معلومة

انقباض العضلات عند الإنسان

انقباض العضلات عند الإنسان


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

أنا أدرس علم الأحياء في المدرسة ، ولسوء الحظ بالنسبة لي ، يتخطى برنامجي عضلات البشر.

أعلم (وأشعر بشكل أساسي) أن الحركة في اتجاه واحد لا يتم إنشاؤها بواسطة نفس عضلة الحركة في الاتجاه المعاكس ، مثل العضلة ثلاثية الرؤوس ("الأمامية") والعضلة ذات الرأسين ("الخلفية").

أعلم أن العضلة ثلاثية الرؤوس تقوي الكوع ، بينما العضلة ذات الرأسين تتقلص الكوع.

أنا أعرف ذلك أيضًا ، بدلاً من في الواقع بتحريك الذراع ، يمكنني شد هاتين العضلتين (عندما أتباهى ، على سبيل المثال ...) دون تحريك الذراع فعليًا. هذه المنطقة تصبح صعبة. كلا العضلات ، كما أشعر ، تتقلص. لا يمكنني التعاقد بشكل ثابت مع واحد منهم فقط.

سؤالي هو ما إذا كان هذا الإجراء "خاصًا" ، أم أن كلا العضلتين تعملان ضد بعضهما البعض ، مما يؤدي إلى عدم الحركة؟


يُطلق على الموقف الذي تصفه حيث توجد العضلات على جوانب متقابلة من المفصل وتنتج حركات متعارضة "العداء". يتم إنشاء معظم المفاصل حيث تنتج عضلة واحدة أو أكثر على كلا الجانبين مثل هذه الحركات (على سبيل المثال ، الثنيات مقابل العضلات الباسطة). هذا سؤال حول العضلات بدون الخصوم.

عندما تتقلص جميع العضلات التي تعبر المفصل (أي عندما "تتفاخر") ، فإن العضلات توازن بعضها البعض. إذا لم يكن الأمر كذلك ، فسوف تتحرك العظام وتتغير زوايا المفصل. إذا أخذنا الكوع كمثال ، في الصورة أدناه ، فإن أرنولد يتقلص عضلات الكوع (العضلة ذات الرأسين العضدية ، العضدية) وكذلك عضلات الكوع الباسطة (ثلاثية الرؤوس العضدية). لكي تظل العظام ثابتة ، يجب أن تكون القوى متساوية ومعاكسة.


تقلص العضلات

كيف يبدأ تقلص العضلات الهيكلية

باستثناء ردود الفعل ، تحدث جميع تقلصات العضلات الهيكلية نتيجة للجهد الواعي الناشئ في الدماغ. يرسل الدماغ إشارات كهروكيميائية عبر الجهاز العصبي الجسدي إلى الخلايا العصبية الحركية التي تعصب ألياف العضلات (لمراجعة كيفية عمل الدماغ والخلايا العصبية ، انظر الفصل الجهاز العصبي). يمكن لخلايا عصبية حركية واحدة ذات أطراف محاور متعددة أن تعصب ألياف عضلية متعددة ، مما يؤدي إلى تقلصها في نفس الوقت. يحدث الاتصال بين محطة عصبية عصبية حركية وألياف عضلية في موقع تقاطع عصبي عضلي. هذا تشابك كيميائي حيث تنقل الخلايا العصبية الحركية إشارة إلى ألياف العضلات لبدء تقلص العضلات.

العملية التي يتم بها إرسال إشارة عند تقاطع عصبي عضلي موضحة في الشكل ( فهرس الصفحة <2> ). يبدأ تسلسل الأحداث عندما يبدأ جهد الفعل في جسم الخلية للخلايا العصبية الحركية ، وينتشر جهد الفعل على طول العصبون و rsquos axon إلى الوصل العصبي العضلي. بمجرد وصول جهد الفعل إلى نهاية المحطة المحورية ، فإنه يتسبب في ناقل عصبي أستيل كولين (ACh) من حويصلات متشابكة في المحطة المحورية. تنتشر جزيئات ACh عبر الشق المشبكي وترتبط بمستقبلات الألياف العضلية ، مما يؤدي إلى تقلص العضلات. يبدأ تقلص العضلات مع إزالة استقطاب غمد الليف العضلي الناجم عن دخول أيونات الصوديوم عبر قنوات الصوديوم المرتبطة بمستقبلات ACh.

الشكل ( PageIndex <2> ): يمثل هذا الرسم البياني تسلسل الأحداث التي تحدث عندما تحفز الخلايا العصبية الحركية الألياف العضلية على الانقباض. ينتقل جهد الفعل إلى أسفل الأنابيب التائية ويثير الشبكة الساركوبلازمية التي تطلق الكالسيوم. يتسبب الكالسيوم عند ارتباطه بالتروبونين في حدوث تغييرات توافقية في قسيم عضلي. وبالتالي ، يؤدي تفاعل الخيوط السميكة والرفيعة للقسيم العضلي إلى تقلص العضلات.

تحدث الأشياء بسرعة كبيرة في عالم الأغشية القابلة للإثارة (فكر في السرعة التي يمكنك بها التقاط أصابعك بمجرد أن تقرر القيام بذلك). مباشرة بعد إزالة الاستقطاب من الغشاء ، فإنه يستقطب مرة أخرى ، ويعيد تأسيس إمكانات الغشاء السلبية. وفي الوقت نفسه ، يتحلل ACh في الشق المشبكي بواسطة إنزيم أستيل كولينستراز (AChE). لا يمكن لـ ACh العودة إلى المستقبل وإعادة فتح قناتها ، مما قد يتسبب في إثارة وانقباض عضلي ممتد غير مرغوب فيه.

يدخل انتشار إمكانات العمل على طول غمد الليف العضلي إلى أنابيب تي. من أجل وصول جهد الفعل إلى غشاء SR ، هناك غزوات دورية في غمد الليف ، تسمى أنابيب تي (& ldquoT & rdquo تعني & ldquotransverse & rdquo). يُطلق على ترتيب الأنبوب T مع أغشية SR على كلا الجانبين أ ثالوث (الشكل ( فهرس الصفحة <3> )). يحيط الثالوث بالهيكل الأسطواني المسمى أ ليفي عضليالذي يحتوي على الأكتين والميوسين. تحمل الأنابيب T جهد الفعل إلى داخل الخلية ، مما يؤدي إلى فتح قنوات الكالسيوم في غشاء SR المجاور ، مما يتسبب في ( نص^ <++> ) لتنتشر خارج SR وإلى الساركوبلازم. إنه وصول ( text^ <++> ) في الساركوبلازم الذي يبدأ في تقلص الألياف العضلية بوحداته الانقباضية أو القسيم العضلي.

الشكل ( PageIndex <3> ): الأنابيب T الضيقة تسمح بتوصيل النبضات الكهربائية. وظائف SR لتنظيم مستويات الكالسيوم داخل الخلايا. صهريجان طرفيان (حيث يتصل SR الموسع بالنبيب T) ونبيب T واحد يتكون من ثالوث و mdasha & ldquothreesome & rdquo من الأغشية ، مع أغشية SR على الجانبين والنبيب T المحصور بينهما.

اقتران الإثارة، تقلص

على الرغم من أن المصطلح اقتران الإثارة، تقلص يربك أو يخيف بعض الطلاب ، يتعلق الأمر بهذا: لكي تنقبض الألياف العضلية الهيكلية ، يجب أولاً أن يكون غشاءها & ldquo excited & rdquo & mdashin بعبارة أخرى ، يجب تحفيزها لإطلاق جهد فعل. إن إمكانات عمل الألياف العضلية ، التي تكتسح على طول غمد الليف العضلي كموجة ، هي & ldquoted & rdquo إلى الانكماش الفعلي من خلال إطلاق أيونات الكالسيوم ( ( نص^ <++> )) من SR. بمجرد الإفراج عنه ، ( text^ <++> ) يتفاعل مع البروتينات الواقية ومركب التروبونين والتروبوميوسين ، مما يجبرهم على التنحي جانباً بحيث تكون مواقع ربط الأكتين متاحة للربط بواسطة رؤوس الميوسين. ثم يسحب الميوسين خيوط الأكتين نحو المركز ، ويقصر الألياف العضلية.

الشكل ( PageIndex <4> ): يحمي مجمع تروبوميوسين تروبونين مواقع الجسر المتقاطع على الأكتين. يمكن أن يرتبط الميوسين بالأكتين فقط عند إزالة هذا المركب بمساعدة أيونات الكالسيوم.

يبدأ هذا التسلسل في العضلات الهيكلية بإشارات من القسم الحركي الجسدي للجهاز العصبي. بعبارة أخرى ، يتم دائمًا تشغيل الخطوة & ldquoexcitation & rdquo في العضلات الهيكلية عن طريق إرسال إشارات من الجهاز العصبي.

نظرية الانزلاق في الانزلاق في تقلص العضلات

بمجرد تحفيز الألياف العضلية بواسطة الخلايا العصبية الحركية ، تنزلق خيوط بروتين الأكتين والميوسين داخل ألياف العضلات والهيكل العظمي بعضها البعض لإنتاج تقلص. ال نظرية الخيوط المنزلقة هو التفسير الأكثر قبولًا على نطاق واسع لكيفية حدوث ذلك. وفقًا لهذه النظرية ، فإن انقباض العضلات هو عبارة عن دورة من الأحداث الجزيئية التي ترتبط فيها خيوط الميوسين السميكة بشكل متكرر وتسحب خيوط الأكتين الرقيقة ، بحيث تنزلق فوق بعضها البعض. يتم توصيل خيوط الأكتين بأقراص Z ، كل منها يمثل نهاية قسيم عضلي. يؤدي انزلاق الشعيرات إلى سحب الأقراص Z من قسيم عضلي أقرب إلى بعضها ، مما يؤدي إلى تقصير قسيم عضلي. عندما يحدث هذا ، تنقبض العضلة.

الشكل ( PageIndex <5> ): يُظهر الرسم التخطيطي العلوي قسيمًا عضليًا مرتخًا ، ويظهر الرسم التخطيطي السفلي قسيمًا عضليًا متعاقدًا. يرجى ملاحظة الأقراص z والمنطقة h والخط M. في قسيم عضلي متعاقد ، تنخفض المنطقة H مقارنة بالقسيم العضلي المريح لأن ألياف الأكتين (اللولب المزدوج الأصفر المخضر) تتحرك نحو الخط M.

Crossbridge ركوب الدراجات

Crossbridge ركوب الدراجات هي سلسلة من الأحداث الجزيئية التي تكمن وراء نظرية الخيوط المنزلقة. هناك العديد من الإسقاطات من خيوط الميوسين السميكة ، كل منها يتكون من رأسين من الميوسين (يمكنك رؤية الإسقاطات والرؤوس في الأشكال ( فهرس الصفحة <5> ) و ( فهرس الصفحة <3> )). يحتوي كل رأس ميوسين على مواقع ربط لـ ATP (أو منتجات التحلل المائي ATP: ADP و Pأنا) والأكتين. تحتوي خيوط الأكتين الرقيقة أيضًا على مواقع ربط لرؤوس الميوسين وتشكيل الجسر المتقاطع من مدشا عندما يرتبط رأس الميوسين بخيوط أكتين.

تظهر عملية التدوير عبر الجسور في الشكل ( PageIndex <6> ). تبدأ دورة الجسر المتقاطع عندما يرتبط رأس الميوسين بخيوط الأكتين. ADP و Pأنا ترتبط أيضًا برأس الميوسين في هذه المرحلة. بعد ذلك ، تحرك السكتة الدماغية خيوط الأكتين إلى الداخل نحو مركز قسيم عضلي ، مما يؤدي إلى تقصير قسيم عضلي. في نهاية شوط القوة ، ADP و Pأنا من رأس الميوسين ، تاركًا رأس الميوسين متصلًا بالخيط الرفيع حتى يرتبط ATP آخر برأس الميوسين. عندما يرتبط ATP برأس الميوسين ، فإنه يتسبب في انفصال رأس الميوسين عن خيوط الأكتين. يتم تقسيم ATP مرة أخرى إلى ADP و P.أنا ويتم استخدام الطاقة المنبعثة لتحريك رأس الميوسين إلى وضعية & quoted & quot. بمجرد الوصول إلى هذا الوضع ، يمكن أن يرتبط رأس الميوسين بخيوط الأكتين مرة أخرى ، وتبدأ دورة أخرى عبر الجسر.

الشكل ( PageIndex <6> ): Crossbridge cycling

تقرير اخبارى: علم الأحياء البشري في الأخبار

غالبًا ما يكون البحث الأساسي المثير للاهتمام والمفعم بالأمل حول تقلص العضلات في الأخبار لأن تقلصات العضلات تشارك في العديد من عمليات واضطرابات الجسم المختلفة ، بما في ذلك قصور القلب والسكتة الدماغية.


عضلات الهيكل العظمي

تشكل عضلات الهيكل العظمي أكثر من 40٪ من إجمالي وزن الجسم للإنسان العادي. هذه هي العضلات الإرادية التي يتحكم فيها الجهاز العصبي الجسدي. هم مسؤولون عن جميع أنواع الحركات التي يعرضها الشخص.

بنية

تتكون عضلات الهيكل العظمي من خلايا متعددة النوى مرتبة بالتوازي مع بعضها البعض لتشكيل ألياف العضلات الهيكلية. تتكون كل ليف من مئات من خلايا العضلات الهيكلية تسمى اللييفات العضلية.

اللييفات العضلية هي خلايا متعددة النوى مرتبة بالتوازي مع بعضها البعض في العضلات الهيكلية. هذه الخلايا مغطاة بغشاء بلازما يسمى ساركولما. يسمى السيتوبلازم في هذه الخلايا ساركوبلازم.

تحتوي غمد الليف العضلي على غزوات داخلية تسمى الأنابيب التائية المسؤولة عن حمل جهد الفعل إلى عمق ألياف العضلات. يتكون الساركوبلازم من الميتوكوندريا الوفيرة لتوفير ATP للتقلص. كما أن لديها شبكة ساركوبلازمية وفيرة تخزن وتطلق الكالسيوم من أجل الانكماش.

الأكتين والميوسين هما بروتينان مقلصان موجودان في اللييفات العضلية. يتم ترتيب هذه البروتينات بطريقة تشكل شريطين متميزين.

  • العصابات الخفيفة (العصابات I) التي شكلتها الأكتين
  • تتداخل العصابات الداكنة (العصابات A) المكونة من الميوسين وكذلك الميوسين - الأكتين

تعطي هذه العصابات الفاتحة والداكنة البديلة مظهرًا مخططًا لعضلات الهيكل العظمي.

ساركوميريس

هذه هي الهياكل الانقباضية الموجودة في اللييفات العضلية. كل قسيم عضلي عبارة عن منطقة بين قرصين Z متتاليين. الأقراص Z هي البروتينات الخيطية التي ترتبط بها خيوط الأكتين.

يتكون كل قسيم عضلي من شريطين I يحيطان بشريط A في المركز.

تتداخل خيوط الأكتين والميوسين لتسبب تقلص عضلات الهيكل العظمي. عندما تتداخل العصابات الفاتحة والداكنة ، يقصر طول الأورام اللحمية ، ويحدث تقلص في العضلات. يؤدي تقصير الأورام اللحمية إلى تقصير جميع ألياف العضلات التي تخضع للتقلص.

الإثارة

تثير الخلايا العصبية الحركية عضلات الهيكل العظمي. تعصب محاور الخلايا العصبية الحركية عضلات الهيكل العظمي عن طريق تشكيل أ محرك نهاية اللوحة.

إنه تقاطع بين محور عصبي للخلايا العصبية الحركية وألياف عضلية هيكلية محاطة بخلية شوان للعزل. إنه نوع من المشابك الكيميائية بين طرف محور عصبي وألياف عضلية هيكلية.

عندما يصل الدافع العصبي إلى المحطة المحورية ، يتم إطلاق جزيئات الأسيتيل كولين في الشق المشبكي. تنتشر هذه الناقلات العصبية عبر المشبك وترتبط بمستقبلات أستيل كولين على غمد الليف العضلي.

يؤدي تنشيط مستقبلات الأسيتيل كولين إلى فتح قنوات الصوديوم. تنتشر أيونات الصوديوم في ألياف العضلات وتتسبب في إزالة الاستقطاب ، مما يؤدي إلى توليد جهد فعل. ينتشر جهد الفعل هذا على الفور إلى الطول والعمق الكامل للألياف العضلية.

التقلص

يبدأ تقلص العضلات الهيكلية بمجرد تحمسها من قبل الخلايا العصبية الحركية. يتم نقل جهد الفعل بواسطة الأنابيب T إلى الشبكة الساركوبلازمية ، الموجودة على اتصال مع غمد الليف العضلي.

يؤدي إزالة الاستقطاب من غشاء البلازما إلى تنشيط مستقبلات DHP المرتبطة بقنوات الكالسيوم. يتم فتح قنوات الكالسيوم وتنتشر أيونات الكالسيوم إلى سيتوبلازم الألياف العضلية.

هنا ، تسهل أيونات الكالسيوم عملية تقلص العضلات عن طريق الارتباط بالتروبونين ، مما يؤدي إلى تعريض مواقع ربط الميوسين على خيوط الأكتين.

بمجرد انكشاف مواقع ربط الميوسين ، تتشكل جسور الأكتين والميوسين وتبدأ دورة الانكماش. أنها تنطوي على الخطوات التالية

  • يشحن التحلل المائي لـ ATP رؤوس الميوسين بحيث يكون لديهم طاقة كافية لربط خيوط الأكتين.
  • ترتبط هذه الرؤوس المشحونة بمواقع الربط على خيوط الأكتين لتشكيل جسور متقاطعة أكتين-ميوسين.
  • تنحني رؤوس الميوسين نحو المركز ، وتسحب خيوط الأكتين إلى مركز قسيم عضلي. ينتج عن هذا تقليل طول القسيم العضلي ، وبالتالي تقلص الألياف العضلية. يتم أيضًا إطلاق ADP والفوسفات غير العضوي المرتبط برؤوس الميوسين المشحونة.
  • تنكسر الجسور المتقاطعة عندما يرتبط جزيء ATP آخر برؤوس الميوسين.
  • يتم شحن رأس الميوسين بواسطة التحلل المائي لـ ATP وتستمر الدورة.

تحتاج عملية الانكماش إلى كميات كبيرة من ATP التي توفرها الميتوكوندريا الوفيرة الموجودة في ساركوبلازم ألياف العضلات الهيكلية.


هيكل العضلات الهيكلية

تتكون كل عضلة هيكلية من المئات - أو حتى بالآلاف - من ألياف العضلات والهيكل العظمي ، وهي خلايا طويلة تشبه الأوتار. كما هو مبين في الشكل 12.3.5 أدناه ، يتم لف ألياف العضلات الهيكلية بشكل فردي في نسيج ضام يسمى اندوميسيوم . يتم تجميع ألياف العضلات الهيكلية معًا في وحدات تسمى حشوات العضلات ، والتي تحيط بها أغلفة من النسيج الضام تسمى محيط . تحتوي كل حافظة على ما بين عشرة إلى 100 (أو حتى أكثر!) من الألياف العضلية الهيكلية. يتم تجميع الكريات ، بدورها ، معًا لتشكيل عضلات هيكلية فردية ملفوفة في نسيج ضام يسمى epimysium . للأنسجة الضامة في العضلات الهيكلية مجموعة متنوعة من الوظائف. إنها تدعم وتحمي ألياف العضلات ، مما يسمح لها بمقاومة قوى الانقباض عن طريق توزيع القوى المطبقة على العضلات. كما أنها توفر ممرات للأعصاب والأوعية الدموية للوصول إلى العضلات. بالإضافة إلى ذلك ، يربط epimysium العضلات بالأوتار.

الشكل 12.3.5 كل عضلة هيكلية لها هيكل من الحزم داخل الحزم. تشكل حزم الألياف العضلية غلافًا عضليًا ، وتشكل حزم الحُزَم العضلات الهيكلية. في كل مستوى من الحزم ، يحيط غشاء من النسيج الضام بالحزمة.

يتم تكرار نفس بنية الحزم داخل الحزم داخل كل ألياف عضلية. كما هو مبين في الشكل 12.3.6 ، تتكون الألياف العضلية من حزمة من اللييفات العضلية ، والتي هي نفسها حزم من خيوط البروتين. تتكون خيوط البروتين هذه من خيوط رفيعة من البروتين الأكتين ، والتي ترتكز على هياكل تسمى أقراص Z ، وخيوط سميكة من البروتين الميوسين . يتم ترتيب الخيوط معًا داخل ليفي عضلي في وحدات متكررة تسمى قسيم عضلي ، التي تعمل من قرص Z إلى التالي. القسيم العضلي هو الوحدة الوظيفية الأساسية لعضلات الهيكل العظمي والقلب. ينقبض عندما تنزلق خيوط الأكتين والميوسين فوق بعضها البعض. يُقال إن نسيج العضلات الهيكلية مخطَّط ، لأنه يبدو مخطَّطًا. له هذا المظهر بسبب العصابات المنتظمة المتناوبة A (الداكنة) و I (الخفيفة) من الخيوط المرتبة في الأورام اللحمية داخل ألياف العضلات. تشتمل المكونات الأخرى للألياف العضلية الهيكلية على نوى متعددة وميتوكوندريا.

شكل 12.3.6 حزم من خيوط البروتين تشكل ليف عضلي ، وحزم اللييفات العضلية تشكل ليف عضلي واحد. تشير العصابات I و A إلى موضع ألياف الميوسين والأكتين في ليف عضلي. شبكة Sarcoplasmic هي نوع متخصص من الشبكة الإندوبلازمية التي تشكل شبكة حول كل ليف عضلي. إنه بمثابة خزان لأيونات الكالسيوم اللازمة لتقلصات العضلات. تشارك مناطق H وأقراص Z أيضًا في تقلصات العضلات ، والتي يمكنك أن تقرأ عنها في مفهوم تقلص العضلات.


بيو 140 - علم الأحياء البشري 1 - كتاب مدرسي

/>
ما لم يُذكر خلاف ذلك ، تم ترخيص هذا العمل بموجب رخصة المشاع الإبداعي نَسب المُصنَّف - غير تجاري 4.0 دولي.

لطباعة هذه الصفحة:

انقر فوق رمز الطابعة في الجزء السفلي من الشاشة

هل النسخة المطبوعة الخاصة بك غير مكتملة؟

تأكد من أن النسخة المطبوعة تتضمن كل المحتوى من الصفحة. إذا لم يكن & # 39t ، فحاول فتح هذا الدليل في متصفح مختلف والطباعة من هناك (أحيانًا يعمل Internet Explorer بشكل أفضل ، وأحيانًا Chrome ، وأحيانًا Firefox ، وما إلى ذلك).

الفصل 39

تقلص واسترخاء ألياف العضلات

  • وصف المكونات التي تدخل في تقلص العضلات
  • اشرح كيف تنقبض العضلات وتسترخي
  • صف نموذج الخيوط المنزلقة لتقلص العضلات

يبدأ تسلسل الأحداث التي تؤدي إلى تقلص الألياف العضلية الفردية بإشارة و mdash الناقل العصبي ، ACh و mdash من الخلايا العصبية الحركية التي تعصب تلك الألياف. سينزع الاستقطاب عن الغشاء المحلي للألياف عندما تدخل أيونات الصوديوم موجبة الشحنة (Na +) ، مما يؤدي إلى استقطاب جهد الفعل الذي ينتشر إلى باقي الغشاء ، بما في ذلك الأنابيب التائية. يؤدي هذا إلى إطلاق أيونات الكالسيوم (Ca ++) من التخزين في الشبكة الساركوبلازمية (SR). ثم يبدأ Ca ++ الانكماش ، والذي يتم الحفاظ عليه بواسطة ATP (الشكل 1). طالما بقيت أيونات Ca ++ في الساركوبلازم للالتزام بالتروبونين ، مما يحافظ على مواقع ربط الأكتين و ldquounshielded ، وطالما أن ATP متاح لقيادة دورة الجسر المتقاطع وسحب خيوط الأكتين بواسطة الميوسين ، ستستمر الألياف العضلية في التقصير إلى الحد التشريحي.

الشكل 1: يتشكل الجسر المتقاطع بين الأكتين ورؤساء الميوسين مما يؤدي إلى الانكماش. طالما بقيت أيونات الكالسيوم في الساركوبلازم لربطها بالتروبونين ، وطالما توفر ATP ، ستستمر ألياف العضلات في التقلص.

عادة ما يتوقف تقلص العضلات عندما تنتهي الإشارة من الخلايا العصبية الحركية ، مما يؤدي إلى إعادة استقطاب غمد الليف العضلي والنبيبات التائية ، وإغلاق قنوات الكالسيوم ذات الجهد الكهربائي في SR. يتم بعد ذلك ضخ أيونات Ca ++ مرة أخرى في SR ، مما يتسبب في أن يقوم التروبوميوسين بإعادة حماية (أو إعادة تغطية) مواقع الربط على خيوط الأكتين. يمكن للعضلة أيضًا أن تتوقف عن الانقباض عندما تنفد من ATP وتصبح مرهقة (الشكل 2).

الشكل 2: يتم ضخ أيونات Ca ++ مرة أخرى في SR ، مما يجعل التروبوميوسين يعيد حماية مواقع الربط على خيوط الأكتين. قد تتوقف العضلة أيضًا عن الانقباض عند نفاد ATP وتصبح مرهقة.

يؤدي إطلاق أيونات الكالسيوم إلى بدء تقلصات العضلات. شاهد الفيديو المرتبط أدناه لمعرفة المزيد عن دور الكالسيوم. (أ) ما هي & ldquoT-tubules & rdquo وما هو دورها؟ (ب) يرجى وصف كيفية إتاحة مواقع ربط الأكتين للتجسير المتقاطع مع رؤوس الميوسين أثناء الانكماش.

تحدث الأحداث الجزيئية لتقصير الألياف العضلية داخل الألياف و rsquos sarcomeres (انظر الشكل 3). يحدث تقلص الألياف العضلية المخططة عندما تتقلص الأورام اللحمية ، المرتبة خطيًا داخل اللييفات العضلية ، حيث تسحب رؤوس الميوسين خيوط الأكتين.

المنطقة التي تتداخل فيها الخيوط السميكة والرقيقة لها مظهر كثيف ، حيث توجد مساحة صغيرة بين الخيوط. تعتبر هذه المنطقة التي تتداخل فيها الخيوط الرفيعة والسميكة مهمة جدًا لتقلص العضلات ، حيث إنها المكان الذي تبدأ فيه حركة الخيوط. لا تمتد الخيوط الرفيعة ، المثبتة في نهاياتها بواسطة الأقراص Z ، بالكامل في المنطقة الوسطى التي تحتوي فقط على خيوط سميكة ، مثبتة في قواعدها في مكان يسمى الخط M. يتكون اللييف العضلي من العديد من الأورام اللحمية التي تمتد على طولها ، وبالتالي تتقلص اللييفات العضلية وخلايا العضلات مع تقلص القسيمات العضلية.

نموذج الانكماش الخيطي المنزلق

عندما يتم الإشارة إليها من قبل الخلايا العصبية الحركية ، تتقلص الألياف العضلية الهيكلية حيث يتم سحب الخيوط الرقيقة ثم تنزلق عبر الخيوط السميكة داخل الألياف والقسيم العضلي. تُعرف هذه العملية بنموذج الفتيل المنزلق لتقلص العضلات (الشكل 3). يمكن أن يحدث الانزلاق فقط عندما تتعرض مواقع ربط الميوسين على خيوط الأكتين بسلسلة من الخطوات التي تبدأ بدخول Ca ++ في الساركوبلازم.

الشكل 3: عندما يتقلص قسيم عضلي ، تقترب خطوط Z من بعضها البعض ، ويصبح النطاق I أصغر. يظل النطاق A بنفس العرض. عند الانكماش الكامل ، تتداخل الشعيرات الرفيعة والسميكة تمامًا.

التروبوميوسين هو بروتين يلتف حول سلاسل خيوط الأكتين ويغطي مواقع ربط الميوسين لمنع الأكتين من الارتباط بالميوسين. يرتبط التروبوميوسين بالتروبونين ليشكل مركب تروبونين-تروبوميوسين. يمنع مركب تروبونين تروبوميوسين الميوسين و ldquoheads و rdquo من الارتباط بالمواقع النشطة على خيوط الأكتين الدقيقة. يحتوي Troponin أيضًا على موقع ربط لأيونات Ca ++.

لبدء تقلص العضلات ، يجب على التروبوميوسين الكشف عن موقع ربط الميوسين على خيوط الأكتين للسماح بتكوين الجسر المتقاطع بين الأغشية الدقيقة للأكتين والميوسين. الخطوة الأولى في عملية الانكماش هي أن يرتبط Ca ++ بالتروبونين بحيث يمكن أن ينزلق التروبوميوسين بعيدًا عن مواقع الربط على خيوط الأكتين. هذا يسمح لرؤوس الميوسين بالالتزام بمواقع الربط المكشوفة وتشكيل جسور متقاطعة. ثم يتم سحب الخيوط الرفيعة بواسطة رؤوس الميوسين لتنزلق عبر الخيوط السميكة باتجاه مركز قسيم عضلي. ولكن لا يمكن لكل رأس إلا أن يسحب مسافة قصيرة جدًا قبل أن يصل إلى حده الأقصى ويجب أن يكون جاهزًا قبل أن يتمكن من السحب مرة أخرى ، وهي خطوة تتطلب ATP.

ATP وتقلص العضلات

لكي تستمر الخيوط الرفيعة في الانزلاق عبر الخيوط السميكة أثناء تقلص العضلات ، يجب أن تسحب رؤوس الميوسين الأكتين في مواقع الربط ، وتفصلها ، وتعيد صقلها ، وتثبيتها بمزيد من مواقع الربط ، والسحب ، والفصل ، وإعادة الديك ، وما إلى ذلك. هذه الحركة المتكررة يُعرف باسم دورة الجسر المتقاطع. تشبه حركة رؤوس الميوسين هذه المجاذيف عندما يقوم فرد بصف القارب: يتم سحب مجداف المجاذيف (رؤوس الميوسين) من الماء (فصل) ، وإعادة وضعه (إعادة تصويبه) ثم غمره مرة أخرى في سحب (الشكل 4). تتطلب كل دورة طاقة ، كما يتطلب عمل رؤوس الميوسين في الأورام اللحمية التي تسحب الشعيرات الرفيعة بشكل متكرر طاقة ، يتم توفيرها بواسطة ATP.

الشكل 4: (أ) يتعرض الموقع النشط على الأكتين لأن الكالسيوم يرتبط بالتروبونين. (ب) ينجذب رأس الميوسين إلى الأكتين ، ويربط الميوسين الأكتين في موقع ربط الأكتين الخاص به ، ويشكل الجسر المتقاطع. (ج) أثناء شوط الطاقة ، يتم تحرير الفوسفات المتولد في دورة الانكماش السابقة. ينتج عن هذا تمحور رأس الميوسين نحو مركز قسيم عضلي ، وبعد ذلك يتم تحرير مجموعة ADP ومجموعة الفوسفات المرفقة. (د) يرتبط جزيء جديد من ATP برأس الميوسين ، مما يؤدي إلى انفصال الجسر المتقاطع. (هـ) يقوم رأس الميوسين بتحليل جزيء ATP إلى ADP والفوسفات ، مما يعيد الميوسين إلى الوضع الجاهز.

يحدث تكوين الجسر المتقاطع عندما يلتصق رأس الميوسين بالأكتين بينما ثنائي فوسفات الأدينوزين (ADP) والفوسفات غير العضوي (Pأنا) لا تزال مرتبطة بالميوسين (الشكل 4 أ ، ب). صأنا ثم يتم إطلاق الميوسين ، مما يتسبب في تكوين ارتباط أقوى بالأكتين ، وبعد ذلك يتحرك رأس الميوسين نحو الخط M ، ويسحب الأكتين معه. عندما يتم سحب الأكتين ، تتحرك الخيوط حوالي 10 نانومتر نحو الخط M. تسمى هذه الحركة ضربة الطاقة ، حيث تحدث حركة الشعيرة الرقيقة في هذه الخطوة (الشكل 4 ج). في حالة عدم وجود ATP ، لن ينفصل رأس الميوسين عن الأكتين.

يرتبط جزء من رأس الميوسين بموقع الربط على الأكتين ، لكن الرأس به موقع ربط آخر لـ ATP. يؤدي ارتباط ATP إلى فصل رأس الميوسين عن الأكتين (الشكل 4 د). بعد حدوث ذلك ، يتم تحويل ATP إلى ADP و P.أنا بواسطة نشاط ATPase الجوهري للميوسين. تغير الطاقة المنبعثة أثناء التحلل المائي ATP زاوية رأس الميوسين إلى وضع جاهز (الشكل 4 هـ). أصبح رأس الميوسين الآن في وضع يسمح له بمزيد من الحركة.

عندما يتم تصويب رأس الميوسين ، يكون الميوسين في تكوين عالي الطاقة. يتم إنفاق هذه الطاقة عندما يتحرك رأس الميوسين خلال شوط الطاقة ، وفي نهاية ضربة الطاقة ، يكون رأس الميوسين في وضع منخفض الطاقة. بعد ضربة القوة ، يتم تحرير ADP ، ومع ذلك ، لا يزال الجسر المتقاطع في مكانه ، ويرتبط الأكتين والميوسين معًا. طالما أن ATP متاح ، فإنه يرتبط بسهولة بالميوسين ، ويمكن أن تتكرر دورة الجسر المتقاطع ، ويمكن أن يستمر تقلص العضلات.

لاحظ أن كل خيوط سميكة من حوالي 300 جزيء ميوسين لها رؤوس ميوسين متعددة ، وتتشكل العديد من الجسور المتقاطعة وتنكسر باستمرار أثناء تقلص العضلات. اضرب هذا في جميع الأورام اللحمية في ليف عضلي واحد ، وجميع اللييفات العضلية في ألياف عضلية واحدة ، وكل ألياف العضلات في عضلة هيكلية واحدة ، ويمكنك أن تفهم سبب الحاجة إلى الكثير من الطاقة (ATP) للحفاظ على عمل عضلات الهيكل العظمي. في الواقع ، فإن فقدان ATP هو الذي ينتج عنه تشنج الموتى الذي لوحظ بعد وقت قصير من وفاة شخص ما. مع عدم وجود إنتاج إضافي لـ ATP ، لا يوجد ATP متاح لرؤوس الميوسين للانفصال عن مواقع ربط الأكتين ، لذلك تبقى الجسور المتقاطعة في مكانها ، مما يتسبب في تصلب العضلات الهيكلية.

مصادر ATP

يوفر ATP الطاقة اللازمة لتقلص العضلات. بالإضافة إلى دوره المباشر في دورة الجسر المتقاطع ، يوفر ATP أيضًا الطاقة لمضخات Ca ++ للنقل النشط في SR. لا يحدث تقلص العضلات بدون كميات كافية من ATP. كمية ATP المخزنة في العضلات منخفضة جدًا ، وهي كافية فقط لتشغيل بضع ثوانٍ من الانقباضات. عندما يتم تقسيمه ، يجب إعادة توليد ATP واستبداله بسرعة للسماح بالتقلص المستمر. هناك ثلاث آليات يمكن بواسطتها تجديد ATP: استقلاب فوسفات الكرياتين ، تحلل السكر اللاهوائي ، والتخمير والتنفس الهوائي.

فوسفات الكرياتين هو جزيء يمكنه تخزين الطاقة في روابط الفوسفات الخاصة به. في العضلة المريحة ، ينقل ATP الزائد طاقته إلى الكرياتين ، وينتج ADP وفوسفات الكرياتين. يعمل هذا كاحتياطي طاقة يمكن استخدامه لتكوين المزيد من ATP بسرعة. عندما تبدأ العضلات في الانقباض وتحتاج إلى طاقة ، ينقل فوسفات الكرياتين فوسفاته مرة أخرى إلى ADP لتكوين ATP والكرياتين. يتم تحفيز هذا التفاعل بواسطة إنزيم الكرياتين كيناز ويحدث بسرعة كبيرة ، وبالتالي ، فإن ATP المشتق من الفوسفات الكرياتين يعزز الثواني القليلة الأولى من تقلص العضلات. ومع ذلك ، يمكن أن يوفر فوسفات الكرياتين ما يقرب من 15 ثانية من الطاقة ، وعند هذه النقطة يجب استخدام مصدر طاقة آخر (الشكل 5).

الشكل 5: (أ) يتم تخزين بعض ATP في عضلة تستريح. عندما يبدأ الانكماش ، يتم استخدامه في ثوانٍ. يتم إنتاج المزيد من ATP من فوسفات الكرياتين لمدة 15 ثانية تقريبًا. (ب) ينتج كل جزيء جلوكوز اثنين من ATP وجزيئين من حمض البيروفيك ، والذي يمكن استخدامه في التنفس الهوائي أو تحويله إلى حمض اللاكتيك. في حالة عدم توفر الأكسجين ، يتم تحويل حمض البيروفيك إلى حمض اللاكتيك ، مما قد يساهم في إجهاد العضلات. يحدث هذا أثناء التمرين الشاق عندما تكون هناك حاجة إلى كميات كبيرة من الطاقة ولكن لا يمكن توصيل الأكسجين بشكل كافٍ إلى العضلات. (ج) التنفس الهوائي هو انهيار الجلوكوز في وجود الأكسجين (O2) لإنتاج ثاني أكسيد الكربون والماء والأدينوزين ثلاثي الفوسفات. يتم توفير ما يقرب من 95 بالمائة من ATP المطلوب للراحة أو العضلات النشطة بشكل معتدل عن طريق التنفس الهوائي ، والذي يحدث في الميتوكوندريا.

مع استنفاد الـ ATP الذي ينتجه فوسفات الكرياتين ، تتحول العضلات إلى تحلل السكر كمصدر لـ ATP. تحلل الجلوكوز هو عملية لا هوائية (لا تعتمد على الأكسجين) تعمل على تكسير الجلوكوز (السكر) لإنتاج ATP ، ومع ذلك ، لا يمكن أن يولد تحلل الجلوكوز ATP بنفس سرعة فوسفات الكرياتين. وبالتالي ، فإن التحول إلى تحلل السكر يؤدي إلى معدل أبطأ لتوافر ATP للعضلة. يمكن توفير السكر المستخدم في تحلل السكر عن طريق جلوكوز الدم أو عن طريق استقلاب الجليكوجين المخزن في العضلات. ينتج عن انهيار جزيء جلوكوز واحد اثنين من ATP وجزيئين من حمض البيروفيك ، والذي يمكن استخدامه في التنفس الهوائي أو عندما تكون مستويات الأكسجين منخفضة ، يتم تحويلها إلى حمض اللاكتيك (الشكل 5 ب).

في حالة توفر الأكسجين ، يتم استخدام حمض البيروفيك في التنفس الهوائي. ومع ذلك ، في حالة عدم توفر الأكسجين ، يتم تحويل حمض البيروفيك إلى حمض اللاكتيك ، مما قد يساهم في إجهاد العضلات. يسمح هذا التحويل بإعادة تدوير إنزيم NAD + من NADH ، وهو أمر ضروري لاستمرار تحلل السكر. يحدث هذا أثناء التمرين الشاق عندما تكون هناك حاجة إلى كميات كبيرة من الطاقة ولكن لا يمكن توصيل الأكسجين بشكل كافٍ إلى العضلات. لا يمكن أن يستمر تحلل السكر نفسه لفترة طويلة جدًا (حوالي دقيقة واحدة من نشاط العضلات) ، ولكنه مفيد في تسهيل دفعات قصيرة من الإخراج عالي الكثافة. وذلك لأن تحلل الجلوكوز لا يستخدم الجلوكوز بكفاءة عالية ، مما ينتج عنه مكاسب صافية من اثنين من ATPs لكل جزيء من الجلوكوز ، والمنتج النهائي لحمض اللاكتيك ، والذي قد يساهم في إجهاد العضلات أثناء تراكمه.

التنفس الهوائي هو انهيار الجلوكوز أو العناصر الغذائية الأخرى في وجود الأكسجين (O2) لإنتاج ثاني أكسيد الكربون والماء والأدينوزين ثلاثي الفوسفات. يتم توفير ما يقرب من 95 في المائة من ATP المطلوب للراحة أو العضلات النشطة بشكل معتدل عن طريق التنفس الهوائي ، والذي يحدث في الميتوكوندريا. تشمل مدخلات التنفس الهوائي الجلوكوز المنتشر في مجرى الدم وحمض البيروفيك والأحماض الدهنية. يعتبر التنفس الهوائي أكثر كفاءة من التحلل اللاهوائي ، حيث ينتج ما يقرب من 36 ATPs لكل جزيء من الجلوكوز مقابل أربعة من تحلل السكر. ومع ذلك ، لا يمكن أن يستمر التنفس الهوائي بدون إمدادات ثابتة من O2 إلى العضلات الهيكلية وهو أبطأ بكثير (الشكل 5 ج). للتعويض ، تخزن العضلات كمية صغيرة من الأكسجين الزائد في بروتينات تسمى الميوجلوبين ، مما يسمح بتقلصات عضلية أكثر كفاءة وتقليل التعب. كما أن التدريب الهوائي يزيد من كفاءة الدورة الدموية بحيث يكون O2 يمكن أن يزود العضلات لفترات أطول.

يحدث إرهاق العضلات عندما لا تعود العضلة قادرة على الانقباض استجابة لإشارات من الجهاز العصبي. الأسباب الدقيقة للإرهاق العضلي غير معروفة تمامًا ، على الرغم من ارتباط بعض العوامل بانخفاض تقلص العضلات الذي يحدث أثناء التعب. هناك حاجة إلى ATP لتقلص العضلات الطبيعي ، ومع انخفاض احتياطيات ATP ، قد تنخفض وظيفة العضلات. قد يكون هذا أكثر من عامل في إنتاج العضلات القصير والمكثف بدلاً من الجهود المستمرة منخفضة الشدة. قد يؤدي تراكم حمض اللاكتيك إلى خفض درجة الحموضة داخل الخلايا ، مما يؤثر على نشاط الإنزيم والبروتين. قد تؤدي الاختلالات في مستويات الصوديوم والبوتاسيوم نتيجة إزالة الاستقطاب من الغشاء إلى تعطيل تدفق الكالسيوم من SR. قد تؤدي فترات طويلة من التمرين المستمر إلى إتلاف SR و sarcolemma ، مما يؤدي إلى ضعف تنظيم Ca ++.

ينتج عن النشاط العضلي المكثف دين الأكسجين ، وهو كمية الأكسجين اللازمة لتعويض ATP المنتج بدون أكسجين أثناء تقلص العضلات. الأكسجين ضروري لاستعادة مستويات ATP والكرياتين الفوسفات ، وتحويل حمض اللاكتيك إلى حمض البيروفيك ، وفي الكبد ، لتحويل حمض اللاكتيك إلى جلوكوز أو جليكوجين. الأنظمة الأخرى المستخدمة أثناء التمرين تتطلب أيضًا الأكسجين ، وكل هذه العمليات مجتمعة تؤدي إلى زيادة معدل التنفس الذي يحدث بعد التمرين. حتى يتم الوفاء بديون الأكسجين ، يرتفع تناول الأكسجين ، حتى بعد توقف التمرين.

استرخاء عضلة الهيكل العظمي

يبدأ استرخاء ألياف العضلات الهيكلية ، وفي النهاية ، العضلات الهيكلية ، بالخلايا العصبية الحركية ، التي تتوقف عن إطلاق إشاراتها الكيميائية ، ACh ، في المشبك في NMJ. سوف يستقطب الألياف العضلية مرة أخرى ، مما يؤدي إلى إغلاق البوابات في SR حيث تم إطلاق Ca ++. ستعمل المضخات التي تحركها ATP على نقل Ca ++ من الساركوبلازم مرة أخرى إلى SR. ينتج عن هذا & ldquoreshielding & rdquo لمواقع ربط الأكتين على الخيوط الرقيقة. بدون القدرة على تكوين جسور متقاطعة بين الخيوط الرفيعة والسميكة ، تفقد الألياف العضلية توترها وترتاح.

قوة العضلات

يتم تحديد عدد ألياف العضلات والهيكل العظمي في عضلة معينة وراثيًا ولا يتغير. ترتبط قوة العضلات ارتباطًا مباشرًا بكمية اللييفات العضلية والقسيم العضلي داخل كل ليف. يمكن لعوامل ، مثل الهرمونات والإجهاد (والستيرويدات الابتنائية الاصطناعية) ، التي تعمل على العضلات أن تزيد من إنتاج الأورام اللحمية واللييفات العضلية داخل ألياف العضلات ، وهو تغيير يسمى تضخم العضلات ، مما يؤدي إلى زيادة الكتلة والكتلة في العضلات الهيكلية. وبالمثل ، يؤدي انخفاض استخدام العضلات الهيكلية إلى ضمور ، حيث يختفي عدد الأورام اللحمية والليفية العضلية (ولكن ليس عدد ألياف العضلات). من الشائع أن يُظهر أحد أطراف الجبيرة ضمورًا في العضلات عند إزالة الجبيرة ، وتظهر بعض الأمراض ، مثل شلل الأطفال ، ضمورًا في العضلات.

اضطرابات.

الجهاز العضلي

الحثل العضلي الدوشيني (DMD) هو ضعف تدريجي في عضلات الهيكل العظمي. هو واحد من عدة أمراض يشار إليها مجتمعة باسم & ldquomuscular dystrophy. & rdquo DMD ناتج عن نقص بروتين dystrophin ، الذي يساعد الخيوط الرقيقة للليفات العضلية على الارتباط بالغشاء العضلي. بدون وجود كمية كافية من الديستروفين ، تتسبب تقلصات العضلات في تمزق غمد الليف العضلي ، مما يتسبب في تدفق Ca ++ ، مما يؤدي إلى تلف الخلايا وتدهور ألياف العضلات. بمرور الوقت ، مع تراكم تلف العضلات ، تفقد كتلة العضلات ، وتتطور ضعف وظيفي أكبر.

DMD هو اضطراب وراثي ناتج عن كروموسوم X غير طبيعي. يصيب الذكور بشكل أساسي ، وعادة ما يتم تشخيصه في مرحلة الطفولة المبكرة. عادة ما يظهر DMD في البداية كصعوبة في التوازن والحركة ، ثم يتطور إلى عدم القدرة على المشي. يستمر في التقدم صعودًا في الجسم من الأطراف السفلية إلى الجزء العلوي من الجسم ، حيث يؤثر على العضلات المسؤولة عن التنفس والدورة الدموية. يتسبب في النهاية في الوفاة بسبب فشل الجهاز التنفسي ، ولا يعيش المصاب عادة بعد العشرينات من العمر.

نظرًا لأن DMD ناتج عن طفرة في الجين الذي يرمز للديستروفين ، فقد كان يُعتقد أن إدخال الخلايا العضلية السليمة في المرضى قد يكون علاجًا فعالًا. الخلايا العضلية هي الخلايا الجنينية المسؤولة عن نمو العضلات ، ومن الناحية المثالية ، فإنها تحمل جينات صحية يمكن أن تنتج الديستروفين اللازم لتقلص العضلات الطبيعي. كان هذا النهج غير ناجح إلى حد كبير في البشر. تضمن النهج الأخير محاولة تعزيز إنتاج العضلات و rsquos لأوتروفين ، وهو بروتين مشابه للديستروفين والذي قد يكون قادرًا على تولي دور الديستروفين ومنع حدوث تلف الخلايا.

مراجعة الفصل

الساركومير هو أصغر جزء مقلص من العضلة. تتكون اللييفات العضلية من خيوط سميكة ورقيقة. تتكون الخيوط السميكة من بروتين الميوسين وتتكون الخيوط الرقيقة من بروتين أكتين. التروبونين والتروبوميوسين من البروتينات المنظمة.

يتم وصف تقلص العضلات من خلال نموذج الانكماش الخيطي المنزلق. ACh هو الناقل العصبي الذي يربط عند التقاطع العصبي العضلي (NMJ) لتحفيز إزالة الاستقطاب ، وينتقل جهد الفعل على طول غمد الليف العضلي لتحفيز إطلاق الكالسيوم من SR. تتعرض مواقع الأكتين بعد دخول Ca ++ إلى الساركوبلازم من تخزين SR الخاص به لتنشيط مركب تروبونين تروبوميوسين بحيث ينتقل التروبوميوسين بعيدًا عن المواقع. تقاطع الجسور لرؤوس الميبوزين التي تلتحم في مواقع ربط الأكتين يتبعها & ldquopower stroke & rdquo & mdashthe انزلاق الشعيرات الرقيقة بواسطة خيوط سميكة. يتم تشغيل ضربات القوة بواسطة ATP. في النهاية ، تقصر الأورام اللحمية ، واللييفات العضلية ، والألياف العضلية لإنتاج الحركة.


كيف تنقبض عضلات الهيكل العظمي؟

تتقلص العضلات الهيكلية (أحد الأنواع الثلاثة للعضلات في أجسامنا) عن طريق اقتران الانقباض والإثارة ، أو نظرية الفتيل الانزلاقي.

يبدأ كل شيء عندما ينطلق عمل محتمل على طول خلية عصبية حركية ، ويسبب إطلاق ناقل عصبي يسمى أستيل كولين في الموصل العصبي العضلي.

ينتج عن Acetylcholine فتح قنوات Na ذات بوابات ligand (هذه ثقوب صغيرة في غشاء الخلية العضلية يتم فتحها عندما يرتبط acetyl choline بها). يندفع Na بعد ذلك إلى الخلية نظرًا لوجود تدرج تركيز ، تم إنشاؤه بواسطة مضخة Na / K ATP.

تسمى حركة Na من الفضاء خارج الخلية ، عبر غشاء الخلية ، إلى سيتوبلازم الخلية العضلية التدفق. يؤدي هذا التدفق إلى إزالة استقطاب الخلية. [إذا تحرك أيون موجب الشحنة مثل Na داخل الخلية ، فإن إمكانات الغشاء ستصبح أكثر إيجابية = إزالة الاستقطاب ergo].

يؤدي إزالة الاستقطاب إلى فتح قنوات الكالسيوم ذات البوابات في الشبكة الساركوبلازمية (من شأنها سحب الأنابيب t هنا إذا لزم الأمر / في المنهج الدراسي). ينتج عن هذا زيادة داخل الخلايا في تركيز الكالسيوم.

ثم يرتبط Ca بالتروبونين C ، مما يتسبب في تغيير تكوين البروتين. وهذا يؤدي إلى انكشاف مواقع ربط الميوسين على خيوط الأكتين. يرتبط الميوسين بهذه المواقع ، ويؤدي إطلاق ADP من خيوط الميوسين إلى تغيير توافقي (يؤدي هذا إلى انزلاق الخيوط على طول بعضها البعض - نظرية الخيوط & quotsliding & quot.

يرتبط ATP بالميوسين ويتم كسر الرابطة ، على الرغم من أنه إذا كان هناك ما يكفي من الكالسيوم ، يمكن أن يرتبط الميوسين بالأكتين مرة أخرى - ويمكن أن يحدث المزيد من الانزلاق الانزلاقي & quot. يحدث هذا بسرعة فائقة وعلى التوالي - مما يؤدي إلى HORAAAY عقد العضلات.


هيو هكسلي

كان الدكتور هكسلي أستاذًا فخريًا في علم الأحياء بجامعة برانديز. وهو معروف بعمله المكثف في بنية العضلات ووظيفتها ، بما في ذلك التجارب التي أسست نموذج الخيوط المنزلقة لتقلص العضلات. كان هكسلي زميلًا في الجمعية الملكية وزميلًا أجنبيًا للأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة & # 8230 مواصلة القراءة

المزيد من المحادثات في بيولوجيا الخلية

موارد ذات الصلة

ورقة بحثية نوقشت في هذا الحديث

هانسون ي ، هكسلي سعادة. الأساس الهيكلي للتصدعات المتقاطعة في العضلات. طبيعة سجية. 1953 سبتمبر 19172 (4377): 530-2.


امتحان البيولوجيا البشرية 2 الفصول 6،7 و amp8

(2) يتم تنشيط الخلايا العصبية الحركية في القرن البطني للحبل الشوكي ، ويمر جهد الفعل إلى الخارج في الجذر البطني للنخاع الشوكي.

(3) فروع المحوار لتزويد عدد من ألياف العضلات تسمى وحدة المحرك ، ويتم نقل جهد الفعل إلى لوحة نهاية المحرك على كل ليف عضلي.

(4) في لوحة نهاية المحرك ، يتسبب جهد الفعل في إطلاق حزم أو كمية من الأسيتيل كولين في الشقوق المتشابكة على سطح الألياف العضلية.

(5) Acetylcholine causes the electrical resting potential under the motor end plate to change, and this then initiates an action potential which passes in both directions along the surface of the muscle fiber.

(6) At the opening of each transverse tubule onto the muscle fiber surface, the action potential spreads inside the muscle fiber.

(7) At each point where a transverse tubule touches part of the sarcoplasmic reticulum, it causes the sarcoplasmic reticulum to release Ca++ ions.

(8) The calcium ions result in movement of troponin and tropomyosin on their thin filaments, and this enables the myosin molecule heads to "grab and swivel" their way along the thin filament. This is the driving force of muscle contraction.
Contraction is turned off by the following sequence of events:

(9) Acetylcholine at the neuromuscular junction is broken down by acetyl cholinesterase, and this terminates the stream of action potentials along the muscle fiber surface.

(10) The sarcoplasmic reticulum ceases to release calcium ions, and immediately starts to requester all the calcium ions that have been released.

(11) In the absence of calcium ions, a change in the configuration of troponin and tropomyosin then blocks the action of the myosin molecule heads, and contraction ceases.


The three-filament model of muscle contraction

In the three-filament model, activation not only causes cross-bridges to attach to actin filaments, but also will cause titin to bind calcium at specific binding sites and bind (at a hitherto unknown site) to actin (Fig. 6). Calcium binding to actin has been identified for at least two parts of the protein, the E-rich portion of the PEVK region (Labeit et al., 2003), and specific immunoglobulin domains (DuVall et al., 2013), while binding of titin to actin upon force production has not been experimentally verified فى الموقع. However, because we know that titin's contribution to active force requires cross-bridge binding and actin–myosin-based force [rather than just calcium activation (Leonard and Herzog, 2010b)], a possible explanation might include a mechanism whereby the regulatory proteins troponin and tropomyosin free up titin binding sites on actin upon strong cross-bridge binding, thus allowing titin's free-spring length to shorten in the presence of cross-bridge forces but not in the presence of activation (calcium) alone. For eccentric contractions, the increase in stiffness in titin will result in an increased force upon stretch, which comes at virtually no additional energy cost. The actual force transmitted by titin will depend primarily on the binding site of titin to actin. The more distal this titin binding site, the shorter the free-spring length, and the greater titin's stiffness and force upon stretch.

Proposed new model of muscle contraction incorporating titin as the third force-regulating filament besides actin and myosin. (A) Electron micrograph of a single myofibril (top panel) with a sarcomere isolated (middle panel) and a schematic illustration of the three-filament sarcomere (bottom panel). (B) Schematic proposal of muscle contraction including titin as a force-regulating protein. In the top panel we have two (half) sarcomeres with a short (left) and a long (right) initial length. If passively stretched from these two initial configurations, the initial sarcomere length and passive force is the same (middle panel passive stretch). If, however, the sarcomeres are activated first at the short and long lengths, respectively (top panel), titin will bind to actin at a more proximal (short initial length) or a more distal site (long initial length), thus experiencing more stretch for the remnant free spring when the initial sarcomere length is short than when long. Simultaneously, calcium binds to specific sites on titin upon activation, providing an additional increase in stiffness to the remnant free spring, thereby adding even more titin-based force when sarcomeres are stretched actively compared with when they are stretched passively. (C) Active and passive sarcomere force–length relationships. Note that in this model, the passive (titin-based) force increases upon activation because of the calcium binding to titin and the reduction of titin's free-spring length. The shift of the passive force curve upon activation depends crucially on the initial sarcomere length, where activation occurs that will determine where titin binds to actin. FE, force enhancement.

Proposed new model of muscle contraction incorporating titin as the third force-regulating filament besides actin and myosin. (A) Electron micrograph of a single myofibril (top panel) with a sarcomere isolated (middle panel) and a schematic illustration of the three-filament sarcomere (bottom panel). (B) Schematic proposal of muscle contraction including titin as a force-regulating protein. In the top panel we have two (half) sarcomeres with a short (left) and a long (right) initial length. If passively stretched from these two initial configurations, the initial sarcomere length and passive force is the same (middle panel passive stretch). If, however, the sarcomeres are activated first at the short and long lengths, respectively (top panel), titin will bind to actin at a more proximal (short initial length) or a more distal site (long initial length), thus experiencing more stretch for the remnant free spring when the initial sarcomere length is short than when long. Simultaneously, calcium binds to specific sites on titin upon activation, providing an additional increase in stiffness to the remnant free spring, thereby adding even more titin-based force when sarcomeres are stretched actively compared with when they are stretched passively. (C) Active and passive sarcomere force–length relationships. Note that in this model, the passive (titin-based) force increases upon activation because of the calcium binding to titin and the reduction of titin's free-spring length. The shift of the passive force curve upon activation depends crucially on the initial sarcomere length, where activation occurs that will determine where titin binds to actin. FE, force enhancement.

Fig. 6 illustrates this scenario. In the top row, two half-sarcomeres with an actin, myosin and titin filament are shown for a short passive (left) and a long passive (right) half-sarcomere. If passively stretched (no titin binding to actin) to a certain length (middle row), the elongation of titin for both initial sarcomere lengths is the same, and the force transmitted by titin is the same as well. However, if the two half-sarcomeres are stretched actively (bottom row), titin will have attached at a more proximal (closer to the Z-line) location to actin for the initially short half-sarcomere compared with the initially long half-sarcomere. Therefore, if both half-sarcomeres are stretched actively to the same length, the stretch of the remnant free-spring titin segments is greater for the initially short than the initially long half-sarcomere, and thus will produce a greater titin force. However, if titin indeed binds to actin in a force-dependent manner, where this binding occurs, and whether this binding can occur at multiple locations or occurs in an altogether different way (Nishikawa et al., 2012 Herzog et al., 2012b Herzog et al., 2012c), needs careful study, but will likely be known within the next 3 years through ongoing titin segment labeling work in our laboratory and in the laboratory of Dr Nishikawa at Northern Arizona University.

If the proposal of titin's force regulation in a calcium- and force-dependent manner is confirmed, it would explain several unaccounted properties of skeletal muscle contraction. For example, the following observations would have a ready explanation: (1) the residual force enhancement observed following active muscle stretching (2) the energetic efficiency of eccentric muscle contraction (3) the stability of sarcomeres and muscle segments on the descending limb of the force–length relationship and (4) the stability of myosin in the centre of the sarcomere.

However, aside from these properties, the proposed contribution of titin to active force production would also have some intriguing implications for active and passive force regulation in skeletal muscles and associated properties. The primary examples are threefold. First, it would allow for passive muscle elongation against little resistance, while providing great passive (titin-based) resistance at virtually no energy cost in eccentric contractions. Titin's active role, therefore, might be similar to that observed in the catch mechanism of molluscan muscle by the titin-like protein twitchin, which connects myosin with actin and establishes a long-lasting force state (Butler et al., 2001) at essentially no energy cost. Second, it would protect muscles against muscle injuries on the descending limb of the force–length relationship. Third, it would provide increases in force when the actin–myosin-based cross-bridge forces decrease, thereby allowing for a greater working range of sarcomeres with useful force contributions.

In summary, the cross-bridge theory has been the paradigm of choice for muscle contraction mechanisms for the past half century (Huxley, 1957). It relies on force regulation through the contractile proteins actin and myosin. However, it does not account for many properties of muscles observed during eccentric contractions. By studying one of these unexplained properties, residual force enhancement, we stumbled across the force-regulating role of titin, and although titin's role is by no means understood in detail, it is now accepted that titin can change its stiffness in an activation (calcium)-dependent manner. The molecular details of this force regulation will need further elucidation, and thus the model proposed here for contraction mechanisms and force regulation in skeletal muscles (Fig. 6) needs to be seen as such – a proposal rather than a fully established theory. However, the beauty of this proposal is that it incorporates and asserts the cross-bridge theory, and merely adds a third myofilament, titin, to the contractile mechanism.

A great advantage of this three-filament model is that it endows muscle with some elegant properties: an increase in force for one system (titin) when force in the other system (actin-myosin) decreases at long muscle lengths, elongation of passive muscle against little resistance and elongation of active muscle against great (passive) resistance that comes at no extra (energetic) cost, and an explanation for the residual force enhancement, a property that has been identified prior to the formulation of the cross-bridge and sliding filament theories (Abbott and Aubert, 1952), but has eluded convincing explanation for decades.


شاهد الفيديو: إيقاظ علمي: الجهاز العضلي (شهر فبراير 2023).