معلومة

أمثلة على الإنزيمات التي تعمل في الاتجاه المعاكس؟

أمثلة على الإنزيمات التي تعمل في الاتجاه المعاكس؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

لقد تعلمت دائمًا أن الإنزيمات يمكنها تحفيز التفاعل الأمامي والعكسي ، وستزيد من معدل التفاعل في كلا الاتجاهين. أفهم أن الديناميكا الحرارية للتفاعل لا تتغير بواسطة الإنزيم ، لكني لم أجد بعد إجابة / مثالًا جيدًا للإنزيم الذي يفعل ذلك بالفعل. (على سبيل المثال ، هل يستطيع نوكلياز ضم الحمض النووي معًا إذا كانت المنتجات زائدة؟ هل يمكن للبروتياز تكوين رابطة ببتيد؟)


تغير الإنزيمات معدل التفاعل عن طريق خفض طاقة التنشيط ؛ ليس لديهم أي تأثير على توازن التفاعل ($ ce {K_ {eq}} $). نظرًا لأن $ ce {K_ {eq} = frac {k_f} {k_r}} $ و $ ce {K_ {eq}} $ ثابت ، فإن الزيادة في السعر الآجل ($ ce {k_f} $) تتطلب الزيادة المقابلة في المعدل العكسي ($ ce {k_r} $). بشكل بديهي ، قد يكون من المفيد التفكير في أن نفس تأثير الإنزيم على خفض طاقة الحالة الانتقالية في الاتجاه الأمامي يجب أن يكون موجودًا أيضًا في الاتجاه العكسي. يعتمد ما إذا كان التفاعل يسير بالفعل في الاتجاه المعاكس أم لا على فرق الطاقة الحرة بين المواد المتفاعلة والنواتج وتركيزاتها (من بين أشياء أخرى). انظر إلى هذه الإجابة للحصول على شرح رائع.

نظرًا لأن تفاعلاتهم في حالة توازن ($ Delta G حوالي 0، ce {K_ {eq} almost1} $) ، فإن العديد من الإنزيمات في مسار التحلل السكري تحفز أيضًا التفاعل العكسي في تكوين السكر.

[مصدر الصورة]


ماذا عن سينسيز ATP؟ https://en.wikipedia.org/wiki/ATP_synthase يستخدم تدفق البروتون لتوليد ATP ولكن يمكنه أيضًا حرق ATP لتوليد تدفق البروتون.

مثل الإنزيمات الأخرى ، يكون نشاط سينسيز F1FO ATP قابلاً للانعكاس. تتسبب الكميات الكبيرة الكافية من ATP في تكوين تدرج بروتوني عبر الغشاء ، يتم استخدامه عن طريق تخمير البكتيريا التي لا تحتوي على سلسلة نقل إلكترون ، ولكن بدلاً من ذلك تتحلل ATP لتكوين تدرج بروتوني ، والذي يستخدمونه لدفع الأسواط ونقل المغذيات في الخلية.

في تنفس البكتيريا في ظل الظروف الفسيولوجية ، يعمل سينسيز ATP ، بشكل عام ، في الاتجاه المعاكس ، مما يؤدي إلى تكوين ATP أثناء استخدام القوة المحركة للبروتون الناتجة عن سلسلة نقل الإلكترون كمصدر للطاقة. تسمى العملية الكلية لتوليد الطاقة بهذه الطريقة الفسفرة المؤكسدة. تحدث نفس العملية في الميتوكوندريا ، حيث يقع سينسيز ATP في الغشاء الداخلي للميتوكوندريا ومشاريع الجزء F1 في مصفوفة الميتوكوندريا. استهلاك ATP بواسطة ATP-synthase يضخ الكاتيونات البروتونية في المصفوفة.


أمثلة على الإنزيمات التي تعمل في الاتجاه المعاكس؟

باستثناء ثلاثة إنزيمات من تحلل السكر (Hexokinase و PFK-I و Pyruvate kinase) تحفز جميع التفاعلات القابلة للعكس.

نظرًا لأن هذه الإنزيمات تحفز التفاعلات العكسية أيضًا فهي جزء من مسار تكوين الجلوكوز.

(مقارنة بين المسارين)


لقد ذكرت النيوكليزات والبروتياز ، ولكن إذا قلبت هذه العمليات وفكرت في الحمض النووي الفعلي أو البروتين نتيجة الجمع بين الطريحة والنقيضة ردود الفعل تظهر نقطة مثيرة للاهتمام:

تتضمن هذه العمليات التركيبية إنتاج بيروفوسفات - ليس أورثوفوسفات - من ATP (إلخ).

(في حالة تخليق الحمض النووي ، يجب أن يكون هذا واضحًا ؛ في حالة تخليق البروتين ، فإنني أعود إلى تفاعل aminoacyl-tRNA synthetase "تنشيط الأحماض الأمينية" الذي يدفع تكوين رابطة الببتيد.)

لماذا البيروفوسفات؟ الجواب الشائع هو أن هذا هو لمنع الانعكاس من رد الفعل. يحقق توليد بيروفوسفات هذا لأنه يتحلل بسرعة إلى أورثوفوسفات بواسطة بيروفوسفاتازات في الخلية. (انظر مناقشة بلمرة الحمض النووي في بيرج وآخرون.)

إذا تم قبول هذه الحجة ، فإنها توضح للمفارقة إمكانية عكس التفاعلات التركيبية.


أدوات فيروسية لمعالجة الأحماض النووية في المختبر

بوريانا مارينتشيفا ، في تسخير قوة الفيروسات ، 2018

2.3.2.2 النسخ العكسية

النسخ العكسية (RTs) هي أقطاب DNA تعتمد على الحمض النووي الريبي معزولة في البداية من الفيروسات القهقرية. بالإضافة إلى ذلك ، يتم ترميز RTs بواسطة فيروسات dsRNA التي تستخدم النسخ العكسي مثل فيروس التهاب الكبد B (تمت مناقشة تكرار التهاب الكبد في الفصل 1) وعناصر رجعية مختلفة في حقيقيات النوى وبدائيات النوى. إن إنزيم التيلوميراز الذي يحافظ على نهايات الكروموسومات حقيقية النواة هو تقنيًا أيضًا نسخة عكسية ، على الرغم من أن آليته متميزة جدًا عن RTs التقليدية. تاريخياً ، أحدث اكتشاف RT ثورة في البيولوجيا الجزيئية مما أدى إلى مراجعة العقيدة المركزية وتمكين العلماء من تطوير أدوات بحث جديدة أثرت بشكل كبير على الاستنساخ وتحليل التعبير الجيني وبيولوجيا الحمض النووي الريبي. يعد HIV RT أحد أكثر البوليمرات التي تمت دراستها على نطاق واسع في سياق فهم بيولوجيا هذا الفيروس المدمر وتصميم مثبطات RT كأدوية لإدارة عدوى فيروس نقص المناعة البشرية. تعرض RTs ثلاثة أنشطة إنزيم رئيسية (الشكل 2.13): (1) بول DNA المعتمد على الحمض النووي الريبي الذي يستخدم قالب ssRNA وبادئ (tRNA Lys لـ HIV RT) لتجميع ssDNA / cDNA ، والذي يظل مهجنًا إلى قالب RNA الخاص به (2) نوكلياز RNAse H ، الذي يحط بشكل انتقائي خيط RNA من هجين DNA / RNA و (3) نشاط بوليميريز DNA المعتمد على الحمض النووي ، مما يحول cDNA أحادي الجديلة إلى dsDNA. تحتوي إنزيمات RT التقليدية على موقعين نشطين ، أحدهما ينفذ أنشطة البوليميراز والآخر ينفذ نشاط نوكلياز داخلي. RT هي بروتينات أحادية أو ثنائية الأبعاد ويفتقر بعضها إلى نشاط RNAse H الجوهري. غالبًا ما يتم استخدام RTs لفيروس مولوني مورين سرطان الدم (M-MLV) وفيروس داء أرومات نخاع العظم (AMV) كأدوات جزيئية في RT-PCR و RT-qPCR واستنساخ cDNA وتسلسل RNA وأي أسلوب / نهج تجريبي آخر يتطلب التحويل من RNA إلى DNA. تم استخدام الطفرات الموجهة بالموقع وتطور البروتين لتحسين تلك الإنزيمات وتحسين الثبات الحراري وتعديل نشاط RNAseH. يعد استخدام نسخة قابلة للحرارة من RT مفيدًا لتقليل تضخيم الحمض النووي غير المحدد وتقليل تأثير الهياكل الثانوية المعقدة. يعد نشاط RNAseH القوي ميزة في RT-PCR ، في حين أن نشاط RNAseH المنخفض مفيد في بروتوكولات استنساخ cDNA ، خاصةً عندما يتم نسخ نسخ mRNA الطويلة جدًا. في بعض الحالات ، يتم استخدام RT فقط لإنتاج هجين RNA / DNA ويقوم بولي DNA التقليدي بتنفيذ cDNA إلى خطوة بلمرة dsDNA.

الشكل 2.13. أنشطة النسخ العكسي وآلية العمل.


الأحماض الأمينية والقطبية

ما الذي يجعل الأحماض الأمينية قطبية أو غير قطبية؟ ما هو مستوى القطبية التي تؤثر على نفاذية حمض أميني للماء أو خصائصه؟ هذا هو التركيب الأساسي للحمض الأميني:

لاحظ أن الهيكل الأساسي دائما يحمل مجموعة أمين (NH2) ، ومجموعة وظيفية كربوكسيل (CO2ح). الصيغة العامة للحمض الأميني هي H2نCHRCOOH ، والذي يشير إلى الترتيب الذي ترتبط به ذرات الهيدروجين والكربون. الأحماض الأمينية العشرون لها نفس الهيكل العام. ما يجعلهم مختلفين هو السلسلة الجانبية المرتبطة بـ R. صور من 20 نوعا من الأحماض الأمينية المختلفة.

تختلف الأحماض الأمينية في سلبيتها الكهربية في المجموعات R ، مما يتسبب في اختلافات في قدرتها على مقاومة الماء. تشير السلاسل الجانبية إلى ما إذا كان الحمض الأميني:

تذكر أنه كلما تمت مقارنة السلسلة الجانبية R بالكهرباء السلبية مع أمينها وكربوكسيلها ، كلما كان الحمض الأميني أكثر قطبية. بشكل عام ، السلاسل الجانبية مع مجموعات ألكيل الهيدروكربون (Cنحن) ، أو حلقات البنزين الغير قطبي. أمثلة: فينيلالينين ، ليسين ، إيزولوسين. يؤثر عدد مجموعات الألكيل على القطبية. كلما زاد عدد Cنحن المجموعات غير القطبية.

ما الذي يجعل الحمض الأميني أكثر قطبية؟

  • الأحماض والأميدات والأمينات والكحول تجعل الأحماض الأمينية أكثر قطبية.
  • الأحماض (يمكن أن تكون Rs هيدروجين في مواقعها الرئيسية)
  • قد يرتبط النيتروجين بما يصل إلى أربعة هيدروجين في مركب عضوي يسمى أمين. الأمينات الأكثر شيوعًا هي الأمونيا (NH3) و NH2)
  • الكحولات (سلاسل الكربون-الهيدروجين مع مجموعات OH متصلة بالنهايات)

ما الذي يجعل الأحماض الأمينية قاعدية؟

  • مجموعة أمين وظيفية. (لاحظ أن الأحماض الأمينية مع amiديس على السلسلة الجانبية لا تنتج حمض أميني أساسي)

ما الذي يجعل الأحماض الأمينية حمضية؟


كيف يعمل رد الفعل العكسي

معظم التفاعلات التي تتم مواجهتها في الكيمياء هي تفاعلات لا رجعة فيها (أو قابلة للعكس ، ولكن مع القليل جدًا من المنتج الذي يتحول مرة أخرى إلى مادة متفاعلة). على سبيل المثال ، إذا قمت بحرق قطعة من الخشب باستخدام تفاعل الاحتراق ، فلن ترى أبدًا الرماد يصنع خشبًا جديدًا تلقائيًا ، أليس كذلك؟ ومع ذلك ، فإن بعض ردود الفعل عكسية. كيف يعمل هذا؟

يتعلق الجواب بإخراج الطاقة لكل تفاعل والذي يتطلب حدوثه. في تفاعل قابل للعكس ، تتصادم الجزيئات المتفاعلة في نظام مغلق مع بعضها البعض وتستخدم الطاقة لكسر الروابط الكيميائية وتشكيل منتجات جديدة. توجد طاقة كافية في النظام لتحدث نفس العملية مع المنتجات. يتم كسر الروابط وتشكيل روابط جديدة ، مما يؤدي إلى ظهور المواد المتفاعلة الأولية.

حقيقة ممتعة

في وقت ما ، اعتقد العلماء أن جميع التفاعلات الكيميائية هي تفاعلات لا رجعة فيها. في عام 1803 ، اقترح Berthollet فكرة رد فعل عكسي بعد ملاحظة تكوين بلورات كربونات الصوديوم على حافة بحيرة مالحة في مصر. يعتقد Berthollet أن الملح الزائد في البحيرة دفع تكوين كربونات الصوديوم ، والتي يمكن أن تتفاعل مرة أخرى لتكوين كلوريد الصوديوم وكربونات الكالسيوم:

قام وايج وجولدبيرج بتقدير ملاحظة بيرثوليت بقانون العمل الجماعي الذي اقترحوه في عام 1864.


التطبيقات

في حين أن النسخ العكسية لها أدوار وظيفية في الأنظمة البيولوجية ، فإنها تعمل أيضًا كأدوات مهمة لدراسة مجموعات الحمض النووي الريبي. كان أحد بروتوكولات البيولوجيا الجزيئية الأولى التي تستخدم النسخ العكسية هو إنتاج cDNA لبناء مكتبات تحتوي على نسخ DNA من mRNA من الخلايا والأنسجة [9،10]. تساعد مكتبات cDNA هذه في فهم الجينات المعبر عنها بنشاط ووظائفها في نقطة زمنية محددة.

على الرغم من أن إنشاء مكتبات (كدنا) كان خطوة مهمة إلى الأمام في توصيف الجينات المعبر عنها ، إلا أنه لا تزال هناك تحديات لدراسة الحمض النووي الريبي منخفض الوفرة. تمت معالجة هذه لاحقًا من خلال تطوير تفاعل البلمرة المتسلسل (PCR) ، وهي تقنية لتضخيم كميات صغيرة من المادة الوراثية. يسمح النسخ العكسي المقترن بـ PCR ، أو النسخ العكسي PCR (RT-PCR) ، باكتشاف الحمض النووي الريبي حتى عند المستويات المنخفضة جدًا من التعبير الجيني ويمهد الطريق لاكتشاف فيروسات الحمض النووي الريبي ، والحمض النووي الريبي ، والاندماج الجيني السرطاني في التشخيص الجزيئي [11 -13].

بالإضافة إلى ذلك ، تعمل cDNAs كقوالب في تطبيقات مثل ميكروأري وتسلسل الحمض النووي الريبي لتوصيف الحمض النووي الريبي غير المعروف بطريقة عالية الإنتاجية [14-17]. (تعرف على المزيد حول تطبيقات النسخ العكسي.)


مبدأ RT-PCR

يمكن إجراء النسخ العكسي وتضخيم PCR كعملية من خطوتين في أنبوب واحد أو مع تفاعلين منفصلين. في كلتا الحالتين ، يتم أولاً نسخ الحمض النووي الريبي إلى (كدنا) ، والذي يستخدم بعد ذلك كقالب لتضخيم تفاعل البوليميراز المتسلسل.

  • بادئات غير محددة التسلسل:
    • السداسيات العشوائية عبارة عن مزيج من جميع التوليفات الممكنة من ستة متواليات نيوكليوتيد يمكن أن ترتبط بشكل عشوائي بـ mRNA وبدء النسخ العكسي لمجمع الحمض النووي الريبي بأكمله.
    • بادئات Oligo-dT مكملة للذيل poly-A لجزيئات mRNA وتسمح بتوليف cDNA من جزيئات mRNA فقط.
    • البادئات الخاصة بالتسلسل هي الأكثر تقييدًا لأنها مصممة للارتباط بشكل انتقائي بجزيئات الرنا المرسال ذات الأهمية ، مما يجعل النسخ العكسي عملية خاصة بالهدف.

    خطوة واحدة RT-PCR

    يتم إجراء تخليق (كدنا) و PCR في وعاء تفاعل واحد في مخزن مؤقت للتفاعل المشترك. تقوم البادئات الخاصة بالجينات بتوجيه تخليق (كدنا) وتضخيم هدف معين. تشمل المزايا الرئيسية للتفاعل أحادي الخطوة الحد الأدنى من التعامل مع العينة ، وتقليل وقت المقعد ، وتفاعلات الأنبوب المغلق ، مما يقلل من فرص حدوث أخطاء في سحب العينات والتلوث المتبادل.

    تؤثر جودة وندرة عينات الحمض النووي الريبي على كفاءة خطوة واحدة RT-PCR. لا يمكن حفظ منتج توليف (كدنا) بعد خطوة واحدة من RT-PCR ، لذا يلزم وجود قسامات إضافية من عينة (عينات) الحمض النووي الريبي الأصلية من أجل تكرار التفاعلات أو لتقييم التعبير عن الجينات الأخرى.

    خطوتين RT-PCR

    في RT-PCR من خطوتين ، يتم إجراء تخليق (كدنا) باستخدام سداسي عشوائيين ، بادئات oligo-dT ، و / أو بادئات خاصة بالجينات والتي تعطي خليطًا من جزيئات (كدنا). وهكذا يتم تضخيم (كدنا) توليفها باستخدام الاشعال محددة.

    في RT-PCR من خطوتين ، يتم تصنيع (كدنا) في تفاعل واحد ، ثم يتم استخدام قسامة من (كدنا) لتجربة PCR لاحقة. وهذا يتطلب خطوة إضافية بفتح الأنبوب ، والمزيد من معالجة الماصات ، ووقت تدريب أطول مما قد يؤدي إلى قدر أكبر من التباين وخطر التلوث. يمكن تخزين cDNA المتبقية للاستخدام المستقبلي ، أو تحديد التعبير عن جينات متعددة من عينة RNA / cDNA واحدة.

    التطبيقات من RT-PCR

    1. فيروس حمى الضنك
    2. فيروس هانتا
    3. فيروس الميتابينوموفيروس البشري
    4. المتلازمة التنفسية الحادة الوخيمة (سارس)

    تُستخدم مقايسات RT-PCR الكمية بشكل شائع للكشف عن فيروس نقص المناعة البشرية و HCV العبئ او الحمل الفيروسي (كمية هذه الفيروسات الموجودة في دم المريض) اختبار.

    تعد بيانات الحمل الفيروسي مهمة لرصد استجابة المريض الفردي للعلاج. على سبيل المثال ، بعد العلاج المناسب بمضادات الفيروسات القهقرية ، يجب على المريض المصاب بفيروس نقص المناعة البشرية إظهار زيادة في عدد CD4 وانخفاض في الحمل الفيروسي لفيروس نقص المناعة البشرية.

    يمكن أيضًا استخدام RT-PCR للكشف عن الكائنات الحية الدقيقة الأخرى (البكتيريا والطفيليات والفطريات) عن طريق استهداف الرنا الريباسي الخاص بهم. هذا النهج أفضل من اكتشاف الحمض النووي ، حيث من المرجح أن يرتبط وجود الحمض النووي الريبي بوجود الحمض النووي قابل للحياة الكائنات الحية.

    يساعد اكتشاف mRNA باستخدام RT-PCR في دراسة التعبير الجيني لكل من الكائنات الحية الدقيقة والخلايا البشرية المضيفة.


    ما هو المحفز؟

    إذا كان لديك الكثير من العمل الذي تحتاج إلى إنجازه ، فسيستغرق القيام بذلك بمفردك وقتًا طويلاً. ومع ذلك ، إذا ساعدك شخص ما في القيام بالعمل ، فسيؤدي ذلك إلى تسريع العملية ويتم إنجاز العمل بمعدل أسرع. المحفز يفعل نفس الشيء الذي يقوم به أي شخص إضافي ، فهو يجعل العملية أو التفاعل الكيميائي تبدأ أو تنتهي بشكل أسرع. الإنزيم ، وهو أيضًا محفز ، يجعل عمل جسم الإنسان و rsquos أسهل من خلال جعل العمليات الدقيقة في الجسم تحدث بشكل أسرع.

    على سبيل المثال ، قد يستغرق تفاعل كسر رابطة الببتيد الروتيني حوالي 400 عام في درجة حرارة الغرفة ، لذلك من الواضح أننا بحاجة إلى شيء ما لتسريع العملية. تعمل الإنزيمات على تسريع التفاعل بشكل كبير جدًا ، وقد تكون أيضًا أبطالنا البيولوجيين الخارقين.

    يمكن للفلاش ، وهو شخصية من DC Comics ، تجاوز سرعة الضوء. (مصدر الصورة: Pixabay)

    يجب أن يمنحك هذا المثال فكرة عن مدى الحاجة إلى الإنزيمات للعمليات الجسدية والاستدامة. بالنظر إلى أن الإنزيمات مهمة جدًا لعملية التمثيل الغذائي لدينا ، دعونا نستكشف تفاصيل وظائفها والغرض منها.


    الانزيمات

    تعمل الإنزيمات على تسريع معدل التفاعلات الكيميائية. المحفز هو مادة كيميائية تدخل في تفاعل كيميائي ولكن لا تستهلك فيه. الإنزيمات عبارة عن بروتينات تحفز التفاعلات الكيميائية الحيوية عن طريق خفض طاقة التنشيط اللازمة لكسر الروابط الكيميائية في المواد المتفاعلة وتشكيل روابط كيميائية جديدة في المنتجات. تعمل المحفزات على تقريب المواد المتفاعلة من بعضها في الاتجاه المناسب وتضعف الروابط ، مما يزيد من معدل التفاعل. بدون الإنزيمات ، تحدث التفاعلات الكيميائية ببطء شديد للحفاظ على الحياة.

    يتم تحديد وظيفة الإنزيم من خلال شكل الإنزيم. تُعرف المنطقة التي يتم فيها كسر روابط المادة (المتفاعلات) بالموقع النشط. المواد المتفاعلة للتفاعلات المحفزة بالإنزيم تسمى ركائز. يتعرف الموقع النشط للإنزيم على الركيزة ويحصرها ويوجهها في اتجاه معين.

    الإنزيمات محددة بالركيزة ، مما يعني أنها تحفز تفاعلات محددة فقط. على سبيل المثال ، لن يعمل البروتياز (الإنزيمات التي تكسر روابط الببتيد في البروتينات) على النشا (الذي يتفكك بواسطة إنزيم الأميليز). لاحظ أن كلا من هذين الإنزيمين ينتهي في اللاحقة -ase. تشير هذه اللاحقة إلى أن الجزيء هو إنزيم.

    قد تؤثر العوامل البيئية على قدرة الإنزيمات على العمل. ستصمم مجموعة من التجارب لفحص تأثيرات درجة الحرارة ودرجة الحموضة وتركيز الركيزة على قدرة الإنزيمات على تحفيز التفاعلات الكيميائية. على وجه الخصوص ، سوف تدرس تأثيرات هذه العوامل البيئية على قدرة الكاتلاز على تحويل H2ا2 في H.2O و O2.


    تثبيط خيفي (مع رسم بياني) | الانزيمات

    في بعض الأحيان وُجد أنه عندما يتم تحفيز سلسلة من التفاعلات بواسطة عدد من الإنزيمات بالتسلسل ، فإن تراكم المنتج النهائي قد يتسبب في تثبيط نشاط الإنزيم الأول من السلسلة. يسمى هذا التثبيط الناتج عن مركب (المنتج النهائي النهائي) الذي يختلف تمامًا في هيكله عن ركيزة الإنزيم باسم التباين والتثبيط أو تثبيط التغذية المرتدة ويسمى هذا الإنزيم باسم إنزيم خيفي.

    يحدث هذا النوع من التثبيط بسبب وجود موقع خيفي (Greek allo = & # 8216other & # 8217 stereos = & # 8216space & # 8217 or & # 8216site & # 8217) على سطح الإنزيم الخيفي بعيدًا عن الموقع النشط. يتلاءم جزيء المنتج النهائي مع الموقع الخيفي ويحدث بطريقة ما تغييرًا في شكل الإنزيم بحيث يصبح الموقع النشط للإنزيم غير صالح لجعله معقدًا مع ركائزه. التثبيط الخيفي قابل للعكس. عندما ينخفض ​​تركيز المنتج النهائي في الخلية ، فإنه يترك الموقع الخيفي ، ويعاد نشاط الإنزيم الخيفي وإعادة تشكيله.

    يظهر التثبيط الخيفي بشكل تخطيطي في الشكل 10.11.

    أحد الأمثلة الكلاسيكية والأولى التي تم اكتشافها للتثبيط الخيفي تم توفيره بواسطة نظام الإنزيم البكتيري للإشريكية القولونية الذي يحفز تحويل L-Threonine إلى L-Isoleucine الذي يشتمل على 5 إنزيمات مختلفة في التسلسل ، 1. Threonine dehydratase 2. Acetolactate سينثيز 3. كيتو أسيد اختزال إيزوميراز 4. ديهيدروكسي حمض ديهيدراتاز و 5. ترانس أميناز (انظر الشكل 10.12).

    في هذا التسلسل ، يتم تثبيط الإنزيم الأول فقط ، أي ثريونين ديهيدراتاز بواسطة Isoleucine وهو المنتج النهائي لهذا التسلسل. لا يتم إعاقة نشاط هذا الإنزيم بواسطة أي وسيط آخر من التسلسل ، ولا يتم منع أي إنزيم آخر من هذا التسلسل بواسطة Isoleucine.

    إن تثبيط أول إنزيم threonie dehydratase قابل للعكس. عندما يزيد تركيز الإيزولوسين وتخلخله في الخلايا ، ينخفض ​​نشاط هذا الإنزيم ، مما يؤدي إلى انخفاض إنتاج الإيزولوسين. ولكن ، عندما ينخفض ​​تركيز الأيزولوسين ، يزداد نشاط نازعة ثريو وشينين ويستعيد إنتاج الأيزولوسين في الخلايا & # 8217.


    كيف تعمل الخلايا

    هناك كل أنواع الإنزيمات التي تعمل داخل البكتيريا والخلايا البشرية ، والعديد منها مثير للاهتمام بشكل لا يصدق! تستخدم الخلايا الإنزيمات داخليًا للنمو والتكاثر وتوليد الطاقة ، وغالبًا ما تفرز الإنزيمات خارج جدرانها الخلوية أيضًا. على سبيل المثال ، تفرز بكتيريا الإشريكية القولونية إنزيمات للمساعدة في تكسير جزيئات الطعام حتى تتمكن من المرور عبر جدار الخلية إلى الخلية. تتضمن بعض الإنزيمات التي ربما سمعت عنها ما يلي:

    • البروتياز و الببتيدات - البروتياز هو أي إنزيم يمكنه تحطيم البروتين الطويل إلى سلاسل أصغر تسمى الببتيدات (الببتيد هو ببساطة سلسلة قصيرة من الأحماض الأمينية). تكسر الببتيدات الببتيدات إلى أحماض أمينية فردية. غالبًا ما توجد البروتياز والببتيداز في منظفات الغسيل - فهي تساعد في إزالة أشياء مثل بقع الدم من القماش عن طريق تكسير البروتينات. بعض البروتياز متخصص للغاية ، بينما يتحلل البعض الآخر تقريبًا أي سلسلة من الأحماض الأمينية. (ربما سمعت عن مثبطات الأنزيم البروتيني تستخدم في الأدوية التي تقاوم فيروس الإيدز. يستخدم فيروس الإيدز البروتياز المتخصص جدًا خلال جزء من دورته التناسلية ، وتحاول مثبطات الأنزيم البروتيني منعها لوقف تكاثر الفيروس.)
    • الأميليز - يقسم الأميليز سلاسل النشا إلى جزيئات سكر أصغر. يحتوي لعابك على الأميليز وكذلك الأمعاء الدقيقة. ينهي المالتاز واللاكتاز والسكراز (الموصوف في القسم السابق) تقسيم السكريات البسيطة إلى جزيئات جلوكوز فردية.
    • ليباز - الليباز يكسر الدهون.
    • سيليولاز - تكسر السليولاز جزيئات السليلوز إلى سكريات أبسط. تفرز البكتيريا الموجودة في أحشاء الأبقار والنمل الأبيض السليلاز ، وهذه هي الطريقة التي تستطيع بها الأبقار والنمل الأبيض أكل أشياء مثل العشب والخشب.

    تفرز البكتيريا هذه الإنزيمات خارج جدرانها الخلوية. تنقسم الجزيئات الموجودة في البيئة إلى أجزاء (بروتينات إلى أحماض أمينية ، ونشويات إلى سكريات بسيطة ، وما إلى ذلك) بحيث تكون صغيرة بما يكفي لتمريرها عبر جدار الخلية إلى السيتوبلازم. هكذا تأكل الإشريكية القولونية!

    داخل الخلية ، تقوم مئات الإنزيمات المتخصصة للغاية بمهام محددة للغاية تحتاجها الخلية لتعيش حياتها. تتضمن بعض الإنزيمات المدهشة الموجودة داخل الخلايا ما يلي:

    • إنزيمات الطاقة - مجموعة من 10 إنزيمات تسمح للخلية بالعمل تحلل السكر. ثمانية إنزيمات أخرى تتحكم في دورة حمض الستريك (تُعرف أيضًا باسم دورة كريبس). تسمح هاتان العمليتان معًا للخلية بتحويل الجلوكوز والأكسجين إلى أدينوسين ثلاثي الفوسفات ، أو ATP. في خلية مستهلكة للأكسجين مثل E. coli أو خلية بشرية ، يشكل جزيء جلوكوز واحد 36 جزيء ATP (في شيء مثل خلية الخميرة ، التي تعيش حياتها بدون أكسجين ، يحدث فقط الجلوكوز وينتج جزيئين فقط من ATP لكل جزيء جلوكوز ). ATP هو جزيء وقود قادر على تشغيل الإنزيمات عن طريق إجراء تفاعلات كيميائية.
    • أنزيمات التقييد - العديد من البكتيريا قادرة على إنتاج إنزيمات مقيدة ، والتي تتعرف على أنماط محددة جدًا في سلاسل الحمض النووي وتكسر الحمض النووي في تلك الأنماط. عندما يقوم الفيروس بحقن حمضه النووي في بكتيريا ، يتعرف إنزيم التقييد على الحمض النووي الفيروسي ويقطعه ، ويدمر الفيروس بشكل فعال قبل أن يتمكن من التكاثر.
    • إنزيمات التلاعب بالحمض النووي - هناك إنزيمات متخصصة تتحرك على طول خيوط الحمض النووي وتصلحها. هناك إنزيمات أخرى يمكنها فك خيوط الحمض النووي لإعادة إنتاجها (بوليميريز الحمض النووي). لا يزال بإمكان الآخرين العثور على أنماط صغيرة على الحمض النووي والتعلق بها ، مما يمنع الوصول إلى هذا القسم من الحمض النووي (بروتينات ربط الحمض النووي).
    • إنزيمات إنتاج الإنزيم - كل هذه الإنزيمات يجب أن تأتي من مكان ما ، لذلك هناك إنزيمات تنتج إنزيمات الخلية! الحمض النووي الريبي (RNA) ، في ثلاثة أشكال مختلفة (الرسول RNA ، RNA الناقل و RNA الريبوسومي) ، هو جزء كبير من العملية.

    الخلية في الحقيقة ليست سوى مجموعة من التفاعلات الكيميائية ، والإنزيمات تجعل هذه التفاعلات تحدث بشكل صحيح.


    شاهد الفيديو: الإتجاه المعاكس - الاتجاه المعاكس- من المسؤول عن محنة الأكراد بعين العرب (ديسمبر 2022).