معلومة

تفاعلات الاختزال / الأكسدة - ماري وكايدون - علم الأحياء

تفاعلات الاختزال / الأكسدة - ماري وكايدون - علم الأحياء


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

تفاعلات الأكسدة والاختزال

في علم الأحياء العام ، معظم تفاعلات الاختزال / الأكسدة (الأكسدة) التي نناقشها تحدث في مسارات التمثيل الغذائي (مجموعات متصلة من التفاعلات الكيميائية الحيوية). هنا ، تقسم الخلية المركبات التي تستهلكها إلى أجزاء أصغر ثم تعيد تجميع هذه الجزيئات وغيرها في جزيئات أكبر. لهذه الأسباب ، من المهم تطوير فهم وتقدير بديهي على الأقل لتفاعلات الأكسدة والاختزال في علم الأحياء.

سيدرس معظم طلاب علم الأحياء أيضًا تفاعلات الاختزال والأكسدة في دورات الكيمياء الخاصة بهم ؛ هذه الأنواع من التفاعلات مهمة إلى ما بعد علم الأحياء. بغض النظر عن الترتيب الذي يتم من خلاله تعريف الطلاب بهذا المفهوم (الكيمياء أولاً أو علم الأحياء أولاً) ، سيجد معظمهم الموضوع مقدمًا بطرق مختلفة جدًا في الكيمياء والبيولوجيا. يمكن أن يكون مربكا.

غالبًا ما يقدم الكيميائيون مفاهيم الأكسدة والاختزال باستخدام مفهوم حالات الأكسدة. انظر هذا الرابط لمزيد من المعلومات: . يطلب الكيميائيون عادةً من الطلاب تطبيق مجموعة من القواعد (انظر الرابط) لتحديد حالات الأكسدة للذرات الفردية في الجزيئات المشاركة في تفاعل كيميائي. تعرف الصيغة الكيميائية للأكسدة بأنها زيادة في حالة الأكسدة والاختزال على أنها انخفاض في حالة الأكسدة.

ومع ذلك ، لا يفكر علماء الأحياء عادةً في تفاعلات الأكسدة والاختزال بهذه الطريقة ولا يعلمونها. لماذا ا؟ نشك في ذلك لأن معظم تفاعلات الأكسدة والاختزال التي تمت مواجهتها في علم الأحياء تتضمن تغيرًا في حالة الأكسدة التي تحدث من خلال نقل الإلكترون (الإلكترونات) بين الجزيئات. لذلك ، يعرّف علماء الأحياء عادة الاختزال باعتباره مكسبًا للإلكترونات والأكسدة على أنه فقدان للإلكترونات. نلاحظ أن عرض التبادل الإلكترون البيولوجي لتفاعلات الأكسدة والاختزال يتوافق تمامًا مع التعريف الأكثر عمومية المرتبط بشكل صارم بالتغيرات في حالات الأكسدة. ومع ذلك ، لا يشرح نموذج التبادل الإلكتروني تفاعلات الأكسدة والاختزال التي لا تتضمن نقل الإلكترونات ، والتي تحدث أحيانًا في سياق فئة الكيمياء. تتميز وجهة نظر عالم الأحياء لكيمياء الأكسدة والاختزال (في سياق علم الأحياء) بأنها سهلة نسبيًا لإنشاء صورة ذهنية لها. لا توجد قوائم من القواعد التي يجب تذكرها للكثير من التفتيش على البنية الجزيئية المتضمنة في تطوير صورة مفاهيمية أساسية على الأقل للموضوع. نحن نتخيل ببساطة تبادلًا بين طرفين - جزيء يسلم إلكترونًا واحدًا أو أكثر إلى شريك يقبلها.

نظرًا لأن هذه قراءة في علم الأحياء لفصل علم الأحياء ، فإننا نقترب من الأكسدة والاختزال من مفهوم "اكتساب / فقدان الإلكترونات". إذا كنت قد التحقت بالفعل بفصل الكيمياء ويبدو أن هذا الموضوع قد تم تقديمه بشكل مختلف قليلاً في دورة علم الأحياء ، فتذكر أنه في جوهره ، أنت تتعلم نفس الشيء. قام علماء الأحياء بتكييف ما تعلمته في الكيمياء لإضفاء المزيد من المعنى الحدسي في سياق علم الأحياء. إذا لم تكن قد تعلمت عن الأكسدة والاختزال ، فلا داعي للقلق. إذا تمكنت من فهم ما نحاول القيام به هنا ، فعندما تغطي هذا المفهوم في فصل الكيمياء ، ستكون على بعد خطوات قليلة للأمام. سوف تحتاج فقط إلى العمل لتعميم تفكيرك قليلاً.

لنبدأ ببعض ردود الفعل العامة

ينتج عن نقل الإلكترونات بين مركبين فقدان أحد هذين المركبين إلكترونًا ومركبًا واحدًا يكتسب إلكترونًا. على سبيل المثال ، انظر إلى الشكل أدناه. إذا استخدمنا نموذج تقييم قصة الطاقة لإلقاء نظرة على التفاعل الكلي ، فيمكننا مقارنة الخصائص السابقة واللاحقة للمواد المتفاعلة والمنتجات. ماذا يحدث للمادة (الأشياء) قبل وبعد التفاعل؟ مجمع أ يبدأ بشكل محايد ويصبح مشحونًا بشكل إيجابي. مجمع ب يبدأ بشكل محايد ويصبح سالبًا. نظرًا لأن الإلكترونات مشحونة سالبًا ، يمكننا تفسير هذا التفاعل بحركة إلكترون من مجمع أ إلى ب. هذا يتفق مع التغييرات في السلطة. مجمع أ يفقد إلكترونًا (يصبح موجب الشحنة) ، ونقول إن أ قد يتأكسد. لعلماء الأحياء ، اxidationيرتبط بفقدان الإلكترون (الإلكترونات). ب يكتسب الإلكترون (يصبح سالبًا) ، ونحن نقول ذلك ب قد انخفض. تخفيضيرتبط باكتساب الإلكترونات. نعلم أيضًا ، منذ حدوث رد فعل (حدث شيء ما) ، يجب أن تكون هذه الطاقة قد تم نقلها و / أو إعادة تنظيمها في هذه العملية وسننظر في ذلك قريبًا.

شكل 1. تفاعل عام الأكسدة والاختزال مع تفاعلات نصف

الإسناد: ماري أينا

للتكرار: عندما يفقد إلكترون (إلكترون) ، أو يفقد الجزيء مؤكسد، يجب أن ينتقل الإلكترون (الإلكترونات) بعد ذلك إلى جزيء آخر. نقول أن الجزيء الذي يكتسب الإلكترون يصبح انخفاض. تُعرف تفاعلات خسارة الإلكترون المقترنة هذه معًا باسم تفاعل الأكسدة والاختزال (وتسمى أيضًا تفاعل الأكسدة والاختزال).

تعتبر فكرة التفاعلات النصفية المقترنة هذه أمرًا بالغ الأهمية للمفهوم البيولوجي للأكسدة والاختزال. لا تسقط الإلكترونات من الكون "مجانًا" لتقليل الجزيء ولا تقفز من الجزيء إلى الأثير. يجب أن تأتي الإلكترونات المتبرع بها من جزيء مانح ويتم نقلها إلى جزيء مستقبِل آخر. على سبيل المثال ، في الشكل الموجود أعلى الإلكترون ، يجب أن يأتي الجزيء المختزل B في نصف تفاعل 2 من متبرع - إنه لا يظهر من أي مكان! وبالمثل ، فإن الإلكترون الذي يترك A في نصف تفاعل 1 أعلاه يجب أن "يهبط" على جزيء آخر - فهو لا يختفي فقط من الكون.

وبالتالي، يجب أن تقترن تفاعلات الأكسدة والاختزال دائمًا. سنفحص هذه الفكرة بمزيد من التفصيل أدناه عندما نناقش فكرة "ردود الفعل النصفية".

  • نصيحة لمساعدتك على تذكر: يقول LEO ذاكري: GER (إلأوز هالمحاضرات = اxidation و جيعين هالمحاضرات = صالتعليم) يمكن أن يساعدك على تذكر التعريفات البيولوجية للأكسدة والاختزال.

الشكل 2. رقم للذاكرة "الأسد يقول أسد جير." LEO: فقدان الإلكترونات = الأكسدة. GER: اكتساب الإلكترونات = التخفيض

العزو: الكمالي سريباثي

• قد تكون مفردات الأكسدة والاختزال محيرة: غالبًا ما يتم الخلط بين الطلاب الذين يدرسون كيمياء الأكسدة والاختزال من خلال المفردات المستخدمة لوصف التفاعلات. تبدو مصطلحات مثل الأكسدة / المؤكسد والاختزال / الاختزال تبدو متشابهة جدًا ولكنها تعني أشياء مختلفة تمامًا. يُطلق على المتبرع بالإلكترون أحيانًا اسم الاختزال لأنه المركب الذي يسبب اختزال (اكتساب الإلكترونات) لمركب آخر (المؤكسد). وبعبارة أخرى ، فإن الاختزال هو التبرع إنها الإلكترونات إلى المؤكسد الذي هو كسب تلك الإلكترونات. على العكس من ذلك ، يسمى متقبل الإلكترون المؤكسد لأنه المركب الذي يسبب أكسدة (فقدان الإلكترونات) للمركب الآخر. مرة أخرى ، هذا يعني ببساطة أن المؤكسد هو كسب الإلكترونات من المختزل الذي هو التبرع تلك الإلكترونات. مرتبك حتى الآن؟

هناك طريقة أخرى للتفكير في التعريفات وهي أن تتذكر وصف المركب بأنه الاختزالإد/ أوكسيديزإد يصف حالة الذي - التي المجمع نفسه موجود ، في حين يتم تصنيف المركب على أنه اختزالنملة/ أكسيدنملة يصف كيف يمكن للمركب أن يعمل ، إما للتقليل أو التأكسد مركب آخر. ضع في اعتبارك أن المصطلح مختزل مرادف أيضًا لـ الحد من وكيل و مؤكسد مرادف أيضًا لـ عامل مؤكسد. يحتاج الكيميائيون الذين طوروا هذه المفردات إلى أن تتم تربيتهم على تهم "العناد المتعمد" في التجارب العلمية ، ثم يُجبرون على أن يشرحوا لبقيتنا سبب حاجتهم إلى أن يكونوا بلا مبالغة.

اللغة المربكة للاختزال: ملخص سريع

1. يمكن وصف المركب بأنه "مختزل" - مصطلح يستخدم لوصف المركب حالة

2. يمكن أن يكون المركب "مختزل" - مصطلح يستخدم لوصف المركب الإمكانية (يمكن أن تقلل من شيء آخر). يمكن استخدام المصطلح المرادف "عامل الاختزال" لوصف نفس القدرة (يشير المصطلح "عامل" إلى الشيء الذي يمكن أن "يفعل شيئًا" - في هذه الحالة يقلل جزيء آخر).

3. يمكن أن يكون المركب "مادة مؤكسدة" - مصطلح يستخدم لوصف المركب الإمكانية (يمكن أن يؤكسد شيء آخر). يمكن استخدام المصطلح المرادف "عامل مؤكسد" لوصف نفس القدرة (يشير مصطلح "عامل" إلى الشيء الذي يمكنه "فعل شيء ما" - في هذه الحالة يؤكسد جزيء آخر).

4. يمكن أن "يتقلص" المركب أو "يتأكسد" - مصطلح يستخدم لوصف انتقال إلى دولة جديدة

نظرًا لاستخدام كل هذه المصطلحات في علم الأحياء ، نتوقع في علم الأحياء العام أن تتعرف على هذه المصطلحات. حاول أن تتعلمها وتستخدمها في أسرع وقت ممكن - سنستخدم المصطلحات بشكل متكرر ولن يكون لدينا الوقت لتحديد المصطلحات في كل مرة.

اختبار فحص المعرفة

رد الفعل النصف

هنا نقدم مفهوم نصف رد الفعل. يمكننا التفكير في كل نصف تفاعل على أنه وصف لما يحدث لأحد الجزيئين (أي المتبرع أو المستقبل) المتورط في تفاعل الأكسدة والاختزال "الكامل". يتطلب تفاعل الأكسدة والاختزال "الكامل" نصفين من ردود الفعل. في المثال أدناه ، نصف التفاعل رقم 1 يصور الجزيء آه تفقد إلكترونين وبروتون وتصبح في هذه العملية أ+. هذا التفاعل يصور أكسدة AH. نصف التفاعل رقم 2 يصور الجزيء ب+ اكتساب إلكترونين وبروتون ليصبح BH. هذا التفاعل يصور الحد من ب+. كل من هذين النصفين من ردود الفعل المفاهيمية ولا يمكن أن يحدث أي منهما بمفرده. الإلكترونات المفقودة في نصف التفاعل # 1 يجب أن تذهب إلى مكان ما ، لا يمكن أن تختفي فقط. وبالمثل ، فإن الإلكترونات المكتسبة في نصف التفاعل رقم 2 يجب أن تأتي من شيء ما. هم أيضا لا يمكن أن يظهروا من العدم.

يمكن للمرء أن يتخيل أنه قد يكون هناك جزيئات مختلفة يمكن أن تكون بمثابة مستقبلات محتملة (مكان انتقال الإلكترونات) للإلكترونات المفقودة في نصف التفاعل رقم 1. وبالمثل ، قد يكون هناك العديد من الجزيئات المختزلة المحتملة التي يمكن أن تعمل كمانحين للإلكترون (مصدر الإلكترونات) لنصف التفاعل # 2. في المثال أدناه ، نعرض ما يحدث (التفاعل) عند الجزيء آه هو المتبرع بالإلكترونات للجزيء ب+. عندما نضع نصف تفاعلات المتبرع والمقبول معًا ، نحصل على تفاعل الأكسدة والاختزال "الكامل". في الشكل أدناه نسمي هذا التفاعل "رد الفعل رقم 1". عندما يحدث هذا ، نقول أن نصف ردود الفعل مقرون.

الشكل 3. تفاعل الأكسدة والاختزال العام حيث يتم أكسدة مركب AH بواسطة المركب B.+. يمثل كل نصف تفاعل نوعًا واحدًا أو مركبًا إما لفقد أو اكتساب إلكترونات (وبروتون لاحق كما هو موضح في الشكل أعلاه). في رد الفعل النصف # 1 ، تفقد AH بروتونًا وإلكترونين: في النصف الثاني من التفاعل ، B+ يكتسب 2 إلكترون وبروتون. في هذا المثال يتأكسد HA إلى A.+ بينما ب+ يتم تقليله إلى BH.

باستخدام هذه الفكرة ، يمكننا نظريًا أن نزاوج ونفكر في أي نصفين من التفاعلات ، نصف تفاعل يعمل كمانح للإلكترون للنصف الآخر من التفاعل الذي يقبل الإلكترونات المتبرع بها. على سبيل المثال ، باستخدام المثال أعلاه ، يمكننا النظر في اقتران تقليل ب+ يحدث ذلك في نصف تفاعل 2 مع نصف تفاعل آخر يصف أكسدة الجزيء NADH. في هذه الحالة ، سيكون NADH هو المتبرع للإلكترون لـ ب+. وبالمثل ، يمكنك إقران أكسدة AH التي تحدث في نصف تفاعل رقم 1 مع نصف تفاعل يصف تقليل الجزيء الافتراضي Z+. يمكنك خلط ومطابقة نصف التفاعلات معًا كما هو من فضلك بشرط أن يصف نصفها أكسدة مركب (يتبرع بالإلكترونات) واختزال مركب آخر (يقبل الإلكترونات المتبرع بها).

  • ملاحظة حول كيفية كتابة ردود الفعل الكاملة مقابل ردود الفعل النصفية: في المثال أعلاه ، عندما نكتب Reaction # 1 كمعادلة ، فإن الإلكترونين و ح+ الموصوفة صراحة في نصف ردود الفعل الأساسية ، لم يتم تضمينها صراحة في نص رد الفعل الكامل. في التفاعل أعلاه ، يجب أن تستنتج حدوث تبادل للإلكترونات. يمكن ملاحظة ذلك من خلال محاولة موازنة الشحنات بين كل مادة متفاعلة ومنتجها المقابل. متفاعل آه يصبح المنتج أ+. في هذه الحالة ، يمكنك أن تستنتج أن بعض حركة الإلكترونات يجب أن تكون قد حدثت. لموازنة الشحنات على هذا المركب (جعل مجموع الشحنات على كل جانب من المعادلة متساويًا) تحتاج إلى إضافة إلكترونين إلى الجانب الأيمن من المعادلة ، أحدهما لحساب الشحنة "+" على أ+ وثانية للذهاب مع H+ الذي فقده أيضًا. المتفاعل الآخر ب+ تم تحويله إلى BH. لذلك يجب أن يكتسب إلكترونين لموازنة الشحنات ، أحدهما ب+ والثانية لـ H الإضافية+ التي تمت إضافتها. تقودك هذه المعلومات معًا إلى استنتاج أن الشيء الأكثر احتمالًا هو أنه تم تبادل إلكترونين بينهما آه و ب+.

  • سيكون هذا هو الحال أيضًا بالنسبة لمعظم تفاعلات الأكسدة والاختزال في علم الأحياء. لحسن الحظ ، في معظم الحالات ، إما سياق التفاعل ، أو وجود مجموعات كيميائية غالبًا ما تشارك في الأكسدة والاختزال (مثل أيونات المعادن) ، أو وجود ناقلات الإلكترون شائعة الاستخدام (على سبيل المثال NAD+/ NADH ، FAD+/ FADH2، الفيروكسين ، إلخ) أن التفاعل من فئة "الأكسدة والاختزال". من المتوقع أن تتعلم التعرف على بعض هذه الجزيئات الشائعة.

إمكانية التخفيض

وفقًا للاتفاقية ، فإننا نصنف تفاعلات الأكسدة والاختزال كميًا باستخدام مقياس يسمى إمكانات التخفيض. يحاول جهد الاختزال أن يصف كميًا "قدرة" مركب أو جزيء على اكتساب أو فقدان الإلكترونات. يتم تحديد القيمة المحددة لإمكانية الاختزال بشكل تجريبي ، ولكن لغرض هذه الدورة التدريبية ، نفترض أن القارئ سيقبل أن القيم الواردة في الجداول المقدمة صحيحة بشكل معقول. يمكننا تجسيد إمكانات الاختزال بالقول إنها مرتبطة بالقوة التي يمكن للمركب من خلالها "جذب" أو "سحب" أو "التقاط" الإلكترونات. ليس من المستغرب أن يرتبط هذا بـ ولكن ليس مطابقًا لـ كهرسلبية.

ما هي هذه الخاصية الجوهرية لجذب الإلكترونات؟

المركبات المختلفة ، بناءً على بنيتها وتركيبها الذري ، لها "عوامل جذب" جوهرية ومميزة للإلكترونات. تؤدي هذه الجودة إلى أن يكون لكل جزيء معياره الخاص إمكانية التخفيض أو ه0. احتمال الخفض هو كمية نسبية (نسبة إلى بعض "اساسي" تفاعل). إذا كان لمركب الاختبار "جاذبية" أقوى للإلكترونات من المعيار (إذا تنافس الاثنان ، فإن مركب الاختبار "يأخذ" الإلكترونات من المركب القياسي) ، فإننا نقول أن مركب الاختبار لديه إمكانية اختزال موجبة. مقدار الاختلاف في E.0"بين أي مركبين (بما في ذلك المعيار) يتناسب مع مقدار" رغبة "المركبات في الإلكترونات. يتم قياس القوة النسبية لإمكانية الخفض والإبلاغ عنها بوحدات فولت (V) (يكتب أحيانًا على هيئة إلكترون فولت أو eV) أو مللي فولت (بالسيارات). المركب المرجعي في معظم أبراج الأكسدة والاختزال هو H2.


مناقشة ملحوظة محتملة نقطة

أعد الصياغة بنفسك: كيف تصف أو تفكر في الفرق بين مفهوم الكهربية وإمكانية الأحمر / الثور؟


تنبيه سوء فهم طالب الأكسدة والاختزال: تشير احتمالية الأكسدة القياسية لمركب ما إلى أي مدى تريد مادة ما التمسك بالإلكترون مقارنة بالهيدروجين. نظرًا لأن كلا من إمكانات الأكسدة والاختزال والسلبية الكهربية تمت مناقشتهما كقياسات لمدى قوة "رغبة" شيء ما في الإلكترون ، فإنه يتم أحيانًا الخلط بينهما أو الخلط بينهما. ومع ذلك ، فهما ليسا نفس الشيء. في حين أن الكهربية للذرات في الجزيء قد تؤثر على إمكانات الأكسدة والاختزال ، إلا أنها ليست العامل الوحيد الذي يؤثر. لا داعي للقلق بشأن كيفية عمل ذلك. في الوقت الحالي ، حاول الاحتفاظ بها كأفكار مختلفة ومميزة في عقلك. العلاقة المادية بين هذين المفهومين خارج نطاق فئة علم الأحياء العامة هذه.

برج الأكسدة

يمكن لجميع أنواع المركبات أن تشارك في تفاعلات الأكسدة والاختزال. طور العلماء أداة رسومية ، برج الأكسدة والاختزال ، لجدولة نصف تفاعلات الأكسدة والاختزال بناءً على E.0' القيم. يمكن أن تساعد هذه الأداة في التنبؤ باتجاه تدفق الإلكترون بين المتبرعين والمقبلين للإلكترون المحتملين ومقدار تغير الطاقة الحرة المتوقع أن يتغير في تفاعل معين. حسب الاصطلاح ، تتم كتابة جميع التفاعلات النصفية في الجدول في اتجاه الاختزال لكل مركب مدرج.

في سياق علم الأحياء ، يصنف برج الإلكترون عادةً مجموعة متنوعة من المركبات الشائعة (نصف تفاعلاتها) من معظم سلبية E0' (المركبات التي تتخلص بسهولة من الإلكترونات) ، إلى E الأكثر إيجابية0' (المركبات الأكثر احتمالاً لقبول الإلكترونات). يسرد البرج أدناه عدد الإلكترونات التي يتم نقلها في كل تفاعل. على سبيل المثال ، الحد من NAD+ ل NADH يتضمن إلكترونين ، مكتوبين في الجدول كـ 2e-.

شكل مؤكسد

قلل من

ن (إلكترونات)

Eo´ (فولت)

PS1 * (ثور)

PS1 * (أحمر)

-

-1.20

أسيتات + كو2

البيروفات

2

-0.7

فيلفيروكسين (ثور) النسخة 1

فيفيروكسين (أحمر) النسخة 1

1

-0.7

سكسينات + كو2 + 2 ح+

أ- كيتوجلوتارات + H.2ا

2

-0.67

PSII * (ثور)

PSII * (أحمر)

-

-0.67

P840 * (ثور)

PS840 * (أحمر)

-

-0.67

خلات

أسيتالدهيد

2

-0.6

الجلسرات -3 ف

جليسيرالدهيد -3 ف + ح2ا

2

-0.55

ا2

ا2-

1

-0.45

فيلفيروكسين (ثور) الإصدار 2

فيفيروكسين (أحمر) الإصدار 2

1

-0.43

كو2

الجلوكوز

24

-0.43

كو2

فورمات

2

-0.42

2 س +

ح2

2

-0.42 (في [H+] = 10-7؛ الرقم الهيدروجيني = 7)

ملاحظة: في [H.+] = 1 ؛ الرقم الهيدروجيني = 0 فإن Eo 'للهيدروجين هو صفر. سترى هذا في فصل الكيمياء.

ألفا كيتوجلوتارات + كو2 + 2 ح+

متساوي السيترات

2

-0.38

أسيتو أسيتات

ب-هيدروكسي بوتيرات

2

-0.35

سيستين

سيستين

2

-0.34

بيروفات + كو2

مالات

2

-0.33

NAD+ + 2 ح+

NADH + H+

2

-0.32

NADP+ + 2 ح+

NADPH + H+

2

-0.32

مجمع أنا FMN (مرتبط بالإنزيم)

FMNH2

2

-0.3

حمض ليبويك (ثور)

حمض ليبويك (أحمر)

2

-0.29

1.3 بيسفوسفوجليسيرات + 2 ح+

غليسرالدهيد-3-ف + فأنا

2

-0.29

الجلوتاثيون (الثور)

الجلوتاثيون (أحمر)

2

-0.23

موضة عابرة+ (مجاني) + 2H+

FADH2

2

-0.22

أسيتالدهيد + 2 ح+

الإيثانول

2

-0.2

بيروفات + 2 ح+

اللاكتات

2

-0.19

أوكسالاسيتات + 2 ح+

مالات

2

-0.17

ألفا كيتوجلوتارات + NH4+

الغلوتامات

2

-0.14

موضة عابرة+ + 2 ح+ (مقيد)

FADH2 (مقيد)

2

0.003-0.09

الميثيلين الأزرق ، (ثور)

الميثيلين الأزرق (أحمر)

2

0.01

فومارات + 2 ح+

سكسينات

2

0.03

CoQ (يوبيكوينون - UQ + H.+)

UQH.

1

0.031

جامعة كوينزلاند +2 ح+

UQH2

2

0.06

حمض ديهيدرواسكوربيك

حمض الاسكوربيك

2

0.06

بلاستوكينون. (ثور)

بلاستوكينون. (أحمر)

-

0.08

يوبيكوينون. (ثور)

يوبيكوينون. (أحمر)

2

0.1

المجمع الثالث السيتوكروم ب2؛ Fe3+

السيتوكروم ب2؛ الحديد2+

1

0.12

الحديد3+ (الرقم الهيدروجيني = 7)

الحديد2+ (الرقم الهيدروجيني = 7)

1

0.20

المجمع الثالث السيتوكروم ج1؛ Fe3+

السيتوكروم ج1؛ Fe2+

1

0.22

السيتوكروم ج ؛ الحديد3+

السيتوكروم ج ؛ Fe2+

1

0.25

المجمع الرابع السيتوكروم أ ؛ الحديد3+

السيتوكروم أ ؛ Fe2+

1

0.29

1/2 س2 + ح2ا

ح2ا2

2

0.3

P840ع (ثور)

PS840ع (أحمر)

-

0.33

المجمع الرابع السيتوكروم أ3؛ Fe3+

السيتوكروم أ3؛ الحديد2+

1

0.35

فيريسيانيد

فيروسيانيد

2

0.36

السيتوكروم و ؛ الحديد3+

السيتوكروم و ؛ Fe2+

1

0.37

PSIع (ثور)

PSIع (أحمر)

.

0.37

نترات

النتريت

1

0.42

الحديد3+ (الرقم الهيدروجيني = 2)

الحديد2+ (الرقم الهيدروجيني = 2)

1

0.77

1/2 س2 + 2 ح+

ح2ا

2

0.816

PSIIع (ثور)

PSIIع (أحمر)

-

1.10

* الحالة المثارة ، بعد امتصاص فوتون من الضوء

GS Ground State ، الحالة السابقة لامتصاص فوتون من الضوء

PS1: نظام ضوئي أكسجين I

P840: مركز تفاعل بكتيري يحتوي على جرثومي كلوروفيل (غير مؤكسد)

PSII: نظام ضوئي أكسجين II

الجدول 1. برج الأكسدة والاختزال الشائع المستخدم في Bis2A. وفقًا للاتفاقية ، تتم كتابة تفاعلات نصف البرج بالشكل المؤكسد للمركب على اليسار والشكل المختزل على اليمين. المركبات التي تجعل مانحًا جيدًا للإلكترون لها إمكانات اختزال سلبية للغاية. تعتبر المركبات مثل الجلوكوز وغاز الهيدروجين مانحين ممتازين للإلكترون. على النقيض من ذلك ، فإن المركبات التي تصنع متقبلات إلكترون ممتازة ، مثل الأكسجين والنتريت هي متقبلات ممتازة للإلكترون.

فيديو على برج الإلكترون

للحصول على فيديو قصير حول كيفية استخدام برج الإلكترون في مشاكل الأكسدة والاختزال ، انقر هنا أو أدناه. هذا الفيديو من صنع د. إيسلون لطلاب Bis2A. (هذا مفيد للغاية.)

ما هي العلاقة بين ΔE0' و ΔG?

كيف نعرف ما إذا كان أي تفاعل معطى للأكسدة والاختزال (تركيبة محددة من تفاعلات نصفية) عفويًا بقوة أم لا (طارد للطاقة أو Endergonic)؟ علاوة على ذلك ، كيف يمكننا تحديد التغيير الكمي في الطاقة الحرة لتفاعل الأكسدة والاختزال المحدد؟ تكمن الإجابة في الاختلاف في إمكانات الاختزال للمركبين. الفرق في احتمال الاختزال للتفاعل (ه0') ، عن طريق أخذ الفرق بين E.0' ل مؤكسد (المركب الذي يحصل على الإلكترونات ويسبب أكسدة المركب الآخر) و مختزل (المركب الذي يفقد الإلكترونات). في المثال العام أدناه ، AH هو الاختزال و B+ هو المؤكسد. تتحرك الإلكترونات من AH إلى B.+. باستخدام حرف E.0' من -0.32 للمختزل و +0.82 للمؤكسد ، التغيير الكلي في E0' أو ه0' هو 1.14 فولت.

الشكل 4. تفاعل أحمر / ثور عام مع نصف تفاعلات مكتوبة بإمكانية الاختزال (E.0') من نصفي ردود الفعل المشار إليها.

∆E0بين المؤكسد والمختزل يمكن أن يخبرنا عن عفوية نقل الإلكترون المقترح. حدسيًا ، إذا تم اقتراح انتقال الإلكترونات من مركب "يريد" إلكترونات أقل لمركب "يريد" الإلكترونات أكثر (أي حركة من عند مركب ذو قيمة أقل ه0'إلى مركب مع أعلى ه0'، سيكون رد الفعل تلقائيًا بشكل نشط). إذا تم اقتراح انتقال الإلكترونات من مركب "يريد" إلكترونات أكثر إلى مركب "يريد" إلكترونات أقل (أي حركة من عند مركب مع أعلى ه0'إلى مركب ذو قيمة أقل ه0'، سيكون رد الفعل غير تلقائي بقوة). بسبب الطريقة التي يتم بها ترتيب جداول الأكسدة البيولوجية / الكيميائية الحيوية (صغيرة ه0' في الأعلى وأكبر ه0' في الجزء السفلي) ستكون عمليات نقل الإلكترونات من المتبرعين في أعلى الجدول إلى المستقبلات الموجودة أسفل الجدول تلقائيًا.

من الممكن أيضًا تحديد مقدار تغير الطاقة الحرة المرتبط بتفاعل الأكسدة والاختزال المحدد. يتم إعطاء العلاقة بواسطة معادلة Nernst:

الشكل 5. ترتبط معادلة نرنست بالطاقة الحرة لتفاعل الأكسدة والاختزال إلى الاختلاف في جهد الاختزال بين المنتجات المختزلة للتفاعل والمتفاعل المؤكسد.
الإسناد: مارك T. Facciotti

أين:

  • ن هو عدد مولات الإلكترونات المنقولة
  • F هو ثابت فاراداي البالغ 96.485 كيلو جول / فولت. في بعض الأحيان يتم إعطاؤه بوحدات kcal / V وهي 23.062 kcal / V ، وهي كمية الطاقة (بالكيلو جول أو كيلو كالوري) التي يتم إطلاقها عندما يمر مول واحد من الإلكترونات عبر انخفاض محتمل قدره 1 فولت

لاحظ أن علامات ∆E و G متقابلة. عندما تكون ∆E موجبة ، ستكون ∆G سالبة. عندما تكون ∆E سالبة ، ستكون ∆G موجبة.


السيتوكروم ج

تتطلب جميع الخلايا طاقة على شكل ATP ، Adenosine Triphosphate ، لدفع عمليات التمثيل الغذائي الأساسية للبقاء على قيد الحياة. عندما يقوم كائن حي هوائي بهضم طعامه ، فإن الجلوكوز (C6ح12ا6) إلى جزئين من البيروفات في عملية تحلل السكر. ناقلات الإلكترون المخفضة ، NADH و FADH2 يتم إنتاجها كمنتج ثانوي لهذا التفاعل.

يكتسب NAD + إلكترونين (2e -) وأيون الهيدروجين (H +) لتكوين NADH. وبالمثل ، يقبل FAD اثنين من أيونات الهيدروجين (2H +) واثنين من الإلكترونين (2e -) لتكوين FADH2. هذه الإلكترونات من NADH و FADH2 ثم أدخل مجمعات سلسلة نقل الإلكترون. سلسلة نقل الإلكترون (ETC) عبارة عن سلسلة من بروتينات نقل الإلكترون الموجودة في الغشاء الداخلي للميتوكوندريا - مركز قوة الخلية (الشكل 1). جزء لا يتجزأ من غشاء الميتوكوندريا عبارة عن سلسلة من البروتينات النشطة الأكسدة والاختزال ، والتي تعمل كسلك عن طريق نقل الإلكترونات عبر ETC. من خلال سلسلة من تفاعلات الأكسدة والاختزال ، تضخ هذه البروتينات البروتونات (H +) من مصفوفة الميتوكوندريا إلى الفضاء بين الغشاء. يولد تراكم البروتونات في الفضاء بين الغشاء تدرجًا كهروكيميائيًا يعمل على تخليق ATP بواسطة إنزيم ATP Synthase. تنتج سلسلة نقل الإلكترون ما مجموعه 34 جزيء من ATP والتي يمكن للخلية استخدامها لتنفيذ عمليات التمثيل الغذائي للبقاء على قيد الحياة. 1

شكل 1. سلسلة نقل الإلكترون

هذه لمحة عامة عن سلسلة نقل الإلكترون (ETC). إن ETC عبارة عن سلسلة من أربعة معقدات بروتينية: NADH dehydrogenase و succinate dehydrogenase و cytochrome bc1، وأوكسيديز السيتوكروم ج ، المضمنة في الغشاء الداخلي للميتوكوندريا. عندما يتم نقل الإلكترونات من خلال هذه المجمعات البروتينية ، يتراكم تدرج البروتون (H +) في الفضاء بين الغشاء في الميتوكوندريا. يستخدم ATP Synthase هذا التدرج البروتوني الذي أنشأته ETC لتجميع الطاقة في شكل ATP.

الشكل 2. هيكل الشريط كامل الطول من السيتوكروم C (PDB 3cyt). 3 هذا هو التجمع البيولوجي لمونومر سيتوكروم ج واحد. داخل الهيم المركزي يوجد أيون حديد مبين باللون البرتقالي. الهيم مرتبط تساهميًا بالبروتين عبر روابط ثاني كبريتيد التي أصبحت ممكنة بفضل نموذج Cys-X-Y-Cys-His المتكرر الموجود في السيتوكرومات.

يعتبر السيتوكروم ج مكونًا مهمًا في سلسلة نقل الإلكترون لتخليق ATP (الشكل 2). السيتوكروم ج عبارة عن بروتين نقل إلكترون قابل للذوبان في الماء يرتبط ارتباطًا وثيقًا بالغشاء الداخلي للميتوكوندريا. في سلسلة نقل الإلكترون ، ينقل السيتوكروم ج إلكترونًا واحدًا في كل مرة عبر مجموعة الهيم الخاصة به من المجمع الثالث لسلسلة نقل الإلكترون ، السيتوكروم قبل الميلاد1، إلى المجمع الرابع من سلسلة نقل الإلكترون ، السيتوكروم سي أوكسيديز. 2

يحتوي السيتوكروم ج على مركز معدن حديد الهيم الضروري لوظيفته. أثناء عملية نقل الإلكترون ، يتحول الحديد الهيم هذا بين حالات الأكسدة Fe 3+ و Fe 2+ ، مما يسمح بقبول الإلكترونات والتبرع بها. 4 عندما يكون السيتوكروم ج في شكله المؤكسد ، يتم نقل إلكترون من السيتوكروم قبل الميلاد1 مركب إلى الهيم Fe 3+ ، واختزاله إلى Fe 2+. أخيرًا ، يطلق السيتوكروم ج الإلكترون إلى الناقل الإلكتروني النهائي لـ ETC ، السيتوكروم ج أوكسيديز. في هذه المرحلة ، سيعود مركز الحديد إلى حالة أكسدة Fe 3+.

يمثل المركز المعدني الحديدي للسيتوكروم ج هندسة ثماني السطوح بسبب التنسيق بين ستة روابط حول أيون الحديد المركزي (الشكل 3). يُفضل استخدام الهندسة الاوكتاهدرا للسيتوكروم ج لأن كل من الروابط الستة الغنية بالإلكترونات تساهم في تثبيت أيون الحديد المعدني موجب الشحنة. يتم تنسيق حديد الهيم الموضح باللون البرتقالي بواسطة أربع ذرات نيتروجين من حلقة بورفيرين مستوية مربعة صلبة واثنين من الروابط المحورية: ذرة الكبريت لبقايا ميثيونين وذرة نيتروجين في حلقة هيستيدين إيميدازول. تعتبر حلقة البورفيرين الموجودة في السيتوكروم ج عبارة عن ليجند مخلب رباعي الأبعاد لأن ذرات النيتروجين الأربعة في حلقة البورفيرين ترتبط بالحديد المركزي ، وتشكل مركبًا عضويًا معدنيًا ثابتًا. استنادًا إلى تأثير كلاب ، فإن موقع ربط الترابط الرباعي هذا أكثر ملاءمة من الناحية الحتمية مقارنةً بتقارب يجند أحادي اللون لنفس أيون المعدن. 5

تعتبر روابط السيتوكروم ج مناسبة بناءً على نظرية قاعدة حمض لينة صلبة. (HSAB). يصنف HSAB الأحماض والقواعد على أنها صلبة أو ناعمة أو حدية. الأحماض والقواعد اللينة أكبر ويمكن استقطابها بسهولة بينما الأحماض والقواعد الصلبة أصغر حجمًا وأقل قابلية للاستقطاب. تعتبر الأنواع التي تقع بين الصلبة واللينة حدًا. 6 بناءً على HSAB ، من المنطقي أن ينسق الحديد الحدودي مع النيتروجين في حلقة الهيستيدين إيميدازول (قاعدة حدية) ، وذرات النيتروجين التي توفرها حلقة البورفيرين (القواعد الحدودية) ، وكبريت الميثيونين (قاعدة ناعمة ).

الشكل 3. مركز الحديد المعدني من السيتوكروم C 3

يوضح الشكل 3 أ البنية الكاملة للسيتوكروم ج بينما الشكل 3 ب عبارة عن إطار مكبّر لمركز معدن الحديد الهيم الضروري لوظيفة نقل الإلكترون في السيتوكروم ج. يتم تنسيق حديد الهيم الموضح باللون البرتقالي بواسطة أربع ذرات نيتروجين لحلقة بورفيرين مستوية مربعة صلبة (زرقاء) بالإضافة إلى رابطتين محوريتين: ذرة كبريت من بقايا ميثيونين (أصفر) وذرة نيتروجين من حلقة هيستيدين إيميدازول (أزرق) ).

يمثل المركز المعدني الحديدي للسيتوكروم ج هندسة ثماني السطوح بسبب التنسيق بين ستة روابط حول أيون الحديد المركزي (الشكل 3). يُفضل استخدام الهندسة ثماني السطوح للسيتوكروم ج لأن كل من الروابط الستة الغنية بالإلكترونات تساهم في تثبيت أيون الحديد المعدني موجب الشحنة. يتم تنسيق حديد الهيم الموضح باللون البرتقالي بواسطة أربع ذرات نيتروجين من حلقة بورفيرين مستوية مربعة صلبة واثنين من الروابط المحورية: ذرة الكبريت لبقايا ميثيونين وذرة نيتروجين في حلقة هيستيدين إيميدازول. تعتبر حلقة البورفيرين في السيتوكروم ج عبارة عن ليجند مخلب رباعي الأبعاد لأن ذرات النيتروجين الأربعة في حلقة البورفيرين ترتبط بالحديد المركزي ، وتشكل مركبًا عضويًا معدنيًا مستقرًا. استنادًا إلى تأثير كلاب ، فإن موقع ربط الترابط الرباعي هذا أكثر ملاءمة من الناحية الحتمية مقارنةً بتقارب يجند أحادي اللون لنفس أيون المعدن. 5

تعتبر روابط السيتوكروم ج مناسبة بناءً على نظرية قاعدة حمض لينة صلبة. (HSAB). يصنف HSAB الأحماض والقواعد على أنها صلبة أو ناعمة أو حدية. الأحماض والقواعد اللينة أكبر ويمكن استقطابها بسهولة بينما الأحماض والقواعد الصلبة أصغر حجمًا وأقل قابلية للاستقطاب. تعتبر الأنواع التي تقع بين الصلبة واللينة حدًا. 6 بناءً على HSAB ، من المنطقي أن ينسق الحديد الحدودي مع النيتروجين في حلقة الهيستيدين إيميدازول (قاعدة حدية) ، وذرات النيتروجين التي توفرها حلقة البورفيرين (القواعد الحدودية) ، وكبريت الميثيونين (قاعدة ناعمة ).

على الرغم من أن مركز معدن الحديد الهيم يغير حالة الأكسدة أثناء عملية نقل الإلكترون ، إلا أن السيتوكروم ج دائمًا ما يتبنى هندسة ثماني السطوح منخفضة الدوران بغض النظر عن حالة الأكسدة على الحديد. 7 يُفضل هذا الشكل الهندسي بناءً على طاقة استقرار حقل يجند (LFSE). LFSE هي الطاقة الإجمالية للإلكترونات d لمركب فلزي نسبة إلى مركز الثقل النظري. تظهر صيغة تحديد LFSE في المعادلة 1 أدناه ، حيث x = عدد الإلكترونات d في الطاقة المنخفضة t2 جرام المدارات و y = عدد الإلكترونات d في الطاقة العالية eز المدارات.

الشكل 4. رسم تخطيطي لتقسيم LFSE لـ Low Spin Fe 3+ و Fe 2+

يتم عرض المخططات والحسابات لتقسيم الإلكترون للدوران المنخفض Fe 3+ و Fe 2+ في الشكلين A و B ، على التوالي. تشير قيم LFSE الأكثر سلبية لحديد الدوران المنخفض مقارنةً بالحديد الدوراني العالي إلى أن هذا التشكل المنخفض الدوران أكثر ملاءمة للطاقة وبالتالي فهو التكوين الذي سيتبناه المجمع.

الشكل 5. مخططات تقسيم LFSE للدوران العالي Fe 3+ و Fe 2+

تظهر الرسوم البيانية النظرية لتقسيم الإلكترون والحسابات الخاصة بالدوران العالي Fe 3+ و Fe 2+ في الشكلين A و B على التوالي. ومع ذلك ، فإن قيم LFSE أكثر سلبية بالنسبة للحديد ذو الدوران المنخفض مقارنة بالحديد عالي الدوران ، بغض النظر عن حالة الأكسدة. لذلك ، فإن مركز معدن الحديد الهيم في السيتوكروم سي سيتبنى دائمًا هندسة اوكتاهدرا منخفضة الدوران بغض النظر عن حالة الأكسدة على الحديد.

في حالة الدوران المنخفض ، تتزاوج الإلكترونات d في الطاقة المنخفضة t2 جرام المدارات قبل احتلال الطاقة الأعلى هز المدارات ، مما يزيد من الاستقرار. في حالة الدوران العالية ، تشغل الإلكترونات d كلا من t2 جرام و هز المدارات ، بغض النظر عن طاقة المدارات ، ثم الزوجان. كلما كان LFSE أكثر سلبية ، كان المركب أكثر استقرارًا. قيم LFSE للحديد ذو الدوران المنخفض أكثر سلبية من قيم LFSE للحديد الدوراني العالي ، بغض النظر عن حالة الأكسدة الموجودة على الحديد. وبالتالي ، فإن المركز المعدني الحديدي للسيتوكروم ج سيتبنى دائمًا تشكيل الدوران المنخفض الأكثر ملاءمة.

أثناء عملية نقل الإلكترون ، دورات حديد الهيم لدورات السيتوكروم بين حالات الأكسدة +2 و +3. نظرًا لأن السيتوكروم ج يقبل إلكترونًا من المجمع الثالث لسلسلة نقل الإلكترون ، السيتوكروم قبل الميلاد1, يتم تقليل مركز الحديد المعدني Fe 3+ إلى Fe 2+. عندما يطلق السيتوكروم ج هذا الإلكترون إلى المركب النهائي لسلسلة نقل الإلكترون ، السيتوكروم سي أوكسيديز ، تتم استعادة حالة أكسدة Fe 3+. ومع ذلك ، على الرغم من هذا التغيير في حالة أكسدة الحديد ، فإن تنسيق الهيم لا يغير أيون الحديد ويتم تثبيته في مكانه ويخضع إلى الحد الأدنى من إعادة التنظيم.

تسهل إمكانية الاختزال أيضًا وظيفة نقل الإلكترون للسيتوكروم ج في ETC. إمكانية الاختزال (E o & rsquo) هي ميل الأنواع الكيميائية لاكتساب الإلكترونات وبالتالي يتم تقليلها. كلما كانت إمكانات الاختزال أكثر إيجابية ، زاد ميل تلك الأنواع الكيميائية لقبول الإلكترون وتقليله. احتمال تخفيض السيتوكروم قبل الميلاد1 (المركب الثالث من ETC) هو 0.194 فولت. السيتوكروم قبل الميلاد1 يتبرع بإلكترون واحد إلى الشكل المؤكسد من السيتوكروم ج (Fe 3+) ، مما يقلل من حديد السيتوكروم ج بحالة أكسدة واحدة ليصبح Fe 2+. تبلغ إمكانية اختزال السيتوكروم ج 0.254 فولت.إمكانية اختزال السيتوكروم ج أوكسيديز (المركب الرابع من ETC) هي 0.562 V. 8 يقبل السيتوكروم C أوكسيديز إلكترونًا من السيتوكروم ج المخفض (Fe 2+) الذي يعيد السيتوكروم ج إلى خصائصه. شكل مؤكسد (Fe 3+). يتم ترتيب مجمعات سلسلة نقل الإلكترون بالترتيب لزيادة إمكانات الأكسدة والاختزال (كل مجمع لديه تقارب أعلى للإلكترونات من السابق) ، مما يدفع تدفق الإلكترونات نحو المجمع النهائي لسلسلة نقل الإلكترون ، سيتوكروم سي أوكسيديز.

E o & rsquodonor & lt E o & rsquo بروتين / مركز نقل الإلكترون & lt E o & rsquoacceptor: يجب أن يكون صحيحًا حتى يكون رد الفعل عفويًا!

في الختام ، السيتوكروم ج هو بروتين أساسي لنقل الإلكترون يقوم بنقل الإلكترونات بين المجمعين الثالث والرابع من ETC. يتحول مركز معدن الحديد الهيم بسهولة بين Fe 3+ و Fe 2+ مما يسمح بقبول الإلكترونات والتبرع بها. إذا لم يحدث نقل الإلكترون هذا ، فلن يتم إنتاج ATP المطلوب لتشغيل العديد من عمليات التمثيل الغذائي مثل حركة العضلات وتخليق الحمض النووي والنقل النشط. لذلك ، يعد السيتوكروم ج مكونًا مهمًا في تسهيل إنتاج ATP من خلال نقل الإلكترون إلى Cytochrome C Oxidase ، والذي يوفر للخلايا الطاقة التي تحتاجها لتنفيذ هذه العمليات الحيوية اللازمة للبقاء على قيد الحياة. 9


الفسفرة التأكسدية للميتوكوندريا (مع رسم بياني)

تم اقتراح ارتباط الفسفرة بالأيض التأكسدي لأول مرة في الثلاثينيات.

كان الدليل الأول هو ملاحظة أن الفوسفات تمت إزالته من الوسط عندما تم استقلاب وسيطة دورة TCA بواسطة الخلايا.

بعد ذلك تبين أن اختفاء الفوسفات غير العضوي كان مصحوبا بتراكم الفوسفات العضوي مثل الجلوكوز 6 الفوسفات والفركتوز 6 الفوسفات.

بعد ذلك بوقت قصير ، تم التعرف على ATP على أنه المنتج الأساسي للفسفرة المؤكسدة. في عام 1948 ، أثبت كينيدي ولينينغر أن هذه الأكسدة والفسفرة حدثت حصريًا في الميتوكوندريا. بحلول عام 1951 ، أظهر Lehninger أنه يمكن تجاوز تفاعلات دورة كريبس تمامًا عن طريق إضافة NADH و H + إلى الميتوكوندريا المعالجة للسماح لـ NADH بدخول العضيات. لكل من NADH و H + المضافين ، تم استهلاك ثلاثة فوسفات وأكسجين واحد ، وبالتالي استنتج أن سلسلة نقل الإلكترون مهمة لتخليق ATP.

The potential differences of the reactions of elec­tron transfer beginning with NAD + -dehydrogenases and ending with cytochrome oxidase provide the en­ergy to drive the endergonic oxidative phosphoryl­ation. The exergonic reactions can be summarized as

Which has a ∆G 0 ‘ of -220.5 kJ/mole (-52.7 kcal/ mole). The endergonic reactions summarized as

are associated with a standard free energy of at least 91.6 kJ (i.e., ∆G 0 ‘= 30.5 kJ/mole or 7.3 kcal/mole). The efficiency of the coupling of the two systems is at least 42% (i.e., 91.6/220.5). The stages at which coupling occurs are known. Figure 16-25 shows the major energy changes along the electron transfer chain. The step from NADH to Q represents the reactions of the dehydrogenases that link NAD + and Fص to Q.

This reaction sequence (Site I) provides enough energy (51.0 kJ/mole or 12.2 kcal/ mole) for the formation of the first of three ATPs ob­tained by NADH oxidation. The step from Q to cyto­chrome b does not provide enough energy for the second phosphorylation, but the following step (from cytochrome b to cytochrome c) does yield sufficient energy (Site II).

The step from cytochrome c to cyto­chrome a is only moderately exergonic, but the final step from cytochrome a to oxygen is highly exergonic (Site III). Thus, a pair of electrons transferred from one carrier to the next by these oxidation-reduction reactions at three places in the chain generates the energy for the formation of ATP.

However, not all elec­trons from oxidized substrates enter the electron transport chain at the initial NAD + position. Some electrons, like those from succinate, pass from the co­enzyme of succinate dehydrogenase (i.e., FAD) di­rectly to Q. When this happens, only two ATPs are formed per pair of electrons transferred.

Molecular Events in Oxidative Phosphorylation:

The mechanism by which energy from the electron transport system is used for oxidative phosphoryl­ation is far from clear. It would appear that there are yet to be discovered coupling factors and enzymes in­volved in the process.

Among the more significant ob­servations that have been made are the identification of:

(1) Mechanisms for controlling the rate of electron transport and oxidative phosphorylation,

(2) Inhibi­tors that can prevent ATP formation or uncouple elec­tron transport from oxidative phosphorylation,

(3) Partial oxidative phosphorylation reactions, and

Maximal electron transport in mito­chondria can occur only if there is ample ADP and P available to act as an acceptor of inorganic phosphate.

When ADP is lacking or when ATP is plentiful, the rate of respiration is low and is called state 4 respira­tion (Fig. 16-26). When ADP is added, the rate of oxygen consumption rises as the ADP is phosphoryla- ted. This elevated level of respiration is called state 3 respiration. Once the ADP is consumed, state 4 respi­ration is reestablished.

The influence of ADP in respi­ratory rate is called acceptor or respiratory control, the “acceptor” being ADP. Interestingly, the configu­ration of mitochondria changes between state 4 and state 3 respiration. During state 4 respiration, the mitochondrion assumes the orthodox conformation but changes to the condensed conforma­tion when added ADP induces state 3.

A number of chemical agents uncouple oxidative phosphorylation from the electron transport system (e.g., 2, 4-dinitrophenol, dicumarol, and the salicyl- anilides). The addition of these compounds has two in­teresting effects. First, they speed up electron trans­port and oxygen consumption even in the absence of ADP, but there is no synthesis of ATP. In other words, phosphorylation is uncoupled and so is energy trans­fer. Second, in the presence of the uncoupling agent, the hydrolysis of ATP may occur—the opposite of the normal goals of mitochondrial activity.

Oligomycin is an inhibitor of oxidative phosphoryl­ation and coupled oxygen consumption but it does not prevent electron transfer in uncoupled systems. A group of agents called ionophores also prevent oxida­tive phosphorylation by dissipating the energy needed for phosphorylation. Ionophores are only effective in the presence of certain monovalent cations such as K + and Na + .

Some of the reactions of oxidative phosphorylation are known. An ATPase is present in the inner mem­brane and is stimulated by 2, 4-dinitrophenol but inhib­ited by oligomycin. Another reaction is the exchange of inorganic phosphate with the terminal phosphate of ATP, a reaction called phosphate-ATP exchange. This reaction is inhibited by both 2, 4-dinitrophenol and oli­gomycin.

An exchange of atoms also occurs between the oxygen’s of water and those of inorganic phos­phate, called phosphate-water exchange. The terminal phosphate can also be exchanged between ATP and ADP, a process inhibited by 2, 4-dinitrophenol and oli­gomycin and called the ADP-ATP exchange reaction. Some interesting studies that relate structure and function in mitochondria have been carried out using inverted submit ochondrial vesicles formed from frag­ments of the inner membrane. In these studies, the in­ner membranes of mitochondria isolated from cells are subjected to sonification or detergent action.

The resulting fragments of the cristael membranes then round up to form vesicles with the inner membrane spheres on the outside surface (Fig. 16-27). If closed vesicles are formed, they exhibit functioning electron transport system and oxidative phosphorylation reac­tions. There is no ATP formation with open vesicles or non-vesicular fragments, but electron transport still occurs.

If the submitochondrial vesicles are treated with urea or trypsin, the inner membrane spheres are re­moved and can be separated from the vesicles, which lose their capacity to carry out oxidative phosphoryl­ation. However, if the spheres are added back to the vesicles, the capacity to perform oxidative phospho­rylation is regained. The spheres contain ATPase/ synthetase, which is called coupling factor one (F,). This enzyme has been purified and found to have a molecular weight of about 360,000, a diameter of 9 nm, and a requirement for Mg 2 .

In intact mitochon­dria the enzyme is bound to the membrane and also catalyzes the synthesis of ATP and ADP and inor­ganic phosphate, rather than the reverse, and as such could be termed ATP-synthetase. The isolated en­zyme’s function, however, is not inhibited by oligomy­cin. Another factor has been isolated that when present with isolated F1 renders the ATPase sensitive to oligomycin.

This latter factor is called F0 or oligomycin-sensitivity-conferring protein (OSCP). F0 is also a large protein it is speculated that F0 could constitute at least part of the stalk that attaches the sphere to the inner membrane.


How do you know a redox reaction has taken place?

In most of chemistry, we know a reaction has taken place if a bond is made or broken. ولكن في electrochemistry, a redox reaction has taken place if an electron has been transferred from one atom to another. This process powers everything from batteries to electroplating and can power energy-intensive processes.

Most of the time, electrons are gained and lost by metals, because those are the easiest to oxidize and reduce. So if you see a compound with a metal in solution, check its oxidation potentials and compare it to the other reactant. Does one need more electrons? Does one have electrons that are easily given up? If both are true, you might be looking at a redox reaction.

If all the atoms have enough electrons (or none to give up), then a redox reaction will not take place.

Once all electrons have been transferred, you can figure out what will happen with the rest of the reactants in the solution and balance the equation. Sometimes, the counter ions will switch from one place to another to balance the charge, producing different amounts of product. You’ll need some stoichiometry to figure out exactly how much. It’s also important to know the rules for assigning oxidation states in order to make sure you’ve identified the correct potential (removing one electron from sodium is much easier than removing two!).

But once you know how to figure out whether an electron is ready for a big night out with its atomic friends or if it would rather stay in, you’ll be well on your way to some fascinating electrochemistry.

[box type=”success” align=”” width=””]For more information check out the تفاعلات الأكسدة والاختزال lesson in our AP Chemistry course or الكيمياء الكهربائية lesson in our General Chemistry course.[/box]


Mechanism of the reduction and oxidation reaction of cytochrome c at a modified gold electrode

مشاهدات المقالات هي مجموع تنزيلات النصوص الكاملة للمقالات المتوافقة مع COUNTER منذ نوفمبر 2008 (بتنسيق PDF و HTML) عبر جميع المؤسسات والأفراد. يتم تحديث هذه المقاييس بانتظام لتعكس الاستخدام حتى الأيام القليلة الماضية.

الاقتباسات هي عدد المقالات الأخرى المقتبسة من هذه المقالة ، ويتم حسابها بواسطة Crossref ويتم تحديثها يوميًا. العثور على مزيد من المعلومات حول عدد الاقتباسات Crossref.

درجة الانتباه Altmetric هي مقياس كمي للاهتمام الذي تلقته مقالة بحثية عبر الإنترنت. سيؤدي النقر فوق أيقونة الكعك إلى تحميل صفحة على altmetric.com تحتوي على تفاصيل إضافية حول النتيجة ووجود وسائل التواصل الاجتماعي للمقالة المحددة. اعثر على مزيد من المعلومات حول "نقاط الانتباه البديلة" وكيفية احتساب النتيجة.

ملحوظة: بدلاً من الملخص ، هذه هي الصفحة الأولى للمقالة.


The course provides an opportunity for an in-depth study of a topic of current interest selected annually. Discussion and research of the literature is encouraged as a means of examining both scientific aspects of the topic and the relationship of science to societal, legislative, and economic issues. Prerequisite: senior status or permission of instructor. Liberal Arts Core/University Requirements Designation: DSINQ. (2)

A continuation of the study that began in BIO 441 that further examines nucleic acid function, including topics such as nucleotide biosynthesis, gene expression and regulation, DNA replication and repair, and RNA transcription and processing. In addition, an in-depth study of the regulation and integration of metabolic pathways will be emphasized. Prerequisite: BIO 441. (3)


Oxidation-reduction reactions between cobalt(II) and -(III) chelate and iron(III) and -(II) cyanide complexes. Outer- vs. inner-sphere mechanisms

مشاهدات المقالات هي مجموع تنزيلات النصوص الكاملة للمقالات المتوافقة مع COUNTER منذ نوفمبر 2008 (بتنسيق PDF و HTML) عبر جميع المؤسسات والأفراد. يتم تحديث هذه المقاييس بانتظام لتعكس الاستخدام حتى الأيام القليلة الماضية.

الاقتباسات هي عدد المقالات الأخرى المقتبسة من هذه المقالة ، ويتم حسابها بواسطة Crossref ويتم تحديثها يوميًا. العثور على مزيد من المعلومات حول عدد الاقتباسات Crossref.

درجة الانتباه Altmetric هي مقياس كمي للاهتمام الذي تلقته مقالة بحثية عبر الإنترنت. سيؤدي النقر فوق أيقونة الكعك إلى تحميل صفحة على altmetric.com تحتوي على تفاصيل إضافية حول النتيجة ووجود وسائل التواصل الاجتماعي للمقالة المحددة. اعثر على مزيد من المعلومات حول "نقاط الانتباه البديلة" وكيفية احتساب النتيجة.

ملحوظة: بدلاً من الملخص ، هذه هي الصفحة الأولى للمقالة.


The Oxygen-Evolving Center (OEC) of Photosystem II

Photosynthesis is the process by which plants make energy from the use of chlorophyll and light. It is the process that oxidizes (removes electrons from) water to produce dioxygen and sustains all life on earth. 1 It sustains all life through the food chain. Light from the sun initiates photosynthesis in plants, which is turned into energy. Animals eat plants in order to receive energy. Humans can eat those animals or vegetarians can eat the plants and the energy gets transferred again. Prokaryotic cells have an organelle, called a chloroplast, that harvests sunlight and produces energy in the form of ATP. Inside the chloroplast there are stacks called grana and cytoplasm called stroma. Inside the grana (also known as thylakoids) are Photosystem I and II. 2 The process through which sunlight gets transferred to Photosystem II is depicted in Figure 1 below. Photosystem II (PSII) is the first major complex in the photosynthetic electron transport chain. It is the only molecule in photosynthesis that can produce dioxygen from water and light.

Figure 1. This image depicts the sun producing light energy, which is then absorbed by the plant in its chloroplast. Inside the chloroplast there are stroma, thylakoid, and granum. The stroma is the aqueous fluid that holds the different parts together. The thylakoid contains Photosystem I and II, which are key molecules to the function of the photosynthetic electron transport chain. The granum is stacks of thylakoids. Photosystem II is the main focus here. It is embedded in the membrane of the thylakoid. The top part of PSII is exposed to the stroma, and the bottom part is in the lumen. The lumen represents the area inside the thylakoid membrane. This image was created using Notability.

Studying Photosystem II is of particular interest right now for engineers developing photovoltaic solar panels to harvest light energy and use it as a renewable resource. Photosystem II has the most efficient light transformative capability on earth. If engineers and scientists could break down water splitting in the molecule and apply it to cell potential of photovoltaic cells then solar panels could have the possibility of reaching nearer to 100% efficiency.

The sunlight energy obtained by Photosystem II is used to extract electrons from water molecules through certain proteins and enzymes. Two water molecules break into oxygen gas and hydrogen ions, and the freed oxygen gas is the source of oxygen available for us to breath. 3

This can be displayed in the chemical Equation 1:

1) 2H2O &rarr O2 + 4e - + 4H + Reduction Potential=0.815V

The hydrogen ions produced in this reaction are later used to power up ATP synthesis. The four electrons are transferred in the process are passed down a chain of electron-carrying proteins. These electrons are used to pump the hydrogen ions across the membrane, which give even more power to ATP synthesis. Photosystem I helps the electrons along the way to the final destination of photosynthesis. The electrons are finally delivered to enzymes that produce sugar from water and carbon dioxide (also known as the Calvin cycle). 1 The photosynthesis chain can be depicted in Figure 2 below.

Figure 2. Present here is the photosynthetic electron transport chain. The first step takes place in Photosystem II. The photons from light are captured through antennas and electrons are then extracted from water molecules. The water molecule is broken into oxygen gas and hydrogen ions through the oxygen evolving center (OEC), which will be further discussed in the paper. The electrons are used to pump the hydrogen ions across the membrane, and are transferred through the Electron Transport Chain to Photosystem I. 1 The final fate of the hydrogen ions is to power up ATP synthesis, and the final fate of the electrons is to be placed on a carrier molecule NADPH. 2 ATP synthesis drives the production of ATP. This ATP is then used to construct organic molecules from carbon dioxide and water. NADPH is used to help turn carbon dioxide into glucose. This image was created using ChemDraw and Notability.

At the reaction center of PSII is the oxygen evolving center (OEC). It is proposed that the metal-oxygen cluster is a cubane shape with the formula Mn3CaO4. 4 There are two OECs present in each functional unit of Photosystem II, as shown below in Figure 3. The OEC is responsible for oxidizing 2 H2O to O2 (Equation 1 above). 5

Figure 3. The beige complex shows the full structure of the molecule, Photosystem II. It is partially embedded in the thylakoid membrane. The part of PSII that resides in the stroma is where light is absorbed. Arrows point to the di-oxygen evolving centers (OECs) present in Photosystem II. The OECs reside in the lumen. The purple portion of the OEC depicts the manganese and the red portion depicts the oxygen. The one green corner in the cube is the Ca 2+ . Image was created in Powerpoint using PDB code 1s5l and USCF Chimera.

The OEC is held in the protein by histidine, aspartate, glutamate, and alanine side chains. 1 In this way, the protein is acting like a multi dentate chealtor. The chelate effect occurs when a ligand has the ability to bind to a metal ion through multiple donor atoms. When the ligand binds through more than one atom it is termed a chelating ligand (or chelator), and a ligand that binds through more than one donor atom it is termed a polydentate system. Chelating ligands typically have lone pairs that can bind to metal ions on two or more of its atoms. There is an energy benefit due to entropy in the chelate effect called the entropic benefit. This comes into play in the OEC and increases the stability of the complex resulting in a greater entropic advantage. The OEC in Photosystem II is a cubane cluster of multiple ions, including manganese and calcium ions, that are bridged through oxygen ions. 4 The structure of the OEC is depicted in Figure 4 below. The OEC is bound to the protein through amino acid side chains, all which bind to the OEC directly through the manganese and oxygen ions. Although this is not a simple case of one metal ion being chelated through multiple donor groups, if the OEC is treated as one unit, then the protein can be considered a polydentate system.

Figure 4. The image above depicts the catalytic center where the oxidation of water takes place. Here you can see that the Mn3CaO4 cluster is held in place by histidine, aspartate, glutamate, and alanine side chains. The structure is still a bit ambiguous because X-ray analysis has shown to distort the protein when analyzed. The EXFAS (extended x-ray absorption fine structure) reveals the structure shown above containing the Mn-Mn and the Mn-ligand interactions. 3 The final structure deduced is the Mn1--3 present in the cube with Ca, and Mn4 hanging off of the cube. Image was created using ChemDraw.

Each manganese in the cubane cluster of the OEC has different ligands. The geometry around each individual metal center is octahedral, meaning they are each coordinated by six ligands. Mn1 has an Asp, three oxygen that are part of the cube, and two possible water molecules as its ligands. Mn2 has Glu, His, three oxygens that are part of the cube, and a possible water molecule as its ligands. Mn3 has Glu as a ligand, which could be one or two coordinated, and three oxygens that are part of the cube as its other ligands. Mn4 has Glu, Asp, a bicarbonate acting as a tridentate bridge with Ca +2 , and two water molecules as its ligands. The calcium has the bicarbonate tridentate as a ligand and a carbonyl of an Ala as another ligand. The other ligands of calcium are water or hydroxide ions. 6

As stated previously, the metal centers in Photosystem II are manganese and calcium. 6 Ca is only found as Ca 2+ and its d-electron count is 0. Mn is found in the metal oxidation states of Mn 2+ , Mn 3+ , Mn 4+ , Mn 5+ . 7 Mn 2+ has a d electron count of 5, Mn 3+ has a d-electron count of 4, Mn 4+ has a d electron count of 3, and Mn 5+ has a d electron count of 2. All first row transition metals (Mn included) are high spin. High spin correlates to a small delta and contributes to a weak field. Only d 4 -d 7 transition metals can contribute to a high or low spin. Mn 4+ and Mn 5+ are d 3 and d 2 metals respectively so they do not have high or low spin states for octahedral geometry. The oxygens in place help stabilize these highly positive Mn ions. Mn 2+ and Mn 3+ both contribute to a high spin. In an experiment, all Mns were reduced to Mn 2+ . The Mn 2+ came out of the complex because it was labile and had 0 ligand field stabilization energy (LFSE). 6

The LFSE splitting diagrams for the five metals in the OEC and the calculations for LFSE can be seen in Figure 5 below. The more negative the value for LFSE the more stable it is. Therefore, Mn 4+ is the most stable because it has a LFSE value of -1.2. Mn 2+ and Ca 2+ both have a LFSE value of 0 so they are the least stable. However, they are the most labile meaning they are very fast to react. Overall, if there are more electrons in the antibonding eز orbitals (seen in Figure 5 below) then the metal is more labile. Mn 3+ has a LFSE value of -0.6 and Mn 5+ has an LFSE value of -0.8. These two oxidation states are relatively stable and not very labile.

Figure 5. Ligand Field Stabilization Energy (LFSE) calculations can be seen here along with the octahedral orbital filling diagrams. The key here is if there are more electrons in the antibonding eز orbitals then the metal is more labile, which means it is able to react very fastly. Mn 2+ and Ca 2+ are the most labile, but the least stable because of their LFSE values of 0. Mn 4+ is the least labile and the most stable with a LFSE value of -1.2. These calculations were drawn out with Notability.

The wide range of oxidation states of Mn is an advantage for its role in water oxidation of PSII. How this exactly happens is through the photocatalytic process. The OEC is oxidized in a series of oxidation steps losing one electron at a time at each step. There are five states that have been observed spectroscopically and they are S0, S1, S2, S3, S4. 3 The full cycle can be seen in Figure 6 below. UV-visible spectroscopy have showed changes in oxidation state of Mn 2+ to Mn 3+ and Mn 3+ to Mn 4+ throughout the cycle.

The photocatalytic process (water splitting) will be described in simplistic terms. The OEC is oxidized in a series of oxidation steps, and this happens at the same time the chlorophyll complex (P680) gets excited from light. Four photons must be absorbed in order to excite the P680. The Mn IV 2اx group is unaltered throughout the cycle so it not shown besides in the S0 state. From the S0 state to the S1 state there is a redox reaction taking place, and Mn 2+ is oxidized to Mn 3+ . The electron goes to P680. From the S1 state to the S2 state there is another redox reaction taking place. Mn 3+ is oxidized to Mn 4+ , and the electron lost also goes to P680. From the S2 state to the S3 state there is another redox reaction taking place, but the electron is transferred through a tyrosine radical. The tyrosine is present to help transfer the electrons from the OEC to P680. It acts almost as a bridge making the two dependent on each other. From the S3 state to the S4 state there is a ligand dissociation, with an unknown base. Finally from the S4 state to the S0 state there is a ligand exchange present where the O2 is released. This whole process is happens at light speed. The final result is that it produces a dioxygen and a hydrogen ion. The roles of Ca 2+ are uncertain in the OEC cycle. It is important to note that the OEC acts a redox catalyst throughout the cycle, and also as an electron transport center when the electrons from the OEC get passed to P680.

Figure 6. The photocatalytic cycle relates photon absorption, manganese oxidation, and water oxidation. The catalytic cycle is rather complex and not fully understood. However, it is known that four photons must be absorbed in order to generate the cycle. The (Mn رابعا 2اx) group is unaltered throughout the cycle so it not shown besides in the S0حالة. The tyr represents a tyrosine residue, and the B represents an unknown Lewis base. From the S0state to the S1 state there is a redox reaction taking place. From the S1 state to the S2 state and from the S2 state to the S3state there is also redox reactions taking place. From the S3 state to the S4state there is a ligand dissociation. Finally from the S4 state to the S0state there is a ligand exchange present where the O2اطلق سراحه. Created with Notability. مقتبس من Metals and Life textbook. 3

As mentioned, there lies a special pair of chlorophyll molecules (P680) at the center of PSII along with the OEC. The special pair of chlorophyll molecules are Chlorophyll A and B, and they make up the P680 complex. They are special because they act as excitonic dimer, meaning they behave in function as a single entity. 8 The 680 refers to the complex&rsquos absorption maximum in the visible light spectrum (680 nm= red absorption). It reflects green light around 500 nm, which is why we see plants as green.The reduction potential of P680 is very high (around 1.2 to 1.4 V). This is required of the water splitting reaction (S-cycle) in the OEC for oxidizing water into O2 and H + . 9 The reduction potential of the dioxygen is 0.815 V (see Equation 1 above). Since this reduction potential is less than the reduction potential of P680, the four electrons are from the OEC are easily transferred to the P680. Figure 7 below gives the reduction potentials of relevant parts of PSII and the reduction potential of Photosystem I. 3 The arrows show which way the electrons flow. When they point down the flow is spontaneous and when they point up the flow is non-spontaneous.

Figure 7. This graph shows a simplified version of the reactions involved in photosynthesis. Z represents the OEC with a tyrosine residue. You can see that the reduction potential of Z is less than that of P680 so the electrons spontaneously flow to P680. The four electrons in the P680 get excited from a photon of light and are promoted to a higher energy level. The electrons then flow through Qأ, PQ, and C which are all part of the Electron Transport Chain. Finally the electrons go to Photosystem I, and the process of photosynthesis continues. Created with Notability. مقتبس من Metals and Life textbook. 3

The Z represents the OEC along with the neighboring tyrosine residue. As the OEC enters into the photocatalytic process it passes its electrons freely to P680. As the photon of light is absorbed by P680 it gets excited and non-spontaneously transfers the four electrons to Quinone A (Qأ). سأ is bound to plastoquinone (PQ). سأ, PQ, and C are all contribute to the electron transport chain that pass the electrons onto Photosystem I. 3 This all happens at speed of light, and explains why photosynthesis can sustain life on earth. It all starts with the complex molecule of Photosystem II, which scientists and engineers are racing to synthetically mimic in order to solve the energy crisis.

(1) Goodsell, D. S. Photosystem II. RCSB Protein Data Bank 2004.

(2) Mason, K. A. Losos, J. B. Singer, S. R. Raven, P. H. مادة الاحياء, Eleventh edition. McGraw-Hill Education: New York, NY, 2017.

(3) Metals and Life Crabb, E., Moore, E., Open University, Eds. RSC Pub: Cambridge, U.K, 2010.

(4) Photosystem II. ويكيبيديا 2017.

(5) Biological inorganic chemistry structure and reactivity University Science Books: Sausalito, California, 2007.

(6) Atkins, P. W. Shriver & Atkins&rsquo Inorganic Chemistry هل. Freeman and Co.: New York, 2010.

(7) VCAC: Cellular Processes: Photosystem II: First Look http://vcell.ndsu.edu/animations/photosystemII/first.htm (accessed Apr 4, 2018).

(8) Raszewski, G. Diner, B. A. Schlodder, E. Renger, T. Spectroscopic Properties of Reaction Center Pigments in Photosystem II Core Complexes: Revision of the Multimer Model. مجلة بيوفيزيائية 2008, 95 (1), 105&ndash119.

(9) Ferreira, K. N. Iverson, T. M. Maghlaoui, K. Barber, J. Iwata, S. Architecture of the


Redox regulation of the G1 to S phase transition in the mouse embryo fibroblast cell cycle

The hypothesis that intracellular oxidation/reduction (redox) reactions regulate the G(0)-G(1) to S-phase transition in the mouse embryonic fibroblast cell cycle was investigated. Intracellular redox state was modulated with a thiol-antioxidant, N-acetyl-L-cysteine (NAC), and cell cycle progression was measured using BrdUrd pulse-chase and flow cytometric analysis. Treatment with NAC for 12 h resulted in an approximately 6-fold increase in intracellular low-molecular-weight thiols and a decrease in the MFI of an oxidation-sensitive probe, dihydrofluorescein diacetate, indicating a shift in the intracellular redox state toward a more reducing environment. NAC-induced alterations in redox state caused selective delays in progression from G(0)-G(1) to S phase in serum-starved cells that were serum stimulated to reenter the cell cycle as well as to inhibit progression from G(1) to S phase in asynchronous cultures with no significant alterations in S phase, and G(2)+M transits. NAC treatment also showed a 70% decrease in cyclin D1 protein levels and a 3-4-fold increase in p27 protein levels, which correlated with decreased retinoblastoma protein phosphorylation. Cells released from the NAC treatment showed a transient increase in dihydrofluorescein fluorescence and oxidized glutathione content between 0 and 8 h after release, indicating a shift in intracellular redox state to a more oxidizing environment. These changes in redox state were followed by an increase in cyclin D1, a decrease in p27, retinoblastoma protein hyperphosphorylation and subsequent entry into S phase by 8-12 h after the removal of NAC. These results support the hypothesis that a redox cycle within the mammalian cell cycle might provide a mechanistic link between the metabolic processes early in G(1) and the activation of G(1)-regulatory proteins in preparation for the entry of cells into S phase.


دعم المعلومات

Variation of the oxygen chemical potential, Δμا(تي,ص), as a function of the temperature (تي) and pressure (ص), side and top view of the and of the SCV (001) magnetite surfaces, variation of the Bader charge of the Fe atoms following the creation of an oxygen vacancy, top view of the (2 × 2) unit cell of A′ surface, side view of half of the slabs of A, B, B′, and surface with an added oxygen atom, apdos of the Fe atoms of bulk, A surface, B, and B′ surface, total dos of bulk, A surface, B, and B′ surface, and band structure of bulk, A surface, B, and B′ surface (PDF)


شاهد الفيديو: المرحلة الثانوية - كيمياء 4 - وزن معادلات الأكسدة والاختزال (ديسمبر 2022).