معلومة

أ 12. دور مراكز Fe / S - علم الأحياء

أ 12. دور مراكز Fe / S - علم الأحياء


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

دعنا نعود إلى معضلة الدجاج والبيض مرة أخرى. نناقش كيف يمكن أن تتشكل السلائف الأحادية ، لكن ألن يكون أفضل بكثير إذا أمكن تحفيز توليف السلائف؟ أحد مصادر التحفيز الغائب في الغالب عن الكيمياء اللاأحيائية "الحيوية" في المناقشة أعلاه هو الفلزات الانتقالية. يوجد العديد من المستقلبات الجزيئية الصغيرة وسلائفها اللاأحيائية (H2O ، CO ، CO2، نيو هامبشاير3 و thiols) الكاتيونات كمانحات أحادية أو متعددة الإلكترونات. ومن ثم فإن أيونات المعادن الانتقالية سيكون لها ميول ديناميكية حرارية للربط في المجمعات.

يمكن أن تصبح الروابط الرابطة المربوطة التي تحتوي على هيدروجين مؤين محتمل أن تصبح منزوعة البروتين وتصنع محليات نيوكليوفيل أفضل للتفاعلات. ومن ثم فإن أيون معدن الحالة الانتقالية ، الذي يعمل مع المركب ، يصبح محفزًا لأنه يقلل pKa لرابط مرتبط (مثل الماء). بالإضافة إلى ذلك ، نظرًا لأن أيونات المعادن الانتقالية يمكن أن يكون لها حالات متعددة من الشحن والأكسدة ، فإنها يمكن أن تعمل بسهولة كمراكز الأكسدة والاختزال في أكسدة / تقليل الروابط المرتبطة التي كانت نشطة الأكسدة والاختزال. نظرًا لظروف نقص الأكسجين النسبية في المحيطات المبكرة ، فإن Fe2+ سوف يسود. يمكن أن يتأكسد بسهولة إلى الحديد3+ لأنه يقلل من الترابط المرتبط. ستسحب حالات الانتقال عالية الشحنة كثافة الإلكترون من الروابط المرتبطة مما يؤدي إلى أكسدة محتملة.

من الواضح أن المعادن لا تزال تلعب دورًا قويًا في التحفيز ، سواء بشكل غير مباشر في تعزيز طي البروتين الصحيح أو بشكل مباشر في تثبيت الشحنة في كل من حالة الانتقال والوسائط في مسارات التفاعل الكيميائي. مجموعات FeS لها أهمية كبيرة. يتضمن تركيبها الحيوي إزالة الكبريت بواسطة موقع نشط في إنزيم نزع الكبريت من حمض أميني حر Cys متبوعًا بنقله إلى Fe في مجموعة FeS المتنامية في بروتين سقالة FeS ، والذي ينقل بعد ذلك الكتلة إلى بروتين مستقبِل حيث يعمل كعامل مساعد. يمكن أن تتبنى مجموعات FeS مجموعة متنوعة من القياسات المتكافئة والأشكال ، بالإضافة إلى حالات الأكسدة والاختزال لأيونات الحديد المشاركة. الأهمية المستمرة لمجموعات FeS في جميع الخلايا ، ومشاركتها ليس فقط في إنزيمات الأكسدة والاختزال التي يتم فيها تسهيل نقل الإلكترون عن طريق إلغاء تحديد موقع الإلكترونات على كل من مركزي Fe و S ، ولكن أيضًا في نقل الإلكترون / البروتون المقترن في نقل الإلكترون في الميتوكوندريا ، تخزين الحديد ( ferrodoxins) ، وفي تنظيم نشاط الإنزيم والتعبير الجيني ، يشير إلى أنها كانت ذات أهمية أساسية في تطور الحياة.

غالبًا ما توجد في مواقع ربط الركيزة لأنزيمات FeS المشاركة في كل من تحفيز الأكسدة والاختزال وغير الأكسدة. يمكن أن يرتبط الترابط بحديد معين في الكتلة ، مما يؤدي إلى تنشيطه من أجل تفاعلات الهدرجة أو نزع الهيدروجين. يمكن أن يحتوي Fe 4 من مجموعة FeS في إنزيم TCA على أرقام تنسيق 4 أو 5 أو 6 لأنه يربط الماء أو الهيدروكسيد أو الركيزة. إنه يعمل على تقليل كثافة الإلكترون في الحالة الانتقالية وتغيير pKa للماء المربوط حيث يحفز الإنزيم أزمرة الأحماض ثلاثية الكربوكسيل (حامض الستريك والإيزوسيتريك) من خلال تفاعل إزالة / إضافة مع الماء. في مثال آخر ، يمكن أن تربط S-adenosylmethionine من خلال مجموعتي amine و carboxylate ، مما ينشط الجزيء من أجل الانقسام والتشكيل الجذري. في بعض الحالات ، يتم دمج معادن غير الحديد (على سبيل المثال) في الكتلة. تتضمن تأثيرات FeS على عوامل النسخ تسهيل البنية المثلى لربط الحمض النووي. تتشابه مراكز FeS و FeNi في البروتينات في بنية وحدات tp FeS في معادن مثل greigite ويفترض أن تكون بنية FeS المتكونة عندما2S و S.2- تتفاعل مع Fe2+ (موجودة بكثرة في أوائل المحيط) ومعادن أخرى في فتحات التهوية تشارك كبريتيد المعادن في تقليل كل من ثاني أكسيد الكربون وثاني أكسيد الكربون2. على سبيل المثال توليف CH3SH من CO2 و ح2يتم تحفيز S بواسطة FeS "غير العضوي".

المساهمون

  • البروفيسور هنري جاكوبوسكي (كلية سانت بنديكت / جامعة سانت جون)

أ 12. دور مراكز Fe / S - علم الأحياء

تستخدم سلسلة نقل الإلكترونات الإلكترونات من ناقلات الإلكترون لإنشاء تدرج كيميائي يمكن استخدامه لتشغيل الفسفرة المؤكسدة.

أهداف التعلم

صف كيف تتحرك الإلكترونات خلال سلسلة نقل الإلكترون

الماخذ الرئيسية

النقاط الرئيسية

  • الفسفرة المؤكسدة هي المسار الأيضي الذي يتم فيه نقل الإلكترونات من متبرع الإلكترون إلى متقبلات الإلكترون في تفاعلات الأكسدة والاختزال ، وتطلق هذه السلسلة من التفاعلات الطاقة التي تُستخدم لتشكيل ATP.
  • هناك أربعة مجمعات بروتينية (معقد I-IV) في سلسلة نقل الإلكترون ، والتي تشارك في نقل الإلكترونات من NADH و FADH2 للأكسجين الجزيئي.
  • ينشئ المركب I تدرج أيون الهيدروجين عن طريق ضخ أربعة أيونات الهيدروجين عبر الغشاء من المصفوفة إلى الفضاء بين الغشاء.
  • يستقبل المركب II FADH2، والذي يتجاوز المركب I ، ويسلم الإلكترونات مباشرة إلى سلسلة نقل الإلكترون.
  • يقبل Ubiquinone (Q) الإلكترونات من كل من المركب I و II و يسلمها إلى المركب III.
  • يقوم المركب III بضخ البروتونات عبر الغشاء ويمرر إلكتروناتها إلى السيتوكروم ج لنقلها إلى المجمع الرابع من البروتينات والإنزيمات.
  • يقلل المركب الرابع الأكسجين والأكسجين المختزل ثم يلتقط أيوني هيدروجين من الوسط المحيط لتكوين الماء.

الشروط الاساسية

  • مجموعه اطراف صناعيه: المكون غير البروتيني لبروتين مترافق.
  • مركب: هيكل يتكون من ذرة مركزية أو جزيء أو بروتين مرتبط بشكل ضعيف بالذرات أو الجزيئات أو البروتينات المحيطة.
  • يوبيكوينون: مادة قابلة للذوبان في الدهون وهي أحد مكونات سلسلة نقل الإلكترون وتقبل الإلكترونات من المجمعين الأول والثاني.

الفسفرة المؤكسدة هي طريقة عالية الكفاءة لإنتاج كميات كبيرة من ATP ، وهي الوحدة الأساسية للطاقة لعمليات التمثيل الغذائي. خلال هذه العملية يتم تبادل الإلكترونات بين الجزيئات ، مما يخلق تدرجًا كيميائيًا يسمح بإنتاج ATP. الجزء الأكثر حيوية في هذه العملية هو سلسلة نقل الإلكترون ، والتي تنتج ATP أكثر من أي جزء آخر من التنفس الخلوي.

سلسلة نقل الإلكترون

سلسلة نقل الإلكترون هي المكون الأخير للتنفس الهوائي وهي الجزء الوحيد من أيض الجلوكوز الذي يستخدم الأكسجين الجوي. نقل الإلكترون عبارة عن سلسلة من تفاعلات الأكسدة والاختزال التي تشبه سباق التتابع. يتم تمرير الإلكترونات بسرعة من مكون إلى آخر لنقطة نهاية السلسلة ، حيث تقلل الإلكترونات الأكسجين الجزيئي ، وتنتج الماء. يمكن رؤية هذا الاحتياج من الأكسجين في المراحل النهائية من السلسلة في المعادلة الشاملة للتنفس الخلوي ، والتي تتطلب كلاً من الجلوكوز والأكسجين.

المركب عبارة عن بنية تتكون من ذرة مركزية أو جزيء أو بروتين مرتبط بشكل ضعيف بالذرات أو الجزيئات أو البروتينات المحيطة. سلسلة نقل الإلكترون عبارة عن تجميع لأربعة من هذه المجمعات (من I إلى IV) ، جنبًا إلى جنب مع ناقلات الإلكترون المتنقلة المرتبطة بها. توجد سلسلة نقل الإلكترون في نسخ متعددة في الغشاء الداخلي للميتوكوندريا لحقيقيات النوى والغشاء البلازمي لبدائيات النوى.

سلسلة نقل الإلكترون: سلسلة نقل الإلكترون عبارة عن سلسلة من ناقلات الإلكترون المضمنة في غشاء الميتوكوندريا الداخلي الذي ينقل الإلكترونات من NADH و FADH2 للأكسجين الجزيئي. في هذه العملية ، يتم ضخ البروتونات من مصفوفة الميتوكوندريا إلى الفضاء بين الغشاء ، ويتم تقليل الأكسجين لتكوين الماء.

مجمع أنا

للبدء ، يتم نقل إلكترونين إلى المجمع الأول على متن NADH. يتكون المركب I من أحادي نيوكليوتيد الفلافين (FMN) وإنزيم يحتوي على الحديد والكبريت (Fe-S). FMN ، المشتق من فيتامين ب2 (وتسمى أيضًا الريبوفلافين) ، هي واحدة من عدة مجموعات صناعية أو عوامل مشتركة في سلسلة نقل الإلكترون. المجموعة الاصطناعية هي جزيء غير بروتيني ضروري لنشاط البروتين. يمكن أن تكون المجموعات التعويضية عضوية أو غير عضوية وهي عبارة عن جزيئات غير ببتيدية مرتبطة ببروتين يسهل وظيفته.

تشمل المجموعات التعويضية الإنزيمات المساعدة ، وهي مجموعات الإنزيمات الاصطناعية. الإنزيم في المركب I هو NADH dehydrogenase ، وهو بروتين كبير جدًا يحتوي على 45 سلسلة من الأحماض الأمينية. يمكن للمركب أن يضخ أربعة أيونات هيدروجين عبر الغشاء من المصفوفة إلى الفضاء بين الغشاء ، وبهذه الطريقة يتم إنشاء تدرج أيون الهيدروجين والحفاظ عليه بين الجزأين المفصولين بواسطة غشاء الميتوكوندريا الداخلي.

س والمجمع الثاني

يستقبل المركب II مباشرة FADH2، والذي لا يمر عبر المركب I. المركب الذي يربط بين المجمعين الأول والثاني بالثالث هو ubiquinone (Q). جزيء Q قابل للذوبان في الدهون ويتحرك بحرية عبر قلب الغشاء الكارهة للماء. بمجرد تخفيضه إلى QH2، يوبيكوينون يسلم إلكتروناته إلى المركب التالي في سلسلة نقل الإلكترون. تستقبل Q الإلكترونات المشتقة من NADH من المركب I والإلكترونات المشتقة من FADH2 من المركب II ، بما في ذلك نازعة هيدروجين السكسينات. هذا الانزيم و FADH2 تشكل معقدًا صغيرًا يسلم الإلكترونات مباشرة إلى سلسلة نقل الإلكترون ، متجاوزًا المجمع الأول. نظرًا لأن هذه الإلكترونات تتجاوز ، وبالتالي لا تنشط ، مضخة البروتون في المجمع الأول ، يتم تصنيع عدد أقل من جزيئات ATP من FADH2 الإلكترونات. يتناسب عدد جزيئات ATP التي تم الحصول عليها في النهاية بشكل مباشر مع عدد البروتونات التي يتم ضخها عبر غشاء الميتوكوندريا الداخلي.

المجمع الثالث

يتكون المركب الثالث من السيتوكروم ب ، وبروتين Fe-S آخر ، ومركز Rieske (مركز 2Fe-2S) ، وبروتينات السيتوكروم ج ، ويسمى هذا المركب أيضًا السيتوكروم أوكسيريدوكتاز. تحتوي بروتينات السيتوكروم على مجموعة هيم اصطناعية. يشبه جزيء الهيم الهيم الموجود في الهيموجلوبين ، لكنه يحمل الإلكترونات وليس الأكسجين. نتيجة لذلك ، يتم تقليل وتأكسد أيون الحديد في قلبه أثناء مروره بالإلكترونات ، ويتأرجح بين حالات الأكسدة المختلفة: Fe 2+ (مخفض) و Fe 3+ (مؤكسد). تتميز جزيئات الهيم في السيتوكرومات بخصائص مختلفة قليلاً بسبب تأثيرات البروتينات المختلفة التي تربطها ، مما يجعل كل مركب. يقوم المركب III بضخ البروتونات عبر الغشاء ويمرر إلكتروناتها إلى السيتوكروم ج لنقلها إلى المجمع الرابع من البروتينات والإنزيمات. ومع ذلك ، فإن السيتوكروم ج هو متقبل الإلكترونات من Q ، بينما يحمل Q أزواجًا من الإلكترونات ، ويمكن للسيتوكروم ج أن يقبل واحدًا فقط في كل مرة.

المجمع الرابع

يتكون المركب الرابع من بروتينات السيتوكروم c و a و a3. يحتوي هذا المجمع على مجموعتين من الهيم (واحدة في كل من السيتوكروم أ و أ3) وثلاثة أيونات نحاسية (زوج من النحاسأ ونحاس واحدب في السيتوكروم أ3). تحتفظ السيتوكرومات بجزيء الأكسجين بإحكام شديد بين أيونات الحديد والنحاس حتى يتم تقليل الأكسجين تمامًا. ثم يلتقط الأكسجين المختزل اثنين من أيونات الهيدروجين من الوسط المحيط لإنتاج الماء (H2س). تساهم إزالة أيونات الهيدروجين من النظام أيضًا في التدرج الأيوني المستخدم في عملية التناضح الكيميائي.


أ 12. دور مراكز Fe / S - علم الأحياء

أقسام الأحياء والكيمياء MCD
جامعة ميشيغان ، آن أربور ، MI 49103-1048
[email protected]

مقدمة
يبدأ التمثيل الضوئي من خلال سلسلة من التفاعلات الكيميائية الضوئية التي يتم فيها تحويل الطاقة الضوئية التي تمتصها مركبات الكلوروفيل إلى طاقة الأكسدة والاختزال التي يمكن استخدامها لتشغيل سلسلة من التفاعلات الأيضية. يمكن تقسيم تفاعلات امتصاص الضوء في كائنات التمثيل الضوئي إلى عمليتين منفصلتين. في البداية ، تمتص الهوائيات الضوء ، وهي بروتينات تربط عدة جزيئات الكلوروفيل. في كثير من الحالات ، يتوفر عدد كبير من بروتينات الهوائيات لاحتجاز الطاقة الضوئية. يمكن للكلوروفيل الذي يمتص الضوء أن يمرر هذه الطاقة إلى أصباغ مجاورة أخرى في عملية تسمى نقل الإكسيتون (أي نقل طاقة الرنين). يكشف هيكل وتنظيم أنظمة بروتين الهوائيات أن هذه البروتينات تعمل كسقالات تربط الكلوروفيل في مجمعات عالية التنظيم (Dekker and Boekema ، 2005 Liu et al. ، 2004 McDermott et al. ، 1995). في كثير من الحالات ، يتم نقل الإكسيتونات المتولدة في الهوائيات إلى الفئة الثانية من مجمعات البروتين النشطة ضوئيًا والتي تُعرف باسم مراكز التفاعل ، وهي موضوع هذه الوحدة.

مراكز التفاعل الضوئي الموجودة في النظامين الضوئي الأول والثاني للكائنات الأكسجينية (البكتيريا الزرقاء والطحالب الحمراء والخضراء والنباتات العليا) ، وفي بكتيريا التمثيل الضوئي التي تحتوي على نظام ضوئي واحد ، هي مجمعات بروتين غشائية متعددة الوحدات تعمل كأجهزة كيميائية ضوئية رائعة. تلتقط الطاقة إما عن طريق نقل الإكسيتون من الهوائيات ، أو عن طريق الامتصاص المباشر للضوء بواسطة الكلوروفيل. ثم يتم تحويل هذه الطاقة الضوئية إلى طاقة كامنة لخفض الأكسدة ، ويتم تثبيتها في مركز التفاعل في شكل له عمر طويل بما يكفي (مللي ثانية) للسماح باستخراج الإلكترونات من النظام. يتم استخدام نقل هذه الإلكترونات إلى إنزيمات الأكسدة والاختزال الأخرى لتوليد الأيونات وتدرجات الأس الهيدروجيني التي توفر الطاقة لتخليق ATP ، بالإضافة إلى الطاقة المختزلة المستخدمة لتحويل ثاني أكسيد الكربون إلى سكريات ونشا ومستقلبات أخرى. [انظر الوحدة ، التمثيل الضوئي الأساسي ، للحصول على ملخص لتحويل الطاقة في أغشية التمثيل الضوئي] جميع مراكز التفاعل لها تشابه ملحوظ في بنيتها وتكوينها. في جوهرها ، تتكون من بروتينين غشائيين جوهريين تتشابه تسلسلهما من الأحماض الأمينية الأولية ، ولكنها ليست متطابقة. تشكل التفاعلات بين هذين البروتينين في جميع الكائنات بنية غير متجانسة توفر مواقع الربط للعوامل المساعدة التي تشارك في تفاعلات فصل الشحنة الكهروضوئية. تشمل هذه العوامل المساعدة الكلوروفيل أو الكلوروفيل الجرثومي ، والفيوفيتينات والبكتيريا (جزيئات الكلوروفيل التي تفتقر إلى ذرة Mg 2+ المركزية) ، والكينونات (يوبيكوينون ، بلاستوكينون أو فيلوكينون (فيتامين K)).

يمكن تلخيص التفاعلات التي تحدث في مركز تفاعل التمثيل الضوئي من خلال تسلسل تفاعل نموذجي ، حيث تكون المكونات D (جزيء مانح للإلكترون) ، P (المحفز الضوئي ، جزيء الكلوروفيل) ، I (ناقل إلكترون وسيط) ، و A (جزيء متقبل للإلكترون). يمكن كتابة رد الفعل على النحو التالي:


الحالة P * هي الحالة المفردة المثارة للجزيء الممتص ، والتي تكون في جميع الحالات عبارة عن كلوروفيل. ردود الفعل اللاحقة سريعة جدًا (الأوقات موضحة في الجدول 1). النوعان D + و A - ، وهما المنتجان النهائيان للتفاعل الناجم عن الضوء ، شديد التفاعل ، ويختلفان في إمكانات الاختزال بنسبة تصل إلى 1.2 فولت. على الرغم من هذا الاختلاف الهائل ، نادرًا ما يتفاعلان (يتحدان) مع واحد اخر. وذلك لأن تفاعلات الأكسدة والاختزال الأخرى تحدث بسرعة أكبر وتعود متفاعلات الأكسدة والاختزال الوسيطة إلى حالتها الأصلية ، حيث يمكنهم المشاركة في الدورة التالية من تفاعلات فصل الشحنة الكهروضوئية. على سبيل المثال ، في مراكز التفاعل من النوع الثاني (البكتيريا ، النظام الضوئي II) ، يتم نقل الإلكترون من A - إلى متقبل ثانٍ مع t1 / 2 من حوالي 100-200 & # 181sec ، بينما في نفس النظام D + يتم تقليله في عدد قليل & # 181sec. تفاعلات إعادة التركيب "الثانوية" ، مثل A - -> P + ، بطيئة جدًا مقارنة بمعدلات تفاعلات نقل الإلكترون الأمامي.


يسرد الجدول 2 هويات D و P و I و A للعديد من مراكز التفاعل. من السمات الشائعة لهذه الأكسدة الأنزيمية أن المشاركين في تفاعلات فصل الشحنة هم في جميع الحالات جزيئات الكلوروفيل والفيوفيتينات ومشتقات الكينون (الفيفيتين هو جزيء كلوروفيل لا يحتوي على ذرة Mg 2+ المربوطة في وسط الكلورين نظام الحلقة). أظهر تحليل كيميائي حيوي للبروتينات المكونة لمراكز التفاعل أنه في جميع الحالات ، تمتد بروتينات الغشاء المتكاملة التي تربط العوامل المساعدة لنقل الإلكترون في طبقة الدهون الثنائية.


كان الاختراق الأكثر أهمية في علم الأحياء البنيوي في أواخر القرن العشرين هو تبلور مركز التفاعل البكتيري ، وتحديد هيكله بواسطة Deisenhofer و Michel (Deisenhofer et al. ، 1994) ، الذي حصل مع روبرت هوبر على جائزة نوبل. جائزة في الكيمياء لهذا الإنجاز في عام 1988. لم يفتح هذا العمل الباب أمام تبلور وحل هياكل عدد كبير من البروتينات الغشائية المتنوعة فحسب ، بل أدى أيضًا في النهاية إلى تبلور كل من النظام الضوئي الأول (PSI) والنظام الضوئي II (PSII) ، وحل هياكلها لقرارات 2.5 و 1.9 & # 197 ، على التوالي. تم الكشف عن عدد من الجوانب المثيرة للاهتمام لوظيفة مركز التفاعل بواسطة هذه الهياكل. فيما يلي قائمة مختصرة:

1. تمتلك مراكز تفاعل البكتيريا ، PSII و PSI تناظرًا زائفًا C 2 أي أنه يمكن للمرء تقسيم المراكز إلى نصفين لإنتاج صور معكوسة متشابهة ولكن غير متطابقة

2. نتيجة للتماثل في مراكز التفاعل ، فجميعها تمتلك فرعين من العوامل المساعدة لنقل الإلكترون ، ويمكن أن يعمل أي منهما ، من الناحية النظرية ، كمسار لنقل الإلكترون

3. يتم تنظيم العوامل المساعدة لنقل الإلكترون بحيث يقوم امتصاص الضوء بنقل الإلكترون عبر الطبقة الدهنية الثنائية للغشاء.

نظرًا لأن بنية ووظيفة البكتيريا ، أو النوع الثاني ، فإن أفضل وصف لمركز التفاعل. سيتم استخدام هيكل هذا النظام كأساس لفهم وظيفة جميع مراكز التفاعل الضوئي.

مركز تفاعل بكتيريا التمثيل الضوئي
هيكل مركز التفاعل من بكتيريا التمثيل الضوئي رودوبسودوموناس فيريديس يتألف المعقد من ثلاثة بروتينات تسمى "L" و "M" و "H" (منخفضة ، متوسطة ، عالية) بعد كتلتها الجزيئية الظاهرة على هلام SDS بولي أكريلاميد. لا تزال مصطلحات LMH قيد الاستخدام ، لكن تسلسل الحمض النووي أدى إلى مراجعة الكتل الجزيئية ، بحيث لم يعد LMH دقيقًا (L = 31 كيلو دالتون M = 34 كيلو دالتون H = 28 كيلو دالتون)). تحتوي الوحدتان الفرعيتان "L" و "M" على غشاء يمتد إلى حلزونات ألفا ، ويربطان العوامل المساعدة العضوية التي تشكل مركز التفاعل. تقوم الوحدة الفرعية الرابعة بربط الهيمين اللذين يشكلان السيتوكروم الذي يعمل كمانح إلكترون لمركز التفاعل المؤكسد البكتيريكلوروفيل.

يوضح الشكل 2 العوامل المساعدة لمركز التفاعل بدون البروتينات ، ويوضح تناسق صورتها المرآة.

يحدد الشكل 3 العوامل المساعدة ، وبهذه المعلومات ، نواجه السؤال الكبير. "أي مجموعة من العوامل المساعدة تنقل الإلكترونات بعد حدث امتصاص الضوء؟" يتم إعطاء الإجابة من خلال الوسم المستخدم في الشكل 3 ، حيث تحدد الأسهم الجزيئات التي تشكل الجزء "النشط" من سلسلة نقل الإلكترون في مركز التفاعل.

لتوضيح كيفية حدوث فصل الشحنة على طول "ساق" واحدة من مركز التفاعل ، يوضح الشكل 4 الأحداث التي يتم تشغيلها عند امتصاص الفوتون بواسطة زوج خاص من مركبات الكلوروفيل الجرثومية في مركز التفاعل. يتم التعرف على الأنواع المتفاعلة بالتسلسل باللون الأحمر في النموذج الهيكلي. تحتوي الحالة النهائية المفصولة عن الشحنات على زوج خاص مؤكسد ويوبيكوينون مختزل. ينتج عن حدث فصل الشحنة الثاني والبروتون أوبيكوينون مختزل تمامًا يترك موقع الارتباط الخاص به في مركز التفاعل. يدخل الكينون المؤكسد إلى الموقع الشاغر بحيث يمكن المضي قدمًا في فصل الشحنة. يتأكسد يوبيكوينون المختزل الذي يتم إطلاقه من مركز التفاعل بواسطة مركب السيتوكروم bc1 في الغشاء البكتيري وتعود الإلكترونات إلى مركز التفاعل من خلال مجموعات الهيم الموضحة في الشكلين 1 و 2. موجودة في نصوص الكيمياء الحيوية الحديثة (Berg et al.، 2001 Nelson and Cox، 2008 Voet and Voet، 2012).

مركز رد الفعل Photosystem II
قدمت التفاصيل حول بنية مركز التفاعل التي تم الحصول عليها من بلورات مراكز التفاعل البكتيري الأساس للنماذج النظرية لمركز تفاعل النظام الضوئي II (PSII). أظهرت الجهود المبذولة لتنقية مركز التفاعل هذا أن العوامل المساعدة كانت مرتبطة بزوج من البروتينات من متواليات الأحماض الأمينية المماثلة ، تسمى "D1" و "D2" بسبب مظهرها المنتشر على المواد الهلامية SDS-polyacrylamide. كان يوجد أيضًا زوج من الغشاء الصغير الذي يمتد من عديد الببتيدات والذي يربط الهيم من السيتوكروم ، b559 ، الذي لا تزال وظيفته غير واضحة. كان عدد جزيئات الكلوروفيل أ في مثل هذا المستحضر أعلى (ستة ، بدلاً من أربعة كما هو الحال في البكتيريا) ، ولكن كان هناك جزيئين فيوفيتين أ ، وكان من المعروف وجود زوج من البلاستوكينون في مركز التفاعل هذا (نيلسون ويوكوم ، 2006).

عندما تم الحصول على بلورات PSII الأولى من البكتيريا الزرقاء المحبة للحرارة (Thermosynechococcus elongatus و Thermosynechococcus vulcanus) ، لم يكن مفاجئًا أن يكون تنظيم العوامل المساعدة مشابهًا جدًا لتلك الموجودة في مراكز تفاعل بكتيريا التمثيل الضوئي (Ferreira et al. ، 2004 Loll et al. ، 2005 Umena et al. ، 2011). هناك اختلافات بارزة كذلك. في حالة PSII ، يكون المتبرع بالإلكترون عبارة عن بقايا من التيروزين على بروتين D1 ، بدلاً من السيتوكرومات التي تؤدي هذه الوظيفة في البكتيريا. يتوفر إمداد مستمر للإلكترونات من H 2 O ، والذي يتأكسد بواسطة مجموعة من الأيونات غير العضوية (Mn ، Ca ، Cl). تمت تغطية هذا الموضوع في وحدة حول تطور الأكسجين. مركز تفاعل PSII من T. elongatus هو مبين في الشكل 5. من بين العوامل المساعدة الموضحة الهيمات من السيتوكروم b559 والسيتوكروم c550 ، جنبًا إلى جنب مع الأيونات غير العضوية التي تحفز أكسدة H 2 O وبقايا التيروزين النشطة باختزال الأكسدة (تسمى Yz) التي تنقل الإلكترونات من ذرات Mn إلى زوج خاص مؤكسد من جزيئات الكلوروفيل أ ، يسمى P680 بعد الطول الموجي (بالنانومتر) حيث يلاحظ التبييض بالامتصاص بعد امتصاص الفوتون. تم حذف جزيئي الكلوروفيل المحيطي أ (يسمى أحيانًا الكلوروفيل D1 والكلوروفيل D2) من الشكل للتأكيد على أوجه التشابه بين PSII ومركز التفاعل البكتيري.

يقدم الشكل 6 رسمًا تخطيطيًا لمسار نقل الإلكترون في مركز تفاعل PSII بعد امتصاص فوتون بواسطة P680. كما في حالة مركز التفاعل البكتيري ، يتم استخدام "ساق" واحدة من مجموعة العامل المساعد لنقل الإلكترون المنطلق من الزوج الخاص. يمكن أيضًا أن تشغل موقع ارتباط الكينون الذي يستوعب Q B مجموعة من مبيدات الأعشاب ، مثل الأترازين ، مما يتسبب في تثبيط فصل الشحنة وهو أساس السمية النباتية لمبيدات الأعشاب هذه. يمكن العثور على معلومات إضافية حول نقل الإلكترون في PSII في الوحدة الخاصة بـ Oxygen Evolution.

مركز رد الفعل Photosystem I
تحتوي المستحضرات النقية كيميائياً حيوياً لمراكز تفاعل PSI على حوالي 100 جزيء من الكلوروفيل أ. تم اقتراح مركز تفاعل الكلوروفيل في هذا النظام الضوئي ، المسمى P700 بعد طول الموجة حيث يتسبب امتصاص الفوتون في تبييض الامتصاص ، ليكون ثنائي كلوروفيل بناءً على الخصائص البصرية لثنائيات الكلوروفيل الاصطناعية. عندما هياكل عالية الدقة للأشعة السينية من بلورات PSI من T. elongatus (الأردن وآخرون ، 2001) ومن نبات أعلى (البازلاء بيسوم ساتيفا (Ben-Shem and Nelson، 2003)) أصبح متاحًا ، واجه المرء عددًا كبيرًا من جزيئات الكلوروفيل أ. ومع ذلك ، فقد كان من السهل نسبيًا تحديد موضع الكلوروفيل الثنائى ، وأنواع الكلوروفيل الأخرى ، ومجموعات الفيلوكينون ، ومجموعات الحديد / الحديد التي تشكل العوامل المساعدة لفصل الشحنة في مركز التفاعل هذا. ترتبط جميع العوامل المساعدة بنفس عديد الببتيدات التي تربط الهوائي بجزيئات الكلوروفيل أ والكاروتينات. تشكل هذه البروتينات ، المسماة PsaA و PsaB ، بنية البروتين غير المتجانسة لمركز التفاعل. يظهر تنظيم العوامل المساعدة في مركز تفاعل PSI في الشكل 7.

مرة أخرى ، يتم الكشف عن التصرف المتماثل للعوامل المساعدة من خلال التركيب البلوري ، ولكن هذه المرة هناك فرق كبير في متقبل الإلكترون. في PSII و R. viridis ، يوجد زوج من مستقبلات الكينون ، وتعمل هذه الوظائف بالتتابع لقبول الإلكترونات من التفاعل الكيميائي الضوئي المحفز بواسطة زوج خاص من مركبات الكلوروفيل الخاصة بمركز التفاعل. في PSI ، تتجمع "أرجل" العامل المساعد عند متقبل إلكترون واحد يسمى F X ، وهو بروتين من الحديد والكبريت يتكون من أربع ذرات Fe وأربع كبريتيدات غير عضوية. وجهة النظر الحالية هي أن إثارة P700 ينتج عنها فصل الشحنة عن طريق نقل الإلكترون إلى أسفل إما "الساق" من العوامل المساعدة (الكلوروفيل A و A 0 ، فيلوكينون). يمثل الشكل 7 هذا عن طريق السهمين ، أحدهما من كل "ساق" ، موجهًا إلى متقبل الإلكترون الأساسي F X. من F X ، يتم نقل الإلكترونات إلى زوج من مجموعات الحديد والكبريت وتستخدم لتقليل البروتين القابل للذوبان من الحديد والكبريت المسمى فيردوكسين ، والذي يتبرع بالإلكترونات إلى بروتين فلافوبروتين يحفز تقليل NADP + إلى NADPH. يتم تقليل التأكسد الضوئي P700 بواسطة بروتين النحاس القابل للذوبان في الماء المسمى بلاستوسيانين ، أو في بعض الحالات بواسطة السيتوكروم القابل للذوبان في الماء. يتم نقل الإلكترون بين PSII و PSI ، والذي يوفر الإلكترونات اللازمة لتقليل P700 + ، بواسطة مركب يحتوي على السيتوكروم f و b6 وبروتين الحديد والكبريت. يمكن العثور على تفاصيل هذه التفاعلات في Berg، et al. (2001) ، نيلسون وكوكس (2008) وفويت وفويت (2012).

ملخص
يمكن إثبات أن مراكز التفاعل الضوئي لها هياكل متشابهة بشكل ملحوظ ، وتتألف من فرعين من العوامل المساعدة المكونة من الكلوروفيل ثنائي الأبعاد ، في حالة امتصاص الضوء ، وإما فيوفيتينات أو كلوروفيل أحادي التي هي مكونات الفروع التي تنقل الإلكترونات إلى مستقبلات الإلكترون النهائية ، كينونات أو كتلة الحديد والكبريت. في حالة النظام الضوئي الأول ، يمكن لأي من الفرعين نقل الإلكترونات إلى كتلة / مستقبل الحديد والكبريت. في البكتيريا وفي النظام الضوئي الثاني ، يعمل فرع واحد فقط ، وهذا الفرع يسلم الإلكترونات إلى كينون مرتبط بإحكام ، والذي يقلل بعد ذلك كينون ثانٍ قابل للتبديل. وظيفة الفرع "غير النشط" في مراكز التفاعل ليست واضحة ، وتظل لغزًا مثيرًا للاهتمام فيما يتعلق بهيكل ووظيفة مراكز تفاعل التمثيل الضوئي.


إعتراف
نشكر عمري دروري وناثان نيلسون على مساعدتهما في الأشكال 5-7.


مراجع
Ben-Shem A و Frolow F و Nelson N. التركيب البلوري للنظام الضوئي للنبات I. Nature 426، 630-635 (2003).

بيرج ، جي إم ، تيموكزكو ، جيه إل وسترير ، إل كيمياء حيوية. 5th إد. الفصل 19. دبليو إتش فريمان وشركاه ، نيو ، نيويورك (2001).

ديكر ، ج.ب. وبويكيما ، إ. التنظيم الجزيئي الفائق لبروتينات غشاء الثايلاكويد في النباتات الخضراء. بيوكيم. بيوفيز. اكتا 1706 ، 12-39 (2005).

Jordan، P.، Fromme، P.، Witt، HT، Klukas، O.، Saenger، W.، Krauss، N .. هيكل ثلاثي الأبعاد لنظام ضوئي بكتيري أزرق بدقة 2.5 & # 197. Nature 411، 909-917 (2001).

Deisenhofer، J. and Michel، H.، Epp، O.، Sinning، I. and Michel، H. جيه مول. بيول. 246 ، 429-457 (1995).

فيريرا ، K.N. ، Iverson ، T.M. ، Maghlaoui ، K. ، Barber ، J. ، and Iwata ، S. هندسة مركز تطوير الأكسجين الضوئي. العلوم 303 ، 1831-1838 (2004).

Liu، Z.، Yan، H.، Wang، K.، Kuang، T.، Zhang، J.، Gui، L.، An، X.، Chang، W. & # 197 القرار. طبيعة 428 ، 287-292 (2004).

Loll، B.، Kern، J.، Saenger، W.، Zouni، A.، and Biesiadka، J. نحو ترتيب العامل المساعد الكامل في بنية دقة 3.0 & # 197 لنظام الصور II. طبيعة 438 ، 1040-1044 (2005).

ماكديرموت ، جي ، برينس ، إس إم ، فرير ، إيه إيه ، هورثورنثويت لوليس ، إيه إم ، بابيز ، إم زي ، كوجديل ، آر جي. وإيزاك ، نو. التركيب البلوري لمركب حصاد الضوء الغشائي من بكتيريا التمثيل الضوئي. طبيعة 374 ، 517-521 (1995).

نيلسون ، د. وكوكس ، م. مبادئ الكيمياء الحيوية. 5th إد. الفصل 19. دبليو إتش فريمان وشركاه ، نيو ، نيويورك (2008).

نيلسون ، ن. ويوكوم ، س. هيكل ووظيفة النظامين الضوئي الأول والثاني. آن. القس بيول النبات. 57 ، 521-565 (2006).

أومينا ، واي. ، كواكامي ، ك ، شين ، ج. و Kamiya ، N. هيكل بلوري لنظام ضوئي متطور للأكسجين II بدقة 1.9 Å. طبيعة 473 ، 55-60 (2011).

Voet ، D. and Voet ، J. Biochemistry. 4th Ed. ، الفصل. 24 ، جون وايلي وأولاده ، نيويورك ، نيويورك (2012).


إنزيمات مجموعة Fe-S الجزء ب

1 المقدمة

تعتبر بروتينات الحديد والكبريت شبه عالمية بطبيعتها ، وتلعب أدوارًا أساسية في مجموعة واسعة من العمليات ، بما في ذلك نقل الإلكترون ، وتنظيم التماثل الساكن ، والحفز الأنزيمي (جونسون ، دين ، سميث ، وأمبير جونسون ، 2005 Lill & amp Muhlenhoff ، 2008). تتراوح المواقع النشطة لمجموعات الحديد والكبريت من مواقع نشطة أحادية النواة بسيطة إلى ثنائيات ورباعية أكثر تعقيدًا ، وأخيراً إلى مجموعات الحديد السبعة والثمانية المعقدة ، الموجودة في مجموعات M- و P من النيتروجيناز (Hoffman ، Lukoyanov ، Dean، & amp Seefeldt، 2013 Rees & amp Howard، 2000). كان الهدف طويل الأمد داخل المجتمع العضوي الحيوي هو فهم كيفية تحسين بروتينات الحديد والكبريت لوظائفها المحددة (Holm، Kennepohl، & amp Solomon، 1996 Lee & amp Holm، 2004 Lee، Lo، & amp Holm، 2014). في النهاية ، يود المرء أن يفهم التغييرات الهيكلية الإلكترونية والهندسية ، التي تحدث عند أحداث الأكسدة والاختزال أو أحداث ربط الركيزة ، ومن هذا ، استخلاص رؤى في الطبيعة والتعقيد المتطور. على هذا النحو ، فإن الأدوات الطيفية ، التي يمكن أن توفر رؤى مفصلة حول التغييرات التي تحدث في الهيكل الهندسي والإلكتروني للموقع النشط ، مرغوب فيها للغاية. من هنا لعب التحليل الطيفي للأشعة السينية دورًا مهمًا منذ فترة طويلة (Corbett et al.، 2006 Cramer et al.، 1978 George et al.، 2012 George، Coyle، Hales، & amp Cramer، 1988 Glaser، Hedman، Hodgson، & amp. Solomon، 2000 Kowalska & amp DeBeer، 2015 Kowalska، Hahn، et al.، 2016 Lancaster et al.، 2011 Lancaster، Hu، Bergmann، Ribbe، & amp DeBeer، 2013 Musgrave، Angove، Burgess، Hedman، & amp Hodgson، 1998 Musgrave، Liu ، وآخرون ، 1998 بولوك ، تان ، وآخرون ، 2014 شولمان ، أيزنبرغر ، وأمبير كينكيد ، 1978 شولمان ، أيزنبرغر ، تيو ، كينكيد ، وأمبير براون ، 1978). ركزت بعض الدراسات الطيفية لامتصاص الأشعة السينية المبكرة على الأنظمة البيولوجية على مقاييس الموقع النشط للروبريدوكسين باستخدام البنية الدقيقة الممتصة لامتصاص الأشعة السينية (شولمان ، أيزنبرغر ، تيو ، وآخرون ، 1978). في موازاة ذلك ، تولى الباحثون مهمة صعبة تتمثل في محاولة توضيح مقاييس الموقع النشط للكتلة M في النيتروجيناز (كرامر وآخرون ، 1978). بينما تعقيد القص للكتلة M ، والذي يُعرف الآن بأنه Fe7MoS9C الكتلة (لانكستر وآخرون ، 2011 سباتزال وآخرون ، 2011) ، حظرت وصفًا دقيقًا للهيكل ثلاثي الأبعاد للكتلة M ، إلا أن هذا العمل المبكر مهد الطريق للعديد من الدراسات المستقبلية لمجموعات الحديد والكبريت باستخدام X- التحليل الطيفي بالأشعة. اليوم ، يستمر التحليل الطيفي بالأشعة السينية في لعب دور مهم في فهمنا للمواقع النشطة من الحديد والكبريت ، كما أن تعقيد الأساليب التجريبية التطبيقية يستمر في التطور بسرعة.

هنا ، نقدم لمحة عامة عن أهم طرق التحليل الطيفي للأشعة السينية ، والتي تم تطبيقها على كل من بروتينات الحديد والكبريت والمجمعات النموذجية ذات الصلة. يبدأ هذا الفصل بمراجعة موجزة لمطياف امتصاص الأشعة السينية (XAS) وتطبيقاته في المعدن K- و ligand K-edge. ننتقل بعد ذلك إلى طرق التحليل الطيفي لانبعاثات الأشعة السينية غير الرنانة والرنين (XES) ، والتي شهدت مؤخرًا تطبيقات متزايدة في نظام الأشعة السينية الصلبة. أخيرًا ، يتم تمييز طرق الأشعة السينية اللينة ، بما في ذلك تشتت الأشعة السينية غير المرنة 2p3d (2p3d RIXS) و Fe L-edge X-ray Dichroism الدائري المغناطيسي (XMCD). في جميع أنحاء الفصل ، يتم التأكيد على الاعتبارات التجريبية المهمة لكل طريقة ، بهدف توفير المعلومات الأساسية التي قد يحتاجها المستخدم الجديد قبل تطبيق هذه الأساليب.


محتويات

تم اكتشاف Kinesins في عام 1985 ، بناءً على حركتها في السيتوبلازم المقذوف من محور عصبي عملاق للحبار. [2]

لقد تحولوا إلى محركات نقل متقدم داخل الخلايا قائمة على MT. [3] تم عزل العضو المؤسس لهذه العائلة الفائقة ، كينيسين -1 ، كمحرك نقل عضوي محوري سريع متغاير الشكل يتكون من وحدتين فرعيتين متماثلتين (KHC) و 2 "سلاسل ضوئية" (KLC) عن طريق تنقية تقارب الأنابيب الدقيقة من مستخلصات الخلايا العصبية . [4] بعد ذلك ، تم تنقية محرك مختلف ، غير متجانس بالإضافة إلى طرف موجه قائم على MT ، يُسمى kinesin-2 ، يتكون من وحدتين فرعيتين مميزتين مرتبطتين بـ KHC ووحدة فرعية "KAP" ، تم تنقيته من مستخلصات شوكيات الجلد / جنين [5] ] ويشتهر بدوره في نقل معقدات البروتين (جسيمات IFT) على طول محاور عصبية أثناء التكوّن الحيوي للهدب. [6] أدت المقاربات الجينية والجينية الجزيئية إلى إدراك أن الكينيسينات تشكل عائلة فائقة متنوعة من المحركات المسؤولة عن أحداث الحركة المتعددة داخل الخلايا في الخلايا حقيقية النواة. [7] [8] [9] [10] على سبيل المثال ، ترميز جينومات الثدييات أكثر من 40 بروتين كينسين ، [11] منظمة في 14 عائلة على الأقل تسمى كينيسين 1 حتى كينيسين 14. [12]

تعديل الهيكل العام

يختلف أعضاء عائلة كينيسين الفائقة من حيث الشكل ، لكن محرك كينيسين -1 النموذجي يتكون من جزيئين كينسين ثقيل السلسلة (KHC) يشكلان ثنائيات البروتين (زوج جزيء) الذي يربط سلسلتين خفيفتين (KLCs) ، وهي فريدة من نوعها للشحنات المختلفة.

تتكون السلسلة الثقيلة من kinesin-1 من كروي رئيس (المجال الحركي) عند نهاية الطرف الأميني المتصل عبر رابط عنق قصير ومرن إلى مراقبة بتطفل - مجال ملف ملفوف حلزوني ألفا مركزي طويل - ينتهي بطرف كربوكسي ذيل المجال الذي يرتبط بسلاسل الضوء. تتشابك سيقان اثنين من KHCs لتشكيل ملف ملفوف يوجه ثنائيات KHCs. في معظم الحالات ، ترتبط البضائع المنقولة بسلاسل kinesin الخفيفة ، في تسلسل نموذج TPR الخاص بـ KLC ، ولكن في بعض الحالات ترتبط البضائع بمجالات C-terminal للسلاسل الثقيلة. [13]

تحرير مجال محرك Kinesin

الرأس هو توقيع كينيسين وتسلسله من الأحماض الأمينية محفوظ جيدًا بين أنواع كينيسين مختلفة. يحتوي كل رأس على موقعين منفصلين للربط: أحدهما للأنابيب الدقيقة والآخر لـ ATP. يؤدي ارتباط ATP والتحلل المائي بالإضافة إلى تحرير ADP إلى تغيير شكل مجالات ربط الأنابيب الدقيقة وتوجيه رابط العنق فيما يتعلق بالرأس ، مما يؤدي إلى حركة كينيسين. تم التورط في العديد من العناصر الهيكلية في الرأس ، بما في ذلك مجال ورقة بيتا المركزية ونطاقات Switch I و II ، كوسيط للتفاعلات بين موقعي الربط ومجال العنق. ترتبط Kinesins هيكليًا ببروتينات G ، التي تتحلل GTP بدلاً من ATP. يتم مشاركة العديد من العناصر الهيكلية بين العائلتين ، ولا سيما مجال Switch I و Switch II.

تعديل تنظيم kinesin الأساسي

تميل Kinesins إلى أن يكون لها نشاط إنزيمي قاعدي منخفض يصبح مهمًا عند تنشيط الأنابيب الدقيقة. [16] بالإضافة إلى ذلك ، يمكن تثبيط العديد من أفراد عائلة كينيسين ذاتيًا عن طريق ربط مجال الذيل بالمجال الحركي. [17] يمكن بعد ذلك التخفيف من هذا المنع الذاتي من خلال لوائح إضافية مثل ربط البضائع أو محولات الشحن. [18] [19]

في الخلية ، تنتشر الجزيئات الصغيرة ، مثل الغازات والجلوكوز ، إلى حيث تكون هناك حاجة إليها. الجزيئات الكبيرة التي يتم تصنيعها في جسم الخلية ، والمكونات داخل الخلايا مثل الحويصلات والعضيات مثل الميتوكوندريا كبيرة جدًا (والعصارة الخلوية مزدحمة جدًا) لتكون قادرة على الانتشار إلى وجهاتها. تؤدي البروتينات الحركية دور نقل البضائع الكبيرة حول الخلية إلى وجهاتها المطلوبة. Kinesins عبارة عن بروتينات حركية تنقل هذه الحمولة عن طريق المشي بشكل أحادي الاتجاه على طول مسارات الأنابيب الدقيقة لتحلل جزيء واحد من ثلاثي فوسفات الأدينوزين (ATP) في كل خطوة. [20] كان يُعتقد أن التحلل المائي لـ ATP يدعم كل خطوة ، حيث يتم إطلاق الطاقة لدفع الرأس إلى الأمام إلى موقع الارتباط التالي. [21] ومع ذلك ، فقد تم اقتراح أن ينتشر الرأس للأمام وأن قوة الارتباط بالأنابيب الدقيقة هي التي تسحب الحمولة. [22] In addition viruses, HIV for example, exploit kinesins to allow virus particle shuttling after assembly. [23]

There is significant evidence that cargoes in-vivo are transported by multiple motors. [24] [25] [26] [27]

Motor proteins travel in a specific direction along a microtubule. Microtubules are polar meaning, the heads only bind to the microtubule in one orientation, while ATP binding gives each step its direction through a process known as neck linker zippering. [28]

It has been previously known that kinesin move cargo towards the plus (+) end of a microtubule, also known as anterograde transport/orthograde transport. [29] However, it has been recently discovered that in budding yeast cells kinesin Cin8 (a member of the Kinesin-5 family) can move toward the minus end as well, or retrograde transport. This means, these unique yeast kinesin homotetramers have the novel ability to move bi-directionally. [30] [31] [32] Kinesin, so far, has only been shown to move toward the minus end when in a group, with motors sliding in the antiparallel direction in an attempt to separate microtubules. [33] This dual directionality has been observed in identical conditions where free Cin8 molecules move towards the minus end, but cross-linking Cin8 move toward the plus ends of each cross-linked microtubule. One specific study tested the speed at which Cin8 motors moved, their results yielded a range of about 25-55 nm/s, in the direction of the spindle poles. [34] On an individual basis it has been found that by varying ionic conditions Cin8 motors can become as fast as 380 nm/s. [34] It is suggested that the bidirectionality of yeast kinesin-5 motors such as Cin8 and Cut7 is a result of coupling with other Cin8 motors and helps to fulfill the role of dynein in budding yeast, as opposed to the human homologue of these motors, the plus directed Eg5. [35] This discovery in kinesin-14 family proteins (such as ذبابة الفاكهة سوداء البطن NCD, budding yeast KAR3, and نبات الأرابيدوبسيس thaliana ATK5) allows kinesin to walk in the opposite direction, toward microtubule minus end. [36] This is not typical of kinesin, rather, an exception to the normal direction of movement.

Another type of motor protein, known as dyneins, move towards the minus end of the microtubule. Thus, they transport cargo from the periphery of the cell towards the center. An example of this would be transport occurring from the terminal boutons of a neuronal axon to the cell body (soma). يُعرف هذا باسم retrograde transport.

Kinesin accomplishes transport by "walking" along a microtubule. Two mechanisms have been proposed to account for this movement.

  • In the "hand-over-hand" mechanism, the kinesin heads step past one another, alternating the lead position.
  • In the "inchworm" mechanism, one kinesin head always leads, moving forward a step before the trailing head catches up.

Despite some remaining controversy, mounting experimental evidence points towards the hand-over-hand mechanism as being more likely. [37] [38]

ATP binding and hydrolysis cause kinesin to travel via a "seesaw mechanism" about a pivot point. [39] [40] This seesaw mechanism accounts for observations that the binding of the ATP to the no-nucleotide, microtubule-bound state results in a tilting of the kinesin motor domain relative to the microtubule. Critically, prior to this tilting the neck linker is unable to adopt its motor-head docked, forward-facing conformation. The ATP-induced tilting provides the opportunity for the neck linker to dock in this forward-facing conformation. This model is based on CRYO-EM models of the microtubule-bound kinesin structure which represent the beginning and end states of the process, but cannot resolve the precise details of the transition between the structures.

A number of theoretical models of the molecular motor protein kinesin have been proposed. [41] [42] [43] Many challenges are encountered in theoretical investigations given the remaining uncertainties about the roles of protein structures, the precise way energy from ATP is transformed into mechanical work, and the roles played by thermal fluctuations. This is a rather active area of research. There is a need especially for approaches which better make a link with the molecular architecture of the protein and data obtained from experimental investigations.

The single-molecule dynamics are already well described [44] but it seems that these nano scale machines typically work in large teams.

Single-molecule dynamics are based on the distinct chemical states of the motor and observations about its mechanical steps. [45] For small concentrations of adenosine diphosphate, the motor’s behaviour is governed by the competition of two chemomechanical motor cycles which determine the motor’s stall force. A third cycle becomes important for large ADP concentrations. [45] Models with a single cycle have been discussed too. Seiferth et al. demonstrated how quantities such as the velocity or the entropy production of a motor change when adjacent states are merged in a multi-cyclic model until eventually the number of cycles is reduced. [46]

Recent experimental research has shown that kinesins, while moving along microtubules, interact with each other, [47] [48] the interactions being short range and weak attractive (1.6±0.5 Kبتي). One model that has been developed takes into account these particle interactions, [44] where the dynamic rates change accordingly with the energy of interaction. If the energy is positive the rate of creating bonds (q) will be higher while the rate of breaking bonds (r) will be lower. One can understand that the rates of entrance and exit in the microtubule will be changed as well by the energy (See figure 1 in reference 30). If the second site is occupied the rate of entrance will be α*q and if the last but one site is occupied the rate of exit will be β*r. This theoretical approach agrees with the results of Monte Carlo simulations for this model, especially for the limiting case of very large negative energy. The normal totally asymmetric simple exclusion process for (or TASEP) results can be recovered from this model making the energy equal to zero.

In recent years, it has been found that microtubule-based molecular motors (including a number of kinesins) have a role in mitosis (cell division). Kinesins are important for proper spindle length and are involved in sliding microtubules apart within the spindle during prometaphase and metaphase, as well as depolymerizing microtubule minus ends at centrosomes during anaphase. [49] Specifically, Kinesin-5 family proteins act within the spindle to slide microtubules apart, while the Kinesin 13 family act to depolymerize microtubules.

Human kinesin superfamily members include the following proteins, which in the standardized nomenclature developed by the community of kinesin researchers, are organized into 14 families named kinesin-1 through kinesin-14: [12]


محتويات

This photosystem is known as PSI because it was discovered before Photosystem II, although future experiments showed that Photosystem II is actually the first enzyme of the photosynthetic electron transport chain. Aspects of PSI were discovered in the 1950s, but the significances of these discoveries was not yet known. [4] Louis Duysens first proposed the concepts of Photosystems I and II in 1960, and, in the same year, a proposal by Fay Bendall and Robert Hill assembled earlier discoveries into a cohesive theory of serial photosynthetic reactions. [4] Hill and Bendall's hypothesis was later justified in experiments conducted in 1961 by the Duysens and Witt groups. [4]

Two main subunits of PSI, PsaA and PsaB, are closely related proteins involved in the binding of the vital electron transfer cofactors P700, Acc, A0, A1, and Fx. PsaA and PsaB are both integral membrane proteins of 730 to 750 amino acids that contain 11 transmembrane segments. A [4Fe-4S] iron-sulfur cluster called Fx is coordinated by four cysteines two cysteines are provided each by PsaA and PsaB. The two cysteines in each are proximal and located in a loop between the ninth and tenth transmembrane segments. A leucine zipper motif seems to be present [5] downstream of the cysteines and could contribute to dimerisation of PsaA/PsaB. The terminal electron acceptors Fأ و Fب, also [4Fe-4S] iron-sulfur clusters, are located in a 9-kDa protein called PsaC that binds to the PsaA/PsaB core near FX. [6] [7]

Components of PSI (protein subunits, lipids, pigments, coenzymes, and cofactors). [8]
Protein subunits وصف
PsaA Related large transmembrane proteins involved in the binding of P700, A0, A1, and Fx. Part of the photosynthetic reaction centre protein family.
PsaB
PsaC Iron-sulfur center apoprotein for Fأ و Fب
PsaD Required for assembly, helps bind ferredoxin. InterPro: IPR003685
PsaE InterPro: IPR003375
PsaI May stabilize PsaL. Stabilizes light-harvesting complex II binding. [9] InterPro: IPR001302
PsaJ InterPro: IPR002615
PsaK InterPro: IPR035982
PsaL InterPro: IPR036592
PsaM InterPro: IPR010010
PsaX InterPro: IPR012986
السيتوكروم ب6F مركب Soluble protein
Fأ From PsaC In electron transport chain (ETC)
Fب From PsaC In ETC
Fx From PsaAB In ETC
Ferredoxin Electron carrier in ETC
Plastocyanin Soluble protein
الدهون وصف
MGDG II Monogalactosyldiglyceride lipid
PG I Phosphatidylglycerol phospholipid
PG III Phosphatidylglycerol phospholipid
PG IV Phosphatidylglycerol phospholipid
أصباغ وصف
الكلوروفيل أ 90 pigment molecules in antenna system
الكلوروفيل أ 5 pigment molecules in ETC
الكلوروفيل أ0 Early electron acceptor of modified chlorophyll in ETC
الكلوروفيل أ 1 pigment molecule in ETC
β-Carotene 22 carotenoid pigment molecules
Coenzymes and cofactors وصف
سك Early electron acceptor vitamin K1 phylloquinone in ETC
سك-B Early electron acceptor vitamin K1 phylloquinone in ETC
FNR Ferredoxin- NADP +
oxidoreductase enzyme
كاليفورنيا 2+
Calcium ion
Mg 2+
Magnesium ion

Photon Edit

Photoexcitation of the pigment molecules in the antenna complex induces electron transfer. [10]

Antenna complex Edit

The antenna complex is composed of molecules of chlorophyll and carotenoids mounted on two proteins. [11] These pigment molecules transmit the resonance energy from photons when they become photoexcited. Antenna molecules can absorb all wavelengths of light within the visible spectrum. [12] The number of these pigment molecules varies from organism to organism. For instance, the cyanobacterium Synechococcus elongatus (Thermosynechococcus elongatus) has about 100 chlorophylls and 20 carotenoids, whereas spinach chloroplasts have around 200 chlorophylls and 50 carotenoids. [12] [3] Located within the antenna complex of PSI are molecules of chlorophyll called P700 reaction centers. The energy passed around by antenna molecules is directed to the reaction center. There may be as many as 120 or as few as 25 chlorophyll molecules per P700. [13]

P700 reaction center Edit

The P700 reaction center is composed of modified chlorophyll a that best absorbs light at a wavelength of 700 nm, with higher wavelengths causing bleaching. [14] P700 receives energy from antenna molecules and uses the energy from each photon to raise an electron to a higher energy level. These electrons are moved in pairs in an oxidation/reduction process from P700 to electron acceptors. P700 has an electric potential of about −1.2 volts. The reaction center is made of two chlorophyll molecules and is therefore referred to as a dimer. [11] The dimer is thought to be composed of one chlorophyll أ molecule and one chlorophyll أ′ molecule (P700, webber). However, if P700 forms a complex with other antenna molecules, it can no longer be a dimer. [13]

Modified chlorophyll A0 و أ1 يحرر

The two modified chlorophyll molecules are early electron acceptors in PSI. They are present one per PsaA/PsaB side, forming two branches electrons can take to reach Fx. أ0 accepts electrons from P700, passes it to A1 of the same side, which then passes the electron to the quinone on the same side. Different species seems to have different preferences for either A/B branch. [15]

Phylloquinone Edit

The Phylloquinone is the next early electron acceptor in PSI. Phylloquinone is also sometimes called vitamin K1. [16] Phylloquinone oxidizes A1 in order to receive the electron and in turn reduces Fx in order to pass the electron to Fب و Fأ. [16] [17] The reduction of Fx appears to be the rate-limiting step. [15]

Iron–sulfur complex Edit

Three proteinaceous iron–sulfur reaction centers are found in PSI. Labeled Fx, Fأ, and Fب, they serve as electron relays. [18] Fأ و Fب are bound to protein subunits of the PSI complex and Fx is tied to the PSI complex. [18] Various experiments have shown some disparity between theories of iron–sulfur cofactor orientation and operation order. [18] One model is that Fx pass an electron to Fأ, which passes it on to Fب to reach the ferredoxin. [15]

Ferredoxin Edit

Ferredoxin (Fd) is a soluble protein that facilitates reduction of NADP +
إلى NADPH. [19] Fd moves to carry an electron either to a lone thylakoid or to an enzyme that reduces NADP +
. [19] Thylakoid membranes have one binding site for each function of Fd. [19] The main function of Fd is to carry an electron from the iron-sulfur complex to the enzyme ferredoxin– NADP +
reductase. [19]

Ferredoxin– NADP + reductase (FNR) Edit

This enzyme transfers the electron from reduced ferredoxin to NADP +
to complete the reduction to NADPH. [20] FNR may also accept an electron from NADPH by binding to it. [20]

Plastocyanin Edit

Plastocyanin is an electron carrier that transfers the electron from cytochrome b6f to the P700 cofactor of PSI. [10] [21]

The Ycf4 protein domain is found on the thylakoid membrane and is vital to photosystem I. This thylakoid transmembrane protein helps assemble the components of photosystem I, without it, photosynthesis would be inefficient. [22]

Molecular data show that PSI likely evolved from the photosystems of green sulfur bacteria. The photosystems of green sulfur bacteria and those of cyanobacteria, algae, and higher plants are not the same, however there are many analogous functions and similar structures. Three main features are similar between the different photosystems. [23] First, redox potential is negative enough to reduce ferredoxin. [23] Next, the electron-accepting reaction centers include iron–sulfur proteins. [23] Last, redox centres in complexes of both photosystems are constructed upon a protein subunit dimer. [23] The photosystem of green sulfur bacteria even contains all of the same cofactors of the electron transport chain in PSI. [23] The number and degree of similarities between the two photosystems strongly indicates that PSI is derived from the analogous photosystem of green sulfur bacteria.


MINERALS

الكالسيوم

A recent study showed that selective serotonin uptake inhibitors (SSRIs) inhibit absorption of calcium into bones. In addition to this, the SSRIs can also lower blood pressure in people, resulting in falls which may lead to broken bones. Indiscriminate prescription of SSRIs by doctors and ingestion by patients at risk of depression or other mental health problems may put them at increased risk of fractures. Compounded by the fact that they may be aging and already taking other medications, may also predispose them to osteoporosis.[47]

Chromium

Many studies on the association of chromium in humans depression have been recorded[48,49] which indicate the significance of this micronutrient in mental health.

Iodine

Iodine plays an important role in mental health. The iodine provided by the thyroid hormone ensures the energy metabolism of the cerebral cells. During pregnancy, the dietary reduction of iodine induces severe cerebral dysfunction, eventually leading to cretinism.

Iron is necessary for oxygenation and to produce energy in the cerebral parenchyma (through cytochrome oxidase), and for the synthesis of neurotransmitters and myelin. Iron deficiency is found in children with attention-deficit/hyperactivity disorder. Iron concentrations in the umbilical artery are critical during the development of the foetus, and in relation with the IQ in the child Infantile anemia with its associated iron deficiency is associated with disturbance in the development of cognitive functions.[43] Research findings pointed out that twice as many women as men are clinically depressed. This gender difference starts in adolescence and becomes more pronounced among married women aged 25-45, with children. Furthermore, women of childbearing age experience more depression than during other times in their lives. These indicate the possible importance of iron in the etiology of depression since its deficiency is known to cause fatigue and depression. Iron deficiency anemia is associated, for instance, with apathy, depression, and rapid fatigue when exercising.[43]

Lithium

Lithium, a monovalent cation, was first discovered and defined by Johan August in 1817 while he did an analysis of the mineral petalite. The role of lithium has been well known in psychiatry. Half a century into its use, its choice for bipolar disorder with antimanic, antidepressant, and antisuicidal property. The therapeutic use of lithium also includes its usage as an augmenting agent in depression, scizoaffective disorder, aggression, impulse control disorder, eating disorders, ADDs, and in certain subsets of alcoholism.[50] But adequate care has to be taken while using lithium, the gold standard mood stabilizer, in the mentally ill. Lithium can be used in patients with cardiovascular, renal, endocrine, pulmonary, and dermatological comorbidity. The use of lithium during pregnancy and lactation, in pediatric and geriatric population needs careful observation about its toxicity.

Selenium

In a large review, Dr. David Benton of the university of Wales identified at least five studies, which indicate that low selenium intake is associated with lowered mood status.[51] Intervention studies with selenium with other patient populations reveal that selenium improves mood and diminishes anxiety.[52,53]

Zinc participates among others in the process of gustation (taste perception). At least five studies have shown that zinc levels are lower in those with clinical depression.[54] Furthermore, intervention research shows that oral zinc can influence the effectiveness of antidepressant therapy.[55] Zinc also protects the brain cells against the potential damage caused by free radicals.

Several studies have revealed the full genetic potential of the child for physical development and mental development may be compromised due to deficiency (even subclinical) of micronutrients. When children and adolescents with poor nutritional status are exposed to alterations of mental and behavioral functions, they can be corrected by dietary measures, but only to certain extent. It has been observed that, nutrient composition of diet and meal pattern can have beneficial or adverse, immediate or long-term effects. Dietary deficiencies of antioxidants and nutrients (trace elements, vitamins, and nonessential micronutrients such as polyphenols) during aging may precipitate brain diseases, which may be due to failure for protective mechanism against free radicals.


STRUCTURE OF HEMOGLOBIN

Hemoglobin comprises four subunits, each having one polypeptide chain and one heme group (Figure ​ (Figure1 1 ). All hemoglobins carry the same prosthetic heme group iron protoporphyrin IX associated with a polypeptide chain of 141 (alpha) and 146 (beta) amino acid residues. The ferrous ion of the heme is linked to the N of a histidine. The porphyrin ring is wedged into its pocket by a phenylalanine of its polypeptide chain. The polypeptide chains of adult hemoglobin themselves are of two kinds, known as alpha and beta chains, similar in length but differing in amino acid sequence. The alpha chain of all human hemoglobins, embryonic and adult, is the same. The non-alpha chains include the beta chain of normal adult hemoglobin (α2& # x003b22), the gamma chain of fetal hemoglobin (α2 & # x003b2 2), and the delta chain of HbA2. In some variants, the gamma genes are duplicated, giving rise to two kinds of gamma chains.

Model of the hemoglobin molecule. Two identical white (alpha) polypeptide chains and two identical black (beta) polypeptide chains form a complete molecule. The hemes are shown as discs. ا2 marks the oxygen binding site. Reprinted courtesy of Dr. Max Perutz.

Oxygen binds reversibly to the ferrous iron atom in each heme group. The heme group that has become oxygen bound varies with the partial pressure of oxygen. The sigmoid shape of the oxygen equilibrium curve shows that there is cooperative interaction between oxygen binding sites. Hence, as oxygenation proceeds, combination with further molecules of oxygen is made easier. The oxygen equilibrium (or dissociation) curve is not linear but S-shaped and varies according to environments and species (Figure ​ (Figure2 2 ). At a partial pressure of oxygen of 100 mm Hg, the hemoglobin in the red cell is fully saturated with oxygen. The dissociation curve is plotted as percentage of oxygen saturation against partial pressure.

Diagrammatic representation of oxygen equilibrium curves of the lug worm, man, and hemoglobin Scuba. The effect of hydrogen ions, 2, 3-bisphosphoglycerate, and carbon dioxide (H + +BPG +CO2) is to promote a right shift. If man had the hemoglobin of the lug worm (left shift), he would die of anoxia.

The structure of hemoglobin has been extensively studied by x-ray analysis (6). The arrangement of the subunits—which is known as the quaternary structure𠅍iffers in the oxy- and deoxyhemoglobin.

In human hemoglobin, the fit between the polypeptide chain is critical because the gap between two of the polypeptide chains in the hemoglobin molecule becomes narrower when oxygen molecules become attached to the ferrous atoms. This has been likened by Max Perutz to a molecular form of paradoxical breathing: unlike the lungs, the hemoglobin molecule contracts when oxygen enters and expands when oxygen leaves.

Compounds other than oxygen, such as nitric oxide and carbon monoxide, also are able to combine with the ferrous atom of hemoglobin. Carbon monoxide attaches itself more firmly to the ferrous atom than oxygen does. Once carboxyhemoglobin is formed, oxygen cannot displace carbon monoxide to any extent. This forms the molecular basis of coal gas poisoning.

In the body, the adequacy of the oxygen transport system depends on the adequacy of oxygenation of blood in the lungs, the rate and distribution of blood flow, the oxygen-carrying capacity of the blood (hemoglobin concentration), and the affinity of hemoglobin for oxygen so as to allow unloading of oxygen in peripheral capillaries. Hence, the availability of oxygen to the body may be altered by abnormalities at any point in this physiological pathway. In this paper, only the role of hemoglobin affinity for oxygen will be considered as variant forms of hemoglobin are discussed.


How Does the Placenta Work

When it is delivered, the placenta looks like a flat, round organ that is suffused with thick blood vessels. The fetus’ umbilical cord attaches to one flat surface, while the reverse surface grows out of the mother’s uterus during pregnancy.

The placenta works mainly by allowing substances to be exchanged between maternal and fetal blood. This allows the fetus to obtain nutrients, oxygen, antibodies, and other vital substances without having to share the mother’s blood supply directly.

This is vital because fetuses do not always have the same blood type as their mother, and direct mixing of the bloodstreams could cause the mother’s immune system to attack the fetal blood supply. Even with the placenta separating the two, problems are occasionally caused by maternal antibodies attacking fetal blood supplies. Some women receive vaccines or other treatments to stop that form happening.

The diagram below shows how the fetal blood vessels infiltrate the placenta. It also shows how the mother’s arteries permeate the placenta. The placental tissue in between the two acts as a sort of filtration system, preventing most cells from passing through the barrier while allowing substances such as nutrients, antibodies, and gases to do so:


Geobacter: the microbe electric's physiology, ecology, and practical applications

Geobacter species specialize in making electrical contacts with extracellular electron acceptors and other organisms. This permits Geobacter species to fill important niches in a diversity of anaerobic environments. Geobacter species appear to be the primary agents for coupling the oxidation of organic compounds to the reduction of insoluble Fe(III) and Mn(IV) oxides in many soils and sediments, a process of global biogeochemical significance. Some Geobacter species can anaerobically oxidize aromatic hydrocarbons and play an important role in aromatic hydrocarbon removal from contaminated aquifers. The ability of Geobacter species to reductively precipitate uranium and related contaminants has led to the development of bioremediation strategies for contaminated environments. Geobacter species produce higher current densities than any other known organism in microbial fuel cells and are common colonizers of electrodes harvesting electricity from organic wastes and aquatic sediments. Direct interspecies electron exchange between Geobacter species and syntrophic partners appears to be an important process in anaerobic wastewater digesters. Functional and comparative genomic studies have begun to reveal important aspects of Geobacter physiology and regulation, but much remains unexplored. Quantifying key gene transcripts and proteins of subsurface Geobacter communities has proven to be a powerful approach to diagnose the in situ physiological status of Geobacter species during groundwater bioremediation. The growth and activity of Geobacter species in the subsurface and their biogeochemical impact under different environmental conditions can be predicted with a systems biology approach in which genome-scale metabolic models are coupled with appropriate physical/chemical models. The proficiency of Geobacter species in transferring electrons to insoluble minerals, electrodes, and possibly other microorganisms can be attributed to their unique "microbial nanowires," pili that conduct electrons along their length with metallic-like conductivity. Surprisingly, the abundant c-type cytochromes of Geobacter species do not contribute to this long-range electron transport, but cytochromes are important for making the terminal electrical connections with Fe(III) oxides and electrodes and also function as capacitors, storing charge to permit continued respiration when extracellular electron acceptors are temporarily unavailable. The high conductivity of Geobacter pili and biofilms and the ability of biofilms to function as supercapacitors are novel properties that might contribute to the field of bioelectronics. The study of Geobacter species has revealed a remarkable number of microbial physiological properties that had not previously been described in any microorganism. Further investigation of these environmentally relevant and physiologically unique organisms is warranted.


شاهد الفيديو: مقدمة في بيولوجيا الخلية لطلاب السنة التحضيرية. بداية العلم الطبي (ديسمبر 2022).