معلومة

هل نفهم كيف تعمل (بعض) البروتينات؟

هل نفهم كيف تعمل (بعض) البروتينات؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

هل توجد بروتينات يمكننا وصف عمليتها من المبادئ الأولى باستخدام الكيمياء أو الفيزياء؟

لقد تلقيت دورات جامعية تمهيدية في علم الأحياء ، وبعض الفصول في علم الأعصاب ، لذلك أعلم أن سلوك أو غرض العديد من البروتينات يتميز جيدًا. لكن الأوصاف الخاصة بكيفية عمل البروتينات - على الأقل فيما قرأته - دائمًا ما تكون متشابهة وغامضة نوعًا ما ، "يرتبط X بـ Y ويتغير شكل البروتين ، وهو ما يفعله Z". على مستوى المادة التي أقرأها ، لن أتوقع بالضرورة أكثر من ذلك بكثير ، لكنني أشعر بالفضول فيما إذا كان الباحثون يمتلكون بالفعل فهمًا أكثر تفصيلاً لكيفية عمل البروتينات. هل يمكننا وصف الطريقة التي تعمل بها (بعض) البروتينات بنفس الطريقة التي يمكن للمهندس أن يصف بها كيف يعمل محرك الاحتراق الداخلي؟


هل نفهم كيف تعمل (بعض) البروتينات؟ - مادة الاحياء

هذه الصفحة هي مقدمة لكيفية عمل البروتينات كأنزيمات - محفزات بيولوجية. يجب أن تدرك أن هذا مكتوب لتغطية احتياجات عدد من المقيمين في المملكة المتحدة كيمياء مناهج للأطفال من سن 16 إلى 18 عامًا. إذا كنت تريد معرفة مفصلة حول الإنزيمات لدورة علم الأحياء أو الكيمياء الحيوية ، فمن المحتمل أنك في المكان الخطأ! هذه مجرد مقدمة.

ملحوظة: هذه الصفحة تتبع من صفحة عن بنية البروتين. إذا لم تكن لديك معرفة معقولة بهيكل البروتينات وأنواع عوامل الجذب التي يمكن العثور عليها فيها ، فقد لا تفهم أجزاء من الصفحة الحالية. اقرأ صفحة بنية البروتين أولاً ثم عد إلى هنا لاحقًا.

الأهمية: تهدف الأمثلة المحددة للإنزيمات التي ستجدها في هذه الصفحة فقط إلى إعطائك فكرة عن طريقة عمل الإنزيمات. ما لم يطلب منهجك تحديدًا إنزيمًا معينًا ، فلا داعي لتذكر التفاصيل.

الإنزيمات هي بشكل أساسي بروتينات كروية - جزيئات بروتينية حيث أعطى التركيب العالي للجزيء شكل كروي مستدير بشكل عام (على الرغم من أنه ربما يكون كرة مضغوطة للغاية في بعض الحالات). النوع الآخر من البروتينات (البروتينات الليفية) له هياكل رفيعة طويلة ويوجد في الأنسجة مثل العضلات والشعر. لسنا مهتمين بمن هم في هذا الموضوع.

يمكن أن تكون هذه البروتينات الكروية محفزات نشطة بشكل مثير للدهشة. ربما تكون على دراية باستخدام المحفزات مثل أكسيد المنغنيز (IV) في تحلل بيروكسيد الهيدروجين لإعطاء الأكسجين والماء. سيقوم إنزيم الكاتلاز بهذا أيضًا - ولكن بمعدل مذهل مقارنة بالمحفزات غير العضوية.

يمكن لجزيء الكاتلاز أن يتحلل ما يقرب من مائة ألف جزيء من بيروكسيد الهيدروجين كل ثانية. هذا مثير للإعجاب!

هذا نموذج من الكاتلاز ، يُظهر البنية الكروية - تشبه إلى حد ما كتلة متشابكة من الخيط:

ملحوظة: تم الحصول على هذا الرسم البياني من بنك بيانات البروتين RCSB.

يجب أن تكون قادرًا على التعرف على حلزونات ألفا والألواح المطوية بيتا. إذا لم تستطع ، فمن الواضح أنك لم تقرأ الصفحة حول بنية البروتين المذكورة أعلاه!

إذا نظرت بعناية شديدة ، فقد تكتشف أيضًا بنيتين ورديتين غير بروتينيتين مختبئتين في الهيكل الرئيسي. المزيد عن هذه في حين. . .

من النقاط المهمة حول الإنزيمات أنها محددة جدًا بشأن ما يمكن أن تحفزه. حتى التغييرات الصغيرة في جزيء المادة المتفاعلة يمكن أن توقف الإنزيم عن تحفيز تفاعله. السبب في ذلك يكمن في موقع نشط موجود في الانزيم. . .

المواقع النشطة عبارة عن تشققات أو تجاويف على سطح الإنزيم ناتجة عن الطريقة التي يطوي بها البروتين نفسه في هيكله الثالث. يمكن للجزيئات ذات الشكل الصحيح ، وبالترتيب الصحيح للمجموعات الجذابة (انظر لاحقًا) أن تتناسب مع هذه المواقع النشطة. لن تتناسب الجزيئات الأخرى مع المجموعات الصحيحة للارتباط بسطح الموقع النشط أو لن تحتوي عليها.

القياس المعتاد لهذا هو تركيب مفتاح في القفل. لكي يعمل المفتاح بشكل صحيح ، يجب أن يتناسب تمامًا مع القفل.

في الكيمياء ، سنصف الجزيء الذي سيتفاعل فعليًا (الجزيء الأرجواني في الرسم التخطيطي) مثل المتفاعل. في علم الأحياء والكيمياء الحيوية ، يُعرف المتفاعل في تفاعل الإنزيم بدلاً من ذلك باسم المادة المتفاعلة.

يجب ألا تلتقط هذه الصورة للطريقة التي تتلاءم بها الركيزة مع إنزيمها بشكل حرفي. ما لا يقل أهمية عن الشكل المادي للركيزة هو الروابط التي يمكن أن تتشكل مع الإنزيم.

الإنزيمات جزيئات بروتينية - سلاسل طويلة من بقايا الأحماض الأمينية. تذكر أن الالتفاف على طول هذه السلاسل هو المجموعات الجانبية للأحماض الأمينية - المجموعات & quotR & quot التي تحدثنا عنها في الصفحة حول بنية البروتين.

المواقع النشطة ، بالطبع ، تحتوي على هذه المجموعات & quotR & quot في نفس الوقت - عادةً من حوالي 3 إلى 12 في موقع نشط. يُظهر الرسم البياني التالي موقعًا وهميًا نشطًا:

تذكر أن هذه المجموعات & quotR & quot تحتوي على نوع من الميزات المسؤولة عن البنية الثلاثية للبروتينات. على سبيل المثال ، قد تحتوي على مجموعات أيونية مثل -NH3 مجموعات + أو -COO - ، أو -OH التي يمكنها الرابطة الهيدروجينية ، أو السلاسل أو الحلقات الهيدروكربونية التي يمكن أن تساهم في قوى فان دير فال.

تساعد مجموعات مثل هذه الركيزة على الارتباط بالموقع النشط - ولكن فقط إذا كان لجزيء الركيزة ترتيب مجموعات في الأماكن الصحيحة للتفاعل مع تلك الموجودة على الإنزيم.

يوضح الرسم البياني مجموعة محتملة من التفاعلات التي تتضمن رابطتين أيونيتين ورابطة هيدروجينية.

المجموعات الموضحة بعلامة + أو - واضحة. تلك التي تحتوي على & quotH & quots بداخلها مجموعات قادرة على الترابط الهيدروجيني. من المحتمل أن تكون واحدة أو أكثر من مجموعات & quotR & quot غير المستخدمة في الموقع النشط تساعد أيضًا في عوامل الجذب في van der Waals بينها وبين الركيزة.

إذا كان ترتيب المجموعات على الموقع النشط أو الركيزة مختلفًا قليلاً ، فمن شبه المؤكد أن الترابط لن يكون جيدًا - وبهذا المعنى ، فإن الركيزة المختلفة لن تناسب الموقع النشط على الإنزيم.

غالبًا ما يتم تلخيص عملية تفاعل المحفز مع الركيزة وتشكيل المنتجات في النهاية على النحو التالي:

. . . حيث E هو الإنزيم ، S الركيزة و P المنتجات.

يمكن عكس تكوين المركب - من الواضح أن الركيزة يمكن أن تنفصل مرة أخرى قبل أن تتحول إلى منتجات. تظهر المرحلة الثانية في اتجاه واحد ، ولكن قد تكون قابلة للعكس في بعض الحالات. سوف يعتمد على طاقة رد الفعل.

فلماذا يؤدي ربط نفسه بالإنزيم إلى زيادة معدل تحول الركيزة إلى منتجات؟

ليس من الواضح على الإطلاق لماذا يجب أن يكون ذلك - ومعظم المصادر التي تقدم المعلومات على هذا المستوى التمهيدي تتجاهلها أو تتحدث عنها بعبارات عامة غامضة (وهو ما سأضطر إلى القيام به ، لأنني أستطيع '' لن تجد مثالًا بسيطًا للحديث عنه!).

تعمل المحفزات بشكل عام (والإنزيمات ليست استثناء) من خلال تزويد التفاعل بمسار ذي طاقة تنشيط أقل. يجب أن يسمح ربط الركيزة بالموقع النشط بحركات الإلكترون التي تنتهي في كسر الروابط بسهولة أكبر مما لو لم يكن الإنزيم موجودًا.

الغريب أنه من الأسهل بكثير رؤية ما قد يحدث في حالات أخرى يكون الموقف فيها أكثر تعقيدًا. . .

ما قلناه حتى الآن هو تبسيط كبير لمعظم الإنزيمات. معظم الإنزيمات ليست في الحقيقة مجرد جزيئات بروتينية نقية. هناك حاجة إلى قطع وقطع غير بروتينية أخرى لجعلها تعمل. هذه معروفة باسم العوامل المساعدة.

في غياب العامل المساعد الصحيح ، لا يعمل الإنزيم. بالنسبة لأولئك الذين يحبون جمع الكلمات الغامضة ، يُعرف جزيء البروتين غير النشط باسم أبوينزيم. عندما يكون العامل المساعد في مكانه بحيث يصبح إنزيمًا نشطًا ، يطلق عليه اسم أ هولوزيم.

ملحوظة: إذا لم تجمع كلمات غامضة ، فلا تقلق بشأن هذه الكلمات! لا يوجد أي منهما في المقررات التي أحاول تغطيتها بهذه المادة. لقد أمضيت عمري في تعليم الكيمياء دون أن أصادف أيًا منهما حتى البحث في هذا!

هناك نوعان مختلفان من العوامل المساعدة. بعضها مرتبط بإحكام بجزيء البروتين بحيث يصبح جزءًا من الإنزيم - وهذا ما يسمى مجموعات الأطراف الاصطناعية.

بعضها خالي تمامًا من الإنزيم ويلتصق بالموقع النشط بجانب الركيزة - تسمى هذه الإنزيمات.

المجموعات التعويضية

يمكن أن تكون المجموعات التعويضية بسيطة مثل أيون معدن واحد مرتبط ببنية الإنزيم ، أو قد تكون جزيءًا عضويًا أكثر تعقيدًا (والذي قد يحتوي أيضًا على أيون معدني). الانزيمات أنهيدراز الكربونيك و الكاتلاز هي أمثلة بسيطة من النوعين.

أيونات الزنك في الأنهيدراز الكربوني

الأنهيدراز الكربوني هو إنزيم يحفز تحويل ثاني أكسيد الكربون إلى أيونات الهيدروجين كربونات (أو العكس) في الخلية. (إذا بحثت عن هذا في مكان آخر ، ستجد أن علماء الكيمياء الحيوية يميلون إلى الاستمرار في تسمية الهيدروجين كربونات باسمها القديم ، بيكربونات!)

في الواقع ، هناك عائلة كاملة من الأنهيدرات الكربونية تدور جميعها حول بروتينات مختلفة ، لكن جميعها تحتوي على أيون الزنك مرتبط في الموقع النشط. في هذه الحالة ، الآلية مفهومة جيدًا وبسيطة. سننظر في هذا بشيء من التفصيل ، لأنه توضيح جيد لكيفية عمل الإنزيمات.

الأهمية: هذا مجرد مثال! إذا كنت تدرس منهجًا للكيمياء في المملكة المتحدة للأطفال الذين تتراوح أعمارهم بين 16 و 18 عامًا ، فلا داعي لتعلم ذلك بالتأكيد. إذا كنت في شك ، تحقق من منهجك الدراسي. إذا لم يطلب صراحة رد الفعل هذا بالتفصيل ، فلن تحتاج إلى تعلمه. للتكرار - أنا أستخدمه فقط لتوضيح كيفية قيام الإنزيمات بتفاعل بسيط.

يرتبط أيون الزنك بسلسلة البروتين عبر ثلاث روابط لفصل بقايا الهيستيدين في السلسلة - كما هو موضح باللون الوردي في صورة نسخة واحدة من الأنهيدراز الكربوني. يرتبط الزنك أيضًا بمجموعة -OH - كما هو موضح في الصورة باستخدام اللون الأحمر للأكسجين والأبيض للهيدروجين.

ملحوظة: هذا الرسم البياني مأخوذ من ويكيبيديا. ليس لدي سبب للشك في دقتها ، لكن لا يمكنني ضمان ذلك.

بقدر ما تمكنت من اكتشاف ذلك ، فإن جميع الأشكال المختلفة من الأنهيدراز الكربوني لديها أيون الزنك مرتبط بثلاث بقايا هيستيدين بهذه الطريقة - بغض النظر عما يحدث في بقية جزيء البروتين. إذا كنت مخطئًا بشأن هذا التعميم ، فيرجى إبلاغي بذلك عبر العنوان الموجود في صفحة "حول هذا الموقع".

هيكل الحامض الأميني هيستيدين. . .

. . . وعندما تكون جزءًا من سلسلة بروتينية ، يتم ضمها على النحو التالي:

إذا نظرت إلى نموذج الترتيب حول أيون الزنك في الصورة أعلاه ، يجب أن تكون قادرًا على الأقل على انتقاء الجزء الحلقي من الجزيئات الثلاثة.

يرتبط أيون الزنك بحلقات الهيستيدين هذه عبر روابط تساهمية (تساهمية منسقة) dative من أزواج وحيدة على ذرات النيتروجين. تبسيط الهيكل حول الزنك. . .

يكون ترتيب المجموعات الأربع حول الزنك رباعي السطوح تقريبًا. لاحظ أنني قمت بتشويه الترتيب المعتاد تقريبًا رباعي السطوح لأزواج الإلكترونات حول الأكسجين - وهذا فقط لإبقاء المخطط واضحًا قدر الإمكان.

هذا هو الهيكل المحيط بالزنك. كيف يحفز هذا التفاعل بين ثاني أكسيد الكربون والماء؟

يتم الاحتفاظ بجزيء ثاني أكسيد الكربون بواسطة جزء قريب من الموقع النشط بحيث يشير أحد الأزواج الوحيدة الموجودة على الأكسجين مباشرة إلى ذرة الكربون في منتصف جزيء ثاني أكسيد الكربون. يؤدي ربطه بالإنزيم أيضًا إلى زيادة القطبية الحالية لروابط الكربون والأكسجين.

إذا كنت قد قمت بأي عمل على آليات التفاعل العضوي على الإطلاق ، فمن الواضح جدًا ما الذي سيحدث. يشكل الزوج الوحيد رابطة مع ذرة الكربون ويتكسر جزء من إحدى روابط الكربون والأكسجين ويترك ذرة الأكسجين بشحنة سالبة عليها.

ما لديك الآن هو أيون هيدروجين كربونات متصل بالزنك.

يوضح الرسم التخطيطي التالي هذا كسرًا واستبداله بجزيء ماء من محلول الخلية.

كل ما يجب أن يحدث الآن لإعادة المحفز إلى حيث بدأ هو أن يفقد الماء أيون الهيدروجين. يتم نقل هذا بواسطة جزيء ماء آخر إلى بقايا حمض أميني قريب به نيتروجين في مجموعة & quotR & quot - وفي النهاية ، من خلال سلسلة من عمليات النقل المماثلة ، خارج الموقع النشط تمامًا.

. . . ويمكن لإنزيم الأنهيدراز الكربوني القيام بهذا التسلسل من التفاعلات حوالي مليون مرة في الثانية. هذه قطعة رائعة من الآلات الجزيئية!

دعني أكرر مرة أخرى: إذا كنت تجري اختبارًا للكيمياء في المملكة المتحدة للأطفال الذين تتراوح أعمارهم بين 16 و 18 عامًا ، فمن غير المحتمل أن تحتاج إلى تفاصيل حول رد الفعل هذا. لقد تحدثت عنها بشيء من التفصيل لإظهار أنه على الرغم من أن الإنزيمات عبارة عن جزيئات معقدة ، إلا أن كل ما تفعله هو بعض الكيمياء الأساسية. كل ما في الأمر أن هذا المثال المعين أسهل كثيرًا في الفهم من معظمه!

مجموعة haem (الولايات المتحدة: heme) في الكاتلاز

تذكر نموذج الكاتلاز من أعلى الصفحة. . .

في ذلك الوقت ، أشرت إلى المجموعات غير البروتينية التي تحتوي عليها ، والموضحة باللون الوردي في الصورة. وهذه هي حيم (US: heme) مجموعات مرتبطة بجزيء البروتين ، وجزء أساسي من عمل الكاتلاز. مجموعة haem هي مثال جيد على مجموعة الأطراف الاصطناعية. إذا لم يكن موجودًا ، فلن يعمل جزيء البروتين كعامل مساعد.

تحتوي مجموعات الدم على أيون الحديد (III) المرتبط بجزيء الحلقة - أحد عدد من الجزيئات ذات الصلة التي تسمى البورفيرينات. يتم حبس الحديد في مركز جزيء البورفيرين عبر روابط تساهمية dative من أربع ذرات نيتروجين في بنية الحلقة.

هناك أنواع مختلفة من البورفيرين ، لذلك توجد مجموعات مختلفة من الدم. الشيء الذي نهتم به يسمى haem B ، ونموذج مجموعة haem B (مع أيون الحديد (III) باللون الرمادي في المنتصف) يبدو كما يلي:

ملحوظة: يأتي هذا الرسم البياني من ويكيبيديا ، وستجد أيضًا بنية مناسبة للمجموعة على الصفحة التي ستصل إليها باتباع هذا الرابط إذا كنت مهتمًا (والكثير من المعلومات التي ربما لن ترغب في معرفتها!) .

ربما تكون قد صادفت الهيموجلوبين في نقل الأكسجين حول الدم. هذه هي نفس مجموعة الدم التي تقع في قلب ذلك - مع اختلاف بسيط واحد. في الهيموغلوبين ، يوجد الحديد على شكل حديد (II) وليس حديد (III).

التفاعل الذي ينفذه الكاتلاز هو تحلل بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين.

تم إنجاز الكثير من العمل على آلية رد الفعل هذا ، لكنني سأعطيك فقط نسخة مبسطة بدلاً من وصفها بالكامل. على الرغم من أنه يبدو بسيطًا إلى حد ما على السطح ، إلا أن هناك الكثير من الأشياء المخفية التي تعقد الأمر.

يحدث التفاعل بشكل أساسي على مرحلتين وينطويان على تغيير الحديد لحالة الأكسدة. يعد التغيير السهل في حالة الأكسدة أحد الخصائص الرئيسية للمعادن الانتقالية. في المختبر ، يحتوي الحديد عادةً على حالتي أكسدة (بالإضافة إلى صفر في المعدن نفسه) ، +2 و +3 ، ويتغير بسهولة من حالة إلى أخرى.

في الكاتلاز ، يكون التغيير من +3 إلى الأقل شيوعًا +4 والعكس مرة أخرى.

في المرحلة الأولى يوجد تفاعل بين جزيء بيروكسيد الهيدروجين والموقع النشط لإعطاء:

تشير & quotEnzyme & quot في المعادلة إلى كل شيء (مجموعة الدم والبروتين) باستثناء أيون الحديد. إن & quot (III) & quot و & quot (IV) & ​​quot هما حالات أكسدة الحديد في كلتا الحالتين. هذه المعادلة (والمعادلة التالية) ليستا معادلات كيميائية مناسبة. إنها مجرد ملخصات لأكثر الأشياء وضوحًا التي حدثت.

ثم يتفاعل الترتيب الجديد حول الحديد مع بيروكسيد الهيدروجين الثاني لتجديد الهيكل الأصلي وإنتاج الأكسجين وجزيء ثاني من الماء.

ما يخفي في هذا التبسيط هو الأشياء الأخرى التي تحدث في نفس الوقت - على سبيل المثال ، يتم تغيير بقية مجموعة الدم وبعض بقايا الأحماض الأمينية حول الموقع النشط أيضًا خلال كل مرحلة من مراحل التفاعل.

وإذا فكرت فيما يجب أن يحدث لجزيء بيروكسيد الهيدروجين في كلا التفاعلين ، يجب أن يكون الأمر أكثر تعقيدًا مما يوحي به هذا. ينضم بيروكسيد الهيدروجين إلى H-O-O-H ، ومع ذلك ينتهي كلا الهيدروجين إلى نفس الأكسجين. يعد هذا أمرًا معقدًا إلى حد ما لترتيبه بخطوات صغيرة في آلية ، ويتضمن نقل أيونات الهيدروجين عبر بقايا الأحماض الأمينية في الموقع النشط.

فهل أنت بحاجة إلى تذكر كل هذا لأغراض الكيمياء على هذا المستوى؟ لا - إلا إذا طلب منك منهجك ذلك تحديدًا. إنه في الأساس مجرد توضيح لمصطلح & quotprosthetic group & quot.

كما يوضح أنه حتى في حالة الكيمياء الحيوية ، تتصرف المعادن الانتقالية بنفس الطريقة التي تتصرف بها في الكيمياء غير العضوية - فهي تشكل معقدات ، وتغير حالة الأكسدة الخاصة بها.

وإذا كنت ترغب في متابعة هذا للنظر بالتفصيل في ما يحدث ، فستجد نفس النوع من التفاعلات حول الموقع النشط الذي نظرنا إليه في الحالة الأبسط لـ carbonic anydrase. (لكن من فضلك لا تضيع الوقت في هذا إلا إذا كان عليك ذلك - فالأمر معقد للغاية!)

الإنزيمات المساعدة هي شكل آخر من أشكال العامل المساعد. تختلف عن المجموعات الاصطناعية من حيث أنها غير مرتبطة بشكل دائم بجزيء البروتين. بدلاً من ذلك ، تلتصق الإنزيمات المساعدة بالموقع النشط بجانب الركيزة ، ويتضمن التفاعل كلاهما. بمجرد رد الفعل ، يغادر كلاهما الموقع النشط - تم تغيير كلاهما بطريقة ما.

قد يبدو الرسم التخطيطي البسيط الذي يظهر الركيزة والإنزيم معًا في الموقع النشط كما يلي:

من الأسهل بكثير فهم هذا بمثال بسيط (نسبيًا).

NAD + كأنزيم مع نازعة هيدروجين الكحول

إنزيم نازعة هيدروجين الكحول هو إنزيم يبدأ العملية التي يتأكسد بها الكحول (الإيثانول) في الدم إلى منتجات غير ضارة. يشير الاسم & quotdehydrogenase & quot إلى أنه يؤكسد الإيثانول عن طريق إزالة الهيدروجين منه.

يكون التفاعل في الواقع بين الإيثانول وأنزيم NAD + المرفق جنبًا إلى جنب مع الموقع النشط لجزيء البروتين. NAD + هو أنزيم شائع الاستخدام في جميع أنواع تفاعلات الأكسدة والاختزال في الخلية.

NAD + تعني نيكوتيناميد الأدينين ثنائي النوكليوتيد. علامة الجمع التي هي جزء من اسمها لأنها تحمل شحنة موجبة على ذرة نيتروجين في الهيكل.

يأتي الجزء & quotnicotinamide & quot من التركيبة من فيتامين يسمى فيتامين ب 3 أو النياسين أو حمض النيكوتين. يتم اشتقاق العديد من الإنزيمات المساعدة من الفيتامينات.

ملحوظة: لن أخلط بينك وبين هياكل NAD + أو حتى حمض النيكوتين - هذه الصفحة طويلة بما يكفي بالفعل! إذا كنت مهتمًا ، فمن السهل العثور عليها عبر بحث Google. مشترك مع ما قمت به في بقية هذه الصفحة ، هذا مجرد مثال لتوضيح كيفية عمل الإنزيم الذي يسهل فهمه بشكل معقول. من غير المحتمل أن تحتاج إلى تفاصيل لأي اختبار كيمياء في هذا المستوى.

يتأكسد الإيثانول بتفاعل مع NAD + بمساعدة الموقع النشط للإنزيم. في نهاية التفاعل ، يتشكل الإيثانيل (أسيتالديهيد) ، ويتحول NAD + إلى مركب آخر يعرف باسم NADH.

بقدر ما يتعلق الأمر بـ NAD + ، فقد التقط ذرة هيدروجين مع إلكترون إضافي أدى إلى تحييد الشحنة.

كلا المنتجين الرئيسيين - ethanal و NADH - يغادران الموقع النشط ويتم معالجتهما بشكل أكبر في تفاعلات الخلايا الأخرى.

يتأكسد الإيثانيل السام للغاية مرة واحدة إلى حمض إيثانويك باستخدام إنزيم مختلف ، ولكن مرة أخرى باستخدام NAD + باعتباره الإنزيم المساعد. ويتفاعل حمض الإيثانويك الناتج عن ذلك من خلال مجموعة كاملة من التفاعلات الأخرى التي يتحكم فيها الإنزيم لينتهي بها الأمر في النهاية إلى ثاني أكسيد الكربون والماء.

ماذا عن NADH؟ هذا هو أنزيم في حد ذاته ، ويشارك في ردود الفعل حيث هناك شيء يحتاج إلى تقليل. يتم إعطاء ذرة الهيدروجين والإلكترون الإضافي الذي التقطته من الإيثانول إلى شيء آخر. في هذه العملية ، بالطبع ، يتأكسد NADH مرة أخرى إلى NAD + مرة أخرى.

بشكل عام ، بالنسبة للركيزة S التي تحتاج إلى تقليل:

ومرة أخيرة - هل تحتاج إلى تذكر أي شيء من هذا؟ لا ، ما لم يكن هذا المثال المحدد موجودًا في منهجك الدراسي.

ملحوظة: نظرًا لأن هذه الصفحة تطول كثيرًا ، ولأنه لا يزال هناك قدر كبير من كيمياء الإنزيم للحديث عنها ، فإنها تستمر في صفحتين أخريين. ستجد الرابط الأول من هؤلاء أدناه.

فيما يلي صفحة عن تأثير تركيز الركيزة ودرجة الحرارة ودرجة الحموضة على الإنزيمات ، ثم صفحة أخرى عن مثبطات الإنزيم.

أسئلة لاختبار فهمك

إذا كانت هذه هي المجموعة الأولى من الأسئلة التي أجريتها ، فيرجى قراءة الصفحة التمهيدية قبل البدء. ستحتاج إلى استخدام زر "BACK BUTTON" الموجود في متصفحك للعودة إلى هنا بعد ذلك.


هل نفهم كيف تعمل (بعض) البروتينات؟ - مادة الاحياء

ما هي الهندسة الوراثية؟
الهندسة الوراثية هي عملية إضافة حمض نووي جديد يدويًا إلى كائن حي. الهدف هو إضافة سمة جديدة أو أكثر لم يتم العثور عليها بالفعل في هذا الكائن الحي. تشمل الأمثلة على الكائنات الحية المعدلة وراثيًا الموجودة حاليًا في السوق النباتات المقاومة لبعض الحشرات ، والنباتات التي يمكنها تحمل مبيدات الأعشاب ، والمحاصيل ذات المحتوى الزيتي المعدل.

فهم الهندسة الوراثية: علم الأحياء الأساسي
لفهم كيفية عمل الهندسة الوراثية ، هناك عدد قليل من مفاهيم البيولوجيا الأساسية التي يجب فهمها.

المفهوم الأول: ما هو الحمض النووي؟
الحمض النووي هو وصفة الحياة. الحمض النووي هو جزيء موجود في نواة كل خلية ويتكون من 4 وحدات فرعية ممثلة بالأحرف A و T و G و C. ترتيب هذه الوحدات الفرعية في حبلا DNA يحمل رمز معلومات للخلية. تمامًا مثل الأبجدية الإنجليزية التي تصنع الكلمات باستخدام 26 حرفًا ، تستخدم اللغة الجينية 4 أحرف لتوضيح التعليمات الخاصة بكيفية صنع البروتينات التي يحتاجها الكائن الحي للنمو والعيش.

تسمى الأجزاء الصغيرة من الحمض النووي بالجينات. يحمل كل جين التعليمات الخاصة بكيفية إنتاج بروتين واحد. يمكن مقارنة ذلك بوصفة لصنع طبق طعام. الوصفة هي مجموعة من التعليمات لعمل طبق واحد.

قد يحتوي الكائن الحي على آلاف الجينات. تسمى مجموعة جميع الجينات في الكائن الحي الجينوم. يمكن مقارنة الجينوم بكتاب طبخ من الوصفات التي تجعل هذا الكائن على ما هو عليه. كل خلية في كل كائن حي لديها كتاب طبخ.

المفهوم الثاني: لماذا البروتينات مهمة؟
تقوم البروتينات بالعمل في الخلايا. يمكن أن تكون جزءًا من الهياكل (مثل جدران الخلايا والعضيات وما إلى ذلك). يمكنهم تنظيم التفاعلات التي تحدث في الخلية. أو يمكن أن تكون بمثابة إنزيمات تسرع التفاعلات. كل ما تراه في الكائن الحي إما مصنوع من بروتينات أو نتيجة عمل بروتيني.

المفهوم الثالث: ما أهمية الحمض النووي في الهندسة الوراثية؟
الحمض النووي هو "لغة عالمية" ، بمعنى أن الشفرة الجينية تعني الشيء نفسه في جميع الكائنات الحية. سيكون الأمر كما لو كانت جميع كتب الطبخ حول العالم مكتوبة بلغة واحدة يعرفها الجميع. هذه الخاصية حاسمة لنجاح الهندسة الوراثية. عندما يتم أخذ جين لخاصية مرغوبة من كائن حي وإدخاله في كائن آخر ، فإنه يعطي الكائن الحي "المستلم" القدرة على التعبير عن نفس الصفة.

كيف تتم الهندسة الوراثية؟
الهندسة الوراثية ، وتسمى أيضًا التحويل ، تعمل عن طريق إزالة جين ماديًا من كائن حي وإدخاله في آخر ، مما يمنحه القدرة على التعبير عن السمة المشفرة بواسطة هذا الجين. إنه مثل أخذ وصفة واحدة من كتاب طبخ ووضعها في كتاب طبخ آخر.

كيف تقارن الهندسة الوراثية بالتربية التقليدية؟
على الرغم من أن الهدف من كل من الهندسة الوراثية وتربية النباتات التقليدية هو تحسين سمات الكائن الحي ، إلا أن هناك بعض الاختلافات الرئيسية بينهما.

باستخدام تشبيه الوصفة ، يشبه التكاثر التقليدي أخذ كتابين للطبخ والجمع بين كل وصفة أخرى من كل منهما في كتاب طبخ واحد. المنتج عبارة عن كتاب طبخ جديد يحتوي على نصف الوصفات من كل كتاب أصلي. لذلك ، فإن نصف الجينات في نسل الهجين يأتي من كل والد.

التناسل هو أيضا أقل دقة من الهندسة الوراثية. في التكاثر ، يتم نقل نصف الجينات من كل والد إلى النسل. قد يشمل هذا العديد من الجينات غير المرغوب فيها لصفات غير مرغوبة في الكائن الحي الجديد. ومع ذلك ، تسمح الهندسة الوراثية بحركة جينات واحدة أو عدد قليل من الجينات.


يمكن أن يوفر اختبار biuret تقديرًا كميًا لتركيز البروتين حتى نتمكن من تحليل النتائج التجريبية أو تحسين التجربة. تذكر أن كاشف البيوريت يتغير لونه بكثافة متناسبة مع تركيز البروتين في العينة (ضمن الحدود). لتقدير تركيز البروتين في عينة لا يُعرف تركيزها ، نحتاج إلى استخدام المعايير للمقارنة. المعايير هي عينات تحتوي على كميات معروفة من البروتين. عندما نخلط كاشف اللون مع المعايير نحصل على مجموعة من شدة اللون لمقارنة المجهول.

يمكن للمرء أن يقدر تركيز البروتين المجهول من خلال مقارنة كل مجهول بمجموعة المعايير ، لكن هذه الطريقة لها عيوب واضحة. إنه يعتمد على حكمنا وبالطبع هناك ما يجب فعله عندما يقع تغيير اللون لمجهول بين تغييرات اللون لمعيارين. آخر مرة قدمنا ​​فيها لك جهاز يسمى أ مقياس الطيف الضوئي، والذي يحول تغيير اللون إلى كمية تسمى امتصاص القيمة. من خلال قياس قيم الامتصاصية المقابلة لمجموعة من معايير البروتين ، يمكننا رسم منحنى قياسي للامتصاص مقابل كمية البروتين. يعد الامتصاص وكمية البروتين من المتغيرات المستمرة ، لذلك يجب أن نضيف خط اتجاه يربط الامتصاصية بالكمية على النطاق الكامل القابل للاستخدام للمقايسة.

يمكننا تقدير كمية البروتين في المجهول من امتصاصه بقراءة الكمية المقابلة من المنحنى القياسي. تركيز المجهول هو ببساطة المقدار المقدر مقسومًا على حجم العينة التي تمت إضافتها إلى الأنبوب.


كاتالاز - إنزيم غير عادي

الكاتلاز هو أحد أقوى العوامل الحفازة المعروفة. ردود الفعل التي تحفزها ضرورية للحياة. يحفز الكاتلاز تحويل بيروكسيد الهيدروجين ، وهو عامل مؤكسد قوي ومن المحتمل أن يكون ضارًا ، إلى الماء والأكسجين الجزيئي. يستخدم Catalase أيضًا بيروكسيد الهيدروجين لأكسدة السموم بما في ذلك الفينولات وحمض الفورميك والفورمالديهايد والكحول.

أحتاج إلى وضع إخلاء مسؤولية هنا للإشارة إلى أن اهتمامي بـ Catalase نشأ من اهتمامات كمبرمج كمبيوتر يقارن تسلسلات البروتين. ليس لدي خلفية مناسبة في كيمياء البروتين والإصدارات السابقة من هذه الصفحة بها أخطاء كبيرة فيها. إذا وجدت أخطاء ، فالرجاء تخصيص الوقت لمراسلتي عبر البريد الإلكتروني حتى أتمكن من تصحيح هذه الصفحة وتحديثها. نظرًا لأنني أكتب هنا عن الأشياء التي تحيرني أو حيرتني بشأن Catalase ، فمن المحتمل أن يكون هناك المزيد من أخطائي التي يجب أن أجدها!

أنا مهتم أيضًا بالارتباط بمواقع أخرى على الويب تحتوي على معلومات حول Catalase.

التعليقات موضع ترحيب ، أرسلها إلى:

كاتالاز

H 2 O 2 هو عامل مؤكسد قوي ويحتمل أن يضر بالخلايا. من خلال منع تراكم H 2 O 2 المفرط ، يسمح Catalase للعمليات الخلوية المهمة التي تنتج H 2 O 2 كمنتج ثانوي لتحدث بأمان.

لقد اخترت Catalase لاسم مجال موقع الويب الخاص بي جزئيًا لأن Catalase يستهلك H 2 O 2 بطريقة أخرى:

تفاعل بيروكسيد

يقوم Catalase بإجراء "إعادة خلط" أنيقة للغاية للمركبات السامة. في تفاعل البيروكسيد التالي ، مجموعة ثانية من التفاعلات المحفزة بواسطة Catalase ، تشتمل احتمالات المركب RH 2 على الفينولات وحمض الفورميك والفورمالدهيد والكحول:

لقد بدت لي حيلة أخذ السموم و H 2 O 2 الضارة وإعادة تجميعها لإنتاج منتجات غير ضارة أو مفيدة والمياه وكأنها حيلة رائعة. التفاصيل للأسف نادرة. لم أجد حتى الآن تفاصيل عن خصوصية Catalase لمختلف RH 2 ، أو مدى سهولة تحفيز تفاعلات بيروكسيدية مقارنة بتحفيز عدم تناسق بيروكسيد الهيدروجين.

كلا التفاعلين المحفزين بواسطة Catalase ، وعدم تناسق بيروكسيد الهيدروجين والتفاعل البيروكسيدى يستهلكان H 2 O 2. لذلك فإن نشاط الكاتلاز في الخلية مهم لبعض العمليات التالية:

البيروكسيسومات جزئيًا أكسدة الأحماض الدهنية إنتاج H 2 O 2 كمنتج ثانوي.

تقصر أكسدة البيروكسيسومال الأحماض الدهنية إلى طول C8 أو أطول وتسهل تدهور كفاءة الطاقة في الميتوكوندريا.

تكون أكسدة البيروكسيسومال أقل كفاءة في إنتاج ATP من أكسدة الميتوكوندريا. ومع ذلك ، فهو أقل إهدارًا للطاقة المتاحة مما قد يبدو. يتم حجز بعض "الطاقة المفقودة" في الطاقة المؤكسدة لـ H 2 O 2 والتي يتم استخدامها في تفاعل الأكسدة الموصوف سابقًا.

تفاعل الأكسدة والاختزال الآخر الذي يتضمن بشكل غير مباشر الكاتالاز يتعلق بإنتاج الحمض النووي.

اختزال الريبونكليوتيد هو المسؤول عن تحويل ثنائي فوسفات الريبونوكليوتيد إلى ثنائي فوسفات ديوكسي ريبونوكليوتيد المقابل. يحتوي اختزال الريبونوكليوتيد على جذر التيروزيل الحر وهو أمر ضروري لعمله. ينتج هذا الراديكالي عن إنزيم NAD (P) H: فلافين أوكسيدوكستيز ، الذي يطلق أيون الفائق ، O - 2 & # 149 ويتم تحويل هذا الراديكالي شديد التفاعل إلى H 2 O 2 من خلال عمل Superoxide Dismutase:

يكون H 2 O 2 الذي تم إنشاؤه على هذا النحو عبارة عن ركيزة لـ Catalase.

في النباتات ، يتولد H 2 O 2 في التنفس الضوئي - العملية التي يبدو أنها تبدد بعضًا من أعمال البناء الضوئي!

يحدث التنفس الضوئي من خلال تخليق Glycolate من 3PG في Chloroplast وتحويل Glycolate مرة أخرى إلى 3PG عبر البيروكسيسوم. يستخدم هذا الطاقة في NADH و ATP ، ويستهلك O 2 ويطلق ثاني أكسيد الكربون في العملية. إحدى الفرضيات هي أن التنفس الضوئي يحمي النباتات من أضرار الأكسدة الضوئية عندما تكون مستويات الضوء مرتفعة ولا يوجد ما يكفي من ثاني أكسيد الكربون.

عندما علمت لأول مرة عن Catalase ، وجدت أنه من غير العادي أن يكون للكاتالاز دوران تحفيزيان متميزان ، كل منهما يتضمن H 2 O 2. بالنظر إلى أن مركز Fe الفردي في مجموعة الهيم الاصطناعية يشارك بالتأكيد في الموقع النشط ، فإنه يشير إلى أن موقعًا نشطًا واحدًا له وظيفتان! إن الطيف الواسع لخصوصية R في تفاعل الأكسدة ليس لغزًا ، نظرًا لأن ذرة كربون واحدة فقط من R تشارك في تكوين الرابطة وكسرها. الاختلاف الواسع في باقي الحرف "R" ممكن إذا لم يكن بحاجة للتوافق مع سطح كاتالاز.

ينظر إليها كمعادلات كيميائية ، في تفاعل بيروكسيد جزيء مثل CH 3 CH 2 OH يحل محل واحد من H 2 O 2 في تفاعل عدم التناسب. إذا كان نفس الموقع النشط والآلية نفسها تؤدي كلتا الوظيفتين ، فيبدو أن H-O-O-H و H-C-O-H (حيث يتم إرفاق H و CH 3 عند C) يجب أن تتبنى تطابقات متطابقة تقريبًا عند الاتصال بـ Catalase. إذا كان H-O-O-H يناسب الموقع النشط في Catalase جيدًا ، فمن المتوقع عادةً أن يكون H-C-O-H مناسبًا جدًا.

دفعتني هذه الوظيفة الثنائية غير العادية لـ Catalase إلى التساؤل عما إذا كان هناك بعض التعديل الترجمي غير المعترف به حتى الآن أو التأثير الخيفي الذي يتخصص ويضبط Catalase لواحد أو آخر من أدواره. إذا كان الأمر كذلك ، فقد نكتشف المزيد عنه من خلال مقارنة الكاتالاز في بيروكسيسومات أنواع الأنسجة المختلفة حيث يجب أن تكون الأهمية النسبية لعدم التناسب والتفاعلات البيروكسيدية مختلفة ..

قد يتوقع المرء أن تكون بعض الكاتالازات أفضل في تفاعل الأكسدة من غيرها. اتضح أن الأمر كذلك. تنقسم الكاتالازات إلى فئتين رئيسيتين ، HPI و HPII Catalases.

تحفز محفزات HPII فقط عدم تناسب H 2 O 2 بينما تحتوي HPI Catalases على كلا النشاطين الموصوفين. لا يزال هذا يترك السؤال عن كيفية تحقيق HPI Catalases لوظائفها الثنائية.

توجد محفزات HPI على هيئة نظيرتين متماثلتين ، HPI-A و HPI-B وهذه الرواسب بكثافات مختلفة قليلاً.

I would be interested to know whether these two isozymes of HPI Catalase correspond to the two distinct functions, whether or not they are coded for by the same gene using alternative intron splicing and how the relative abundance of HPI-A and HPI-B is regulated.

  1. The active site of an enzyme is only a small fraction of the total surface area of a protein
  2. The right relative velocity and orientations of interacting molecules is crucial to their reacting.

In my view the conventional interpretation is too good to be true.

It seems more likely to me that some assumption made in calculating Catalase's efficiency relative to the diffusion limit is not valid.

An alternative way to look at this is that Catalase has found a way to overcome the calculated diffusion limit, possibly some way to achieve more collisions, with a lower proportion of collisions leading to a reaction

    Potential Gradient: If the substrate is charged a potential gradient can bring the molecules together "faster than diffusion". This could work in vivo but not in vitro (in a homogeneous system) for it needs structure for this to work. It's a non-starter for explaining Catalase's efficiency as the substrates are uncharged.

There is further structure within the peroxisome which may be relevant as may the peroxisome's location in the cell.

In tobacco leaf cells peroxisomes, a paracrystalline core can take up most of the volume. Typically this core makes contact with a chloroplast along one surface. In fat storing cotyledon cells g lyoxosomes,(an alternative name for peroxisomes), can be seen making close contact with lipid bodies where the fat is stored. In both cases one would anticipate that a higher level "efficient feed through" is in operation here with substrates being fed through from the adjacent organelle.

All three of the above reasons, 1-3 , are non starters for explaining measurements of Catalase's efficiency made in vitro .

Binding sites of relatively low affinity will increase the effective local concentration of a substrate. They therefore act as a "buffer" aiding transfer of the substrate to the active site. They can also affect the relative speed and orientation of substrates. A charged group can act as a weak binding site for polar molecules for it will increase the local concentration of polar molecules - as happens with shells of water molecules around a solvated ion. The diffusion limit still operates but we are now dealing with 'diffusion into a sphere of influence', rather than diffusion to the active site. The increased surface area of the sphere of influence relative to that of the Catalase molecule itself increases the diffusion limit.

Although the effect of weak binding sites is easiest to describe in terms of a single Catalase molecule in isolation, at least in principle weak binding sites could help Catalase activity in a co-operative process. If Catalase enzymes interact with each other, they could in principle collect and orient Hydrogen Peroxide molecules for each other.

  • Effect of laser light on Catalase activity.
  • Assays for Catalase (for people with Mercury poisoning).
  • Catalase and Vitiligo.
  • Current literature on Catalase.
  • Help with 'A' level experimental work, "What is Catalase's optimal pH?" .

If you know of links to web pages which address these questions, please tell me and I can add them to the list on the Catalase links page . Some answers are already there. If you have questions about Catalase that you would like answers to, please tell me and I can add them to the list above.


Carbohydrates: The Misunderstood One

Carbohydrates seem to be the focus of most diets you read about (especially fat-loss diets), so it makes sense to start here.

Carbs have taken a real beating in the media ever since some guy named Atkins (you may have heard of him) decided we weren’t allowed to eat doughnuts anymore. (Prior to this we were allowed to eat doughnuts, but they had to be reduced fat this made us feel better about ourselves.)

All joking aside, carbs have a bad reputation, or at least a worse one than they deserve.

Carbs come in a variety of forms. Some are good for you, and some are bad. The bad ones are usually highly processed and could barely be considered food other than the fact that they’re edible. They may be delicious, but they’re also the result of some crazy scientific processes.

Of course, if you process the crap out of anything, it reaches a point where it just isn’t healthy anymore. This doesn’t mean carbs are evil and to blame for the obesity epidemic—it just means that eating processed foods that are loaded with sugars and highly palatable are great at making people fat.

لماذا ا؟ Because we end up eating far too much of it. The reality is, your diet علبة include some processed carbs too, as long as it’s a minimal amount of the overall amount you eat.

Carbs 101: Simple vs. Complex

Carbohydrates are made up of sugar molecules, which your body breaks down into fuel, especially when you’re working hard. Sugars, starches, and fiber are all basic forms of the carbohydrate.

There are two main types of carbohydrates: simple and complex.

We could also mention fibrous carbs that you can find in foods like green veggies, lettuce, cabbage, broccoli, sprouts, spinach, cauliflower, peppers, cucumbers, zucchini … buuuut we won’t.

For the purposes of this discussion of carbs, we only want to touch on stuff that is probably causing issues with your weight. This doesn’t mean that these foods don’t count. إنهم يفعلون.

But I don’t think a primary cause of weight gain is eating too many vegetables. And after coaching literally thousands of people, it’s become very clear that eating more veggies has always been a good thing.

Quite simply, eating vegetables allows you to eat more. And by eating more, you’re less hungry. And when you consider that hunger is strongly associated weight weight gain, winning war on جائع is half the battle.

Simple Carbohydrates

In the most basic sense, simple carbohydrates include table sugar, syrup, and soda. Most of the time, these carbs should be avoided (exceptions include cheat days or small daily indulgences, which should be included in any plan) and are usually the “bad carbs” that fitness pros talk about. Also included on this list are things like candy, cake, beer, and cookies. بعبارة أخرى، the best ones.

Complex Carbohydrates

Complex carbohydrates include oatmeal, apples, cardboard, and peas.

For a long time, people believed that complex carbohydrates were universally better for you than simple carbohydrates, but that isn’t always the case.

You see, your body takes both complex and simple carbohydrates and tries to break them down into useable sugar energy to fuel your muscles and organs. It’s not the type of carbohydrate that really matters, but how quickly your body can break it down and how much it will spike your blood glucose levels.

It’s not as simple as dividing complex carbs from simple ones, though. A slightly more sophisticated way to rate carbohydrate quality is something called the glycemic index (GI).

The GI attempts to classify foods by how quickly they break down and how high they boost blood sugar levels.

For a while, the GI was all the rage, and people argued that by following a low-GI diet, you’d keep insulin levels in check even while eating more carbs overall.

This has turned out to be only partially true. Which is to say that while it’s probably better to eat low GI foods than high ones, there probably won’t be a tremendous difference in your waistline if you’re still eating your weight in sweet potatoes instead of Cheerios.

Neither low-carb diets nor low-GI diets are a magic pill for fat loss the main thing is to eat the right amount of healthy foods that fuel metabolism, which in turn will help you burn fat.

The important thing to remember is that your body needs carbs, even if some of the fad diets tell you otherwise. This becomes even more important if you’re performing intense exercise. Without carbohydrates, your body will begin to break down your muscle tissue to fuel your body, which will sabotage your efforts.

Carb lovers lament low-carb diets, and anti-carb crusaders posit that you can avoid carbs for the most part and still do well.

It is true that low-carb diets offer many health benefits, but as I’ve stated before, low carb doesn’t mean no carb.

Just as important, those health benefits don’t mean low carb is strategically better for fat loss. بحث منشور في المجلة الأمريكية للتغذية السريرية dropped a bomb when it compared a lower carb diet to a higher carb diet and discovered no significant difference on fat loss, metabolism, or muscle retention.

Your Eating Tip: Ultimately, the number of carbs you eat is going to be highly based on personal preference, activity levels, and how your body reacts to what you eat. Carb intake should be determine after you prioritize fat and protein levels.


Second Question: What’s the difference between food science and nutrition?

A lot of my food science friends mock this question when their aunt questions them: “Oh, food science? Is that like nutrition?”

On my first day of orientation to the food science major, the room was shared with food science students and nutrition students. Even before orientation, I didn’t know the difference either what the professor said has resonated with me ever since:

Food Science is farm to fork, Nutrition is afterward.

بعبارة أخرى، Food Science is before we eat the food, Nutrition is what the food does to the body.

Food Science includes but is not limited to growing, storing, processing, distributing, packaging,

From apples to apple sauce, to apple strudel at your hotel breakfast, those have been inspected and blessed by the science of safety, quality, sensory, and processing

But don’t get me wrong, these two professions are getting ever intermingled and every year it seems like the line blurs more and more.

You see, us food scientists need to listen to nutritionists to make our products more attractive and more healthy. That’s the trend nowadays: food needs to be healthy. بغض النظر.

In my situation, I work for a popular health and wellness company and I talk to nutritionists daily to make sure my protein bars are low in sugar and high in protein while still not decaying rapidly, turning as hard as a rock, and tastes great.

I also love talking to nutritionists about which and how much fiber I can use without causing the next sewage blockage of 2016.

And again, most nutritionists understand that certain things are needed to make our food taste better or last longer and I suggest really talking to someone who is actually a dietician the next time you hear a food is bad for you. Not your aunt. Unless your aunt is a nutritionist.

Most bloggers who tout the media on stuff used in the food industry don’t really have the credentials to really stake claims. I’m not naming names, but you see it all the time on social media how a blogger can have such a sphere of influence, they can convince the biggest companies to not put stuff in their stuff.

As an old professor used to say, “It’s not the poison, it’s the dose”. You can overdose on water, sugar, caffeine, and aspartame but in literally scientifically proven amounts that is backed by 100s of studies, they are ok in the recommended doses. There are millions of tests that the government mandates that tells people what’s safe and what’s not safe and in what amounts.


Understanding Hormone Receptors and What They Do

Cell receptors, including hormone receptors, are special proteins found within and on the surface of certain cells throughout the body, including breast cells. These receptor proteins are the “eyes” and “ears” of the cells, receiving messages from substances in the bloodstream and then telling the cells what to do. In other words, the receptors act like an on-off switch for a particular activity in the cell. If the right substance comes along that fits into the receptor — like a key fitting into a lock — the switch is turned on and a particular activity in the cell begins.

One type of receptor found in normal breast cells is the hormone receptor. By attaching to hormone receptors, estrogen and/or progesterone contribute to the growth and function of breast cells. Estrogen and progesterone are often called “female hormones” because they play an important role in women’s menstrual cycle, sexual development, pregnancy, and childbirth. Even after menopause, however, women continue to have these hormones in their bodies. Men have them, too, although in much smaller amounts than women.

Like healthy breast cells, most breast cancer cells — but not all — have hormone receptors and respond to the signals coming from these hormones. Knowing whether or not breast cancer cells have hormone receptors is an important piece of information for making treatment decisions. For hormone-receptor-positive breast cancer cells, hormonal therapy can be used to interrupt the influence of hormones on the cells’ growth and overall functioning. If you take the hormone away or block it, as these medications do, the cancer cells are less likely to survive.

It’s also worth noting that some breast cancers that are hormone-receptor-positive can lose their receptors over time. The opposite is also true: hormone-receptor-negative cancers can gain receptors. If the breast cancer recurs in the future as advanced disease, doctors should order a repeat biopsy and retest the cancer for hormone receptors. If the cancer cells no longer have receptors, hormonal therapy is unlikely to help treat the cancer. If the cells have gained hormone receptors, however, then hormonal therapy may be helpful. (See this Research News article for more information.)

Your Guide to the Breast Cancer Pathology Report is an on-the-go reference booklet you can fill out with your doctor or nurse to keep track of the results of your pathology report. Order a free booklet by mail or download the PDF of the booklet to print it at home.


What microbiologists do

All around the world there are microbiologists making a difference to our lives &ndash ensuring our food is safe, treating and preventing disease, developing green technologies or tracking the role of microbes in climate change.

Microbiologists aim to answer many important global questions by understanding microbes. They work in many places, from labs in universities, research institutes and industrial companies, to investigating microbes in fieldwork. However knowledge of microbiology is not just important for these careers. Microbiologists can also use their knowledge and skills in a wide range of careers in industry (marketing, technical support and regulatory affairs) education (teaching, museums and science centres), business (patent attorney or accountant) and communications (public relations, journalism and publishing). You can explore the multitude of careers open to people with a science qualification at www.futuremorph.org.

Microbiologists in healthcare

When you first think of microbes the ones that make us ill may spring to mind: viruses that cause colds and &lsquoflu, or bacteria that can cause serious diseases such as meningitis and tuberculosis. However, microbes can also be beneficial in health and disease &ndash as they are used to make new therapies that help us to fight infections and illness.

Before microbiologists can solve the problems caused by microbes, or exploit their abilities, they have to find out how microbes work. They can then use this knowledge to prevent or treat disease, develop new technologies and improve our lives in general.

Microbiologists are essential in helping us to treat diseases. Many work as biomedical scientists in hospitals and laboratories: testing samples of body tissue, blood and fluids to diagnose infections, monitor treatments or track disease outbreaks. Some microbiologists work as clinical scientists in hospitals, universities and medical school laboratories where they carry out research and give scientific advice to medical staff. Other microbiologists work on disease-causing microbes, such as flu or tuberculosis, and the information they find is used to develop vaccines and improve current treatments.

Environment and climate change

While microbes are responsible for most of the methane produced on earth, contributing to global warming, this methane can also be beneficial as it can be used as a biofuel &ndash an alternative source of energy helping in the fight against climate change.

Microbes also play an important role in the planet's nutrient cycles the carbon cycle and nitrogen cycle are dependent on microbes.

Microbes can be used to clean up contaminated land and oil spills in an ecologically important process called bioremediation.

Some microbiologists study how microbes live alongside other creatures in different habitats from the ocean, to salt lakes and Polar Regions. Some develop early warning sensors to detect pollution and use microbes to treat industrial waste. Others contribute to the worldwide research on climate change by looking at how microbes affect atmospheric conditions and climate. Microbiologists also work alongside technologists and engineers to develop greener sources of energy produced from urban and industrial waste.

Agriculture and food security

Microbes are essential for the production of many foods. Most people know that microbes are used to make cheese, bread and yogurt, but did you know they are also used to make chocolate, Marmite and salami?

There are millions of bacteria living in our gut that help us take nutrients from our food and compete with 'bad' microbes to prevent illness. Some foods have probiotics added - live cultures of bacteria that boost the numbers of 'good' microbes and improve gut health.

Whilst microbes can cause disease in crops and farm animals, they can also help to control pests and weeds to increase crop yields.

Without agriculture there would be no food for us to eat. Microbiologists investigate the vital role of microbes in soil. Some concentrate on plant pests and diseases, developing ways to control them or even use microbes to control insect pests and weeds. Others research the microbes that cause diseases in farm animals. Many UK bioscience and food companies employ microbiologists. Some carry out research and develop new products. Others work in quality control in factories to monitor manufacturing processes and ensure the microbiological safety of goods such as medicines, food and drink.


  1. Starvation
  2. Poor diet
  3. Poor absorption of vitamins and minerals
  4. Damage to the digestive system
  5. عدوى
  6. إدمان الكحول

Babies born to mothers who had poor diets may have some form of mental retardation or behavioral problems. Also, children who do not receive adequate nutrition in their first few years of life may develop problems later. Often the effects of malnutrition and environmental problems, such as emotional and physical abuse, can combine to create behavioral problems. Therefore, the exact causes of behavioral disorders are difficult to determine.