معلومة

تصنيف عديد الببتيدات (و / أو البروتينات)

تصنيف عديد الببتيدات (و / أو البروتينات)


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

نظرًا لأن polypeptides عبارة عن سلسلة خطية من عشرين حمضًا أمينيًا ، لكل منها اختصار حرف واحد (مثل Alanine = A). فهل يمكن تمثيل البولي ببتيد على أنه مجرد تسلسل (لنقل: ADN لـ Alanine ، وحمض Aspartic ، و Asparagine polypeptide)؟

ستؤدي طريقة تصنيف البولي ببتيدات هذه إلى 8000 (20 ** 3) اختلافًا ممكنًا فقط لـ 3-amino-acid-polypetides (3200000 لـ 5-amino-acid-polypeptides ، إلخ) وأنه سيكون هناك العديد من الاختلافات ؛ وللحصول على عديد الببتيدات الأطول - أي البروتينات - سيكون هناك المزيد من الاختلافات.

أو هل تم تسمية البولي ببتيدات والبروتينات المهمة فقط ، حيث لا يوجد كل اختلاف في عديد الببتيدات والبروتينات في الجسم؟ كنت أعتقد أن العديد من البروتينات (والإنزيمات ، وما إلى ذلك) محددة بشكل لا يصدق ولذا يمكن تصنيفها بطريقة منهجية ، على عكس مجرد `` الليباز '' أو `` الكربوهيدراز '' الذي لا يوفر معلومات هيكلية (على الرغم من أنه قد يحتوي على اسم منهجي طويل).


يمكنك بالتأكيد الرجوع إلى الببتيدات القصيرة من خلال تسلسلها. لا أعرف أي حدود دقيقة ، لكنني رأيت الببتيدات الثلاثية المشار إليها إما برموزها المكونة من ثلاثة أحرف (Ala-Asp-Asn) أو حتى الاسم الكيميائي (alanylaspartylasparagine) على الرغم من أنه من الواضح أن ذلك يصبح مثيرًا للسخرية بسرعة كبيرة.

كأكبر بروتين معروف ، يمتلك titin أيضًا أطول اسم IUPAC للبروتين. الاسم الكيميائي الكامل للشكل المتعارف عليه للإنسان من titin ، والذي يبدأ ميثيونيل ... وينتهي ... isoleucine ، يحتوي على 189،819 حرفًا ويشار أحيانًا إلى أنه أطول كلمة في اللغة الإنجليزية ، أو أي لغة أخرى. ومع ذلك ، يعتبر مؤلفو القواميس الأسماء العامة للمركبات الكيميائية صيغًا لفظية وليست كلمات إنجليزية

لأكثر من حوالي 5 أحماض أمينية ، مجرد التسلسل يكون أكثر منطقية. سيكون من المثير للاهتمام تحليل ملخصات الأوراق العلمية لمعرفة عدد الملخصات التي تحتوي على التسلسل مثل "الاسم" ، ولكن على أي حال.

عندما نصل إلى البروتينات ، سيكون من غير المفيد الرجوع إليها من خلال تسلسلها. عادة ما يكون لها أسماء - غالبًا ما يتم تسمية الإنزيمات وفقًا لما تعمل عليه (مثل "الكحول") وكيف تتصرف بناءً عليها (مثل "نازعة الهيدروجين"). بالإضافة إلى ذلك ، هناك أسماء منظمة تسمى أرقام EC - نازعة هيدروجين الساركوزين هي 1.5.8.2 ، على سبيل المثال.

كما أشرت ، هناك عدد كبير جدًا من التسلسلات التي لا تتوافق مع البروتينات الموجودة في الكائن الحي. إن تسمية أحد هذه الأشياء أمر صعب ، وإذا قام شخص ما بتجميع واحدة ، فسيتعين عليهم التوصل إلى بعض مخططات التسمية للإشارة إليها.


مشروب البروتين

الشكل 3.6.1 تختلف جودة اهتزازات البروتين بناءً على الأحماض الأمينية التي تحتوي عليها.

تحتوي مشروبات مثل هذه المخفوقة على الكثير من البروتين. تتكون أنسجة العضلات بشكل أساسي من البروتين ، لذلك تحظى هذه المشروبات بشعبية لدى الأشخاص الذين يرغبون في بناء العضلات. تكوين العضلات هو مجرد واحدة من عدد كبير من وظائف هذه الفئة المتنوعة بشكل مذهل من المواد الكيميائية الحيوية.


عشرون من الأحماض الأمينية تشكل اللبنات الأساسية للبروتينات. تلتصق الأحماض الأمينية كيميائيًا معًا عن طريق تكوين روابط ببتيدية. يمكنك استدعاء أي سلسلة من اثنين أو أكثر من الأحماض الأمينية الببتيد. وهكذا ، فإن عديد الببتيد هو نوع من الببتيد. علاوة على ذلك ، تحتوي الببتيدات ثنائية الببتيدات وثلاثي الببتيدات ورباعي الببتيدات على التوالي على اثنين وثلاثة وأربعة من الأحماض الأمينية. قليل الببتيد هو المصطلح العام للببتيدات التي تحتوي على 12 إلى 20 حمضًا أمينيًا. ونادرًا ما تحتوي الببتيدات أيضًا على سلاسل تحتوي على أكثر من 30 حمضًا أمينيًا.

يستخدم علماء الكيمياء الحيوية بشكل عام مصطلح polypeptide لوصف سلاسل الببتيد متوسطة الحجم التي تتكون من 10 أو أكثر من الأحماض الأمينية. في الكيمياء الحيوية ، مصطلح البروتين غير محدد ، لأنه يتضمن سلاسل الأحماض الأمينية بأي طول. ومع ذلك ، تشير عديد الببتيدات إلى بروتينات ذات حجم معين. لذلك ، يشير مصطلح polypeptide إلى الحجم العام لسلاسل الببتيد. هرمون الأنسولين هرمون البنكرياس هو مثال على عديد الببتيد. يساعد الأنسولين جسمك على استخدام السكر وتخزينه.


البروتينات: التعريف والتصنيف والبنية | الكيمياء الحيوية

في هذه المقالة سوف نناقش حول: - 1. تعريف البروتينات 2. تصنيف البروتينات 3. تكوين جزيء البروتين 4. الهيكل الأساسي 5. الهيكل الثانوي 6. هيكل رباعي.

تعريف البروتينات:

يمكن تعريف البروتينات على أنها مركبات كتلة مولية عالية تتكون بشكل كبير أو كلي من سلاسل من الأحماض الأمينية. يمكن تمثيل الصيغة العامة للحمض الأميني الذي يحدث بشكل طبيعي مع صيغة Fischer الإسقاطية التالية (الشكل 8.60). في هذا الهيكل توجد مجموعة أمينية على ذرة الكربون المجاورة لمجموعة الكربوكسيل.

تُعرف الأحماض الأمينية التي تحتوي على هذه الصيغة العامة بالأحماض الأمينية ألفا (α). في هيكلها أربع روابط من ذرة كربون (Cα) تحتلها NH2، COOH ، H و R. قد يكون R أي مركب يحدد خصائص الحمض الأميني ويشار إليه بالسلسلة الجانبية للأحماض الأمينية:

تصنيف البروتينات:

مثل الكربوهيدرات والدهون ، لا يمكن تصنيف البروتينات فقط على أساس التشابه البنيوي. لأن جزيئات البروتين تمتلك تركيبة هيكلية كبيرة وخجل.

في الأيام السابقة ، كان اصطلاح البروتينات الكلاسيكية والخجولة تحت عنوانين:

(1) البروتينات الليفية الممدودة ، مثل الحرير فيبروين والكيراتين إلخ.

(2) كروي - بروتينات كروية وخجولة ومضغوطة ، على سبيل المثال ، زلال البيض ، والقيصينات ، ومعظم الإنزيمات. تميل البروتينات الليفية إلى أن تكون غير قابلة للذوبان في الماء ومحلول الملح الأخرى ، بينما البروتينات الكروية قابلة للذوبان في الماء وفي محاليل الملح والماء.

في الوقت الحاضر ، هناك طريقتان متبدلتان ولامعتان لتصنيف البروتين:

(1) حسب تكوين البروتين و

(2) حسب وظيفة البروتين.

يتم تقديم هذين التصنيفين هنا:

1. التصنيف حسب التركيب والخداع:

في هذه العملية ، يتم تصنيف البروتينات إلى مجموعتين:

يتكون البروتين البسيط من الأحماض الأمينية ألفا فقط. وبالتالي ، ينتج حصريًا أحماض أمينية ألفا عند التحلل المائي. يتم تقسيم هذه البروتينات بشكل أكبر وتنقسم حسب قابليتها للذوبان في المذيبات المختلفة. يتم وصف البروتينات البسيطة المختلفة هنا.

هذه قابلة للذوبان في الماء وفي المحاليل الملحية المخففة. تشكل الألبومات المجموعة الأكثر أهمية والأكثر شيوعًا من pro & shyteins البسيطة. توجد هذه في بياض البيض (زلال البيض) وفي الدم (الزلال في الدم).

هذه غير قابلة للذوبان في الماء ولكنها قابلة للذوبان في محاليل الملح المخفف. هم مجموعة موزعة على نطاق واسع من البروتينات البسيطة. وهي موجودة كأجسام مضادة في مصل الدم وكفبرينوجين الدم.

وهي قابلة للذوبان في الماء وغير قابلة للذوبان في هيدروكسيد الأمونيوم المخفف. تحتوي الهستونات على نسبة عالية من الأحماض الأمينية الأساسية (ليسين و / أو أرجينين). تم العثور عليها بالاشتراك مع الأحماض النووية في البروتين النووي للخلية.

(4) البروتينات الصلبة (الزلال):

تتميز بعدم قابليتها للذوبان في الماء والمذيبات الأخرى. للبروتينات الصلبة وظائف هيكلية ووقائية في الجسم. أمثلة البروتينات الصلبة هي الكيراتين (الموجود في الشعر والجلد والأظافر) ، والكولا والشيغين (الموجود في العظام والأوتار والسيارة والشيلينج) والإيلاستين (الألياف المرنة للأنسجة الضامة).

ب- البروتينات المترافقة:

تتكون هذه الأحماض الأمينية ومادة غير بروتينية. تسمى المادة غير البروتينية للبروتين المحتال والمخجل بالمجموعة الاصطناعية. يتم تقسيم أنواع مختلفة من البروتينات المترافقة على أساس مجموعة الأطراف الاصطناعية الخاصة بهم.

البروتينات المترافقة المختلفة هي كما يلي:

تتكون هذه الأحماض الأمينية ألفا وأحماض الفوسفوريك. لذا ، فإن مجموعتهم الاصطناعية هي حمض الفوسفوريك. Caesin ، الموجود في الحليب ، هو عضو مهم في هذه المجموعة.

أنها تحتوي على الكربوهيدرات والشيهيدرات أو مشتقات الكربوهيدرات كمجموعة صناعية. الميوسين ، أحد مكونات اللعاب ، هو بروتين سكري.

مجموعتهم المرتقبة عبارة عن مركب صبغ. مثال: الهيموجلوبين. يمتلك الصباغ المحتوي على الحديد المنسق إلى بروتين غلوبين بسيط.

المجموعات الاصطناعية هنا عبارة عن بوليمرات معقدة ذات كتل مولية عالية وتسمى الأحماض النووية (DNA و RNA). توجد البروتينات النووية في جميع خلايا النباتات والحيوانات.

وهي تتكون من الكولات وإسترات الشيتيرول والفوسفوليبيدات المرتبطة بجزيئات البروتين. كثيرا ما تصنف على أنها دهون مركبة. يتم نقل معظم الدهون في دم الأم والشيمالي في شكل مجمعات البروتين الدهني. يحتوي نظام نقل الإلكترون في الميتو والشيكوندريا على كمية كبيرة من البروتينات الدهنية. توجد هذه أيضًا في صفار البيض وغمد المايلين للأعصاب وعضيات الخلية المختلفة.

2 - التصنيف على أساس الوظائف:

تصنف البروتينات إلى ست مجموعات على أساس وظائفها:

أ.البروتينات الهيكلية:

تشارك هذه البروتينات في تكوين أجزاء الجسم المختلفة. أكثر من نصف البروتين الكلي لجسم الثدييات هو الكولاجين الموجود في الجلد والغضاريف والعظام.

بروتينات مقلصة:

هذه الأنواع الخاصة من البروتينات هي المسؤولة عن احتكاك وانحراف خلايا العضلات واسترخاءها ، مثل الأكتين والميوسين. هذه البروتينات موجودة أيضًا في الحيوانات أحادية الخلية.

يمثلون أكبر فئة من البروتينات. يُعرف ما يقرب من 2000 نوع مختلف من الإنزيمات. تسمى الإنزيمات المحفز البيولوجي وهي حيوية لأي نشاط في الكائن الحي.

العديد من الهرمونات هي بروتينات بطبيعتها ، مثل الأنسولين. بعض الهرمونات الأخرى هي الستيرويد.

تنتج الكائنات الحية الأعلى (الطيور والثدييات وما إلى ذلك) أجسامًا مضادة لتدمير أي مادة غريبة (مستضد) يتم إطلاقها في الجسم بواسطة عامل معدي. جاما جلوبيولين هي مثال للأجسام المضادة في الثدييات.

الألبومين والجلوبيولين والفيبرينوجين هي مكونات البروتين الرئيسية الثلاثة في الدم.

تكوين جزيء البروتين: تكثيف وخلل الأحماض الأمينية:

في الظروف المواتية تتبلمر الأحماض الأمينية. تنضم مجموعة a-amino لأحد الجزيئات إلى مجموعة الكربوكسيل الأخرى في تفاعل تكثيف. ينتج عن هذا تكوين ارتباط الببتيد (الشكل 8.65). تسمى الببتيدات التي تحتوي على اثنين وثلاثة وأربعة من الأحماض الأمينية dipeptides و tripeptides و tetra-peptides ، على التوالي و shytively. يمكن للمجموعات الأمينية والكربوكسيلية في الطرف المقابل من ديببتيد أن تشكل روابط ببتيدية مع جزيئات الأحماض الأمينية الأخرى.

يتم تطبيق مصطلح البولي ببتيد بشكل عام على الجزيئات الصغيرة نسبيًا من البروتينات التي تحتوي على خمسة إلى خمسة وثلاثين حمضًا أمينيًا. يستخدم مصطلح البروتين بشكل تعسفي للإشارة إلى عديد البيبتيدات الأطول (أي وجود كتلة جزيئية أعلى من 5000). ومع ذلك ، فهذه ليست حقيقة أن البروتين يتكون من سلسلة واحدة طويلة من عديد الببتيد.

هناك أيضًا العديد من الحالات التي يكون فيها البروتين عبارة عن سلسلتين أو أكثر من سلاسل البولي ببتيد. مثال - تحتوي إنزيمات الليزوزيم (الشكل 8.66) والريبونوكلياز (الشكل 8.67) على 129 و 124 من الأحماض الأمينية ، على التوالي ، في سلسلة واحدة فقط. يحتوي الأنسولين الهرموني (الشكل 8.68) على سلسلتين من عديد الببتيد (سلسلة بها 21 حمضًا أمينيًا والأخرى 30) مرتبطة بروابط ثنائي كبريتيد. يحتوي جزيء الهيموغلوبين على أربع سلاسل متعددة الببتيد.

التركيب الأساسي للبروتين:

التركيب الأساسي للبروتين هو عدد وتسلسل الأحماض الأمينية في سلسلة polypep & shytide. الشكل الوحيد من الترابط في الهيكل الأساسي للبروتين هو رابط الببتيد. وفقًا للاتفاقية ، فإننا نمثل بنية الببتيدات التي تبدأ بالحمض الأميني والتي تكون مجموعتها الأمينية حرة وتسمى هذه النهاية بالنهاية الطرفية N (الشكل 8.69).

وبالتالي ، يحتوي الطرف الآخر على مجموعة كربوكسيل حرة ويشار إليها على أنها طرف C. يتم تسمية كل حمض أميني في الببتيد ، باستثناء الحمض الأميني C- كمجموعة أسيل حيث يتم استبدال اللاحقة بـ-yl (على سبيل المثال ، alanine → alanyl ، glycine → glycyl وما إلى ذلك). الأوكسيتوسين و vaso و shypressin عبارة عن ببتيدات تنتجها الغدة النخامية. هذه مع الخداع الهيكلية الأولية والتشكيل.

في الوقت الحاضر ، ينتج عن أبحاث البروتين عدد كبير من المتواليات. هذا الرقم ينمو بسرعة يوما بعد يوم. لذا بدلاً من تسجيلها على الورق ، يتم إيداعها في وسائط إلكترونية و shytronic. هناك العديد من قواعد بيانات تسلسل البروتين التي يمكن الوصول إليها عبر الإنترنت.

تتضمن قواعد بيانات البروتين المهمة المحدثة باستمرار EMBL (مكتبة بيانات مختبر البيولوجيا الجزيئية الأوروبية) ، بنك Gen (بنك بيانات التسلسل الجيني) ، و PIR (قاعدة بيانات تسلسل موارد تحديد البروتين).

التركيب الثانوي للبروتين:

يصف الهيكل الأساسي فقط تسلسل الأحماض الأمينية في سلسلة البروتين. ولكن من الهيكل الأساسي لا يمكن فهم شكل (تشكيل) جزيء البروتين. ثبت الآن أن كل بروتين يحدث في الطبيعة في شكل واحد ، خاص ، ثلاثي الأبعاد. يشار إلى التكوين الثابت للظهر و shybone polypeptide باسم البنية الثانوية للبروتين.

تكوين وتشكيل البروتينات:

هناك اعتباران متورطان في التركيب الثانوي للبروتينات. الأول هو التكوين ، والذي يشير إلى العلاقة الجغرافية والسمعية بين مجموعة معينة من الذرات. لا يمكن تحقيق التحويل البيني للبدائل التكوينية (على سبيل المثال ، تحويل D- إلى L- ألانين) إلا عن طريق كسر الروابط التساهمية وإصلاحها.

والثاني هو الخداع والتضليل ، والذي يشير إلى البنية ثلاثية الأبعاد والخجولة للبروتين ، والعلاقات المكانية لجميع الذرات مع جميع الذرات الأخرى. لا ينطوي التحويل البيني للمطابقات على تمزق الروابط التساهمية ولكن تمزق وإعادة تشكيل القوى غير التساهمية (الروابط الهيدروجينية) التي تعمل على استقرار شكل معين.

يعتبر الشكل الخاص للبروتين ذا أهمية كبيرة في الأنشطة الحيوية والحيوية. قد يكون هناك أنواع مطابقة مختلفة لبروتين معين ، ولكن لا يمكن للجميع المشاركة بشكل متساوٍ في الإجراءات البيولوجية و shycal.

التركيب الرباعي للبروتين:

الهياكل واللوحات الأولية والثانوية والثالثية ، الموصوفة حتى الآن ، تتعامل مع حلزون واحد أو سلسلة بولي ببتيد واحدة. يحدد التركيب الرباعي واللامع للبروتين الهيكل والغطاء الناتج عن التفاعلات بين وحدات عديد البايتيد المنفصلة للبروتين الذي يحتوي على أكثر من إرسال.

على سبيل المثال ، يحتوي إنزيم فسفوريلاز A على اثنين من التقديمات المحددة والخلقية التي تكون بمفردها غير محفزة ومخففة ولكن عندما يتم ضمها على شكل ديمر يصبح إنزيمًا نشطًا (الشكل 8.72A).


الفرق بين عديد الببتيد والبروتين

تعريف عديد الببتيد والبروتين

البولي ببتيد هو بوليمر يتكون من تسلسل محدد من الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها البعض من خلال روابط الببتيد التساهمية.

البروتين هو جزيء معقد من الناحية الهيكلية والوظيفية يتكون من طي واحد أو أكثر من سلاسل البولي ببتيد.

الاختلافات الهيكلية في عديد الببتيد والبروتين

يقدم عديد الببتيد بنية بسيطة ويتكون من العمود الفقري متعدد الببتيد الذي يتكون من تسلسل متكرر للذرات في قلب سلسلة الأحماض الأمينية المرتبطة. تعلق على العمود الفقري متعدد الببتيد سلاسل جانبية محددة للأحماض الأمينية ، مجموعة R.

البروتين ، على الجانب الآخر ، هو جزيء معقد يتكون من واحد أو أكثر من سلاسل متعددة الببتيد قابلة للطي في هيكل ثانوي أو ثالث أو رباعي.

يتم الحفاظ على شكل البروتين مستقرًا من خلال ثلاثة أنواع من الروابط غير التساهمية الضعيفة: الروابط الهيدروجينية ، والروابط الأيونية ، وروابط فان دير وال.

وظيفة عديد الببتيد والبروتين

تتمثل الوظيفة الرئيسية لعديد الببتيد في كونها البنية الأساسية للبروتينات الأكثر تعقيدًا. تفتقر البولي ببتيدات إلى البنية ثلاثية الأبعاد التي تمكن البروتين من الارتباط بالرابط وأن يكون وظيفيًا.

على الجانب الآخر ، فإن التعقيد الهيكلي للبروتين ، وشكله المستقر مع مواقع ربط الترابط الخاصة به ، يمكّنه من الارتباط بشكل خاص ومع تقارب كبير بروابط معينة ، ليتم تنظيمه ، والمشاركة في العديد من المسارات الأيضية الخلوية الحيوية.

عديد الببتيد مقابل البروتين: جدول مركب


بروتين

كبير مركب أو مجمع متعدد الجزيئات، تتكون من أحماض أمينية, بولي ببتيدات، والمواد الأخرى ، التي تعمل كمكون رئيسي ينفذ الوظائف المشفرة بواسطة مادة وراثية.

تتكون البروتينات من بوليمرات الأحماض الأمينية (polypeptides) جنبًا إلى جنب مع غيرها من المواد غير الأحماض الأمينية ، مثل الموجود في البروتينات و. البروتينات هي الميسرات الأساسية للنمط الظاهري ، كما يُنظر إليها على المستويين الخلوي والكائن.

الفيديو التالي هو مقدمة لطيفة لأنواع وتمثيلات مختلفة لبنية البروتين ، موضحة في كل من الأشكال الثابتة والديناميكية:

من المهم عدم الخلط بين مفهوم البروتين ومفهوم عديد الببتيدات لأن المصطلحين ، على الرغم من ارتباطهما ، ليسا متطابقين. في الواقع ، يُنظر إلى الكثير من المناقشات حول البروتينات ، مثل التفاصيل العديدة (خاصة ، عملية الترجمة) على أنها مناقشات حول تخليق عديد الببتيدات بدلاً من مناقشة البروتينات بشكل صارم.

يمكن تمييز البروتينات إلى عدد من المكونات بما في ذلك عديد الببتيد (أو عديد الببتيدات) جنبًا إلى جنب مع العوامل المساعدة (والأنزيمات المساعدة). بالنسبة للمجموعة الفرعية من البروتينات المعروفة باسم الإنزيمات ، يُطلق على الجزء متعدد الببتيد وحده اسم الإنزيم بينما يُعرف الجمع بين متعدد الببتيد والعامل المساعد ، الذي يشكل إنزيمًا نشطًا ، باسم الإنزيم الهولندي. غالبًا ما تكون عديد الببتيدات وظيفية داخل البروتينات في تركيبة مع عديد ببتيدات أخرى ، وتشكيل ، وما إلى ذلك.

تعمل العديد منها كعوامل مساعدة أو أنزيمات مساعدة. البروتينات التي تتطلب هذه المواد غير قادرة على العمل بدونها. يمكنك التفكير في هذه المواد الأخرى على أنها توفر المزيد من الخصائص الكيميائية ، أي الكيمياء للبروتينات بخلاف ما يمكن أن توفره الأحماض الأمينية الفردية. في البروتينات التي تستخدم هذه المواد الأخرى ، سيكون هناك أحماض أمينية تشكل معًا هياكل تمسك بها ، وعادة ما يتم الاحتفاظ بهذه العوامل المساعدة والإنزيمات المساعدة في ما يعرف باسم موقع الإنزيم أو البروتين النشط.

فيما يلي قائمة بالمصطلحات المرتبطة بالبروتينات بشكل عام (ولكن ليس بالضرورة مع الإنزيمات أيضًا):

فيما يلي أمثلة لأنواع مختلفة من البروتينات (انظر أيضًا الإنزيمات):


الفرق بين عديد الببتيد والبروتين

الأحماض الأمينية عبارة عن جزيء بسيط يتكون من C و H و O و N وقد يكون S. وله الهيكل العام التالي.

هناك حوالي 20 من الأحماض الأمينية الشائعة. جميع الأحماض الأمينية لها –COOH ، -NH 2 المجموعات و –H المرتبطة بالكربون. الكربون هو الكربون اللولبي ، والأحماض الأمينية ألفا هي الأهم في العالم البيولوجي. تختلف مجموعة R من الأحماض الأمينية إلى الأحماض الأمينية. أبسط حمض أميني مع مجموعة R كونه H هو الجلايسين. وفقًا لمجموعة R ، يمكن تصنيف الأحماض الأمينية إلى أليفاتية ، أو عطرية ، أو غير قطبية ، أو قطبية ، أو موجبة الشحنة ، أو سالبة الشحنة ، أو قطبية غير مشحونة ، إلخ. الأحماض الأمينية موجودة على شكل أيونات zwitter في درجة الحموضة الفسيولوجية 7.4. الأحماض الأمينية هي اللبنات الأساسية للبروتينات. عندما يتحد نوعان من الأحماض الأمينية معًا لتشكيل ثنائي الببتيد ، يحدث الجمع في -NH 2 مجموعة من حمض أميني واحد مع مجموعة –COOH لحمض أميني آخر. تتم إزالة جزيء الماء ، وتعرف الرابطة المشكلة باسم الرابطة الببتيدية.

بولي ببتيد

تتشكل السلسلة عندما يتم ربط عدد كبير من الأحماض الأمينية معًا وتُعرف باسم عديد الببتيد. تتكون البروتينات من واحد أو أكثر من سلاسل البولي ببتيد هذه. يُعرف التركيب الأساسي للبروتين باسم عديد الببتيد. من طرفي سلسلة polypeptide ، N-terminus حيث تكون المجموعة الأمينية حرة ، والنهاية c هي المكان الذي تكون فيه مجموعة الكربوكسيل حرة. يتم تصنيع البولي ببتيدات في الريبوسومات. يتم تحديد تسلسل الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد بواسطة الكودونات في mRNA.

تعد البروتينات من أهم أنواع الجزيئات الكبيرة في الكائنات الحية. يمكن تصنيف البروتينات على أنها بروتينات أولية وثانوية وثالثية ورباعية اعتمادًا على بنيتها. يسمى تسلسل الأحماض الأمينية (عديد الببتيد) في البروتين بالبنية الأولية. عندما تطوى هياكل عديد الببتيد في ترتيبات عشوائية ، فإنها تُعرف بالبروتينات الثانوية. في الهياكل الثلاثية ، يكون للبروتينات بنية ثلاثية الأبعاد. عندما يرتبط عدد قليل من شقوق البروتين ثلاثية الأبعاد ببعضها البعض ، فإنها تشكل البروتينات الرباعية. يعتمد التركيب ثلاثي الأبعاد للبروتينات على الروابط الهيدروجينية ، روابط ثاني كبريتيد ، الروابط الأيونية ، التفاعلات الكارهة للماء وجميع التفاعلات الأخرى بين الجزيئات داخل الأحماض الأمينية. تلعب البروتينات عدة أدوار في الأنظمة الحية. يشاركون في تشكيل الهياكل. على سبيل المثال ، تحتوي العضلات على ألياف بروتينية مثل الكولاجين والإيلاستين. توجد أيضًا في الأجزاء الهيكلية الصلبة والصلبة مثل الأظافر والشعر والحوافر والريش وما إلى ذلك. توجد بروتينات أخرى في الأنسجة الضامة مثل الغضاريف. بخلاف الوظيفة الهيكلية ، للبروتينات وظيفة وقائية أيضًا. الأجسام المضادة هي بروتينات ، وهي تحمي أجسامنا من العدوى الأجنبية. جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات. الإنزيمات هي الجزيئات الرئيسية التي تتحكم في جميع أنشطة التمثيل الغذائي. علاوة على ذلك ، تشارك البروتينات في إشارات الخلية. يتم إنتاج البروتينات في الريبوسومات. يتم تمرير إشارة إنتاج البروتين إلى الريبوسوم من الجينات الموجودة في الحمض النووي. يمكن أن تكون الأحماض الأمينية المطلوبة من النظام الغذائي أو يمكن تصنيعها داخل الخلية. ينتج عن تمسخ البروتين في الكشف وعدم تنظيم الهياكل الثانوية والثالثية للبروتينات. يمكن أن يكون هذا بسبب الحرارة والمذيبات العضوية والأحماض والقواعد القوية والمنظفات والقوى الميكانيكية وما إلى ذلك.

ماهو الفرق بين بولي ببتيد وبروتين?

• عديد الببتيدات هي سلسلة من الأحماض الأمينية ، بينما البروتينات تصنع من سلسلة واحدة أو أكثر من سلاسل البولي ببتيد.

• البروتينات لها وزن جزيئي أعلى من عديد الببتيدات.

• تحتوي البروتينات على روابط هيدروجينية ، روابط ثاني كبريتيد وغيرها من التفاعلات الكهروستاتيكية ، التي تحكم هيكلها ثلاثي الأبعاد على عكس البولي ببتيدات.


الجسيمات المحللة

الليزوزومات هي عضيات تهضم الجزيئات الكبيرة وتصلح أغشية الخلايا وتستجيب للمواد الغريبة التي تدخل الخلية.

أهداف التعلم

صف كيف تعمل الجسيمات الحالة كنظام التخلص من النفايات في الخلية

الماخذ الرئيسية

النقاط الرئيسية

  • تحلل الجسيمات / هضم الجزيئات الكبيرة (الكربوهيدرات والدهون والبروتينات والأحماض النووية) وإصلاح أغشية الخلايا والاستجابة ضد المواد الغريبة مثل البكتيريا والفيروسات ومستضدات أخرى.
  • تحتوي الليزوزومات على إنزيمات تكسر الجزيئات الكبيرة والغزاة الأجانب.
  • تتكون الليزوزومات من دهون وبروتينات ، مع غشاء واحد يغطي الإنزيمات الداخلية لمنع الليزوزوم من هضم الخلية نفسها.
  • توجد الليزوزومات في جميع الخلايا الحيوانية ، ولكن نادرًا ما توجد داخل الخلايا النباتية بسبب جدار الخلية الصلب المحيط بالخلية النباتية الذي يمنع المواد الغريبة.

الشروط الاساسية

  • إنزيم: بروتين كروي يحفز تفاعل كيميائي بيولوجي
  • الايسوسوم: عضية موجودة في جميع أنواع الخلايا الحيوانية وتحتوي على مجموعة كبيرة من الإنزيمات الهاضمة القادرة على تقسيم معظم الجزيئات الحيوية.

الجسيمات المحللة

يحتوي الليزوزوم على ثلاث وظائف رئيسية: انهيار / هضم الجزيئات الكبيرة (الكربوهيدرات ، والدهون ، والبروتينات ، والأحماض النووية) ، وإصلاح غشاء الخلية ، والاستجابات ضد المواد الغريبة مثل البكتيريا والفيروسات ومستضدات أخرى. عندما تأكل الخلية الطعام أو تمتصه ، يطلق الليزوزوم إنزيماته لتحطيم الجزيئات المعقدة بما في ذلك السكريات والبروتينات إلى طاقة قابلة للاستخدام تحتاجها الخلية للبقاء على قيد الحياة. إذا لم يتم توفير أي طعام ، فإن إنزيمات الليزوزوم & # 8217s تهضم العضيات الأخرى داخل الخلية من أجل الحصول على العناصر الغذائية الضرورية.

بالإضافة إلى دورها كعنصر هضمي ومرفق لإعادة تدوير العضيات للخلايا الحيوانية ، تعتبر الجسيمات الحالة جزءًا من نظام الغشاء الداخلي. تستخدم الليزوزومات أيضًا إنزيماتها المائيّة لتدمير مسببات الأمراض (الكائنات المسببة للأمراض) التي قد تدخل الخلية. وخير مثال على ذلك يحدث في مجموعة من خلايا الدم البيضاء تسمى البلاعم ، وهي جزء من نظام المناعة في الجسم. في عملية تُعرف باسم البلعمة أو الالتقام الخلوي ، يغزو جزء من غشاء البلازما للبلاعم (يطوي للداخل) ويبتلع العامل الممرض. الجزء المنفتح ، مع وجود العامل الممرض بداخله ، ثم يقرص نفسه بعيدًا عن غشاء البلازما ويصبح حويصلة. الحويصلة تندمج مع الليزوزوم. ثم تقوم إنزيمات التحلل المائي lysosome & # 8217s بتدمير العامل الممرض.

تهضم الليزوزومات المواد الغريبة التي قد تضر بالخلية: لقد ابتلعت البلاعم (بلعمت) بكتيريا يحتمل أن تكون ممرضة ثم تندمج مع الجسيمات الحالة داخل الخلية لتدمير العامل الممرض. توجد عضيات أخرى في الخلية ولكن من أجل البساطة لا تظهر.

يتكون الليزوزوم من الدهون التي تشكل الغشاء والبروتينات التي تشكل الإنزيمات داخل الغشاء. عادة ، تتراوح الليزوزومات بين 0.1 و 1.2 ميكرومتر ، لكن الحجم يختلف بناءً على نوع الخلية. يتكون الهيكل العام للجسيم الحال من مجموعة من الإنزيمات المحاطة بغشاء أحادي الطبقة. يعد الغشاء جانبًا مهمًا من هيكله لأنه بدونه تتسرب الإنزيمات الموجودة داخل الليزوزوم والتي تُستخدم لتفكيك المواد الغريبة وهضم الخلية بأكملها ، مما يؤدي إلى موتها.

تم العثور على الجسيمات الحالة في كل خلية حقيقية النواة تشبه الحيوانات تقريبًا. إنها شائعة جدًا في الخلايا الحيوانية لأنها عندما تأخذ الخلايا الحيوانية الطعام أو تمتصه ، فإنها تحتاج إلى الإنزيمات الموجودة في الجسيمات الحالة من أجل هضم الطعام واستخدامه للحصول على الطاقة. من ناحية أخرى ، لا توجد الجسيمات الحالة بشكل شائع في الخلايا النباتية. ليست هناك حاجة إلى الليزوزومات في الخلايا النباتية لأنها تحتوي على جدران خلوية قوية بما يكفي للحفاظ على المواد الكبيرة / الغريبة التي عادة ما تهضمها الجسيمات الحالة خارج الخلية.


ما هو الفرق بين الببتيد والبروتين؟

تعد البروتينات والببتيدات مكونات أساسية للخلايا التي تؤدي وظائف بيولوجية مهمة. فالبروتينات تعطي الخلايا شكلها ، على سبيل المثال ، وتستجيب للإشارات المرسلة من البيئة خارج الخلية. تلعب أنواع معينة من الببتيدات أدوارًا رئيسية في تنظيم أنشطة الجزيئات الأخرى. من الناحية الهيكلية ، فإن البروتينات والببتيدات متشابهة جدًا ، حيث تتكون من سلاسل من الأحماض الأمينية التي ترتبط ببعضها البعض بواسطة روابط الببتيد (وتسمى أيضًا روابط الأميد). إذن ، ما الذي يميز الببتيد عن البروتين؟

العوامل الأساسية المميزة هي الحجم والبنية. الببتيدات أصغر من البروتينات. تقليديا ، يتم تعريف الببتيدات على أنها جزيئات تتكون من 2 إلى 50 حمض أميني ، بينما تتكون البروتينات من 50 أو أكثر من الأحماض الأمينية. بالإضافة إلى ذلك ، تميل الببتيدات إلى أن تكون أقل تحديدًا في البنية من البروتينات ، والتي يمكن أن تتبنى مطابقة معقدة تعرف بالبنى الثانوية والثالثية والرباعية. يمكن أيضًا التمييز الوظيفي بين الببتيدات والبروتينات.


بلمرة فتح الحلقة وعمليات البلمرة الخاصة

4.16.4.2 متعدد الببتيدات وظيفية ميسوجين

نما مجال مواد البولي ببتيد بشكل كبير في السنوات الأخيرة. ومع ذلك ، فإن عيب عديد الببتيدات هو صعوبة استخدام معالجة الذوبان مع هذه المواد ، لأن الروابط H الوفيرة والمرونة السيئة الناتجة عن السلسلة تمنع الذوبان قبل التحلل. على الرغم من أن الطرق القائمة على المحلول تسمح بمعالجة هذه المواد لمعظم التطبيقات ، فإن معالجة الذوبان 84 ، أو حتى القدرة على التلدين الحراري ، من شأنها أن توسع بشكل كبير من فائدة عديد الببتيدات.

تم إجراء دراسات رائدة على البولي ببتيدات الموجبة للحرارة بواسطة مجموعة واتانابي ، حيث تم اشتقاق البولي (الغلوتامات) إما باستخدام سلاسل ألكيل طويلة 85 أو عن طريق الارتباط النهائي لمركبات ثنائي الفينيل ميسوجين (eqn [21]). 86 لم تكن البولي ببتيدات ذات السلاسل الجانبية الألكيلية القصيرة موجبة للحرارة ، ومع ذلك فإن السلاسل الجانبية التي يزيد طولها عن 10 كربون أعطت انتقالات انصهار من -26 إلى 54 درجة مئوية. شكلت هذه العينات مراحل بلورية سائلة صفراء فوق انتقال الذوبان ، لكنها شكلت هياكل ذات طبقات عند درجات حرارة منخفضة مدفوعة ببلورة السلاسل الجانبية. علاوة على ذلك ، تم العثور على بولي (γ-octadecyl- l -glutamate) لتشكيل طور سداسي عمودي عند درجات حرارة أعلى من 200 درجة مئوية ، حيث تشكل الحلزونات الشبيهة بالقضيب الشبكة ثنائية الأبعاد (2D). 85 عندما تم ربط جزيئات ثنائية الفينيل الوسيطة بسلاسل جانبية بولي (غلوتامات) بواسطة ستة فواصل ألكيل كربونية ، لوحظت هياكل ذات طبقات في الحالات البلورية السائلة والبلورية ، متبوعة بالانتقال إلى بنية صفراء عند درجات حرارة أعلى. 86 تم العثور على نتائج مماثلة عندما تم ربط mesogens نهاية على سلاسل بولي (ليسين). 87 في هذه الأمثلة ، سيطر على الطور الوسيط البلوري السائل إما مجموعة السلسلة الجانبية (بنية الطبقات) أو الطبيعة الشبيهة بالقضيب للعمود الفقري متعدد الببتيد (الطور السداسي) ، ولكن لم يكن هناك تعايش لكلا النوعين من الطلبات الملحوظة بأي حال من الأحوال.

طور دمينغ عديد ببتيدات وظيفية ميسوجين حيث يوجد ترتيب بلوري سائل بشكل متزامن مع ترتيب العمود الفقري. للحصول على هذا التعايش بين ترتيب الميسوجين والسلسلة الرئيسية ، تم استخدام تعديل ميسوجين 88 "جنبًا إلى جنب" لعديد الببتيدات للسماح بالتوجه المتوازي السهل للميسوجين والعمود الفقري الببتيد. نظرًا لأنه من المعروف أن تغيير طول الفواصل المرنة التي تربط بين العمود الفقري للبوليمر والميسوجينات يؤثر على سلوك الطور المتوسط ​​للبوليمرات البلورية السائلة ذات السلسلة الجانبية ، 89 مونومرات NCA مع فواصل من 3 و 5 و 10 وحدات ميثيلين بين سلاسل ليسين الجانبية والميسوجينات كانت مستعدة. كان الميسوجين المستخدم في هذه الدراسة عبارة عن جزيء استر عطري معروف جيدًا مكون من ثلاث حلقات ، 90 تم اشتقاقه من مجموعة حمض الكربوكسيل المركزية عن طريق اقتران الإستر لإرفاق روابط من وحدات ميثيلين 3 و 5 و 10 لتمكين الارتباط بـ l -lysine ( مخطط 9 ). تم تحضير عديد الببتيدات المشتقة من الميزوجين عن طريق بلمرة NCAs المقابلة باستخدام (PMe3)4البادئ المساعد في مذيب THF ذو العائد المرتفع. 91 كانت البولي ببتيدات قابلة للذوبان في THF ووجد أنها تتبنى مطابقات حلزونية ألفا في محلول بواسطة مطيافية الأشعة تحت الحمراء وتحويل فورييه (FTIR). عرضت هذه البوليمرات طورًا متوسطًا حراريًا غير عادي حيث يتم ترتيب كل من الميسوجينات ذات السلسلة الجانبية والعمود الفقري للبوليمر وتتعايش في بنية سداسية nematic.


شاهد الفيديو: الاحماض الأمينية والببتيدات (شهر فبراير 2023).