معلومة

لماذا الأحماض الأمينية في علم الأحياء متماثل؟

لماذا الأحماض الأمينية في علم الأحياء متماثل؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

لماذا تقريبًا جميع الأحماض الأمينية في الكائنات الحية أعسر (باستثناء الجلايسين الذي لا يحتوي على أيزومر) عندما تحتوي العينات اللاأحيائية النموذجية على مزيج متساوٍ من جزيئات اليد اليمنى واليسرى؟


أعلم أنك تشير إلى بروتينات L المُترجمة من الريبوسوم ، لكن لا يسعني إلا أن أضيف أن هناك بعض الببتيدات ، التي تسمى الببتيدات nonribosomal peptides ، والتي لا تعتمد على mRNA ويمكن أن تحتوي على أحماض أمينية D. لديهم خصائص دوائية مهمة جدا. أوصي بمقال المراجعة (1) هذا إذا كنت مهتمًا بالموضوع. ومن الجدير بالذكر أيضًا أن D- ألانين و D- الجلوتامين مدمجان في الببتيدوغليكان للبكتيريا.

قرأت العديد من الأوراق (2 ، 3 ، 4) التي تناقش مشكلة chirality ولكن جميعها استنتجت أنه لا يوجد سبب واضح لعيشنا في L-world. لا ينبغي أن تتمتع الأحماض الأمينية L بمزايا كيميائية على الأحماض الأمينية D ، كما أشار البايوكس بالفعل.

أسباب حدوث عشرين من الأحماض الأمينية البروتينية (2) لها مخطط إعلامي ومثير للاهتمام. هذه هي الفقرة حول موضوع chirality:

يتعلق هذا بمسألة أصل النشاط البصري في الكائنات الحية التي يوجد عنها مؤلفات كبيرة جدًا (Bonner 1972؛ Norden 1978؛ Brack and Spack 1980). لا نقترح التعامل مع هذا السؤال هنا ، باستثناء الإشارة إلى أن الحجج المقدمة في هذه الورقة ستنطبق على الكائنات الحية المكونة من الأحماض الأمينية D أو L.

قد يكون من الممكن أن تكون الحياة L و D موجودة (الأحماض الأمينية L / D ، والإنزيمات L / D التي تتعرف على ركائز L / D) ، ولكن ، عن طريق الصدفة العشوائية ، تفوقت L-world على العالم D.

لقد وجدت أيضًا نفس السؤال في منتدى حيث تبدو إحدى الإجابات مثيرة للاهتمام. لا يمكنني التعليق على موثوقية الإجابة ، ولكن آمل أن يكون لدى شخص ما الخبرة للقيام بذلك:

الأول ، أن مجرتنا لها دوران حلزوني واتجاه مغناطيسي ، مما يجعل جزيئات الغبار الكوني تستقطب ضوء النجوم باعتباره مستقطبًا دائريًا في اتجاه واحد فقط. يعمل هذا الضوء المستقطب دائريًا على تحطيم متماثلات D للأحماض الأمينية أكثر من L enantiomers ، وهذا التأثير واضح عند تحليل الأحماض الأمينية الموجودة في المذنبات والنيازك. وهذا ما يفسر سبب تفضيل متصورات L ، على الأقل بطريقة درب التبانة.

ثانيًا ، على الرغم من أن الجاذبية ، والكهرومغناطيسية ، والقوة النووية القوية هي آيرالية ، فإن القوة النووية الضعيفة (الاضمحلال الإشعاعي) هي حلزونية. أثناء تحلل بيتا ، تفضل الإلكترونات المنبعثة نوعًا واحدًا من السبين. هذا صحيح ، التكافؤ في الكون لا يتم حفظه في الاضمحلال النووي. تعمل هذه الإلكترونات اللولبية مرة أخرى على تحلل الأحماض الأمينية D مقابل الأحماض الأمينية L.

وبالتالي ، نظرًا لظاهرة أشعة الشمس و chirality للإشعاع النووي ، فإن الأحماض الأمينية L هي المتشكلات الأكثر استقرارًا وبالتالي فهي مفضلة للتكوين التلقائي.

  1. التنحير البيولوجى للمبيدات غير الجسيمية

  2. أسباب ظهور عشرين حمضًا أمينيًا بروتينيًا مشفرًا

  3. الأساس الجزيئي للاختيار الكيرالي في الأمينية RNA

  4. كيف تتعامل الطبيعة مع الأيزومرات الفراغية

  5. تكييف مشتقات دياستيريومير S- برولايل ثنائي الببتيد مع التقدير الكمي لمضادات R- و S-leucine. بونر دبليو ، 1972

  6. عدم تناسق الحياة. نوردن ب ، 1978

  7. هياكل بيتا من polypeptides مع L- و D- بقايا. الجزء الثالث. أدلة تجريبية للتخصيب في المتشاكل. براك أ ، سباخ جي ، 1980


يحمل الريبوسوم الحمض الريبي النووي النقال المرتبط بالببتيد و aminoacyl-tRNA في الاتجاه الصحيح لتحفيز تفاعل peptidyltransferase.

http://www.pnas.org/content/103/36/13327/F1.expansion.html

إذا كان aminoacyl-tRNA الوارد هو المتماثل الآخر ، فإن جزء الأحماض الأمينية لن يتناسب بشكل صحيح مع الموقع النشط للريبوسوم. وبعبارة أخرى ، فإن شكل الريبوسوم يختار لمقاومات محددة من الأحماض الأمينية. في الخلطات اللاأحيائية ، يكون تكوين الأحماض الأمينية وبلمرةها غير محفز ، وبالتالي لا توجد خصوصية أو اختيار لبعض المتغيرات.

إذا كنت تطرح سؤال "التولد الحيوي" ، فأعتقد أن الإجابة هي أننا لا نعرف الاختيار الأصلي ، وقد يكون مجرد صدفة. ولكن بمجرد أن بدأت الكيمياء الحيوية في صنعها واستخدامها ، كانت جميعها متماثلة بالطبع. لكن بصراحة "لماذا لا الأحماض الأمينية D" منطقية بنفس القدر "لماذا لا 22 حمضًا أمينيًا ، أو 23 ، أو 24 ، أو 25؟" لأن هذا ما حدث.


على حد علمي ، من غير المعروف لماذا نرى فقط الأحماض الأمينية اليسرى وليس الأحماض الأمينية. تتكهن مقالة حديثة أن القوة الضعيفة يمكن أن تكون مسؤولة عن عدم تناسق صغير في مستويات الطاقة بين الأيزومرات المجسمة. ومع ذلك ، إذا كان التأثير ضئيلًا ، فمن الصعب أن نرى لماذا يجب أن يكون له آثار بيولوجية. في عام 2004 ، أظهر كل من Tamura و Schimmel أن الحمض النووي الريبي (RNA) له تفضيل للأحماض الأمينية L ، بينما يفضل RNA المرآة للأحماض الأمينية D. يستنتجون:

تشير هذه النتائج إلى إمكانية تحديد اختيار الأحماض الأمينية L للبروتينات بواسطة الكيمياء الفراغية للـ RNA.

لذا فإن السؤال التالي هو: لماذا نلاحظ نوعًا واحدًا فقط من الحمض النووي الريبي؟ يمكن أن يكون مجرد مصادفة أن بوليمر من تكوين واحد من الحمض النووي الريبي يصبح ذاتي التكاثر.


النتائج الطبيعية لمحاولة تجميع البروتينات مع الأحماض الأمينية المختلطة هي بروتين يفشل في الانطواء.

الافتراض العام الناتج عن هذه النتيجة هو أن الاختيار يجب أن يتم في وقت مبكر جدًا لاستخدام جميع الأحماض الأمينية في اليد اليمنى أو اليسرى. لا يبدو أن هناك سببًا معينًا لاختيار طريقة على الأخرى باستثناء الانتشار.


يؤدي استخدام شرطية واحدة فقط للنظام البيئي إلى تبسيط تكوين البروتين وأطر الطي. من الناحية النظرية ، يمكن أن يكون لديك نظام كودون يحتوي على 40 قيمة مميزة (و 24 قيمة زائدة): الجلايسين ، وقف الكودون ، والاختلافات اليسرى / اليمنى لبعض الأحماض الأمينية الأخرى. ومع ذلك ، فإن البروتينات و "الآلية" النانوية المطلوبة لدعم هذا الأمر ستكون معقدة للغاية. إنه أكثر فاعلية لبناء حوالي 1 chirality والتمسك بها.

بالتناوب ، يمكن أن يكون لديك إنزيمات مصممة خصيصًا لقلب البروتينات "الخاطئة" حسب النوع.

مع وضع ذلك في الاعتبار ، فإن النظام البيئي الذي يحتوي على أنواع مختلفة لها تباين الأحماض الأمينية المختلفة سيكون فوضى هضمية. إذا كنت تأكل شريحة لحم ديكسترو بروتين ، فإن عملية الهضم ستكسر البروتينات إلى ... أحماض أمينية ديكسترو. أفضل نتيجة: فشلوا في الامتصاص والتخلص من المرحاض. النتيجة الأسوأ: يتم امتصاصها وخلاياك تستخدمها لصنع البروتينات - مما يتسبب في أخطاء شديدة في الطي ، وبروتينات غير وظيفية ، ومجموعة من المشكلات الصحية التي لا يمكن تعقبها والتي من المحتمل أن يتم تشخيصها بشكل خاطئ على أنها عدوى spirochaete (مشاكل صحية واسعة النطاق غير محدودة لمنطقة معينة وليس لها نمط يمكن تمييزه).


لماذا الأحماض الأمينية في علم الأحياء متماثل؟ - مادة الاحياء

البرولين تشترك في العديد من الخصائص مع المجموعة الأليفاتية.

برولين ليس من الناحية الرسمية حمض أميني ، ولكنه حمض الايمينو. ومع ذلك ، يطلق عليه اسم حمض أميني. يشكل الأمين الأساسي الموجود على & amp ؛ كربون ألفا في شبه ألدهيد الغلوتامات قاعدة شيف مع الألدهيد الذي يتم بعد ذلك تقليله ، مما ينتج عنه البرولين.

عندما يكون البرولين في رابطة ببتيدية ، فإنه لا يحتوي على هيدروجين في مجموعة & alpha amino ، لذلك لا يمكنه التبرع برابطة هيدروجينية لتثبيت حلزون & ألفا أو صفائح بيتا. غالبًا ما يقال ، بشكل غير دقيق ، أن البرولين لا يمكن أن يوجد في & alpha helix. عندما يتم العثور على البرولين في & alpha helix ، سيكون للحلزون منحنى طفيف بسبب نقص رابطة الهيدروجين.

غالبًا ما يوجد Proline في نهاية & alpha helix أو في المنعطفات أو الحلقات. على عكس الأحماض الأمينية الأخرى الموجودة بشكل حصري تقريبًا في عبر- شكل في عديد الببتيدات ، يمكن أن يوجد البرولين في رابطة الدول المستقلة-التكوين في الببتيدات. ال رابطة الدول المستقلة و عبر الأشكال تكاد تكون متساوية الطاقة. ال رابطة الدول المستقلة / العابرة يمكن أن تلعب الأزمرة دورًا مهمًا في طي البروتينات وستتم مناقشتها أكثر في هذا السياق.


تلعب الأحماض الأمينية أدوارًا مركزية باعتبارها لبنات بناء للبروتينات وكوسيط في عملية التمثيل الغذائي. تنقل الأحماض الأمينية العشرين الموجودة داخل البروتينات مجموعة واسعة من الاستخدامات الكيميائية المتعددة. يتم تحديد محتوى الأحماض الأمينية الدقيقة ، وتسلسل تلك الأحماض الأمينية ، لبروتين معين ، من خلال تسلسل القواعد في الجين الذي يشفر هذا البروتين. تحدد الخصائص الكيميائية للأحماض الأمينية للبروتينات النشاط البيولوجي للبروتين. لا تحفز البروتينات جميع (أو معظم) ردود الفعل في الخلايا الحية فحسب ، بل إنها تتحكم فعليًا في جميع العمليات الخلوية. بالإضافة إلى ذلك ، تحتوي البروتينات في تسلسل الأحماض الأمينية الخاصة بها على المعلومات الضرورية لتحديد كيفية طي هذا البروتين في بنية ثلاثية الأبعاد ، واستقرار الهيكل الناتج. كان مجال طي البروتين واستقراره مجالًا مهمًا للغاية للبحث لسنوات ، ولا يزال اليوم أحد أكبر الألغاز التي لم يتم حلها. ومع ذلك ، يتم التحقيق فيه بنشاط ، ويتم إحراز تقدم كل يوم.

عندما نتعلم عن الأحماض الأمينية ، من المهم أن نضع في اعتبارنا أن أحد أهم الأسباب لفهم بنية وخصائص الأحماض الأمينية هو أن تكون قادرًا على فهم بنية البروتين وخصائصه. سنرى أن الخصائص المعقدة للغاية حتى للبروتين الصغير والبسيط نسبيًا هي مركب من خصائص الأحماض الأمينية التي يتكون منها البروتين.

قمة
الأحماض الأمينية الأساسية

يمكن للبشر إنتاج 10 من 20 حمضًا أمينيًا. يجب توفير الآخرين في الطعام. يؤدي الفشل في الحصول على ما يكفي من واحد من الأحماض الأمينية الأساسية العشرة ، تلك التي لا يمكننا صنعها ، إلى تدهور بروتينات الجسم & # 8212muscle وما إلى ذلك & # 8212 للحصول على الحمض الأميني المطلوب. على عكس الدهون والنشا ، لا يقوم جسم الإنسان بتخزين الأحماض الأمينية الزائدة لاستخدامها لاحقًا & # 8212 يجب أن تكون الأحماض الأمينية في الطعام كل يوم.

الأحماض الأمينية العشرة التي يمكننا إنتاجها هي الألانين ، الأسباراجين ، حمض الأسبارتيك ، السيستين ، حمض الجلوتاميك ، الجلوتامين ، الجلايسين ، البرولين ، السيرين والتيروزين. يتم إنتاج التيروزين من فينيل ألانين ، لذلك إذا كان النظام الغذائي يعاني من نقص في فينيل ألانين ، فسيكون التيروزين مطلوبًا أيضًا. الأحماض الأمينية الأساسية هي أرجينين (مطلوب للصغار ، ولكن ليس للبالغين) ، هيستيدين ، إيزولوسين ، ليسين ، ليسين ، ميثيونين ، فينيل ألانين ، ثريونين ، تريبتوفان ، وفالين. هذه الأحماض الأمينية مطلوبة في النظام الغذائي. يجب أن تكون النباتات بالطبع قادرة على صنع جميع الأحماض الأمينية. من ناحية أخرى ، لا يمتلك البشر جميع الإنزيمات اللازمة للتخليق الحيوي لجميع الأحماض الأمينية.

لماذا نتعلم هذه الهياكل والخصائص؟
من الأهمية بمكان أن يعرف جميع طلاب علوم الحياة جيدًا بنية وكيمياء الأحماض الأمينية ولبنات البناء الأخرى للجزيئات البيولوجية. خلاف ذلك ، من المستحيل التفكير أو التحدث بشكل معقول عن البروتينات والإنزيمات أو الأحماض النووية.
قمة

الذرات في الأحماض الأمينية


خصائص الأحماض الأمينية | الكيمياء الحيوية

سنناقش في هذه المقالة الخصائص الفيزيائية والكيميائية للأحماض الأمينية.

الخصائص الفيزيائية الهامة للأحماض الأمينية:

1. التماثل البصري:

جميع الأحماض الأمينية ، باستثناء الجليسين الذي يحتوي على ذرتين من H على الكربون ألفا ، لها كربون α غير متماثل (ترتبط روابط التكافؤ الأربعة بذرات أو مجموعات مختلفة). كما يمكن رؤيته في الشكل 1-1 ، يمكن للمرء بالتالي أن يكتب - على سبيل المثال ، في حالة الألانين - الصيغة المكانية لاثنين من أيزومرين بصريين أو متشاهدين (اللذان يشكلان زميلًا سباق عند مزجهما) ، غير قابل للتركيب لأن أحدهما مستو صورة معكوسة للآخر ، وخواصه الفيزيائية والكيميائية متطابقة ومتقاربة (باستثناء القوة الدورانية).

لذلك يميز المرء لكل حمض أميني ، أيزومر D ، وأيزومر L ، اعتمادًا على ما إذا كانت البنية المكانية متطابقة مع بنية D glyceraldehyde أو L glyceraldehyde (التي يُعرف تكوينها وخفائها المطلق).

نظرًا لكون الصيغ المكانية معقدة نوعًا ما ، فإن صيغ الإسقاط المستوي التي اقترحها فيشر مفضلة وفقًا للاتفاقية التي يكتب المرء الأحماض الأمينية لسلسلة D مع المجموعة الأمينية على اليمين ، وتلك الخاصة بالسلسلة L مع NH2 على اليسار.

تجدر الإشارة إلى أن البادتين D و L ليس لهما أي أهمية على الإطلاق بالنسبة للاتجاه الذي يتم فيه تدوير مستوى الضوء المستقطب بواسطة الحمض الأميني. يمكن تحديد هذا الاتجاه بعلامة (+) أو (-) توضع قبل اسم الحمض الأميني [مثال: L (-) ليسين] ، مع الأخذ في الاعتبار حقيقة أن القوة الدورانية تتغير مع ظروف الوسط ، ولا سيما الرقم الهيدروجيني.

تنتمي جميع الأحماض الأمينية المكونة للبروتينات إلى السلسلة L. ولكن في العديد من الببتيدات البكتيرية ، خاصة تلك الموجودة في جدار الخلية ، أو بعض الببتيدات التي لها نشاط مضاد حيوي ، يجد المرء أحماض أمينية من سلسلة D.

من ناحية أخرى ، تحتوي بعض الأحماض الأمينية على كربون إضافي غير متماثل في السلسلة الجانبية ، مما يزيد من احتمالات التماثل وبالتالي بالنسبة للثريونين ، سيكون لدى المرء D و L threonine و D و L allothreonine.

دعونا نلاحظ أنه في الكيمياء العضوية ، يتم الآن استبدال التعيينات L و D بالحرفين S (لاتيني & # 8220Sinistrum & # 8221: يسار) و R (& # 8220Rectum & # 8221: يمين). مثال: S- ألانين (L) و R- ألانين (D).

2. الامتصاص في منطقة الأشعة فوق البنفسجية:

تقدم الأحماض الأمينية امتصاصًا ملحوظًا عند أطوال موجية أقل من 230 نانومتر (2300 Å) علاوة على ذلك ، يمتص بعضها ما بين 250 و 300 نانومتر ، نظرًا لوجود الكروموفورات مثل جذور فينيل (Tyr) أو حلقة الإندول (Trp) في سلسلة R ، مما يسمح بالمعايرة الطيفية للبروتينات.

3. التأين:

تحتوي جميع الأحماض الأمينية على مجموعتين مؤينتين على الأقل ، مجموعة الكربوكسيل والمجموعة الأمينية ، وهي مذبذبة ، يمكن أن تنتج مجموعة الكربوكسيل للحمض الأميني بروتونًا واحدًا ، ويظهر الأنيون:

يمكن للمجموعة الأمينية إصلاح بروتون واحد وتشكيل كاتيون.

تتوافق تفاعلتا التفكك هاتين مع التوازن الذي يحكمه قانون العمل الجماعي ، وبالتالي فإن نسب الأحماض الأمينية المؤينة والموجودة في المحلول سوف تعتمد على تركيز أيونات H +.

ثوابت التفكك K1 وك2، المقابلة للتوازن ، يمكن كتابتها على النحو التالي:

القيم الدقيقة لـ K1 وك2 تختلف باختلاف المواد ولكن يمكن القول أن K.1 للحمض الكربوكسيل من 10-4 إلى 10 -6 (1) و K2 للأمين ، بين 10 -8 و 10-10. معرفة قيم K.1 وك2 يمكننا حساب كل تركيز أيون H + (أي لكل درجة حموضة) ، النسبة المئوية للجزيئات المتأينة.

على سبيل المثال ، عند الرقم الهيدروجيني 7 ، سيكون لدى المرء مجموعة الكربوكسيل (مع أخذ K1 متوسط ​​قيمة 1 × 10 -s):

هذا يعني أنه عند الرقم الهيدروجيني 7 ، سيكون هناك جزيء واحد غير مؤين لـ 100 جزيء أنيون ، بمعنى آخر ، نسبة تأين المجموعة الحمضية هي 99٪.

بالنسبة للمجموعة الأمينية ، عند نفس الرقم الهيدروجيني 7 ، سيكون لدى المرء (أخذ K2 متوسط ​​القيمة 1 × 10 -9):

عند هذا الرقم الهيدروجيني ، تكون نسبة تأين المجموعة الأمينية 99٪.

عندما يكون تركيز أيون H + مساويًا لـ K1، لدينا [R-COOH] / [R - COO & # 8211] = 1 ، بمعنى آخر ، عدد الأنيونات الموجودة يساوي عدد الجزيئات غير المتأينة.

إذا ، كما في المثال المذكور أعلاه ، K1 = 10 -5 ، لدينا أيضًا [H +] = 10 -5 ، وبالتالي يتم الوصول إلى هذه الحالة عند الرقم الهيدروجيني = 5 ، أي عندما يكون الرقم الهيدروجيني مساويًا لـ pK (-log K) للمجموعة المتأينة. يقابل pK الرقم الهيدروجيني لنصف التفكك ، ويشير إلى السهولة التي يحدث بها هذا التفكك وهو مقياس لقوة الحمض.

وينطبق الشيء نفسه عندما يكون تركيز أيون H + مساويًا لـ K2. ثم واحد لديه [R-NH2] / [R-NH3 +] = 1 ، أي الكاتيونات والجزيئات غير المتأينة في عدد متساوٍ ، وعندما ك1 = 10 -9 (المثال أعلاه) يتم الوصول إلى هذه الحالة عند الرقم الهيدروجيني = 9. هنا مرة أخرى ، يسمى الرقم الهيدروجيني لنصف التفكك pK وهو مقياس لقوة القاعدة.

عندما يرتفع الرقم الهيدروجيني لمحلول حمض أميني من قيمة منخفضة إلى قيمة عالية ، يكون للمرء التحولات التالية:

وتجدر الإشارة إلى أنه عند درجة حموضة معينة ، تكون جزيئات الأحماض الأمينية في شكل ثنائي القطب (Zwitterion) وتكون الشحنة الصافية للجزيء صفريًا ، وهذه هي النقطة isoionic أو isoelectric للحمض الأميني. عند هذا الرقم الهيدروجيني ، تكون قابلية الذوبان في الحد الأدنى ولا تنتقل عند وضعها في مجال كهربائي (على عكس الكاتيون والأنيون).

يمكن دراسة تفكك المجموعات القطبية المختلفة للحمض الأميني بسهولة عن طريق إضافة حمض الهيدروكلوريك أو هيدروكسيد الصوديوم إلى المحلول وقياس الرقم الهيدروجيني بعد كل إضافة. يمكننا بالتالي رسم منحنيات المعايرة ، بأشكال مختلفة اعتمادًا على ما إذا كان الحمض الأميني محايدًا أم حمضيًا أم قاعديًا.

أ. معايرة حمض أميني محايد:

عند إضافة حمض (HCl) ، تتم معايرة القاعدة R —COO & # 8211 (وفقًا لتعريف Bronsted & # 8217s ، القاعدة هي مركب قادر على التقاط بروتون واحد):

عند إضافة قاعدة (NaOH) ، يتم معايرة الحمض الضعيف R & # 8211 NH3 + (حمض ، لأنه قادر على إنتاج بروتون واحد):

لوحظ (انظر الشكل 1-2 أ) أن هناك منطقتين حيث ينتج عن إضافة حمض الهيدروكلوريك أو هيدروكسيد الصوديوم تباينًا صغيرًا جدًا من الرقم الهيدروجيني ، وبالتالي فإن تأثير الجلايسين يستخدم في الواقع لتشكيل محلول جلايسين- حمض الهيدروكلوريك ( حيث يكون الجلايسين على شكل هيدروكلوريد) ومخزن جلايسين-هيدروكسيد الصوديوم (حيث يكون الجلايسين في شكل ملح صوديوم).

في منتصف كل من هاتين المنطقتين العازلة ، يكون لدى أحدهما قيمة pH المقابلة لـ pK للمجموعتين: pK1 (نصف الانشقاق واللف من مجموعة الكربوكسيل) = 2.3 تقريبًا ، و pK2 (نصف تفكك الأمين) = 9.7 تقريبًا. للمقارنة ، فإن pK لحمض الأسيتيك هو 4.8: لذلك يبدو أن مجموعة الكربوكسيل من الجلايسين هي حمض أقوى 100 مرة من حمض الأسيتيك ، والذي يرجع إلى تأثير مجموعة α-amino.

تساوي درجة الحموضة أو الرقم الهيدروجينيأنا = ص ك1 + pK2/ 2 = 2.3 + 9.7 / 2 = 6. يوضح الشكل 1-2 أ أن هذا الرقم الهيدروجينيأنا يقع في وسط المنطقة الكهروضوئية. بالنسبة للرقم الهيدروجيني = pK1 + 2 (هنا 2.3 + 2 = 4.3) ، تتأين المجموعة الحمضية إلى 99٪ وبالنسبة للأس الهيدروجيني = pK2 & # 8211 2 (هنا 9.7 & # 8211 2 = 7.7) ، تتأين المجموعة الأمينية بنسبة 99٪ لذلك قد يعتبر المرء أنه في منطقة الأس الهيدروجيني بين 4.3 و 7.7 ، يكون الجلايسين في حالة zwitterion بالكامل تقريبًا.

ب. معايرة حمض أميني ثنائي الكربوكسيل:

يظهر منحنى المعايرة لحمض الأسبارتيك في الشكل 1-2 ب. إذا كان المحلول شديد الحموضة ، فسيكون حمض الأسبارتيك بالكامل في صورة بروتونية يضيف أحدها هيدروكسيد الصوديوم الذي سيتفاعل مع جميع البروتونات التي يوفرها الأحماض الأمينية (مجموعتي الكربوكسيل والمجموعة الأمينية البروتونية - NH3 + جميع الأحماض وفقًا لتعريف Bronsted & # 8217s ، لأنها يمكن أن تنتج بروتونًا). أثناء المعايرة بواسطة هيدروكسيد الصوديوم ، سيكون للمرء بالتالي الأشكال المختلفة الممثلة في الشكل 1-3.

قيم pK المطابقة لنصف الانفصالات للبروتونات الثلاثة هي على التوالي حوالي 2.1.3.9 و 9.8. يُلاحظ أن مجموعة الكربوكسيل الأكثر حمضية هي المجموعة التي يحملها الكربون ألفا لأنها قريبة من - NH3 + والذي ، من خلال صد الشحنات الإيجابية ، يعزز تفكك مجموعة α-carboxylic.

عند الرقم الهيدروجيني 2.1 ، يكون للفرد ، بكميات متساوية ، الشكل الذي يحتوي على شحنة صافية + 1 والشكل الذي يحتوي على صافي شحنة 0. وبالمثل ، عند الرقم الهيدروجيني 3.9 ، سيكون لدى المرء بكميات متساوية شكل الشحنة 0 وشحنة الشحنة -1 . سيكون شكل الشحنة الصافية 0 سائدًا عند الرقم الهيدروجيني 2.9 وهو الرقم الهيدروجيني المتساوي لحمض الأسبارتيك.

ج. معايرة حمض أميني أساسي:

لم نظهر منحنى المعايرة للحمض الأميني الأساسي ولكن يمكن للمرء أن يكون لديه فكرة عنه إذا كان المرء يعرف قيم pK لليسين والأرجينين:

مما رأيناه للتو ، يبدو أنه إذا كان لدى المرء مزيج من الأحماض الأمينية في محلول عند درجة الحموضة 6 على سبيل المثال:

1. ستكون الأحماض الأمينية المحايدة مثل الجلايسين على شكل zwitterion + A & # 8211 (الشحنة = 0) ،

2. الأحماض الأمينية الحمضية مثل حمض الأسبارتيك ستكون على شكل + A 2- (الشحنة = -1) ،

3. الأحماض الأمينية الأساسية مثل اللايسين ستكون على شكل 2+ A & # 8211 (الشحنة = +1).

يفسر هذا سبب إمكانية فصل الأحماض الأمينية عن طريق طرق التجزئة بناءً على اختلافات الشحن ، وخاصةً الفصل الكهربائي والكروماتو والتبادل الأيوني.

حتى الآن ، أشرنا فقط إلى المجموعات الكربوكسيلية والأمينية ، لكن المرء يجد في الأحماض الأمينية مجموعات أخرى يمكن أن تتأين أيضًا. إلى جانب مجموعة غوانيديوم من الأرجينين التي ذكرناها للتو ، قد نستشهد بالنيتروجين إيميدازول من الهيستيدين (pK = 6.7).

في البروتينات ، ماعدا في كل طرف ، α-NH2 و α-COOH كلها متورطة في روابط الببتيد وبالتالي لا يمكن تأينها. ومن ثم ، فإن المجموعات المؤينة من السلاسل الجانبية تساهم بشكل أساسي في منح شحنة للجزيء الكبير (أي المجموعات التي ذكرناها للتو وتلك الخاصة بالأحماض الأمينية الأساسية وثنائية الكربوكسيل).

اعتمادًا على الرقم الهيدروجيني ، قد يكون لبروتين معين شحنة موجبة ، أو شحنة صفرية (عندما تتوازن الشحنات + و & # 8211 مع بعضها البعض) ، أو شحنة سالبة. بالنسبة لبروتين معين ، سيكون لدى الفرد نقطة تساوي كهربية لا ينتقل عندها البروتين إذا تم وضعه في مجال كهربائي هذا الرقم الهيدروجيني ، سيكون منخفضًا إذا كان البروتين يحتوي على فائض من المجموعات الكربوكسيلية فإنه سيكون مرتفعًا في حالة بروتين يحتوي على فائض من المجموعات الأمينية.

الخصائص الكيميائية الهامة للأحماض الأمينية:

تعود الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية إلى مجموعة الكربوكسيل والمجموعة الأمينية والجذرية R. سنذكر فقط الخصائص المهمة ، خاصة تلك المشار إليها لاحقًا أثناء دراسة الببتيدات والبروتينات.

1. ردود الفعل بسبب وجود مجموعة الكربوكسيل:

أ. تكوين الأملاح:

يمكن استخدام هذه الخاصية لمعايرة الأحماض الأمينية ، ولكن بسبب ضعف تفكك مجموعة الكربوكسيل ، يجب الوصول إلى قيم عالية للأس الهيدروجيني (حوالي 11 أو 12) للحصول على التشبع الكلي (باستثناء عندما يتم إجراء المعايرة في وجود الفورمالديهايد) .

باء نزع الكربوكسيل:

يمكن إجراؤه في المختبر ، لكنه يحدث عن طريق عمل إنزيم في الخلايا الحية.

2. رد فعل بسبب وجود المجموعة الأمينية:

A. N- الألكلة و N-Aryiation:

اثنان H من NH2 يمكن الاستعاضة عنها بما يلي:

أنا. الجذور الأليفاتية ، أبسطها CH3 يمكن الحصول على مشتقات N-methyl و N-dimethyl و N-trimethyl (راجع الجلايسين ، على سبيل المثال الشكل 7-10).

ثانيا. الجذور العطرية مثل مشتقات ثنائي نتروفينيل (DNP) المستخدمة لتحديد الحمض الأميني N- طرفي للبروتينات. على سبيل المثال ، يمكن للمرء أن يرى في الشكل 1-4 ، تأثير 1 فلورو -2-4-دينيترو-بنزين على مجموعة أمينية.

فورميل أو أسيتيل (قابل للتحلل بالماء بسهولة) أو جذور كربوبنزوكسيل (سي6ح5 - CH2—O—CO - ، يتم التخلص منه بسهولة عن طريق الهدرجة) في المختبر لضمان انسداد مؤقت للمجموعة الأمينية.

في الجسم الحي ، يعرف المرء مشتقات N-acetyl و N-benzoyl من الجلايسين (انظر الشكل 7-12) التي تشكلت أثناء عمليات إزالة السموم. ولكن يجب الإشارة بشكل خاص إلى N-formyl-methionine الذي يلعب دورًا مهمًا في بدء التخليق الحيوي للبروتين في البكتيريا والعضيات.

ج. عمل الفورمالديهايد:

يتفاعل الفورمالديهايد (أو الميثانال) مع NH42 من الأحماض الأمينية في درجة حرارة الغرفة ودرجة الحموضة المحايدة لتشكيل مشتقات ثنائي هيدروكسي ميثيل (الشكل 1-5) والتي أصبحت الآن أمينات من الدرجة الثالثة ولم تعد الأمينات الأولية ، فهذه قواعد أضعف ، تحتوي على pK أقل ، ويمكن للمرء تحييد الأحماض الأمينية بقاعدة في وجود الفينول فثالين (أي بدون ضرورة الوصول إلى قيم الأس الهيدروجيني عالية مثل عدم وجود الفورمالديهايد). وهذا ما يسمى بمعايرة الفورمالديهايد Sorensen & # 8217s.

د- عمل حمض النيتروز:

يوضح الشكل 1-6 أن حمض النيتروز يتفاعل مع NH42 المجموعات ، وتحرر النيتروجين الذي يمكن معايرته. هذا هو مبدأ طريقة Van Slyke لتحديد NH الحر2 مجموعات من الأحماض الأمينية أو الببتيدات أو البروتينات. تمكننا هذه الطريقة من متابعة التحلل المائي للبروتين خطوة بخطوة (لأنه مع تقدم التحلل المائي ، فإن عدد NH الحر2 يزيد المجموعات).

نزع الأمين ونقل الدم ، مما يؤدي إلى إزالة المجموعة الأمينية ، هما تفاعلان إنزيميان مهمان للغاية.

3. ردود الفعل التي تتطلب التواجد المتزامن لمجموعة الكربوكسيل وأمين في موقف α:

أ. التفاعل مع النينهيدرين:

كما يتضح من الشكل 1-7 ، يتكون هذا التفاعل من عدة خطوات: في البداية نلاحظ تكوين النينهيدرين المختزل بينما يتحول الحمض الأميني ويتحول إلى حمض أميني ، ويتحول الأخير إلى حمض ألفا كيتو منزوع الكربوكسيل إلى يمكن تحديد الألدهيد الذي يحتوي على ذرة واحدة أقل من الأحماض الأمينية البادئة عن طريق تحديد الألدهيد الذي تم الحصول عليه.

من ناحية أخرى ، طور Van Slyke معايرة للأحماض الأمينية المجانية بناءً على قياس ثاني أكسيد الكربون2 محررة. ثم ، نيو هامبشاير3 المنتج في الجزء الأول من التفاعل يتفاعل مع جزيء واحد من النينهيدرين المختزل (يتكون أيضًا خلال الخطوة الأولى) وجزيء واحد من النينهيدرين المؤكسد ، لإنتاج منتج بلون أزرق بنفسجي.

يمكن استخدام هذا التلوين لتحديد الأحماض الأمينية بعد الكروماتوغرافيا الورقية أو الصفيحة أو الرحلان الكهربائي ، أو يمكن استخدامه في ظروف معينة لمعايرة لونية للأحماض الأمينية ، على سبيل المثال ، عند الخروج من عمود كروماتوغرافي للتبادل الأيوني يحتوي على frac & shytionated خليط من الأحماض الأمينية.

ب. ارتباط الأميد البديل بين 2 من الأحماض الأمينية:

يمكن أن يحدث ارتباط أميد مستبدَل أو رابطة ببتيد (-CO-NH-) بين 2 من الأحماض الأمينية ، يرتبط α-COOH لأحدهما بـ α-NH2 من جهة أخرى.

سيتبين أن هذا الارتباط الذي ينضم إلى الأحماض الأمينية موجود في الببتيدات والبروتينات. إذا كان الارتباط يتضمن COOH أو NH2 في موضع آخر (β-COOH ، γ-COOH ، ε-NH2) يقال أنه ارتباط بيبليدويد (على سبيل المثال ، الارتباط بين حمض الجلوتاميك والسيستين في الجلوتاثيون ، انظر الشكل 1-12).

يمكن للمرء الحصول في المختبر على diketopiperazines (انظر الشكل 1-8) أو dipeptides دوري ، حيث α-NH2 من الحمض الأميني 1 متورط في ارتباط الببتيد مع α-COOH للحمض الأميني 2 ويرتبط α-COOH للحمض الأميني 1 بالمثل مع α-NH2 من الأحماض الأمينية 2.

4. خصائص R Radicals:

منذ معظم α-COOH و α-NH2 تشارك المجموعات في روابط الببتيد ، ومن الواضح أن الخواص الكيميائية للبروتينات ترجع أساسًا إلى جذور R. غالبًا ما يتم إضعاف تفاعل هذه الجذور بسبب العوائق الفراغية أو من خلال مشاركتها في التكوين ثلاثي الأبعاد للبروتينات ، ولكن من المفيد معرفة الخصائص المهمة لهذه السلاسل الجانبية.

يمكن أسترة الهيدروكسيل الكحولي ، على سبيل المثال ، عن طريق حمض الفوسفوريك (فوسفوريك سيرين) أو يمكن أن تتأكسد (هيدروكسيل التيروزين أيضًا).

الحلقة العطرية تسمح بتفاعلات الاستبدال.

مشتقات التيروزين المعالجة باليود والتي تشكل هرمونات الغدة الدرقية (انظر الشكل 7-28).

يمكن أن تتأكسد مجموعات ثيول من السيستين ويمكن أن يعمل نظام السيستين-سيستين (2R -SH-R -S -S -R) كمانح للهيدروجين أو متقبل له. جسور ثاني كبريتيد مهمة للبنية ثلاثية الأبعاد للبروتينات. إلى جانب ذلك ، يمكن أن تستمر الأكسدة حتى المرحلة R - SO3H (حمض السلفونيك ، الذي يعطي نزع الكربوكسيل توراين).

علاوة على ذلك ، فإن هيدروجين مجموعة SH عبارة عن H متحرك يمكن استبداله بجذور الأسيل ، وبالتالي تكوين ثيو استرات من الصيغة R & # 8211 S - CO - R & # 8217 ، مع تفاعل عالي وأهمية كبيرة جدًا في الكيمياء الحيوية ( مثال: مشتقات S-acylated من الإنزيم المشترك A).


RRResearch

ليست مدونتك العلمية النموذجية ، ولكنها مدونة بحثية "علمية مفتوحة". شاهدني أتحسس طريقي نحو فهم كيف ولماذا تمتص البكتيريا الحمض النووي ، وتشتيت انتباهي بأسئلة أخرى رائعة.

هل أصل chirality البيولوجية لا يحتاج إلى تفكير؟

إحدى الحجج التي استند إليها الخلقيون عن الأصل السحري للحياة هي أن التناظر الملحوظ (التعريف أدناه) للجزيئات البيولوجية لا يمكن أن ينشأ بطريقة أخرى. يشتهر علماء الخلق بمنطقهم غير المتقن ، لكنني في حيرة من أمرهم لأن العلماء يرون أن هذا أيضًا يمثل مشكلة كبيرة. هذا مثال من الإجابات في Genesis people ، والمربع الأزرق في هذه المقالة هو مثال من PLoS Biology.

يبدو أن الحجة الأساسية هي أن هناك حاجة لبعض القوى أو العوامل الخاصة لشرح كيف و / أو لماذا استخدمت الكائنات الحية الأولى السكريات D والأحماض الأمينية فقط. غالبًا ما يُزعم أن هذا لم يكن ليحدث ما لم يكن للمواد الأولية اللاأحيائية فائض من أحد المتغيرات (التعريف أدناه) على الآخر.

أعتقد أن الناس قد وقعوا في خطأ افتراض أنه ، على المستوى الجزيئي ، فإن المتشابهة أكثر تشابهًا مع بعضها البعض من الجزيئات الأخرى ذات الصلة. لكنني لا أعتقد أنه من الصعب حقًا على المتفاعل أو المحفز غير المتماثل التمييز بين D-glucose و L-glucose مقارنةً بمقاوم الفركتوز أو الجالاكتوز. أو لتمييز L-leucine عن D-leucine من D- أو L-isoleucine. قد تحتوي على نفس الذرات ولكن جميعها لها أشكال مختلفة تمامًا ، وبالتالي فهي جميعًا جزيئات مختلفة تمامًا.

(ها هي نفس النقطة التي أثيرت حول الكلمات. إن الكلمتين pacer و recap متناظرتان ، لكن معظم القراء ليس لديهم مشكلة في التمييز بينهما أكثر من إخبار أي منهما عن caper.)

اكتشف الكيميائيون الانحراف عند فحص الخصائص الكتلية للبلورات النقية والمحاليل. عادةً ما ينتج عن التخليق الكيميائي لجزيء مراوان من سلائف أبسط غير مراوان كميات متساوية من كلا المتشابهين ، اللذين تجعل خواصهما الفيزيائية المتطابقة فصلهما صعبًا للغاية. وهكذا ينظر الكيميائيون إلى المتصورات على أنها جزيئات متطابقة تقريبًا ، ويختلفون فقط في "نفوذهم".

لكن الكيميائيين وصلوا متأخرًا إلى المشهد التطوري ، وعادة ما تتفاعل الكيانات الأولى التي تتكاثر ذاتيًا مع الجزيئات الفردية في مخاليط معقدة. نظرًا لأن جميع الجزيئات ذات الصلة بيولوجيًا ، باستثناء أبسطها ، غير متماثلة ، فإن معظم التفاعلات بين الجزيئات كانت دائمًا بين مشاركين غير متماثلين ، وليس من المرجح أن يخلط كل منهم بين شريكه وبين متماثله أكثر من أي جزيء آخر. حقيقة أن بلورات D-glucose و L-glucose لها نفس الخصائص السائبة (الذوبان ودرجة حرارة الانصهار) لن تكون ذات صلة.

لا نحتاج إلى الاهتمام بتعريف "الحياة" ، ولكن يمكننا ببساطة التفكير في أصل الكيانات القادرة على التطور عن طريق الانتقاء الطبيعي (وجود تنوع وراثي يسبب التكاثر التفاضلي). أي جزيء معقد بما يكفي ليكون له تنوع وراثي سيكون بالتأكيد معقدًا بدرجة كافية ليكون غير متماثل. بالنسبة لمثل هذه الجزيئات ، لم يكن التمييز بين المتغيرات المتشابهة مشكلة أكثر من التمييز بين المتفاعلات المحتملة الأخرى.

على الرغم من أن هذا يبدو الآن واضحًا جدًا بالنسبة لي ، إلا أنني أدركت ذلك قبل عامين فقط. حتى ذلك الحين ، قبلت بلا شك التعاليم العامة القائلة بأن أصل التناسل البيولوجي كان مشكلة كبيرة. هل فاتني شيء؟

تعريفات التماثل والتماثل: مثل الحروف في الكلمات ، يمكن تجميع نفس مجموعات الذرات معًا بترتيبات مختلفة. في بعض الأحيان يمكن أن تكون الترتيبات عبارة عن صور معكوسة لبعضها البعض. يطلق الكيميائيون على الجزيئات التي تحتوي على نفس الذرات المتصلة بترتيبات تناظر المرآة المتشابهة لبعضها البعض. Enantiomers عبارة عن جزيئات متميزة (مثل سرعة الكلمات وأعمقها) ، لكن المستحضرات النقية لهذه الجزيئات اللولبية لها نفس الخصائص الفيزيائية الحجمية. عادة ما تكون الجزيئات الموجودة في الكائنات الحية متجانسة: يتم استخدام واحد فقط من اثنين من المتماثلات. يستخدم التمثيل الغذائي لدينا فقط المتغيرات D للسكريات وفقط L enantiomers من الأحماض الأمينية.


الأحماض الأمينية القطبية للماء

Hydrophilic as the name implies comes from hydro-water و philic – loving.
Polarity comes from a 0.5-1.9 difference in electronegativity between bound atoms. While you don’t have to know these values for the MCAT, you should recognize that polar bonds will exist when N and O are bound to non-carbon atoms.
The electronegativity difference is enough to create a slight separation of charge or polarity. And since like attracts like, these partially charged groups will be attracted to oppositely charged or partially charged groups such as water. These groups will twist the polypeptide chain in order to interact with each other and with water.
Hydrophobic groups will twist away from these side chains.

Serine سر س

Think of serine as alanine with an OH group attached. Unlike tyrosine, the OH is the majority in this molecule and its polarity is enough to influence the entire group. This makes series polar and very hydrophilic.

Threonine Thr تي

There are multiple ways to look at this group. You can think of it as serine with an extra methyl group, or as valine but with an OH replacing one of the methyl groups. I remember THREEonine as having 3 different groups: CH, CH3, and OH.
Like serine, this variable group is polar and hydrophilic.

Asparagine Asn ن

Try this: Slur your speech as you say ‘asparagine’ really fast. It sounds like you’re saying AS…N, which is how I remember the 3-letter abbreviation for this amino acid. The NH2 at the end of this molecule makes you think ‘base,’ but look at it’s neighbor. NH2 near a carbonyl forms an amide, which doesn’t like to act as an acid or base under standard physiological conditions. However, with partial charges and H-bonding capability at both the carbonyl oxygen AND the NH2 groups, we get a polar hydrophilic amino acid.

Glutamine Gln س

I think of both ‘glut’ amino acids as gluttons having ‘consumed’ an extra CH2 group. Glutamine has the same structure as asparagine but with an extra gluttonous CH2 in its chain. Just like asparagine, it is polar and hydrophilic.


Amino Acid Groups

Amino acids can be classified into four general groups based on the properties of the "R" group in each amino acid. Amino acids can be polar, nonpolar, positively charged, or negatively charged. Polar amino acids have "R" groups that are hydrophilic, meaning that they seek contact with aqueous solutions. Nonpolar amino acids are the opposite (hydrophobic) in that they avoid contact with liquid. These interactions play a major role in protein folding and give proteins their 3-D structure. Below is a listing of the 20 amino acids grouped by their "R" group properties. The nonpolar amino acids are hydrophobic, while the remaining groups are hydrophilic.

Nonpolar Amino Acids

  • Ala: Alanine Gly: Glycine Ile: Isoleucine Leu: Leucine
  • Met: Methionine Trp: تريبتوفان Phe: Phenylalanine طليعة: Proline
  • Val: Valine

Polar Amino Acids

  • Cys: Cysteine Ser: Serine Thr: Threonine
  • Tyr: Tyrosine Asn: Asparagine Gln: Glutamine

Polar Basic Amino Acids (Positively Charged)

Polar Acidic Amino Acids (Negatively Charged)

While amino acids are necessary for life, not all of them can be produced naturally in the body. Of the 20 amino acids, 11 can be produced naturally. هؤلاء nonessential amino acids are alanine, arginine, asparagine, aspartate, cysteine, glutamate, glutamine, glycine, proline, serine, and tyrosine. With the exception of tyrosine, nonessential amino acids are synthesized from products or intermediates of crucial metabolic pathways. For example, alanine and aspartate are derived from substances produced during cellular respiration. Alanine is synthesized from pyruvate, a product of glycolysis. Aspartate is synthesized from oxaloacetate, an intermediate of the citric acid cycle. Six of the nonessential amino acids (arginine, cysteine, glutamine, glycine, proline, and tyrosine) are considered conditionally essential as dietary supplementation may be required during the course of an illness or in children. Amino acids that can not be produced naturally are called essential amino acids. They are histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan, and valine. Essential amino acids must be acquired through diet. Common food sources for these amino acids include eggs, soy protein, and whitefish. Unlike humans, plants are capable of synthesizing all 20 amino acids.


Why is life on earth made of left handed amino acids?

Amino acids are molecules that come in mirror-image right- and left-handed forms. But all the naturally occurring proteins in organisms on Earth use the left-handed forms - a puzzle dubbed the "chirality problem.

astrochm/aachiral.html]This Source[/URL] wrote:

astrochm/chirality.jpg" />
A "chiral" molecule is one that is not superimposable with its mirror image. Like left and right hands that have a thumb, fingers in the same order, but are mirror images and not the same, chiral molecules have the same things attached in the same order, but are mirror images and not the same.

Although most amino acids can exist in both left and right handed forms, Life on Earth is made of left handed amino acids, almost exlusively. No one knows why this is the case. However, Drs. John Cronin and Sandra Pizzarello have shown that some of the amino acids that fall to earth from space are more left than right. Thus, the fact that we are made of L amino acids may be because of amino acids from space.

Why do amino acids in space favor L? No one really knows, but it is known that radiation can also exist in left and right handed forms. So, there is a theory called the Bonner hypothesis, that proposes that left handed radiation in space (from a rotating neutron star for example) could lead to left handed amino acids in space, which would explain the left handed amino acids in meteorites. This is still speculative but our paper makes it much more plausible. In fact, this observations was one of the main reasons why we persued this research. Although there were theories about how the amino acids could form in space in the ice, no one had shown that it was viable to make amino acids this way, until now.

iVE NEVER BEEN GIVEN A DECENT ENOUGH ANSWER FROM MY COLLEAGUES WHO STUDY THIS, even though wE USE THE RATIO OF l/d AMINO ACID(oops) as a "relative dating" trick. The process is called "RACEMIZATION", in living forms L rotatory amino acids are almost exclusive. However, shortly after death, a living form's amino acids begin to revert back to D rotatory. There is almost an implied log "half life" (WITHIN REALLY BROAD BOUNDS). Its somewhat useful although imperfectly so because each environment adds a little "somethin, somethin" to cause a baseline deviation of the reactions.
As far as the "chiral l problem", My opinion (AND ITS ONLY A WILD ASS GUESS), is that it has to do with the original electronegativity of the Carbon. Remember that from the earliest possible existence of life (3.9 BY ago), the only evidence we have is that C12 was the preferred "Living isotope" because it was ever so slightly lighter and more mobile than C13. I believe that this preferred state was slightly more active and therefore could engage in surface , adsorption reactions and weak force reactions that typify living molecules. I think it had to do with an ever slight ,but significant, ratio that was more bio-active once the first living polymer formed.In other words, once conferred as a living state there was no turning back , and the original C-12 molecules had only a slightly more preferred bio-activity than did others and the combined reactions of life have always (IMHO) included L Aminos, D sugars, and straight phspho -R's .
Remember also that , in the living state . only L- amino acids link to D-sugars. Its a package deal .

Cant help much beyond that since I dont use racemization much because Ive got access to really great isotope labs that dont require as many qualifiers in the way data is handled..Its still an interesting tool though.
If you want to learn more about the development and use of racemization, google up Jeff Bada, Don Wehmiller, Dan Belknap, or Niles Rutter. These guys have used (and matured) the technique that was first discovered by P Abelson back in the early 50's. I think that its a mere fluke of the physical chemical properties of the Carbon and the various enantiomers that are involved in living reactions. We make such a big deal about amino acids but forget that theyd be dead in the water without the phospho lipids and ribose sugars.

Going back to the old Miller Urey experiments (as amended by Bada and others), we may be looking at the souces of energy available at the origins stage. Maybe L or D polarized light was refracted into the proto atmosphere and the pre-aminos were merely responding chemically.


NO MATTER WHAT-Im certain were gonna hear from the Creationists with Proof Positive as to how this demonstartes without a doubt that life was divinely created by the polarized light emanating through the Big Guys spectacles.

So as an ignorant earth scientist, I have to beg off beyond that which Ive already posted. The CReationists are not similarly bound by personal knowledeg. They will, whether they understand or not, post the latest AIG turds, as scientific "gospel". You watch.
Soon as RL or some others go and drag up some links, they will start jamming the thread with Creationist marmelade. I am fairly certain.

I just thought it was an interesting subject. And even if we get spammed with creationist nonsense, the reading necessary to refute the nonsense sometimes leads to a deeper understanding of things.

For example, the investigation of flagella in relation to irreducible complexity didn't reveal an irreducibly complex system, what it did reveal was more detail on the evolution of complex systems such as flagella. This isn't really a surprise by any means, but it's always interesting to see the details of how certain things evolve.

And the biological implications for micro-organisms and higher forms of life?

As Feynman has pointed out, there is virtually no possible way to distinguish right from left in the universe without having an example to compare to. The only intrinsic thing you could rely upon is quantum mechanical spin.

All regular matter has spin in the same direction. Thus, it may somehow influence the arrangements of atoms in molecules and give a higher propensity of left handed arrangements.

Antimatter (antiproton, positron, etc) is ephemeral in our world only because it is annhilated when it comes in contact with regular matter. But theoretically there could be parts of the universe that are dominated by antimatter. and perhaps in such a region, you would find that amino acids tended to be right handed, because spin was in the opposite direction.

Questions for Evolutionists

Homochirality - The problem of left handed amino acids

The problem of homochirality may be summarized by the fact that all of the 20 biologically active amino acids are left handed (apart from one which is so simple that it is neither left or right handed), but that amino acids made in the laboratory are 50% left and 50% right handed. While all proteins are L-amino acids, all sugars are the D form and all nucleic acids in RNA and DNA are the D form.

Why we are made of only left-handed amino acids: the origin of chirality on Earth and in the solar system in beyond ABSTRACT: Most biomolecules are "chiral" or handed, that is to say they exist in two left and right-handed mirror image forms. But biology only uses one hand, i.e. it is "homochiral". One of the greatest puzzles in biophysics is the question of why life on Earth is based on left-handed (L) amino acids and right-handed (D) sugars - why not "mirror life" based on right-handed (D) amino acids and left-handed (L) sugars? The answer may lie in fundamental physics: the parity-violating weak neutral current produces a very slight energy difference between left and right handed molecules, which may become amplified over an evolutionary timescale, and our calculations of this energy difference show that the natural L-amino acids are indeed more stable than their "unnatural" D mirror images. This parity-violating energy difference or "PVED" between mirror image molecules is important not only in biology but also as a "molecular footprint" of fundamental physics: future measurements of the PVED could in effect give us "table-top particle physics", yielding values of the Weinberg angle and other important parameters of fundamental physics much more cheaply with a new generation of spectrometers rather than a new generation of particle accelerators. Homochirality is such a characteristic signature of life that finding molecules all of one hand on other planets could be a signature of life or prebiotic chemistry, and we are building a polarimeter to Search for Extra-Terrestrial Homochirality (SETH) on missions to Mars and other solar system bodies. We are also looking to Search for EXtra-SOlar Homochirality (SEXSOH) by looking for circular polarization in light reflected from planets round other suns in the next century.

We are interested in the origin of biomolecular chirality. Dr Alexandra MacDermott - It is well known that biomolecules are all of one hand, but what determines which hand? Why are animals made of L-amino acids and not D-amino acids? This asymmetry in biology may be a feature of fundamental physics, because it turns out that the "natural" L-amino acids are slightly more stable than their "unnatural" D mirror images, due to the weak force. The weak force, carried by the Z boson recently discovered at CERN, is one of the four forces of nature - electromagnetic, weak, strong and gravity - and it is the only one of the four which can tell the difference between left and right. Due to the weak force, L and D molecules have slightly unequal energies because they are not in fact true mirror images: the true enantiomer of an L-amino acid is the D-amino acid made of anti-matter. We calculate these small energy differences between enantiomers using ab initiomolecular orbital methods. In most cases our calculations do indeed predict the correct sign: not only are the L-amino acids more stable than the D, but the natural D-sugars are more stable than the L, and the right-hand DNA double helix is also more stable than its left-hand mirror image. We believe the slight enantiomeric excess from these "parity-violating energy differences" could be amplified kinetically in the pre-biotic soup to preferentially select today's L-amino acid/D-sugar biochemistry over D-amino acid/L-sugar "mirror life". The parity-violating energy difference between enantiomers is not the only way in which the weak force could select biomolecular chirality. Radioactive beta decay is mediated by the weak force, and this causes a polarization of the electrons emitted in beta decay, which could produce selective destruction of one enantiomer. We are currently starting to develop the theory of this enantioselective beta-radiolysis. Chirality is a characteristic signature of life, and we are collaborating with experimentalists and space engineers to develop a small polarimeter to detect optical rotation as the signature of life on Mars. We also hope to detect the chiral signature of life using polarimetry on the future Darwin space telescopes which will catch light from planets around otherstars: light from an Earth-like planet will show a small circular polarization due to the highly chiral chlorophyll molecules in vegetation cover. Finding molecules of the same hand on many different extra-solar planets would lend support to the weak force theory of the origin of chirality. Some of our team are Co-Investigators on the COSAC experiment of the Rosetta mission, launch 2003, which will use chiral gas chromatography to identify enantiomeric excesses on Comet Wirtanen. We are collaborating with Glaxo Wellcome to use chiroptically detected HPLC to identify chiral molecules in the Murchison and Mars meteorites.

Origin of life: the chirality problem Jonathan Sarfati

This NASA article shows amino acids, both flavours, forming in a natural environment, something Miller never accomplished.

This University Science article shows how the flavours of amino acids separate, and promote the evolutionary chemical reactions necessary to begin biological life.


Selenocysteine

A cysteine analog commonly referred to as the 21st amino acid, selenocysteine (Figure 6.163) is an unusual amino acid occasionally found in proteins. Although it is rare, selenocysteine has been found in proteins in bacteria, archaea and eukaryotes.

In contrast to amino acids such as phosphoserine, hydroxyproline, or acetyl-lysine, which arise as a result of post-translational modifications, selenocysteine is actually built into growing peptide chains in ribosomes during the process of translation.

No codon specifies selenocysteine, so to incorporate it into a protein, a tRNA carrying it must bind to a codon that normally specifies STOP (UGA). This alternative reading of the UGA is dependent on formation of a special hairpin loop structure in the mRNA encoding selenoproteins.

Selenium is rather toxic, so cellular and dietary concentrations are typically exceedingly low. About 25 human proteins are known to contain the amino acid. These include five glutathione peroxidases, and three thioredoxin reductases. Iodothyronine deiodinase, a key enzyme that converts thyroxine to the active T3 form, also contains selenocysteine in its active site. All of these proteins contain a single selenocysteine.

A eukaryotic protein known as selenoprotein P, found in the blood plasma of animals, contains ten selenocysteine residues and is thought to function as an antioxidant and/or in heavy metal detoxification. Besides selenocysteine, at least two other biological forms of a seleno-amino acid are known. These include 1) selenomethionine (Figure 6.164), a naturally occurring amino acid in Brazil nuts, cereal grains, soybeans, and grassland legumes and 2) methylated forms of selenocysteine, such as Se-methylselenocysteine, are found in Astragalus, Allium, and Brassica species.

The specifics of the process of translation will be described elsewhere in the book, but to get selenocysteine into a protein, the tRNA carrying selenocysteine pairs with a stop codon (UGA) in the mRNA in the ribosome. Thus, instead of stopping translation, selenocysteine can incorporated into a growing protein and translation continues instead of stopping.

Four genes are involved in preparation of selenocysteine for incorporation into proteins. They are known as sel A, sel B, sel C, and sel D. Sel C codes for the special tRNA that carries selenocysteine. The amino acid initially put onto the selenocysteine tRNA is not selenocysteine, but rather serine. Action of sel A and sel D are necessary to convert the serine to a selenocysteine.

An intermediate in the process is selenophosphate, which is the selenium donor. It is derived from H2Se, the form in which selenium is found in the cell. The tRNA carrying selenocysteine has a slightly different structure than other tRNAs, so it requires assistance in translation. The sel B gene encodes for an EF-Tu-like protein that helps incorporate the selenocysteine into the protein during translation.

Using UGA codons to incorporate selenocysteine into proteins could wreak havoc if done routinely, as UGA, in fact, almost always functions as a stop codon and is only rarely used to code for selenocysteine. Fortunately, there is a mechanism to ensure that the reading of a UGA codon as selenocysteine occurs only when the mRNA encodes a selenoprotein.

Unusual structures in mRNAs

The mRNAs for selenocysteine-containing proteins form unusual mRNA structures around the UGA codon that make the ribosome &ldquomiss&rdquo it as a stop codon and permit the tRNA with selenocysteine to be incorporated instead.

Like selenocysteine, pyrrolysine is a rare, unusual, genetically encoded amino acid found in some cells. Proteins containing it are enzymes involved in methane metabolism and so far have been found only methanogenic archaeans and one species of bacterium. The amino acid is found in the active site of the enzymes containing it. It is sometimes referred to as the 22nd amino acid.

Synthesis of the amino acid biologically begins with two lysines. One is converted to (3R)-3-Methyl-D-ornithine, which is attached to the second lysine. After elimination of an amine group, cyclization, and dehydration, L-pyrrolysine is produced. Pyrrolysine is attached to an unusual tRNA (pylT gene product) by action of the aminoacyl tRNA synthetase encoded by the pylS gene. This unusual tRNA can pair with the UAG stop codon during translation and allow for incorporation of pyrrolysine into the growing polypeptide chain during translation in a manner similar to incorporation of selenocysteine.

The urea cycle holds the distinction of being the first metabolic cycle discovered - in 1932, five years before the citric acid cycle. It is an important metabolic pathway for balancing nitrogen in the bodies of animals and it takes place primarily in the liver and kidney.

Organisms, like humans, that excrete urea are called ureotelic. Those that excrete uric acid (birds, for example) are called uricotelic and those that excrete ammonia (fish) are ammonotelic. Ammonia, of course, is generated by metabolism of amines and is toxic, so managing levels of it is critical for any organism. Excretion of ammonia by fish is one reason that an aquarium periodically requires cleaning and replacement of water.

Liver failure can lead to accumulation of nitrogenous waste and exacerbates the problem. As shown in Figure 1.166, the cycle contains five reactions, with each turn of the cycle producing a molecule of urea. Of the five reactions, three occur in the cytoplasm and two take place in the mitochondrion. (The reaction making carbamoyl phosphate, catalyzed by carbamoyl phosphate synthetase is not shown in the figure.)

Though the cycle doesn&rsquot really have a starting point, a common place to begin discussion is with the molecule of ornithine. As discussed elsewhere in this book, ornithine intersects the metabolic pathways of arginine and proline.

Ornithine is found in the cytoplasm and is transported into the mitochondrion by the ornithine-citrulline antiport of the inner mitochonrial membrane. In the matrix of the mitochondrion, two reactions occur relevant to the cycle. The first is formation of carbamoyl phosphate from bicarbonate, ammonia, and ATP catalyzed by carbamoyl phosphate synthetase I.

Carbamoyl phosphate then combines with ornithine in a reaction catalyzed by ornithine transcarbamoylase to make citrulline.

The citrulline is transported out to the cytoplasm by the ornithine-citrulline antiport mentioned above. In the cytoplasm, citrulline combines with L-aspartate using energy of ATP to make citrullyl-AMP (an intermediate) followed by argininosuccinate. The reaction is catalyzed by argininosuccinate synthase.

Next, fumarate is split from argininosuccinate by argininosuccinate lyase to form arginine.

Water is used by arginase to cleave arginine into urea and ornithine, completing the cycle.

Urea is less toxic than ammonia and is released in the urine. Some organisms make uric acid for the same reason.

It is worth noting that aspartic acid, ammonia, and bicarbonate enter the cycle and fumarate and urea are produced by it. Points to take away include 1) ammonia is converted to urea using bicarbonate and the amine from aspartate 2) aspartate is converted to fumarate which releases more energy than if aspartate were converted to oxaloacetate, since conversion of fumarate to malate to oxaloacetate in the citric acid cycle generates an NADH, but direct conversion of aspartate to oxaloacetate does not and 3) glutamate and aspartate are acting as shuttles to funnel ammonia into the cycle. Glutamate, as will be seen below, is a scavenger of ammonia.

The urea cycle is controlled both allosterically and by substrate concentration. The cycle requires N-acetylglutamate (NAG) for allosteric activation of carbamoyl phosphate synthetase I. The enzyme that catalyzes synthesis of NAG, NAG synthetase, is activated by arginine and glutamate. Thus, an indicator of high amine levels, arginine, and an important shuttler of amine groups, glutamate, stimulates the enzyme that activates the cycle.

The reaction catalyzed by NAG synthetase is

At the substrate level, all of the other enzymes of the urea cycle are controlled by the concentrations of substrates they act upon. Only at high concentrations are the enzymes fully utilized.

Complete deficiency of any urea cycle enzyme is fatal at birth, but mutations resulting in reduced expression of enzymes can have mixed effects. Since the enzymes are usually not limiting for these reactions, increasing substrate can often overcome reduced enzyme amounts to a point by simply fully activating enzymes present in reduced quantities.

However, if the deficiencies are sufficient, ammonium can accumulate and this can be quite problematic, especially in the brain, where mental deficiencies or lethargy can result. Reduction of ammonium concentration relies on the glutamate dehydrogenase reaction (named for the reverse reaction).

Additional ammonia can be taken up by glutamate in the glutamine synthetase reaction.

The result of these reactions is that &alpha-ketoglutarate and glutamate concentrations will be reduced and the concentration of glutamine will increase. For the brain, this is a yin/yang situation. Removal of ammonia is good, but reduction of &alpha-ketoglutarate concentration means less energy can be generated by the citric acid cycle. Further, glutamate is, itself, an important neurotransmitter and a precursor of another neurotransmitter - &gamma-aminobutyric acid (GABA).

From an energy perspective, the urea cycle can be said to break even or generate a small amount of energy, if one includes the energy produced in releasing ammonia from glutamate (one NADH). There are two NADHs produced (including the one for converting fumarate to oxaloacetate), which give 4-6 ATPs, depending on how efficiently the cell performs electron transport and oxidative phosphorylation.

The cycle takes in 3 ATPs and produces 2 ADPs and one AMP. Since AMP is equivalent to 2 ATP, the cycle uses 4 ATP. Thus, the cycle either breaks even in the worst case or generates 2 ATPs in the best case.

Amino acid catabolism

Amino acids are divided according to the pathways involved in their degradation. There are three general categories. Ones that yield intermediates in the glycolysis pathway are called glucogenic and those that yield intermediates of acetyl-CoA or acetoacetate are called ketogenic. Those that involve both are called glucogenic and ketogenic. These are shown in Figures 6.167 and 6.168.

As seen in the two figures, amino acids largely produce breakdown products related to intermediates of the citric acid cycle or glycolysis, but this isn&rsquot the complete picture. Some amino acids, like tryptophan, phenylalanine, and tyrosine yield hormones or neurotransmitters on further metabolism (as noted earlier). Others like cysteine and methionine must dispose of their sulfur and all of the amino acids must rid themselves of nitrogen, which can happen via the urea cycle, transamination, or both.

Tyrosine catabolism

Breakdown of tyrosine (Figure 6.169) is a five step process that yields acetoacetate and fumarate. Enzymes involved include 1) tyrosine transaminase 2) p-hydroxylphenylpyruvate dioxygenase 3) homogentisate dioxygenase 4) maleylacetoacetate cis-trans-isomerase and 5) 4-fumaryl acetoacetate hydrolase.

Breakdown of leucine is a multi-step process ultimately yielding the ketone body acetoacetate and acetyl-CoA. Branched chain amino acids (BCAAs - valine, leucine, and isoleucine) rely on Branched Chain AminoTransferase (BCAT) followed by Branched Chain &alpha-ketoacid dehydrogenase (BCKD) for catabolism.

Breakdown of isoleucine yields intermediates that are both ketogenic and glucogenic. These include acetyl-CoA and propionyl-CoA.

Breakdown of valine is a multi-step process ultimately yielding propionyl-CoA.


شاهد الفيديو: Memorize the 20 amino acids in 20 minutes Part 2 (شهر نوفمبر 2022).