معلومة

3.6.3: الكربوكسيسومات - علم الأحياء

3.6.3: الكربوكسيسومات - علم الأحياء


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

أهداف التعلم

  • تعميم وظيفة carboxysomes في البكتيريا ذاتية التغذية

الكربوكسيسومات عبارة عن هياكل داخل الخلايا توجد في العديد من البكتيريا ذاتية التغذية ، بما في ذلك البكتيريا الزرقاء ، والبكتيريا Knallgasbacteria ، والنيتروسو ، والنيتروباكتريا. وهي هياكل بروتينية تشبه رؤوس الملتهمة في مورفولوجيتها ؛ أنها تحتوي على إنزيمات تثبيت ثاني أكسيد الكربون في هذه الكائنات الحية. يُعتقد أن التركيز المحلي العالي للإنزيمات ، إلى جانب التحويل السريع للبيكربونات إلى ثاني أكسيد الكربون بواسطة الأنهيدراز الكربوني ، يسمح بتثبيت ثاني أكسيد الكربون بشكل أسرع وأكثر كفاءة مما هو ممكن داخل السيتوبلازم. من المعروف أن الهياكل المماثلة تؤوي الحرف B12- يحتوي على الإنزيم المساعد جلسرين ديهيدراتاز ، وهو الإنزيم الرئيسي لتخمر الجلسرين إلى 1،3-بروبانديول ، في بعض المعوية ، مثل السالمونيلا.

الكربوكسيسومات عبارة عن أجزاء ميكروية بكتيرية تحتوي على إنزيمات تشارك في تثبيت الكربون. تتكون الكربوكسيسومات من قذائف بروتينية متعددة السطوح يبلغ قطرها حوالي 80 إلى 140 نانومتر. يُعتقد أن هذه المقصورات تركز ثاني أكسيد الكربون للتغلب على عدم كفاءة RuBisCo (ريبولوز ثنائي فوسفات الكربوكسيلاز / أوكسجيناز) - الإنزيم السائد في تثبيت الكربون وإنزيم الحد من المعدل في دورة كالفين. تم العثور على هذه العضيات في جميع البكتيريا الزرقاء والعديد من البكتيريا الكيميائية التي تعمل على إصلاح ثاني أكسيد الكربون.

تعتبر الكربوكسيسومات مثالاً على مجموعة أوسع من الأجزاء الدقيقة للبروتين التي لها وظائف متباينة لكن لها هياكل متشابهة ، بناءً على تماثل عائلتين من بروتين القشرة. باستخدام المجهر الإلكتروني ، شوهدت الكربوكسيسومات الأولى في عام 1956 ، في البكتيريا الزرقاء Phormidium uncinatum. في أوائل الستينيات ، لوحظت أجسام متعددة السطوح مماثلة في البكتيريا الزرقاء الأخرى. سميت هذه الهياكل بأجسام متعددة السطوح في عام 1961 ؛ على مدى السنوات القليلة المقبلة ، تم اكتشافها أيضًا في بعض البكتيريا الكيميائية التي تعمل على تثبيت ثاني أكسيد الكربون. من بين هؤلاء هالوثيوباسيلوس, أسيدثيوباسيلوس, نيتروباكتر و النيتروكوكس.

تمت تنقية الكربوكسيسومات لأول مرة من Thiobacillus neapolitanus في عام 1973 ، وتبين أنها تحتوي على RuBisCo محتجز داخل غطاء خارجي صلب.

النقاط الرئيسية

  • الكربوكسيسومات هي هياكل بروتينية تشبه رؤوس العاثيات في شكلها وتحتوي على إنزيمات تثبيت ثاني أكسيد الكربون في هذه الكائنات.
  • تتكون الكربوكسيسومات من قذائف بروتينية متعددة السطوح يبلغ قطرها حوالي 80 إلى 140 نانومتر.
  • تم العثور على هذه العضيات في جميع البكتيريا الزرقاء والعديد من البكتيريا الكيميائية التي تعمل على إصلاح ثاني أكسيد الكربون.

الشروط الاساسية

  • كربوكسيسوم: عضية بكتيرية تحتوي على إنزيمات تشارك في تثبيت الكربون.

نسبة 9: 3: 3: 1

النتيجة في ثنائي الهجين تعبر منح هيمنة كاملة من واحد أليل إلى الآخر ، في كليهما مكان، وإكمالها بخلاف ذلك استقلال لكليهما مكان بحيث لا يوجد النخامة ولا الربط.

على الرغم من أن 9: 3: 3: 1 تبدو معقدة للغاية بحيث لا يمكن فهمها بسهولة ، إلا أنها النسب حقا بسيطة للغاية. في الواقع ، إنها تمثل النتيجة الافتراضية ، التي يسهل تقديرها لـ a صليب ثنائي الهجين، أو على الأقل عندما يكون هذا الصلبان تنطوي هيمنة كاملة. على وجه الخصوص ، نسبة 9: 3: 3: 1 هي ببساطة أ نسبة 3: 1 "تربيع"!

إذن ما هو سر فهم ما يجري؟ للبدء ، لاحظ أن 9 تساوي ثلاثة في 3 بينما 3 هي ثلاثة في 1. أي ، لاحظ أن هناك اثنين نسب 3: 1 في 9: 3: 3: 1 (9: 3 و 3: 1). يجب أن يكون هناك اثنان لأنه يوجد اثنان مكان يتبع في هذا تعبر وكل المكان يؤدي إلى نسبة 3: 1 من الأنماط الظاهرية.

وبالتالي ، هناك 9 أفراد مسيطرين على كليهما مكان، 3 هذا مهيمن في البداية المكان لكن الصفة الوراثية النادرة في الثانية (وقلب ذلك ، 3 أخرى مهيمن في الثانية المكان لكن الصفة الوراثية النادرة في البداية) ، وأخيرًا ، واحد هو الصفة الوراثية النادرة على كل مكان، مع 9 + 3 + 3 + 1 = 16 = 4 مرات 4.

وسيلة إيضاح الشكل: هنا الأسود (ب) هو مهيمن إلى الأبيض (W) بينما تكون المربعات (S) مهيمن إلى الدوائر (ج). لاحظ أن هناك 9 مربعات سوداء و 3 دوائر سوداء و 3 مربعات بيضاء ودائرة بيضاء واحدة. لاحظ أيضًا أن هذه النتيجة تتطلب أن يكون الاثنان مكان المتورطين لا يتفاعلون على الإطلاق.

في الواقع من السهل إلى حد ما استقراء هذا المفهوم تقاطعات ثلاثية الهجين أو تهجين رباعي الهجين، على الرغم من القيام بذلك باستخدام ملف ميدان بونيت يمكن أن تكون صعبة للغاية. بدلا من ذلك ، يوظف المرء نظرية الاحتمالات. وبالتالي ، بالنسبة لنسبة 9: 3: 3: 1 لديك 3/4 × 3/4 = 9/16 3/4 × 1/4 = 3/16 1/4 × 3/4 = 3/16 و 1 / 4 مرات و 1/4 = 1/16.

3/4 × 3/4 مرات 3/4 = 27/64 (النمط الظاهري لـ DDD)
3/4 × 3/4 × 1/4 = 9/64 (النمط الظاهري DDr)
3/4 × 1/4 × 3/4 × 9/64 (النمط الظاهري لـ DrD)
1/4 مرات 3/4 مرات 3/4 = 9/64 (النمط الظاهري لـ rDD)
3/4 × مرات 1/4 × 1/4 = 3/64 (النمط الظاهري لـ Drr)
1/4 مرات 3/4 مرات 1/4 = 3/64 (النمط الظاهري rDr)
1/4 & مرات 1/4 & مرات 3/4 = 3/64 (النمط الظاهري rrD)
1/4 & مرات 1/4 & مرات 1/4 = 1/64 (النمط الظاهري rrr)

هذا هو ، مع عبر ثلاثي الهجين ينتهي واحد بنسبة 27: 9: 9: 9: 3: 3: 3: 1 ، لكن لاحظ أن 27 هي ثلاثة في 9 ، وبالتالي هناك ثلاث نسب 3: 1 موجودة ضمن هذه النسبة الأكبر ، أي 27 : 9 ، 9: 3 ، 3: 1. لاحظ أيضًا أن 27 + 9 + 9 + 9 + 3 + 3 + 3 + 1 = 64 (وكذلك الحال مع 4 مرات و 4 مرات و 4 مرات).


التجميع الجزيئي في النظم الطبيعية والمهندسة

IV منظمة رفيعة المستوى

لقد شكل عزل BMCs في شكل سليم تحديات في عدد من الحالات. تم عزل الكربوكسيسومات لأول مرة من بكتيريا التغذية الكيميائية Halothiobacillus neapolitanus. 19 هذه الكربوكسيسومات من نوع ألفا تبدو سليمة إلى حد كبير ومنتظمة هندسيًا بعد تعطيل الخلية وتنقيتها عن طريق الطرد المركزي المتدرج للسكروز. منقى الكربوكسيسومات H. neapolitanus كانت ذات قيمة في تحليل تركيبة البروتين وكانت المفتاح لتحديد تسلسل البروتين القشرة الأولى. 41 لقد مكنوا أيضا في المختبر التجارب البيوكيميائية ، مما يجعل من الممكن البدء في التحقيق في أنشطة الإنزيمات المغلفة وخصائص النقل للقشرة. ومع ذلك ، فإن الأدوات الجينية للتلاعب بهذا الكائن الحي محدودة. بينما تم تطوير الأدوات الجينية بشكل جيد نسبيًا في بعض البكتيريا الزرقاء - وكلها تحتوي على الكربوكسيسومات - فقد ثبت أن الحصول على الكربوكسيسومات المنقى من البكتيريا الزرقاء أكثر صعوبة. بالنسبة إلى BMCs carboxysome ، لا تزال الطبيعة المنفصلة للأنظمة القائمة للدراسات البيوكيميائية التحضيرية مقارنة بالدراسات الجينية تشكل تحديًا. على عكس القفيصات الفيروسية ، التي تطورت تحت الضغط للحفاظ على سلامتها في ظل ظروف متغيرة محتملة ، قد تكون بعض BMCs مصممة لوجود أكثر عابرًا. على الجانب الإيجابي ، أثبتت Pdu BMCs أنها قابلة للعزل التي تم تنقيتها منها السالمونيلا المعوية في شكل سليم مع عائد جيد. 31 وقد مكّن ذلك من إجراء دراسات تركيبية على BMC ، والذي يمكن القول أنه النوع الأكثر تعقيدًا على الأرجح.

الأنواع المختلفة من BMCs لها أشكال عامة مختلفة. على سبيل المثال ، تميل BMCs Pdu إلى الظهور متعدد السطوح (على سبيل المثال ، أن يكون لها حواف ورؤوس محددة) ، لكنها أقل انتظامًا في الشكل من carboxysomes اثنين من carboxysomes من نوع ألفا والتي تميزت بالتصوير المقطعي الإلكتروني بالتبريد يبدو أنهما شبه منتظمين عشروني الوجوه . 18،20 لماذا تكون بعض BMCs أكثر شذوذًا من غيرها؟ ومع ذلك ، فقد تورط سلوك oligomerization متعدد الأشكال لعائلة بروتين CcmL / CsoS4 / PduN / EutN.

يجب أن تخضع كيفية عمل BMCs كيميائيًا حيويًا لكيفية ترتيب الإنزيمات الداخلية فيما يتعلق ببعضها البعض ، وكذلك فيما يتعلق بالمسام الموجودة في الغلاف الخارجي. تم التعرف على أهمية التنظيم الداخلي في وظيفة carboxysome في وقت مبكر ، وتم تطوير النماذج الرياضية للوظيفة البيوكيميائية على أساس سيناريوهات مختلفة. 27،42 الصور الحديثة من التصوير المقطعي بالإلكترون ، بالإضافة إلى بيانات عن تفاعلات البروتين والبروتين ، تشير إلى أن طبقات قليلة من الإنزيمات - التي يجب أن يكون الجزء الأكبر منها من RuBisCO استنادًا إلى التحليل التركيبي - منظمة على السطح الداخلي للقشرة ، على الأرجح من خلال التفاعلات مع بروتينات قذيفة BMC. 18،20،43 لسوء الحظ ، لم تكن دراسات التصوير المقطعي بالتبريد على الكربوكسيسوم عالية الدقة بما يكفي لتقديم تفاصيل حول هويات الإنزيمات وتوجهاتها أو علاقتها المحتملة ببروتينات القشرة ومسامها. قد يكون من الممكن الحصول على معلومات ذات دقة أعلى عن طريق المجهر الإلكتروني ، عن طريق إعادة بناء الجسيم الفردي على سبيل المثال ، إذا كان بالإمكان تحضير الكربوكسيسومات ذات التوحيد الأكبر والتماثل المثالي.

يجب أن يعتمد تغليف إنزيمات معينة داخل أغلفة BMC على التعرف الجزيئي بين مكونات البروتين المختلفة. تمت إضاءة بعض تفاصيل آليات التعرف هذه جزئيًا. تُظهر البيانات الحديثة أن أنواعًا مختلفة من الآليات ربما تكون قد تطورت في أنواع مختلفة من BMCs ، مع وجود اختلافات كبيرة واضحة حتى بين الكربوكسيسومات من نوع ألفا وبيتا. تُظهر التجارب الجينية وبيانات التفاعل بين البروتين والبروتين أنه ، في كربوكسيسومات بيتا ، يلعب بروتين معين ، CcmM ، دورًا رئيسيًا في تنظيم الإنزيمات فيما يتعلق بالصدفة. 44،45 بروتين CcmM غير عادي للغاية. تم إنشاء مجال N-terminal الخاص به ليكون anhydrase كربونيًا حساسًا للأكسدة والاختزال ، بينما تحتوي منطقة C-terminal الخاصة بها على تكرار تسلسل متعدد لمجال يشبه الوحدة الفرعية الصغيرة RuBisCO ، 47 والذي من المحتمل أن يتفاعل مع وحدات فرعية كبيرة RuBisCO من أجل تنظيم هذا الإنزيم مكانيًا.

تم تحديد وضع مختلف للتعرف في Pdu BMC. في هذا النظام ، تم إثبات تجريبيًا أن بعض الإنزيمات الداخلية تحمل تسلسلات خاصة من الأحماض الأمينية N- الطرفية التي تسبب توطينها داخل BMC. 48،49 على وجه الخصوص ، يعد الجزء المكون من الأحماض الأمينية الـ 18 الأولى من إنزيم PduP ضروريًا وكافيًا لاستهداف البروتينات إلى Pdu BMC في السالمونيلا. قدمت دراسات المعلوماتية الحيوية دعمًا إحصائيًا للتسلسلات الطرفية كآليات استهداف في بعض الإنزيمات المغلفة BMC بالإضافة إلى PduP. يُفترض أن يكون هذا الاستهداف عن طريق التفاعل الفيزيائي المباشر بين polypeptides الطرفية على الإنزيمات والجانب المواجه للداخل من بروتينات غلاف BMC. محاولات إلقاء الضوء على هذه التفاعلات بمزيد من التفصيل عن طريق بلورة مجمعات الإنزيمات ببروتينات القشرة لم تنجح حتى الآن.


السمات الهيكلية المميزة

يتراوح حجم بروتينات T-box بشكل عام من 50 كيلو دالتون إلى 78 كيلو دالتون. Brachyury ، العضو المؤسس لعائلة الجينات T-box ، قد ثبت أنه يقوم بتشفير بروتين مرتبط بالحمض النووي خاص بالتسلسل يعمل كمنشط نسخ [1،14،15،16،17]. على الرغم من أن التحليل البلوري لبروتينات T-box قد تحقق فقط لنسخة مبتورة من Xenopus متجانسة من Brachyury و Xbra ونسخة مقطوعة من Tbx3 ، تظهر النتائج بوضوح أن T-box لا يشبه أي مجال آخر لربط الحمض النووي [18] (الشكل 1). أظهرت الدراسات التي أجريت على عدد من بروتينات T-box أنها تشتمل على مجالين هيكليين ووظيفيين على الأقل: مجال ربط DNA خاص بالتسلسل (T-box) ومنشط نسخي أو مجال مثبط [3،4]. يختلف الموضع النسبي للمجالات بين مختلف أفراد الأسرة ، لكن الترتيب محفوظ لأي فرد من عائلة T-box وأخصائيي تقويم العظام [10،12].

مخطط الشريط من الهياكل البلورية (أ ، ب) Xenopus Xbra و (ج) TBX3 البشري مرتبط بالحمض النووي. يتم تصوير خيوط بيتا باللون الأحمر وحلزونات ألفا باللون (أ ، ب) البرتقالي أو (ج) الفيروز. مستنسخة بإذن من [18،61].

تي بوكس

يُعرَّف T-box على أنه المنطقة الدنيا داخل بروتين T-box الضروري والكافي لربط الحمض النووي الخاص بالتسلسل [3،4،5،14،17]. على الرغم من الاختلافات في التسلسل داخل T-box بين أفراد الأسرة ، فإن فحص أهداف المصب وتجارب اختيار موقع الربط لعدد من بروتينات T-box تظهر أن جميع أفراد العائلة الذين تم فحصهم حتى الآن يرتبطون بتسلسل توافق الحمض النووي TCACACCT. في العديد من دراسات اختيار موقع الربط ، كان أفراد عائلة T-box متسلسلات مرتبطة بشكل تفضيلي تحتوي على اثنين أو أكثر من الأشكال الأساسية مرتبة في اتجاهات مختلفة. القدرة على ربط التسلسل خاصة بالبروتين على سبيل المثال ، يمكن لـ Xbra الارتباط بنوعين أساسيين مرتبين وجهاً لوجه ، بينما لا يمكن لـ VegT على العكس من ذلك ، يمكن لـ VegT الارتباط بنوعين أساسيين مرتبتين من الذيل إلى الذيل بينما لا تستطيع Xbra ذلك. لا تزال الصلة البيولوجية لهذه النتائج غير معروفة ، حيث لم يتم العثور على هدف لاحق لأي جين T-box يحتوي على موقع مزدوج [17].

يعتبر T-box مجالًا كبيرًا نسبيًا لربط الحمض النووي ، ويشتمل عمومًا على حوالي ثلث البروتين بأكمله (17-26 كيلو دالتون) ، ويظهر أفراد عائلة جين T-box الفردي درجات متفاوتة من التماثل عبر المجال. ومع ذلك ، يتم حفظ المخلفات المحددة داخل T-box بنسبة 100٪ في جميع أفراد العائلة. قدمت هذه الملاحظة الأساس لتقسيم الأسرة (انظر الشكل 2) [19]. لقد ثبت مؤخرًا أن خصوصية العديد من بروتينات T-box لمواقعها المستهدفة تكمن أساسًا في T-box. ولكن لا يبدو أن الخصوصية تعكس تقارب الارتباط [17] ، مما يشير إلى أن الوظائف الأخرى قد تكمن في T-box ، مثل المناطق المطلوبة لتفاعلات البروتين والبروتين. تمشيا مع هذا الاقتراح ، حدد تحليل الطفرات لدينا بقايا حمض أميني واحد داخل T-box من Xenopus Xbra و Eomesodermin و VegT (Lys149 أو Asn155 أو Asn353 ، على التوالي) المطلوبة للخصوصية المستهدفة الصحيحة للبروتينات المعنية [17]. بالإضافة إلى ذلك ، يحتوي بروتين T-box ، Mga ، على كلٍ من T-box ومجال السوستة الحلزونية الحلزونية الحلزونية الحلزونية الأساسية (bHLH-zip) [20]. عندما يتجانس مع بروتين bHLH Max ، يتم تحويل Mga إلى منشط نسخي بخصوصية مزدوجة ظاهرة ، تنظم الجينات التي تحتوي إما على موقع ربط ماكس أو موقع ربط بمجال T-box [20]. على العكس من ذلك ، وجد أن Tbx22 البشري يحتوي على T-box مقطوع يفتقر إلى البقايا الموجودة في الجزء الأميني الطرفي لجميع أفراد الأسرة الآخرين ويمكن توقع عدم ربط الحمض النووي [21]. لذلك قد يمثل Tbx22 حالة يكون فيها للصندوق T وظائف أخرى غير ارتباط الحمض النووي.

الحفاظ على بقايا T-box المختارة ووجود مخلفات تشخيصية لمختلف أفراد الأسرة. يكون الموضع 149 دائمًا ليسين في بروتينات Xbra من أنواع مختلفة (أزرق) ولكن ليس في بروتينات T-box الأخرى (أحمر). رسم تخطيطي لـ Xenopus Xbra أعلاه ، يظهر المواقف النسبية لمجال ربط الحمض النووي ، وإشارة التوطين النووي ، ومجال التنشيط النسخي.

المجالات التنظيمية النسخ

تم إثبات أن بروتينات T-box تعمل كمنشطات نسخية وكمثبطات. في جميع الحالات التي تمت دراستها ، تبين أن نشاط تنظيم النسخ يتطلب تسلسلات موجودة في الجزء الكربوكسي الطرفي للبروتين. فقط في حالة Brachyury وأخصائيي تقويم الضفادع وأسماك الزرد ، ومع ذلك ، فقد تم تعيين المنطقة اللازمة والكافية لتنظيم النسخ بدقة [16 ، 22]. ومن المثير للاهتمام ، أنه لا يوجد سوى عدد قليل من الكتل الصغيرة للحفظ بين أطباء تقويم العظام Brachyury في هذه المنطقة ، والمستوى العام للتشابه منخفض.


يتحكم فيتامين د وأحماض أوميغا 3 الدهنية في تكوين وعمل السيروتونين ، الجزء 2: الصلة باضطراب فرط الحركة ونقص الانتباه والاضطراب ثنائي القطب والفصام والسلوك الاندفاعي

ينظم السيروتونين مجموعة واسعة من وظائف وسلوكيات الدماغ. هنا ، نقوم بتجميع النتائج السابقة التي تفيد بأن السيروتونين ينظم الوظيفة التنفيذية ، والبوابة الحسية ، والسلوك الاجتماعي وأن اضطراب فرط الحركة ونقص الانتباه ، والاضطراب ثنائي القطب ، والفصام ، والسلوك الاندفاعي يشترك جميعها في العيوب الشائعة في هذه الوظائف. لقد ظل من غير الواضح لماذا تعمل المكملات التي تحتوي على أحماض أوميغا 3 الدهنية وفيتامين د على تحسين الوظيفة والسلوك الإدراكي في اضطرابات الدماغ هذه. هنا ، نقترح آليات يتم من خلالها تعديل تخليق السيروتونين وإفرازه ووظيفته في الدماغ بفيتامين د وحمض أوميغا 3 الدهني البحري وحمض إيكوسابنتاينويك (EPA) وحمض الدوكوساهيكسانويك (DHA). يتم تصنيع السيروتونين في الدماغ من التربتوفان بواسطة التربتوفان هيدروكسيلاز 2 ، والذي يتم تنشيطه بالنسخ بواسطة هرمون فيتامين د. تعد المستويات غير الكافية من فيتامين د (70٪ من السكان) وأحماض أوميغا 3 الدهنية شائعة ، مما يشير إلى أن تخليق السيروتونين في المخ ليس بالشكل الأمثل. نقترح الآليات التي تزيد من خلالها وكالة حماية البيئة من إطلاق السيروتونين من الخلايا العصبية قبل المشبكية عن طريق تقليل البروستاجلاندين من سلسلة E2 ويؤثر DHA على عمل مستقبلات السيروتونين عن طريق زيادة سيولة غشاء الخلية في الخلايا العصبية ما بعد المشبكي. نقترح نموذجًا حيث تؤدي المستويات غير الكافية من فيتامين (د) أو EPA أو DHA ، بالاقتران مع العوامل الوراثية وفي الفترات الرئيسية أثناء التطور ، إلى اختلال وظيفي في تنشيط السيروتونين ووظيفته وقد تكون إحدى الآليات الأساسية التي تساهم في الاضطرابات العصبية والنفسية والاكتئاب. يشير هذا النموذج إلى أن تحسين تناول فيتامين (د) وتناول الأحماض الدهنية البحرية أوميغا 3 قد يساعد في منع وتعديل شدة اختلال وظائف الدماغ.

الكلمات الدالة: حمض دوكاهيكسانويك حمض إيكوسابنتاينويك المرض العقلي.


الفصل 6.3-6.6

استخدم هذه البطاقات التعليمية للمساعدة في حفظ المعلومات. انظر إلى البطاقة الكبيرة وحاول أن تتذكر ما يوجد على الجانب الآخر. ثم انقر فوق البطاقة لقلبها. إذا كنت تعرف الإجابة ، فانقر فوق مربع المعرفة الأخضر. خلاف ذلك ، انقر فوق المربع الأحمر لا أعرف.

عند وضع سبع بطاقات أو أكثر في المربع "لا أعرف" ، انقر فوق "إعادة المحاولة" لتجربة هذه البطاقات مرة أخرى.

إذا وضعت البطاقة عن طريق الخطأ في الصندوق الخطأ ، فما عليك سوى النقر فوق البطاقة لإخراجها من الصندوق.

يمكنك أيضًا استخدام لوحة المفاتيح لتحريك البطاقات على النحو التالي:

  • مفتاح المسافة - اقلب البطاقة الحالية
  • السهم الأيسر - انقل البطاقة إلى كومة لا أعرف
  • السهم الأيمن - تحريك البطاقة لمعرفة الكومة
  • BACKSPACE - التراجع عن الإجراء السابق

إذا قمت بتسجيل الدخول إلى حسابك ، فسيتذكر موقع الويب هذا البطاقات التي تعرفها ولا تعرفها حتى تكون في نفس المربع في المرة التالية التي تقوم فيها بتسجيل الدخول.

عندما تحتاج إلى استراحة ، جرب أحد الأنشطة الأخرى المدرجة أسفل البطاقات التعليمية مثل Matching أو Snowman أو Hungry Bug. على الرغم من أنك قد تشعر وكأنك تلعب لعبة ، إلا أن عقلك لا يزال يقوم بمزيد من الاتصالات بالمعلومات لمساعدتك.