معلومة

هل كل ثنائي الببتيدات يمكن تصنيعه؟

هل كل ثنائي الببتيدات يمكن تصنيعه؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

ربما يكون سؤالًا أساسيًا ، ولكن هل يمكن تصنيع جميع الببتيدات المحتملة؟ بالنسبة لـ 20 من الأحماض الأمينية ، يجب أن يكون هناك من حيث المبدأ 190 ثنائي ببتيد ؛ هل كلها موجودة أم أن هناك كيمياء تجعل بعض التركيبات غير مستقرة؟ سيكون التعميم المباشر للأمام هو السؤال عن النسبة المئوية للببتيدات (أو البروتينات) التي يمكن تصنيعها (في المختبر أو في الخلايا).


لا أرى أي سبب لماذا لا. فقط للتأكد ، قررت أن أختبر. لقد أجريت بحثًا على جميع البروتينات البشرية (باستخدام ملف UniProt المسطح) لجميع مجموعات ثنائي الببتيد الممكنة من الأحماض الأمينية القياسية العشرين (السلينوسيستين موجود أيضًا في البشر ولكن فقط في 22 - أو نحو ذلك ، اعتمادًا على كيفية حسابهم - البروتينات ، لذلك لا أتوقع أن تكون جميع الببتيدات المحتوية على ثانية موجودة).

كما هو متوقع ، كان كل من الـ400 ثنائي الببتيد المحتمل موجودًا بالفعل في بروتين بشري واحد على الأقل. في حالة رغبة أي شخص في تكرار ذلك يكون "البروتوكول" على النحو التالي:

  1. قم بتنزيل الملف البشري المسطح من Expassy.
  2. استخراج تسلسل الببتيد

    perl -ne 'if (s / ^  s + //) {s /  s + // g؛ print}' human.flat> human.pep
  3. قم بإنشاء قائمة dipeptides المحتملة:

    AA AC AD AE AF AG AH AI AK AL AM AN AP AQ AR كما في AV AW AY CA CC CD CE CF CG CH CI CK CL CM CN CP CQ CR CS CT CV CW CY DA DC DD DE DF DG DH DI DK DL DM DN DP DQ DR DS DT DV DW DY EA EC ED EE EF EG EH EI EK EL EM EN EP EQ ER ES ET EV EW EY FA FC FD FE FF FG FH FI FK FL FM FN FP FQ FR FS FT FV FW FY GA GC GD GE GF GG GH GI GK GL GM GN GP GQ GR GS GT GV GW GY HA HC HD HE HG HH HI HK HL HM HN HP HQ HR HS HT HV HW HY IA IC ID IE IF IG IH II IK IL IM IN IP IQ IR IS IT IV IW IY KA KC KD KE KF KG KH KI KK KL KM KN KP KQ KR KS KT KV KW KY LA LC LD LE LF LG LH LI LK LL LM LN LP LQ LR LS LT LV LW LY MA MC MD ME MF MG MH MI MK ML MM MN MP MQ MR MS MT MV MW MY NA NC ND NE NF NG NH NI NK NL NM NN NP NQ NR NS NT NV NW NY PA PC PD PE PF PG PH PI PK PL PM PN PP PQ PR PS PT PV PW PY QA QC QD QE QF QG QH QI QK QL QM QN QP QQ QR QS QT QV QW QY RA RC RD RE RF RG RH RI RK RL RM RN RP RQ RR RS RT RV RW RY SA SC SD SE SF SG SH SI SK SL SM SN SP SQ SR SS ST SV SW SY TA TC TD TE TF TG TH TI TK TL TM TN TP T Q TR TS TT TV TW TY VA VC VD VE VF VG VH VI VK VL VM VN VP VQ VR VS VT VV VW VY WA WC WD WE WF WG WH WI WK WL WM WN WP WQ WR WS WT WV WW WY YA YC YD YE YF YG YH YI YK YL YM YN YP YQ YR YS YT YV YW YY

    احفظ تلك القائمة باسمdip.txt.

  4. استخدم هذا الملف للبحث في تسلسل البروتين:

    perl -ne 'BEGIN {open (A، "human.pep") ؛ في حين() {اقضم بصوت عالي ؛ ك. = دولار _}} ؛ اقضم بصوت عالي. اطبع "$ _  n" إذا كان $ k = ~ / $ _ / 'dip.txt

سيطبع البرنامج النصي أعلاه كل ثنائي ببتيد تم العثور عليه في بروتين واحد على الأقل. منذ أن تمت طباعتها جميعًا ، توجد جميع الببتيدات في البروتين البشري.


Dipeptides و amp polypeptides (AQA A-level Biology)

مدرس علوم عن طريق التجارة ، كما عُرف عني أنه تم العثور على تدريس الرياضيات و PE! ومع ذلك ، قد يبدو من الغريب أن حبي الحقيقي هو تصميم الموارد التي يمكن استخدامها من قبل المعلمين الآخرين لتعظيم تجربة الطلاب. أفكر باستمرار في طرق جديدة لإشراك الطالب في موضوع ما ومحاولة تطبيق ذلك في تصميم الدروس.

شارك هذا

pptx ، 2.3 ميغابايت docx ، 223.37 كيلوبايت docx ، 256.73 كيلوبايت pptx ، 41.24 كيلوبايت

يصف هذا الدرس التفصيلي تكوين ثنائي الببتيدات وعديد الببتيدات الأمبير والعلاقة بين بنية وأدوار البروتينات في الكائنات الحية. تم تصميم كل من PowerPoint الجذاب والموارد المصاحبة لتغطية الجزء الثاني من النقطة 1.4.1 من مواصفات AQA لعلم الأحياء.

تركز بداية الدرس على تكوين رابطة الببتيد أثناء تفاعل التكثيف حتى يتمكن الطلاب من فهم كيفية تكوين ثنائي الببتيد وبالتالي كيف يتشكل البولي ببتيد عند حدوث تفاعلات متعددة.
يصف الجزء الرئيسي من الدرس المستويات المختلفة لبنية البروتين. يتم استخدام دليل خطوة بخطوة لتوضيح كيفية عمل تسلسل القواعد في الجين كقالب لتشكيل سلسلة من الكودونات على خيط mRNA وكيف يتم ترجمة ذلك إلى تسلسل معين من الأحماض الأمينية يعرف بالبنية الأولية. ثم يتم تحدي الطلاب لتطبيق فهمهم لهذه العملية باستخدام ثلاثة تسلسلات جينية أخرى للعمل على ثلاثة هياكل أساسية ومعرفة كيف تؤدي الجينات المختلفة إلى تسلسلات مختلفة. بالمضي قدمًا ، سيتعلم الطلاب كيف يحدد ترتيب الأحماض الأمينية في الهيكل الأساسي شكل جزيء البروتين ، من خلال هيكله الثانوي والثالث والرباعي ، ويستغرق الوقت للنظر في تفاصيل كل منها. هناك تركيز خاص على الروابط المختلفة التي تحافظ على الشكل ثلاثي الأبعاد في مكانه ، ثم جولة اختبار سريعة تقدم أهمية هذا الشكل كما يتضح من الإنزيمات والأجسام المضادة والهرمونات. سيرى الطلاب الاختلافات بين البروتينات الكروية والليفية ، ومرة ​​أخرى يتم استخدام الأمثلة البيولوجية لزيادة الملاءمة. ينتهي الدرس بجولة اختبار أخيرة تسمى STRUC by NUMBERS حيث يتعين على الطلاب استخدام فهمهم لهياكل البروتين لحساب إجابة عددية.

احصل على هذا المورد كجزء من حزمة ووفر ما يصل إلى 37٪

الحزمة عبارة عن حزمة من الموارد مجمعة معًا لتدريس موضوع معين ، أو سلسلة من الدروس ، في مكان واحد.

الموضوع 1: الجزيئات البيولوجية (AQA-level Biology)

يعد موضوع الجزيئات البيولوجية مهمًا بشكل لا يصدق ، ليس فقط لأنه تم العثور عليه في بداية الدورة ، ولكن أيضًا بسبب محتواه التفصيلي الذي يجب فهمه جيدًا لتعزيز النجاح في موضوعات علم الأحياء السبعة الأخرى على مستوى AQA. لقد ذهبت ساعات عديدة من التخطيط المعقد في تصميم جميع الدروس العشرين المضمنة في هذه الحزمة لضمان تغطية المحتوى بالتفصيل ، والتحقق من الفهم باستمرار ومعالجة المفاهيم الخاطئة وأن المشاركة عالية. يتم تحقيق ذلك من خلال مجموعة متنوعة من المهام في PowerPoint وأوراق العمل المصاحبة التي تتضمن أسئلة بأسلوب الاختبار مع إجابات واضحة ونقاط مناقشة ومهام متباينة ومسابقات اختبار سريع. يتم تغطية نقاط المواصفات التالية في الدروس ضمن هذه الحزمة: * المونومرات والبوليمرات * تفاعلات التكثيف والتحلل المائي * السكريات الأحادية الشائعة * المالتوز والسكروز واللاكتوز * بنية ووظائف الجليكوجين والنشا والسليلوز * الاختبارات البيوكيميائية باستخدام محلول بنديكت للتقليل السكريات والسكريات غير المختزلة واليود / يوديد البوتاسيوم للنشا * بنية وخصائص الدهون الثلاثية والفوسفوليبيد * اختبار المستحلب للدهون * بنية الأحماض الأمينية * تكوين الببتيدات والببتيدات * مستويات بنية البروتين * البيوريت اختبار البروتينات * تعمل الإنزيمات كمحفزات بيولوجية * نموذج الملاءمة المستحث لعمل الإنزيم * خصائص الإنزيم * تأثير درجة الحرارة على معدل تفاعل يتحكم فيه الإنزيم * تأثير تركيز الإنزيم والركيزة على معدل تفاعل يتحكم فيه الإنزيم * تأثير المثبطات التنافسية وغير التنافسية على معدل التداخل الإنزيمي رد فعل متسلل * بنية الحمض النووي والحمض النووي الريبي * التكرار شبه المحافظ للحمض النووي * ATP باعتباره عملة الطاقة العالمية * خصائص الماء وأهميته في علم الأحياء * الأيونات غير العضوية نظرًا لتفاصيل كل درس من هذه الدروس ، تم تقديره أنه سيستغرق أكثر من شهرين من وقت التدريس المخصص لتغطية المحتوى. إذا كنت ترغب في رؤية جودة الدروس ، فقم بتنزيل دروس المونومرات والبوليمرات والسكريات والدهون الثلاثية وثنائي الببتيدات والببتيدات والأيونات غير العضوية حيث تمت مشاركتها مجانًا

الموضوع 1.4: البروتينات (AQA-level Biology)

جميع الدروس السبعة المضمنة في حزمة الدروس هذه مفصلة للغاية وستشرك الطلاب وتحفزهم أثناء تغطية محتوى الموضوع 1.4 من مواصفات علم الأحياء AQA. نظرًا لأن البروتينات تلعب أدوارًا مهمة في مجموعة واسعة من الكائنات الحية ، فإن الفهم الواضح لبنية ووظائف هذه الجزيئات البيولوجية مهم لجميع الموضوعات الأخرى. تتناول الدروس في هذه الحزمة نقاط المواصفات التالية: * التركيب العام للحمض الأميني * تفاعل التكثيف بين نوعين من الأحماض الأمينية يشكل رابطة ببتيدية * تكوين ثنائي الببتيدات وعديد الببتيدات * دور روابط البنية الثلاثية في بنية البروتين * تنوع وظائف البروتينات في الكائنات الحية * العلاقة بين بنية البروتين ووظيفته * اختبار البيوريت للبروتينات * تقلل الإنزيمات طاقة التنشيط للتفاعل الذي تحفزه * النموذج الملائم المستحث لعمل الإنزيم * الخصوصية من الإنزيمات * تأثيرات درجة الحرارة وتركيز الإنزيم والركيزة والمثبطات على معدل التفاعلات التي يتحكم فيها الإنزيم إذا كنت ترغب في أخذ عينات من جودة الدروس في هذه الحزمة ، فقم بتنزيل درس dipeptides و amp polypeptides ودرس اختبار biuret على النحو التالي تم تحميلها مجانا


الكربوهيدرات

يبدأ هضم الكربوهيدرات في الفم. يبدأ إنزيم الأميليز اللعابي في تكسير النشويات الغذائية إلى مالتوز ، وهو ثنائي السكاريد. عندما تنتقل بلعة الطعام عبر المريء إلى المعدة ، لا يحدث هضم كبير للكربوهيدرات. لا ينتج المريء أي إنزيمات هضمية ولكنه ينتج مخاطًا للتشحيم. البيئة الحمضية في المعدة توقف عمل إنزيم الأميليز.

الخطوة التالية من هضم الكربوهيدرات تحدث في الاثني عشر. تذكر أن الكيموس من المعدة يدخل الاثني عشر ويختلط مع إفراز الجهاز الهضمي من البنكرياس والكبد والمرارة. تحتوي عصائر البنكرياس أيضًا على الأميليز ، الذي يواصل تكسير النشا والجليكوجين إلى مالتوز ، وهو ثنائي السكاريد. يتم تقسيم السكريات إلى السكريات الأحادية بواسطة إنزيمات تسمى مالتاس

و سوكوسيس و اللاكتاز، والتي توجد أيضًا في حدود الفرشاة لجدار الأمعاء الدقيقة. يحلل المالتاز المالتوز إلى جلوكوز. يتم تكسير ثنائيات السكريات الأخرى ، مثل السكروز واللاكتوز بواسطة السكريز واللاكتاز ، على التوالي. يكسر السكروز السكروز (أو "سكر المائدة") إلى جلوكوز وفركتوز ، ويقوم اللاكتاز بتكسير اللاكتوز (أو "سكر الحليب") إلى جلوكوز وجلاكتوز. يتم امتصاص السكريات الأحادية (الجلوكوز) التي يتم إنتاجها وبالتالي يمكن استخدامها في مسارات التمثيل الغذائي لتسخير الطاقة. يتم نقل السكريات الأحادية عبر ظهارة الأمعاء إلى مجرى الدم ليتم نقلها إلى الخلايا المختلفة في الجسم. يتم تلخيص خطوات هضم الكربوهيدرات في الشكل 15.16 والجدول 15.5.

الشكل 15.16. يتم هضم الكربوهيدرات بعدة إنزيمات. يتم تقسيم النشا والجليكوجين إلى جلوكوز بواسطة الأميليز والمالتاز. يتم تكسير السكروز (سكر المائدة) واللاكتوز (سكر الحليب) بواسطة السكراز واللاكتاز ، على التوالي.

الجدول 15 .5 هضم الكربوهيدرات
إنزيم من إنتاج موقع العمل الركيزة تعمل على المنتجات النهائية
الأميليز اللعابي الغدد اللعابية فم السكريات (النشا) السكريات الثنائية (المالتوز) ، السكريات القليلة
الأميليز البنكرياس البنكرياس الأمعاء الدقيقة السكريات (النشا) السكريات (المالتوز) ، السكريات الأحادية
قلة السكريات بطانة غشاء حدود فرشاة الأمعاء الأمعاء الدقيقة السكريات السكريات الأحادية (مثل الجلوكوز والفركتوز والجالاكتوز)

قد يعجبك ايضا

أين يتم تقسيم الثنائيات؟ jcraig 11 يوليو 2011

@ Izzy78 - لقد تحدثنا عن هذا الأمر في فصل علم الأحياء هذا الأسبوع ، لذا أعتقد أنه يمكنني تقديم إجابة أساسية لك.

الأحماض الأمينية هي في الأساس ذرة نيتروجين محاطة بعدد قليل من الأشياء الأخرى تسمى "المجموعات الوظيفية". & quot ؛ لا توجد عناصر خاصة تربطها ، ولكن العناصر المختلفة تستخدم روابط كيميائية لربط الأحماض الأمينية ببعضها البعض وتشكيل الببتيدات. تواجد العناصر المختلفة بجانب بعضها البعض يجعل البروتينات لها أشكال مختلفة.

تحدثنا بإيجاز عن الإنزيمات ، لكنني لا أفهمها حقًا أو كيف تكون ثنائي الببتيدات مميزة. قد تتمكن من العثور على مزيد من المعلومات حول الإنزيمات في هذا الموقع. يمكن لشخص آخر أن يشرحها أفضل بكثير مما أستطيع. Izzy78 11 يوليو 2011

ما الذي يستخدم للحفاظ على الأحماض الأمينية معًا في سلاسل متعددة الببتيد؟ هل هناك عنصر خاص يستخدم للربط بينهما ، أم أن هناك شيئًا ما يتعلق بكيمياء الأحماض الأمينية التي تجعلها تلتصق ببعضها البعض.

على نفس المنوال ، ما الذي تفعله الإنزيمات لتكوين البروتينات وتفتيتها؟ لسوء الحظ ، عندما كنت في المدرسة الثانوية ، لم نتحدث أبدًا عن أي من هذه الأشياء ، لكنني ما زلت أعتقد أنها مثيرة للاهتمام. Emilski 10 يوليو 2011

إذا قام اثنان من الأحماض الأمينية بتكوين ثنائي الببتيد ، فهل تصنع ثلاثة أحماض أمينية ثلاثي الببتيد ، أم تتوقف التسمية بعد اثنين من الأحماض الأمينية المختلفة؟

لطالما وجدت البروتينات مثيرة للاهتمام للغاية ، وأحب معرفة المزيد حول ما تفعله البروتينات المختلفة في أجسامنا. ربما أنا من الأقلية في هذا ، لكن هل يعرف أي شخص مكانًا جيدًا للعثور على قائمة من ثنائي الببتيدات واستخداماتها؟ أي شيء تعرفه عن رأسك سيكون رائعًا أيضًا.


وظائف البروتينات

يشرح تنوع هياكل البروتين كيف يمكن لهذه الفئة من المركبات الكيميائية الحيوية أن تلعب العديد من الأدوار المهمة في الكائنات الحية. ما هي أدوار البروتينات؟

  • بعض البروتينات لها وظائف هيكلية. قد تساعد الخلايا في الحفاظ على شكلها أو تكوين أنسجة عضلية.
  • العديد من البروتينات عبارة عن إنزيمات تسرع التفاعلات الكيميائية في الخلايا. عادة ما تكون الإنزيمات شديدة التحديد وتسريع تفاعلات كيميائية واحدة أو عدة تفاعلات كيميائية. من المعروف أن الآلاف من التفاعلات الكيميائية الحيوية المختلفة يتم تحفيزها بواسطة الإنزيمات ، بما في ذلك معظم التفاعلات المرتبطة بعملية التمثيل الغذائي. قد يستغرق التفاعل بدون إنزيم ملايين السنين حتى يكتمل ، بينما مع الإنزيم المناسب ، قد يستغرق الأمر بضع أجزاء من الألف من الثانية!
  • البروتينات الأخرى هي أجسام مضادة. هذه بروتينات ترتبط بمواد غريبة معينة ، مثل البروتينات الموجودة على سطح الخلايا البكتيرية. هذا يستهدف الخلايا للتدمير.
  • ومع ذلك ، فإن البروتينات الأخرى تحمل رسائل أو مواد. على سبيل المثال ، بروتين يسمى الميوجلوبين هو بروتين مرتبط بالأكسجين يوجد في الأنسجة العضلية لمعظم الثدييات بما في ذلك البشر. يمكنك أن ترى نموذجًا للبنية الثلاثية للميوجلوبين في الشكل أدناه.

السمة الرئيسية للبروتينات التي تسمح بمجموعة وظائفها المتنوعة هي قدرتها على ربط الجزيئات الأخرى بشكل محدد ومحكم. على سبيل المثال ، يمكن أن يرتبط الميوجلوبين بالأكسجين بشكل محدد ومحكم. تُعرف منطقة البروتين المسؤولة عن الارتباط بجزيء آخر باسم موقع ملزم. غالبًا ما يكون هذا الموقع عبارة عن اكتئاب على السطح الجزيئي ، يتم تحديده إلى حد كبير من خلال البنية الثلاثية للبروتين.


ملخص & # 8211 الببتيد مقابل ثنائي الببتيد

ثنائي الببتيد هو شكل من أشكال الببتيدات. كلاهما يحتوي على أحماض أمينية مرتبطة ببعضها البعض عبر روابط الببتيد. الفرق بين الببتيد وثنائي الببتيد هو أن الببتيد هو سلسلة قصيرة من الأحماض الأمينية التي ترتبط ببعضها البعض عبر روابط الببتيد بينما ثنائي الببتيد هو شكل من أشكال الببتيد الذي يحتوي إما على نوعين من الأحماض الأمينية المرتبطة برابطة ببتيدية واحدة أو حمض أميني واحد مع اثنين السندات الببتيد.

المرجعي:

1. "الببتيد". ويكيبيديا ، مؤسسة ويكيميديا ​​، 27 يوليو 2018. متاح هنا
2. "ثنائي الببتيد". ويكيبيديا ، مؤسسة ويكيميديا ​​، 27 يوليو 2018. متاح هنا

الصورة مجاملة:

1. & # 8221 صيغ هيكلية تيتراببتيد v.1. & # 8221 بواسطة Jü & # 8211 العمل الخاص ، (المجال العام) عبر ويكيميديا ​​كومنز


التوليف الجفاف

تتكون معظم الجزيئات الكبيرة من وحدات فرعية مفردة ، أو كتل بناء ، تسمى المونومرات. تتحد المونومرات مع بعضها البعض عبر روابط تساهمية لتشكيل جزيئات أكبر تُعرف بالبوليمرات. عند القيام بذلك ، تطلق المونومرات جزيئات الماء كمنتجات ثانوية. يُعرف هذا النوع من التفاعل باسم تخليق الجفاف ، وهو ما يعني & ldquoto مجتمعة أثناء فقدان الماء. & rdquo يعتبر أيضًا تفاعل تكثيف حيث يتم تكثيف جزيئين في جزيء واحد أكبر مع فقدان جزيء أصغر (الماء.)

في تفاعل تخليق الجفاف بين اثنين من المونومرات غير المتأينة ، مثل السكريات الأحادية السكاريد ، يتحد هيدروجين أحد المونومر مع مجموعة الهيدروكسيل لمونومر آخر ، مما يؤدي إلى إطلاق جزيء من الماء في هذه العملية. تسمح إزالة الهيدروجين من أحد المونومر وإزالة مجموعة الهيدروكسيل من المونومر الآخر للمونومرات بمشاركة الإلكترونات وتشكيل رابطة تساهمية. وبالتالي ، فإن المونومرات التي يتم ضمها معًا تكون موجودة مجفف للسماح لل نتيجة الجمع بين الطريحة والنقيضة لجزيء أكبر.

الشكل ( PageIndex <1> ): تفاعل تخليقي للجفاف يشمل أجهزة مونير غير متأينة ..: في تفاعل تخليق الجفاف بين جزيئين من الجلوكوز ، يتم دمج مجموعة هيدروكسيل من الجلوكوز الأول مع هيدروجين من الجلوكوز الثاني ، مما يؤدي إلى تكوين رابطة تساهمية تربط السكريات الأحادية (السكريات الأحادية) معًا لتشكيل مالتوز الديساشاريد. في هذه العملية ، يتم تكوين جزيء ماء.

عندما تتأين المونومرات ، كما هو الحال مع الأحماض الأمينية في بيئة مائية مثل السيتوبلازم ، يتم دمج اثنين من الهيدروجين من الطرف الموجب الشحنة لمونومر واحد مع الأكسجين من الطرف سالب الشحنة لمونومر آخر ، مما يؤدي مرة أخرى إلى تكوين الماء ، والذي يتم تحريره كمنتج جانبي ، ثم ينضم مرة أخرى إلى المونومرين برابطة تساهمية.

الشكل ( PageIndex <1> ): تفاعل تخليقي للجفاف يشمل المونومرات المتأينة.: في تفاعل تخليق الجفاف بين اثنين من الأحماض الأمينية ، مع التأين في البيئات المائية مثل الخلية ، يتم دمج الأكسجين من الحمض الأميني الأول مع اثنين من الهيدروجين من الحمض الأميني الثاني ، مما يؤدي إلى تكوين رابطة تساهمية تربط المونومرين معًا تشكل ثنائي الببتيد. في هذه العملية يتكون جزيء الماء.

عندما تنضم المونومرات الإضافية عبر تفاعلات تخليق متعددة للجفاف ، تبدأ سلسلة المونومرات المتكررة في تكوين بوليمر. يمكن أن تتحد أنواع مختلفة من المونومرات في العديد من التكوينات ، مما يؤدي إلى ظهور مجموعة متنوعة من الجزيئات الكبيرة. تتكون ثلاثة من الفئات الأربع الرئيسية للجزيئات الكبيرة البيولوجية (الكربوهيدرات المعقدة والأحماض النووية والبروتينات) من مونومرات تتحد معًا عبر تفاعلات تخليق الجفاف. تتكون الكربوهيدرات المعقدة من السكريات الأحادية ، وتتكون الأحماض النووية من أحاديات النيوكليوتيدات ، وتتكون البروتينات من الأحماض الأمينية.

هناك تنوع كبير في الطريقة التي يمكن أن تتحد بها المونومرات لتكوين بوليمرات. على سبيل المثال ، مونومرات الجلوكوز هي مكونات النشا والجليكوجين والسليلوز. هذه الثلاثة هي عديد السكاريد ، المصنفة على أنها كربوهيدرات ، والتي تكونت نتيجة تفاعلات تخليق متعددة للجفاف بين مونومرات الجلوكوز. ومع ذلك ، فإن الطريقة التي تتحد بها مونومرات الجلوكوز معًا ، وتحديدًا مواقع الروابط التساهمية بين المونومرات المتصلة والاتجاه (الكيمياء الفراغية) للروابط التساهمية ، تؤدي إلى هذه السكريات الثلاثة المختلفة بخصائص ووظائف مختلفة. في الأحماض النووية والبروتينات ، لا يختلف الموقع والكيمياء الفراغية للروابط التساهمية التي تربط المونومرات من جزيء إلى جزيء ، ولكن بدلاً من ذلك الأنواع المتعددة من المونومرات (خمسة مونومرات مختلفة في الأحماض النووية ، A ، G ، C ، T ، و U أحادي النوكليوتيدات 21 مونومرات مختلفة من الأحماض الأمينية في البروتينات) يتم دمجها في مجموعة كبيرة ومتنوعة من المتواليات. كل بروتين أو حمض نووي بتسلسل مختلف هو جزيء مختلف بخصائص مختلفة.


عرض النماذج ثلاثية الأبعاد

قدمت الموارد في الأصل هياكل قابلة للدوران ثلاثية الأبعاد ، ولم تعد مدعومة ، لكننا اقترحنا استكشاف http://molview.org/ بدلاً من ذلك. فقط كن حذرًا من العديد من الأيزومرات المختلفة التي ستجدها ، وتأكد من اتباع الأمثلة ذات الصلة بيولوجيًا. الجزيئات القابلة للدوران مهمة لأن قدرًا كبيرًا من الكيمياء الحيوية يعتمد على الأشكال ثلاثية الأبعاد للجزيئات - كيف تتلاءم الركائز مع المواقع النشطة للإنزيمات ، وكيف تتلاءم جزيئات الدواء مع المستقبلات في الخلايا ، على سبيل المثال.


استطالة

الشكل 2. تبدأ الترجمة عندما يتعرف البادئ tRNA anticodon على كودون البدء على mRNA المرتبط بوحدة فرعية ريبوسومية صغيرة. تنضم الوحدة الفرعية الريبوسومية الكبيرة إلى الوحدة الفرعية الصغيرة ، ويتم تجنيد الحمض الريبي النووي النقال الثاني. عندما يتحرك mRNA بالنسبة إلى الريبوسوم ، تتحرك الحمض النووي الريبي المتتالي عبر الريبوسوم وتتشكل سلسلة البولي ببتيد. يؤدي إدخال عامل التحرير إلى الموقع أ إلى إنهاء الترجمة وتنفصل المكونات.

في بدائيات النوى وحقيقيات النوى ، أساسيات الاستطالة هي نفسها ، لذلك سنراجع الاستطالة من منظور بكتريا قولونية. عندما يتم تكوين مجمع الترجمة ، تتكون منطقة ربط الحمض النووي الريبي (tRNA) للريبوسوم من ثلاث حجرات. يربط موقع A (aminoacyl) الحمض النووي الريبي الأحادي المشحون الوارد. يربط موقع P (peptidyl) tRNAs المشحونة التي تحمل الأحماض الأمينية التي شكلت روابط ببتيدية مع سلسلة polypeptide المتنامية ولكنها لم تنفصل بعد عن tRNA المقابل لها. يقوم موقع E (الخروج) بإطلاق الحمض النووي الريبي المنفصل بحيث يمكن إعادة شحنه بالأحماض الأمينية المجانية. ومع ذلك ، فإن الميثيونيل- tRNA البادئ يحتل موقع P في بداية مرحلة استطالة الترجمة في كل من بدائيات النوى وحقيقيات النوى.

أثناء استطالة الترجمة ، يوفر قالب mRNA خصوصية ربط الحمض النووي الريبي. عندما يتحرك الريبوسوم على طول الرنا المرسال ، يتم تسجيل كل كودون مرنا ، ويتم ضمان الارتباط المحدد مع مضاد الكودون المشحون المقابل. إذا لم يكن الرنا المرسال موجودًا في مجمع الاستطالة ، فإن الريبوسوم سيربط الحمض النووي الريبي بشكل غير محدد وعشوائي.

يستمر الاستطالة بدخول الحمض النووي الريبي المشحون بشكل متتابع ومغادرة الريبوسوم حيث يتم إضافة كل حمض أميني جديد إلى سلسلة البولي ببتيد. يتم تحفيز حركة الحمض النووي الريبي من موقع A إلى P إلى E عن طريق التغييرات التوافقية التي تقدم الريبوسوم بثلاث قواعد في الاتجاه 3 & # 8242. يتم التبرع بالطاقة لكل خطوة على طول الريبوسوم من خلال عوامل الاستطالة التي تحلل GTP. الطاقة GTP مطلوبة لربط aminoacyl-tRNA جديد بالموقع A ولإزاحته إلى موقع P بعد تكوين رابطة الببتيد. تتشكل روابط الببتيد بين المجموعة الأمينية للحمض الأميني المرتبط بـ tRNA في الموقع A ومجموعة الكربوكسيل من الحمض الأميني المرتبط بـ الحمض الريبي النووي النقال في موقع P. يتم تحفيز تكوين كل رابطة ببتيد بواسطة peptidyl transferase ، وهو إنزيم قائم على الحمض النووي الريبي المدمج في الوحدة الفرعية الريبوزومية 50S. تُشتق الطاقة لكل تكوين رابطة ببتيدية من الرابطة عالية الطاقة التي تربط كل حمض أميني بحمض الحمض الريبي النووي النقال الخاص به. بعد تكوين رابطة الببتيد ، ينتقل الحمض الريبي النووي النقال (tRNA) الذي يحمل الآن سلسلة الببتيد المتنامية إلى موقع P ، وينتقل الحمض الريبي النووي النقال للموقع P الذي أصبح فارغًا الآن إلى الموقع E ويتم طرده من الريبوسوم (الشكل 2). بشكل مثير للدهشة ، فإن بكتريا قولونية يستغرق جهاز الترجمة 0.05 ثانية فقط لإضافة كل حمض أميني ، مما يعني أنه يمكن ترجمة بروتين مكون من 200 حمض أميني في 10 ثوانٍ فقط.


التهاب الجراثيم NLRP1

Inflammasomes عبارة عن مجمعات بروتين عصاري خلوي تعمل كمنصات لتوظيف وتفعيل البروتياز المؤيد للالتهابات CASPASE-1. يؤدي تنشيط CASPASE-1 إلى معالجة ونضج السيتوكينات interleukin-1β و interleukin-18 والشكل التحليلي لموت الخلايا يسمى التهاب الحنجرة. يبدأ التجمع الالتهابي بواسطة مستشعرات العصارة الخلوية استجابة للعدوى الميكروبية. تم وصف العديد من هذه المستشعرات ، بما في ذلك NLRP1 (عائلة NLR ، مجال pyrin يحتوي على 1) ، لتشكيل جسيم ملتهب ، ولكن حتى وقت قريب ، ظلت آلية تنشيط الجسيم الملتهب ووظائفه الفسيولوجية في دفاع المضيف غير واضحة. في السنوات القليلة الماضية ، تم تحقيق تقدم مهم في فهمنا لبيولوجيا NLRP1. في هذه المراجعة ، نناقش تنشيط NLRP1 بواسطة محفزات مختلفة ، بما في ذلك السم القاتل Bacillus anthracis ، Toxoplasma gondii ، muramyl dipeptide ، ونضوب ATP داخل الخلايا. كما تمت مناقشة الدور الذي يلعبه NLRP1 في التعرف على العوامل الممرضة ومقاومتها أثناء العدوى ، وكذلك تنظيم NLRP1 بواسطة البروتينات المضيفة والفيروسية. نختتم بمناقشة الاختلافات غير المتوقعة في آلية تنشيط الجسيمات الالتهابية NLRP1 ، مقارنةً بتنشيط الجسيمات الالتهابية الأخرى ، مثل NAIP (عائلة NLR ، البروتين المثبط لموت الخلايا المبرمج) / NLRC4 inflammasomes.

الكلمات الدالة: NLRP1 caspase-1 التهاب بعض السموم الفطرية المميتة.


شاهد الفيديو: Protein Chemistry Session 4Peptides (كانون الثاني 2023).