معلومة

لماذا تحتاج إلى حساب عامل تطبيع الممر عند إجراء تحليل بيانات لطخة غربية؟

لماذا تحتاج إلى حساب عامل تطبيع الممر عند إجراء تحليل بيانات لطخة غربية؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

أنا أتعلم عن قياس بيانات لطخة ويسترن من بعض المصادر عبر الإنترنت. لقد قرأت عن طرق لتطبيع البيانات.

لقد رأيت في عدد من الموارد ، مثل هذا الكتيب وهذا الفيديو عند تطبيع بيانات لطخة غربية ، أنها تستخدم عامل تسوية المسار. على سبيل المثال ، إذا كنت تستخدم بقعة بروتين كلية لتطبيع الكثافة المتكاملة لنطاقات البروتين المستهدفة ، فإنها تحصل أولاً على الكثافة المتكاملة لجميع الممرات الملطخة ببقع البروتين الكلي. ثم يجدون الممر بأعلى قيمة كثافة متكاملة. لكل حارة ، يتم تقسيم قيمة الكثافة المتكاملة الخاصة به على أعلى قيمة كثافة متكاملة - والقيمة الناتجة هي عامل تسوية الحارة.

ثم عند إجراء التطبيع ، لكل حارة ، يتم تقسيم الكثافة المتكاملة لنطاق البروتين المعني على عامل تسوية الممر.

ومع ذلك ، لست متأكدًا من السبب وراء حساب عامل تسوية الحارة. لماذا لا يمكنك فقط تقسيم الكثافة المتكاملة لنطاق اهتمامك من البروتين على الكثافة المتكاملة لمنطقة بقعة البروتين الكلية لكل ممر؟

هي موضع تقدير أي رؤى.


أفضل الممارسات لاكتشاف اللطخة الغربية لأحداث الفسفرة

يحتوي دليل الجيب الجديد الخاص بنا على مجموعة من الخطوات لمساعدتك في تصميمك التجريبي.

اشترك في رسائل البريد الإلكتروني لدينا

كن أول من يعرف متى نطلق منتجات وموارد جديدة لمساعدتك على تحقيق المزيد في المختبر.


كيف يؤثر تركيز الهلام على الحركة النسبية

إذن ماذا يحدث إذا كنت تريد وصف جميع البروتينات في عينة؟ . تشغيل أكثر من هلام ، بالطبع! سيحل الهلام ذو الكثافة المنخفضة البولي ببتيدات الأكبر بينما يقطع الببتيدات الأخف ، وسيكشف واحد ذو كثافة أعلى عن عديد الببتيدات الأصغر ، بينما يضغط وربما يشوه الأكبر منها.

فيما يلي بعض الأمثلة على تأثير تركيز مادة الأكريلاميد على التنقل النسبي. يتم تحديد معايير الوزن الجزيئي من خلال العدد. يتم أيضًا تقديم عينة بروتينية نموذجية من غشاء كرات الدم الحمراء ، مع تصنيف بروتين النطاق 3 كمرجع.

المعيار 1 = الميوسين (205000) الأمراض المنقولة جنسياً. 2 = بيتا جالاكتوزيداز (116000) من الأمراض المنقولة جنسياً. 3 = فسفوريلاز ب (92000) الأمراض المنقولة جنسياً. 4 = ألبومين المصل البقري (66000). 5 = زلال البيض (45000). 6 = أنهيدراز الكربونيك (29000).

على المواد الهلامية من 6 إلى 10 ٪ يوجد مزدوج داكن مميز في الجزء العلوي من ممر الغشاء. لاحظ في الجل 12٪ أن المضاعف محشور معًا ويظهر كشريط واحد. يمكن للمرء تقدير MW للنطاق 3 من أول خمسة مواد هلامية على الرغم من أن أفضل تقدير يأتي من نسبة 6٪ ، التي أنتجت أكبر فصل بين المعايير على جانبي النطاق 3. لم يحل الهلام 12٪ النطاقات جيدًا على الإطلاق فوق المعيار الرابع (مصل الألبومين ، 66000). يجب أن يقتصر التحليل على جزء الهلام أقل من 66000 أو حتى أقل إذا تم تشغيل نفس العينة على هلام أقل كثافة.

في كثير من الأحيان ، يقوم الطلاب بتحليل الجزء العلوي من هلام الأكريلاميد عالي الكثافة الذي يتداخل مع جزء من هلام منخفض الكثافة. تشير هذه الممارسة إلى أن الطالب قد فاته نقطة التحليل و / أو لم يفهم قيود الطريقة. فسر فقط ذلك الجزء من الجل الأكثر كثافة الذي لا يتداخل مع الآخر. بعبارة أخرى ، استخدم المواد الهلامية عالية الكثافة لدراسة البروتينات (أو أجزاء من البروتينات) ذات الوزن الجزيئي المنخفض نسبيًا ، والمواد الهلامية الأقل كثافة لحل البروتينات ذات الوزن الجزيئي الأعلى.

لا تنس أن عديد الببتيدات المختلفة يمكن أن يكون لها كتل جزيئية متشابهة أو حتى متطابقة. لذلك يمكن أن تتكون رباط واحد على مادة هلامية من واحد أو أكثر من عديد الببتيدات. من المرجح أن يحدث هذا في الجزء العلوي من الجل ، وخاصة في المواد الهلامية عالية الكثافة.


لماذا تحتاج إلى حساب عامل تطبيع الممر عند إجراء تحليل بيانات لطخة غربية؟ - مادة الاحياء

مرحبًا ، أحاول الحصول على ماكرو للعمل في فيجي ، وقد اكتشفت ذلك في منشور منتدى ImageJ. ينقل هذا الماكرو عدة عوائد استثمار في وقت واحد.

في gif حيث يعرض المستخدم الماكرو يعمل ، يستخدمون أداة & # x27M & # x27 لتحريك عائد الاستثمار ، وليس أداة المستطيل / المضلع وهو ما أستخدمه عادةً لتحريك عائد الاستثمار.

لست متأكدًا من أداة & # x27M & # x27. لقد بحثت في موقع ImageJ الإلكتروني ولكن لا توجد معلومات عنه. كنت أتساءل ما إذا كان أحد يعرف ما هو؟ هي موضع تقدير أي رؤى.

يبدو أن & quotMenu Tools & quot جزءًا من & quotTool وحدات الماكرو & quot داخل ImageJ. ألق نظرة هنا في 6.4 للحصول على لقطة شاشة للزر & quotM & quot.

يمتلك مطورو ImageJ مجموعة مختارة تسمى & quotMenu Tools & quot في & quotTools Macros & quot. من الموقع.

يمكنك استخدام وظيفة newMenu لإضافة قوائم إلى شريط الأدوات. يوضح الماكرو "قوائم شريط الأدوات" كيفية القيام بذلك. يمكنك أيضًا تخصيص القائمة السياقية التي تظهر عند النقر بزر الماوس الأيمن فوق إحدى الصور. يوضح الماكرو CustomPopupMenu كيفية القيام بذلك. & quot

الحصول على خطأ متغير غير محدد عند محاولة تشغيل ماكرو في فيجي

مرحبًا ، أنا جديد على وحدات ماكرو فيجي / إيماجيج وأريد استخدام ماكرو في فيجي. رمز الماكرو من هذا المصدر.

لقد قمت بتنزيل الكود وحفظته كملف نصي. قمت بعد ذلك بتشغيل الماكرو من خلال الانتقال إلى Plugins & gt Macros & gt Run. إصدار ImageJ الذي أستخدمه هو 1.53j.

ومع ذلك ، عندما أقوم بتشغيل الماكرو ، أتلقى الخطأ التالي:

يبدو أنه لم يدخل حلقة while لسبب ما. دعنا نجرب هذا. قبل أن تضيف سطرًا جديدًا اكتب هذا الرمز

واسمحوا لي أن أعرف ما يحدث

شكرا لردك! لقد أضفت سطور التعليمات البرمجية قبل حلقة while. عندما أقوم بتشغيل الماكرو ، لا أحصل على الخطأ. ولكن عندما أحدد عائد استثمار مستطيل في مدير ROI ، وحاول نقلهما (بالنقر فوق عائد استثمار واحد باستخدام أداة المستطيل) ، فلن يحدث شيء.

لقد رأيت في وثائق الماكرو ImageJ أن وظيفة Roi.getBounds تعيد موقع وحجم التحديد & # x27s المستطيل المحيط. هل هذا يعني أنه عند تحديد نوعين مختلفين من عائد الاستثمار المستطيل ، فإن وظيفة getBounds ستعيد حجم / موقع المستطيل الذي يضم كلا من عائد الاستثمار هذين؟

سوف اكون صريح معك. لا فكرة ما هو & # x27s لا تتحرك هههه. أعتقد أنه يمكنك فقط وضع هذا في حلقة while بحيث تدور إلى الأبد حتى تضغط على esc أو تفعل شيئًا ويجب أن يكون الأمر جيدًا.

بغض النظر ، لقد صنعت ماكروًا يقوم بعمل مماثل وهو في حلقة مستمرة بالفعل ويعمل حتى إذا قمت بتحديد أو ROIs. لذلك هو نفسه في الأساس. ما عليك سوى تحديد ROIs في المدير ، وتشغيل الماكرو ، وتحريك ROIs. يمكنك تحديد عائد استثمار مختلف أيضًا بدون إعادة تشغيل الماكرو. اضغط على مسافة أو ESC أثناء النقر فوق rois لإيقاف الماكرو.

اسمحوا لي أن أعرف في هذا واحد يعمل لول

لقد جربت نسختك وهي تعمل.

شكرا جزيلا لك ، أنا حقا أقدر ذلك. :)

ساعد في وضع حدود لتحليل كولوكاليسيشن باستخدام البرنامج المساعد JACoP في ImageJ

مرحبًا ، أنا أقوم بتحليل التلون بين قناتين في بعض صور الفحص المجهري الفلوري. أنا أستخدم المكون الإضافي JACoP في ImageJ لحساب معامل Pearson & # x27s.

عندما أقوم بإضافة قناتي الصور اللتين أرغب في تحليل الارتباط بينهما ، يقوم المكون الإضافي JACoP تلقائيًا بحساب الحد الأدنى لكل صورة:

ومع ذلك ، لست متأكدًا من أفضل طريقة لتعيين عتبات الصور عند حساب معامل Pearson & # x27s. أعتقد أن تعيين العتبة يدويًا لكل صورة أمر شخصي ، وقد لا تعمل قيم العتبة المستخدمة لصورة واحدة بشكل جيد مع صورة أخرى.

هل لدى أي شخص أي نصيحة حول أي طرق قابلة للتكرار يمكن استخدامها لتعيين الحدود الدنيا للصور عند إجراء تحليل كولوكاليزيشن باستخدام معامل بيرسون & # x27s؟ هي موضع تقدير أي رؤى.

عادةً ما يتم استخدام المتوسط ​​+ 1StDev (أو 2SD وحتى 3SD في بعض الحالات). يمكنك الحصول على هذه المعلومات لكل صورة من الرسم البياني ، فقط استخدم نفس SD لكل قناة (ويعرف أيضًا باسم التألق)

شكرا لك على الرد. هل سيكون من الممكن معرفة الأوامر التي يمكنك الحصول عليها من الرسم البياني لقيم كثافة البكسل من خلال الأوامر؟

سؤال حول ناتج معامل Pearson & # x27s باستخدام المكون الإضافي JACoP في فيجي

مرحبًا ، أنا أحسب التلون بين قناتين في بعض صور الفحص المجهري الفلوري. أنا أستخدم المكوّن الإضافي JACoP لحساب معامل Pearson & # x27s.

لتعيين الحد الأدنى لصوري ، أستخدم التكاليف & # x27 العتبة التلقائية.

لدي المعلمات التالية لـ JACoP:

ومع ذلك ، في السجل ، أحصل على ناتجين لمعامل Pearson & # x27s:

لست متأكدًا من ناتج معامل بيرسون الذي يجب أن أستخدمه. هل القيمة الأولى (المميزة باللون الأسود) هي القيمة الصحيحة التي يجب استخدامها؟ هي موضع تقدير أي رؤى.

وفقًا لورقتهم ، قد يكون الثاني هو الكمبيوتر الشخصي.

نهج التكاليف. في الآونة الأخيرة ، تم تقديم خوارزمية دلالة إحصائية تعتمد على الكمبيوتر الشخصي (Costes et al. ، 2004). يتم تنفيذ نهج التكاليف في خطوتين لاحقتين. أولاً ، يتم أخذ الارتباط في مناطق مختلفة من الرسم البياني ثنائي الأبعاد في الاعتبار لتقدير عتبة تلقائية ويتم حساب الكمبيوتر الخاص بزوج الصور هذا

لذلك قمت بإجراء تحليل 2. بيرسون والتكاليف. إذن هناك نتيجتان. واحد لكل تحليل. هكذا أراها. لذا أعتقد أنك على حق

إذا استخدمت طريقة Costes & # x27 لتعيين الحد الأدنى لصورتي ، فسيكون معامل Pearson & # x27s من تحليل التكاليف هو المناسب للاستخدام.

ومع ذلك ، عندما أقوم بفتح JACoP ، وتحديد الصورتين اللتين أريد حساب معامل Pearson & # x27s لـ (بدون استخدام حد التكاليف) في قسم المعلمات ، توجد بالفعل قيم عتبة محسوبة تلقائيًا بواسطة المكون الإضافي.

على سبيل المثال في قسم المعلمات في الصورة أعلاه ، الحد الأدنى للصورة A هو 607 وللصورة B هو 1845. في السجل ، كانت التكاليف & # x27 عتبات 77 للصورة A و 3 للصورة B.

هل من الممكن معرفة الطريقة / الخوارزمية التي يستخدمها المكون الإضافي JACoP لحساب المجموعة الأولى من العتبات (607 و 1845) التي أفترض أنها مستخدمة في تحليل معامل Pearson & # x27s؟ هي موضع تقدير أي رؤى.

أو بالنسبة إلى كوست ، اقرأ مقالة كوست التي يقتبسون منها.

يمكن أن يكون هناك أيضًا قيمتان مختلفتان. واحد هو قيمة عتبة الصورة الفعلية المستخدمة لتحديد ماهية كائن نقطة ثم واحد للصيغة.

سؤال حول خلفية الطرح في لطخة غربية عندما يكتشف الجسم المضاد الأولي كلا الشكلين الإسطوانيين لبروتين محل اهتمام.

مرحبًا ، أقوم بتحليل صورة لطخة غربية. المنطقة التي أعتبرها كخلفية هي منطقة مستطيلة (مع نفس مساحة المستطيل الذي يحيط بشريط البروتين) فوق نطاق البروتين الذي يهمني.

أعلم أنه عند طرح الخلفية ، يجب أن تكون الطريقة التي تستخدمها متسقة عبر جميع اللطخات التي تم تحليلها.

ومع ذلك ، بالنسبة لبروتين واحد مهم ، يكتشف الجسم المضاد الأولي كلا الشكلين الإسطوانيين للبروتين.

الوزن الجزيئي لأحد الأشكال الإسوية هو 47 كيلو دالتون بينما الآخر 51 كيلو دالتون ، لذا فإن نطاقات البروتين قريبة جدًا من بعضها البعض.

بالنسبة إلى الشكل الإسوي 47 كيلو دالتون ، لا يمكنني استخدام المنطقة الموجودة أعلى النطاقات مباشرةً كخلفية حيث توجد نطاقات البروتين للشكل الإسوي 51 كيلو دالتون.

في هذا السيناريو ، هل سيكون من المقبول استخدام المنطقة الواقعة أسفل نطاقات 47 كيلو دالتون مباشرةً كخلفية (وتطبيق هذا باستمرار عبر جميع البقع التي بحثت فيها عن هذا البروتين)؟ هي موضع تقدير أي رؤى.

لماذا لا يمكنك الحصول على تقدير دقيق من صور لطخة غربية ذات خلفية عالية؟

مرحبًا ، أقوم بتحليل صور لطخة غربية وبعضها له خلفية غير متساوية / ملطخة عبر الغشاء. لقد سمعت أنه لا يمكنك الحصول على تقدير دقيق لمستويات البروتين المستهدفة من صور لطخة غربية حيث الخلفية غير متساوية.

أقوم بطرح الخلفية عن طريق رسم مستطيل (وهي نفس المنطقة مثل المستطيل الذي يحدد نطاق البروتين الخاص بي) في الجزء العلوي من كل حارة ، وطرح الكثافة المدمجة لمستطيل الخلفية هذا من الكثافة المتكاملة لفرقة البروتين الخاصة بي.

كنت أتساءل لماذا حتى بعد طرح الخلفية لن يكون القياس الكمي دقيقًا؟

بما أنه لن & # x27t طرح الخلفية لكل نطاق بروتين صحيح لأي اختلافات في شدة النطاق بين الممرات بسبب الخلفية غير المستوية؟ هي موضع تقدير أي رؤى.

& # x27m لست خبيرًا ولكن إذا كانت لديك خلفية غير متسقة (أي ملطخة / غير متساوية) ، فستكون إزالة الخلفية أكثر صعوبة لأنه سيكون هناك ارتباك بشأن ما يمكن اعتباره خلفية.

IDK مجرد فكرة. بعض الأشخاص الأكثر ذكاءً يجب أن يكونوا هنا في أي لحظة الآن. هاها

آمل أن يساعد تعليقي منشورك في الحصول على بعض الجاذبية قبل الميلاد & # x27d أود معرفة الإجابة.

عند قياس مساحة المجموعات في ImageJ باستخدام وظيفة تحليل الجسيمات ، كيف يمكنك تأكيد ما إذا كانت مساحة المجموعات بالميكرونات مربعة؟

مرحبًا ، أنا جديد نسبيًا على ImageJ ، وأنا أقوم بتحليل صور خلايا CHO. أقوم بحساب عدد مجموعات البروتين في الخلايا باستخدام وظيفة & # x27Analyze Particles & # x27. أريد أن أحصل على مساحة مجموعاتي بالميكرونات مربعة (ميكرومتر ^ 2). أعلم أن وظيفة & # x27Analyze Particles & # x27 تعرض مساحة كل مجموعة في النتائج. ومع ذلك ، لست متأكدًا من كيفية تأكيد ما إذا كانت مساحة مجموعاتي بالميكرونات مربعة.

لست متأكدًا من كيفية معرفة ما إذا كانت أبعاد صورتي بالميكرونات أو البكسل. لدي المعلومات التالية معروضة في الجزء العلوي من صورتي.

وهذه هي إعدادات & # x27Set Scale & # x27:

كنت أتساءل ، بالنظر إلى المعلومات الواردة أعلاه ، هل سيكون من الصحيح بالنسبة لي أن افترض أن وحدات المساحة التي تم قياسها بواسطة ImageJ هي بالميكرونات المربعة؟ هي موضع تقدير أي رؤى.

انتقل إلى Image & gtproperties وشاهد ما تم تعيينه. إذا كانت هناك وحدة عرض بالبكسل بالميكرونات فإنها تكون بالميكرونات.

بالنسبة للتحليل ، فأنا متأكد من أنه في أي وحدة هي & # x27s في الخصائص. لاختبارها ببساطة ، ابحث عن المنطقة ، ثم تحقق مما إذا كانت منطقية تقريبًا. على سبيل المثال ، ابحث عن مجموعة صغيرة وشاهد عدد وحدات البكسل الموجودة مقارنة بالمنطقة. أو عتبة ذلك بحيث توجد نقطة صغيرة ونرى ما هي. إذا كان هناك 10 بكسل والمنطقة تقول 1 فإنها تكون بالميكرونات ، وإلا فإن وحدات البكسل الخاصة بها.

اسمحوا لي أن أعرف إذا كان هذا يساعد!

شكرا لك على الرد! :) لقد راجعت وحدة عرض البكسل في الخصائص وهي بالميكرونات.

لقد قمت بتكبير الصورة بشكل قريب جدًا وقمت بتحديد مربع حيث لا يوجد سوى بكسل واحد بالداخل. قمت بقياس المنطقة و # x27s 0.011. إذا كانت الوحدات بالبكسل ، فأنا أفترض أن مساحة التحديد ستكون 1 (مربع بكسل).

هل تعتقد أنه سيكون من الصحيح أن أقول إن ImageJ تقيس المساحة بالميكرونات المربعة بالنظر إلى المساحة التي حصلت عليها؟

نعم ، يجب أن يكون هذا مربعًا بالميكرونات. لكن حاول إنشاء مستطيل باستخدام أمر ماكرو. هذا هو الشكل العام:

هنا & # x27s واحد في الأصل ، 1000 × 1000 بكسل:

ثم قم بقياس المنطقة المراد فحصها.

شكرًا لك :) لقد قمت بتشغيل أمر الماكرو ، فقد حصلت على مساحة 10622.694 لذا ليست # x27s بالبكسل (نظرًا لأن المنطقة لو كانت بالبكسل فستكون 1000.000).

عند طرح الخلفية من صورة لطخة غربية ، هل من الأفضل استخدام منطقة واحدة أم مناطق متعددة؟

مرحبًا ، أنا أعمل على تحليل صورة لطخة غربية وأحاول تحسين طريقة طرح الخلفية من نطاقات البروتين المستهدفة على البقعة الخاصة بي. الطريقة التي أطرح بها الخلفية حاليًا هي رسم مستطيل (وهي نفس منطقة المستطيل الذي يحدد نطاق البروتين الذي يهمني) في الجزء العلوي من كل حارة ، وطرح الكثافة المتكاملة لمستطيل الخلفية هذا من الكثافة المتكاملة من فرقة البروتين الخاصة بي.

ومع ذلك ، فقد قرأت على الإنترنت أن بعض الأشخاص يختارون ممرًا فارغًا حيث لم يتم تحميل أي بروتين ، ويحددون منطقة مستطيلة في هذا الممر. تعتبر هذه المنطقة المستطيلة كخلفية وتستخدم لجميع نطاقات البروتين.

أتساءل ما إذا كانت هذه الطريقة أفضل من إنشاء مستطيل خلفية لكل حارة؟ السبب في أنني أقوم بعمل مستطيل في الخلفية لكل حارة هو أن بعض البقع لديها خلفية ملطخة / غير متساوية ، بسبب الربط غير المحدد وفقاعات الهواء. لكن العديد من البقع لديها خلفية موحدة.


لا ينبغي أن تكون حاوية النفايات مبطنة بالبلاستيك ، حيث يمكن أن تتسبب البطانة في حدوث انهيار بسبب تراكم الأطراف أعلى من المتوقع. يمكن تنظيف حاوية النفايات بمحلول إيثانول 70٪.

نظرًا لملاحظات العبور العادية ، لن يكون للوحات الإعدادية المخزنة في اتجاه غير صحيح لبضعة أيام تأثير كبير. ومع ذلك ، فكلما طالت مدة بقاء الألواح في اتجاه غير صحيح سيزيد من خطر فشل الاختبار. يوصى بشدة بتخزين لوحات الإعدادية في اتجاهها الصحيح في أسرع وقت ممكن. تحقق دائمًا من وجود تسرب قبل الاستخدام.


التصور

إذا تم استخدام الألواح الفلورية ، فيمكن رؤية عدد من المركبات من خلال إضاءة اللوحة بأشعة UV قصيرة الموجة. يتسبب التسقية في ظهور بقع داكنة على سطح اللوحة. يجب أن تكون هذه البقع الداكنة محاطة بدائرة بقلم رصاص. بالنسبة للمركبات غير النشطة للأشعة فوق البنفسجية ، يمكن استخدام عدد من البقع الكيميائية. يمكن أن تكون عامة جدًا ، أو يمكن أن تكون محددة لجزيء معين أو مجموعة وظيفية.

يعتبر اليود من أكثر البقع شيوعًا. توضع الألواح في مرطبان يحتوي على بلورات اليود ، أو تُغطى بهلام السيليكا مع انتشار اليود في جميع الأنحاء ، لمدة دقيقة واحدة تقريبًا. تكون معظم المركبات العضوية مصبوغة بشكل مؤقت باللون البني. بعض البقع الشائعة الاستخدام هي البرمنجنات ، وموليبدات الأمونيوم السيريك (CAM) ، و p-anisaldehyde. يمكن حفظها في برطمانات تُغمس فيها الأطباق أو في زجاجات رذاذ.

لتطوير صفيحة تحتوي على برمنجنات ، قم برش اللوح أو غمسه وتسخينه بمسدس حراري. ثبت اللوحة على ارتفاع 10 إلى 20 سم فوق مسدس الحرارة حتى يتبخر الماء السائب. ثم حرك اللوح إلى ارتفاع من 5 إلى 10 سم فوق مسدس الحرارة وقم بتسخينه حتى تظهر بقع بيضاء / صفراء / بنية. سيؤدي ارتفاع درجة الحرارة إلى تحويل اللوحة بأكملها إلى اللون البني ، مما يحجب البقع. إذا تم استخدام الألواح الزجاجية ، فغالبًا ما يكون من الأسهل رؤية البقع من خلال الغطاء لأنه يصعب زيادة درجة الحرارة. تم تطوير الألواح الملطخة CAM و p-anisaldehyde بالمثل. إن ارتفاع درجة حرارة الألواح الملطخة CAM يحول كل شيء إلى اللون الأزرق.


تراص البكتيريا والفيروسات

تم تطوير استخدام اختبارات التراص لتحديد البكتيريا العقدية في عشرينيات القرن الماضي بواسطة ريبيكا لانسفيلد بالعمل مع زملائها أ. دوتشيز وأوزوالد أفيري. [1] استخدمت الأجسام المضادة للتعرف عليها بروتين م، وهو عامل ضراوة على العقديات ضروري لقدرة البكتيريا على التسبب في التهاب الحلق. يعد إنتاج الأجسام المضادة ضد البروتين M أمرًا حاسمًا في تكوين استجابة وقائية ضد البكتيريا.

استخدم لانسفيلد antisera لإظهار أن السلالات المختلفة من نفس النوع العقديات التعبير عن إصدارات مختلفة من بروتين M ، وهو ما يفسر سبب إصابة الأطفال التهاب الحلق مرارا وتكرارا. صنف لانسفيلد المكورات العقدية الحالة للدم بيتا في العديد من المجموعات بناءً على الاختلافات المستضدية في السكريات الخاصة بالمجموعة الموجودة في جدار الخلية البكتيرية. السلالات تسمى السيروفار لأنها متباينة باستخدام أمصال مضادة. من المهم تحديد السيروفار الموجود في تفشي المرض لأن بعض السيروفارس قد تسبب مرضًا أكثر خطورة من غيرها.

الشكل 2. تم ربط الأجسام المضادة ضد ستة مصل مختلف من بكتيريا المجموعة أ بخرز اللاتكس. تم خلط كل من مستحضرات الأجسام المضادة الستة مع البكتيريا المعزولة من المريض. تدل الكتل الصغيرة الموجودة في البئر 4 على تراص ، وهو غائب عن جميع الآبار الأخرى. يشير هذا إلى أن السيروفار المرتبط بالبئر 4 موجود في عينة المريض. (الائتمان: تعديل العمل من قبل الجمعية الأمريكية لعلم الأحياء الدقيقة)

الطريقة التي طورها Lancefield هي أ فحص التراص المباشر، لأن الخلايا البكتيرية نفسها تلتصق. تُستخدم استراتيجية مماثلة بشكل أكثر شيوعًا اليوم عند تحديد السيروفار للبكتيريا والفيروسات ، ومع ذلك ، لتحسين تصور التراص ، قد يتم ربط الأجسام المضادة بالخامل. حبات اللاتكس. هذه التقنية تسمى فحص التراص غير المباشر (أو فحص تثبيت اللاتكس) ، لأن تراص الحبيبات هو علامة لربط الجسم المضاد ببعض مستضد آخر (الشكل 2). يمكن استخدام الاختبارات غير المباشرة للكشف عن وجود أجسام مضادة أو مستضدات معينة.

لتحديد الأجسام المضادة في مصل المريض ، يتم ربط المستضد المعني بخرز اللاتكس. عند مزجها مع مصل المريض ، فإن الأجسام المضادة ستربط المستضد ، وتربط حبات اللاتكس بشكل متقاطع وتتسبب في تراص الحبيبات بشكل غير مباشر وهذا يشير إلى وجود الجسم المضاد (الشكل 3). غالبًا ما تستخدم هذه التقنية عند البحث عن IgM الأجسام المضادة ، لأن هيكلها يوفر أقصى قدر من الارتباط المتبادل. أحد الأمثلة المستخدمة على نطاق واسع لهذا الاختبار هو اختبار عامل الروماتويد (RF) لتأكيد تشخيص التهاب المفاصل الروماتويدي. RF هو ، في الواقع ، وجود الأجسام المضادة IgM التي ترتبط بجسم المريض مفتش. سوف تتلألأ RF حبات اللاتكس المطلية بـ IgG.

في الاختبار العكسي ، يمكن اكتشاف المستضدات القابلة للذوبان في مصل المريض عن طريق ربط أجسام مضادة محددة (عادةً mAbs) بحبات اللاتكس وخلط هذا المركب مع المصل (الشكل 3).

الشكل 3. (أ) سوف تتراكم حبات اللاتكس المطلية بمستضد عند مزجها مع مصل المريض إذا كان المصل يحتوي على أجسام مضادة IgM ضد المستضد. (ب) سوف تتراكم حبات اللاتكس المطلية بالأجسام المضادة عند مزجها مع مصل المريض إذا كان المصل يحتوي على مستضدات خاصة بالأجسام المضادة.

تُستخدم اختبارات التراص على نطاق واسع في البلدان المتخلفة التي قد تفتقر إلى المرافق المناسبة لزراعة البكتيريا. على سبيل المثال ، ملف اختبار فيدال، وتستخدم لتشخيص حمى التيفوديبحث عن تراص السالمونيلا المعوية الأنواع الفرعية التيفي في مصل المريض. يعد اختبار Widal سريعًا وغير مكلف ومفيدًا لرصد مدى تفشي المرض ، ومع ذلك ، فهو ليس دقيقًا مثل الاختبارات التي تتضمن استنبات البكتيريا. غالبًا ما ينتج عن اختبار Widal نتائج إيجابية خاطئة في المرضى الذين يعانون من إصابات سابقة بأنواع فرعية أخرى من السالمونيلا، وكذلك السلبيات الكاذبة في المرضى الذين يعانون من فرط بروتين الدم أو نقص المناعة.

بالإضافة إلى ذلك ، فإن اختبارات التراص مقيدة بحقيقة أن المرضى عمومًا لا ينتجون مستويات يمكن اكتشافها من الأجسام المضادة خلال الأسبوع الأول (أو لفترة أطول) من الإصابة. يقال أن المريض قد خضع الانقلاب المصلي عندما تصل مستويات الجسم المضاد إلى عتبة الكشف. عادةً ما يتزامن الانقلاب المصلي مع ظهور علامات المرض وأعراضه. ومع ذلك ، في حالة الإصابة بفيروس نقص المناعة البشرية ، على سبيل المثال ، يستغرق حدوث الانقلاب المصلي 3 أسابيع ، وفي بعض الحالات ، قد يستغرق وقتًا أطول بكثير.

على غرار تقنيات اختبار حلقة الترسيبيتين ومقايسات البلاك ، من المعتاد تحضير تخفيفات متسلسلة ذات شقين لمصل المريض وتحديد عيار الجسم المضاد التراص الموجود. نظرًا لأن مستويات الأجسام المضادة تتغير بمرور الوقت في كل من الاستجابات المناعية الأولية والثانوية ، فمن خلال فحص العينات بمرور الوقت ، يمكن اكتشاف التغييرات في عيار الجسم المضاد. على سبيل المثال ، مقارنة بين عيار أثناء ال مرحلة حادة من عدوى مقابل عيار من مرحلة النقاهة سوف يميز ما إذا كانت العدوى حالية أو حدثت في الماضي. من الممكن أيضًا مراقبة مدى استجابة نظام المناعة لدى المريض لمسببات الأمراض.

شاهد هذا الفيديو الذي يوضح تفاعلات التراص مع حبات اللاتكس.

فكر في الأمر

  • كيف يتم استخدام التراص لتمييز السيروفار عن بعضهم البعض؟
  • في اختبار حبة اللاتكس لاختبار الأجسام المضادة في مصل المريض ، ما هي الخرزات المطلية؟
  • ماذا حدث عندما خضع المريض للانقلاب المصلي؟

التراص الدموي

يسمى تراص خلايا الدم الحمراء التراص الدموي. أحد الاختبارات الشائعة التي تستخدم التراص الدموي هو اختبار كومبس المباشر، ويسمى أيضًا اختبار الجلوبيولين المضاد البشري المباشر (DAT)، والتي تبحث بشكل عام عن الأجسام المضادة غير المتراصة. يمكن للاختبار أيضًا اكتشاف المكمل المرتبط بخلايا الدم الحمراء.

غالبًا ما يتم استخدام اختبار كومبس عندما يقوم المولود الجديد بذلك اليرقان، اصفرار الجلد الناجم عن ارتفاع تركيزات البيليروبين في الدم ، وهو نتاج لانهيار الهيموجلوبين في الدم. يستخدم اختبار كومبس لتحديد ما إذا كانت خلايا الدم الحمراء للطفل مرتبطة بالأجسام المضادة للأم. تعمل هذه الأجسام المضادة على تنشيط المكمل ، مما يؤدي إلى تحلل خلايا الدم الحمراء واليرقان اللاحق. تشمل الحالات الأخرى التي يمكن أن تسبب اختبارات كومبس المباشرة الإيجابية تفاعلات نقل الدم الانحلالي, فقر الدم الانحلالي المناعي الذاتي، عدد كريات الدم البيضاء المعدية (التي تسببها فيروس ابشتاين بار), مرض الزهري، و الميكوبلازما التهاب رئوي. يمكن أيضًا رؤية اختبار كومبس المباشر الإيجابي في بعض أنواع السرطان وكرد فعل تحسسي لبعض الأدوية (مثل البنسلين).

غالبًا ما تكون الأجسام المضادة المرتبطة بخلايا الدم الحمراء في هذه الحالات مفتش، وبسبب اتجاه مواقع ارتباط المستضد على IgG والحجم الكبير نسبيًا لخلية الدم الحمراء ، فمن غير المحتمل حدوث أي تراص مرئي. ومع ذلك ، يمكن الكشف عن وجود IgG المرتبط بخلايا الدم الحمراء عن طريق الإضافة كاشف كومبس، مضاد يحتوي على أجسام مضادة IgG المضادة للإنسان (التي يمكن دمجها مع مضادات المكمل) (الشكل 4). كاشف كومبس يربط IgG المرتبط بخلايا الدم الحمراء المجاورة وبالتالي يعزز التراص.

يوجد أيضًا ملف اختبار كومبس غير المباشر معروف ب اختبار مضاد الجلوبيولين غير المباشر (IAT). هذا يفحص الفرد بحثًا عن الأجسام المضادة ضد مستضدات خلايا الدم الحمراء (بخلاف مستضدات A و B) غير المقيدة في مصل المريض (الشكل 4). يمكن استخدام IAT لفحص النساء الحوامل بحثًا عن الأجسام المضادة التي قد تسببها مرض انحلالي لحديثي الولادة. يمكن استخدامه أيضًا قبل إجراء عمليات نقل الدم. تتم مناقشة المزيد من التفاصيل حول كيفية تنفيذ IAT أدناه.

الشكل 4. انقر للحصول على صورة أكبر. تظهر الخطوات في اختبارات كومبس المباشرة وغير المباشرة في الرسم التوضيحي.

الأجسام المضادة التي ترتبط بخلايا الدم الحمراء ليست السبب الوحيد للتراص الدموي. ترتبط بعض الفيروسات أيضًا بخلايا الدم الحمراء ، ويمكن أن يتسبب هذا الارتباط في التراص عندما تربط الفيروسات خلايا الدم الحمراء. على سبيل المثال، فيروسات الانفلونزا نوعان مختلفان من المسامير الفيروسية تسمى نيورامينيداز (ن) و هيماجلوتينين (H) ، وقد سمي الأخير لقدرته على تراص خلايا الدم الحمراء (انظر الفيروسات). وبذلك نستطيع استخدام خلايا الدم الحمراء للكشف عن وجود فيروس الأنفلونزا بواسطتها فحوصات التراص الدموي المباشر (HA) ، حيث يتسبب الفيروس في تراص مرئي لخلايا الدم الحمراء. ال النكاف و الحصبة الألمانية يمكن أيضًا اكتشاف الفيروسات باستخدام HA.

في أغلب الأحيان ، أ التخفيف المتسلسل يتم استخدام مقايسة التراص الفيروسي لقياس عيار أو تقدير كمية الفيروس المنتج في زراعة الخلايا أو لإنتاج اللقاح. يمكن تحديد عيار فيروسي باستخدام HA مباشر عن طريق إجراء تخفيف متسلسل للعينة المحتوية على الفيروس ، بدءًا من تركيز عالٍ من العينة يتم تخفيفه بعد ذلك في سلسلة من الآبار. أعلى تخفيف ينتج تراصًا مرئيًا هو العيار. يتم إجراء الفحص في لوحة ميكروتيتر مع آبار على شكل V أو مستديرة القاع. في حالة وجود فيروسات تراصية ، تتكتل خلايا الدم الحمراء والفيروسات معًا وتنتج حصيرة منتشرة فوق قاع البئر. في حالة عدم وجود الفيروس ، تتدحرج خلايا الدم الحمراء أو ترسب إلى قاع البئر وتشكل حبيبات كثيفة ، ولهذا السبب لا يمكن استخدام الآبار المسطحة (الشكل 5).

الشكل 5. يخلط المعلق الفيروسي بكمية معيارية من خلايا الدم الحمراء. لا يظهر تراص خلايا الدم الحمراء عند غياب الفيروس ، وتشكل الخلايا حبيبات مضغوطة في قاع البئر. في وجود الفيروس ، يتشكل ترسب وردي منتشر في البئر. (أسفل الائتمان: تعديل العمل من قبل الجمعية الأمريكية لعلم الأحياء الدقيقة)

يمكن استخدام تعديل مقايسة HA لتحديد عيار الأجسام المضادة للفيروسات. إن وجود هذه الأجسام المضادة في مصل المريض أو في المصل المضاد المنتج في المختبر سوف يحيد الفيروس ويمنعه من تراص الخلايا الحمراء ، مما يجعل هذا مقايسة تثبيط التراص الدموي الفيروسي (مطار حمد الدولي). في هذا الاختبار ، يتم خلط مصل المريض بكمية معيارية من الفيروس. بعد فترة حضانة قصيرة ، يتم إضافة كمية معيارية من خلايا الدم الحمراء ويلاحظ التراص الدموي. عيار مصل المريض هو أعلى تخفيف يمنع التراص (الشكل 6).

الشكل 6. في هذا قياس الأثر الصحّي ، خضع المصل الذي يحتوي على أجسام مضادة لفيروس الإنفلونزا إلى تخفيفين متسلسلين في صفيحة ميكروترية. ثم تم إضافة خلايا الدم الحمراء إلى الآبار. يحدث التراص فقط في تلك الآبار حيث كانت الأجسام المضادة مخففة للغاية لتحييد الفيروس. أعلى تركيز يحدث عنده التراص هو عيار الأجسام المضادة في مصل المريض. في حالة هذا الاختبار ، يُظهر النموذج A عيارًا يبلغ 128 ، ويظهر النموذج C عيارًا يبلغ 64. (الائتمان: تعديل العمل بواسطة Evan Burkala)

فكر في الأمر

  • ما هي آلية الكشف عن الفيروسات في مقايسة التراص الدموي؟
  • ما هي نتيجة التراص الدموي التي تخبرنا عن عيار الفيروس في عينة؟

الحيوانات في المختبر

تم تعلم الكثير مما نعرفه اليوم عن جهاز المناعة البشري من خلال الأبحاث التي أجريت باستخدام الحيوانات - في المقام الأول ، الثدييات - كنماذج. إلى جانب البحث ، تُستخدم الثدييات أيضًا لإنتاج معظم الأجسام المضادة ومكونات جهاز المناعة الأخرى اللازمة للتشخيص المناعي. تم تطوير كل من اللقاحات والتشخيصات والعلاجات والطب التحويلي بشكل عام من خلال البحث باستخدام نماذج حيوانية.

ضع في اعتبارك بعض الاستخدامات الشائعة لحيوانات المختبر لإنتاج مكونات الجهاز المناعي. تستخدم خنازير غينيا كمصدر مكمل ، والفئران هي المصدر الأساسي للخلايا لصنع mAbs. يمكن استخدام mAbs في البحث وللأغراض العلاجية. تربى Antisera في مجموعة متنوعة من الأنواع ، بما في ذلك الخيول والأغنام والماعز والأرانب. عند إنتاج مصل مضاد ، عادة ما يتم حقن الحيوان مرتين على الأقل ، ويمكن استخدام المواد المساعدة لتعزيز استجابة الجسم المضاد. الحيوانات الأكبر حجمًا المستخدمة في صنع الأمصال يتم حصادها بشكل متكرر على مدى فترات طويلة من الزمن ، مع القليل من الضرر للحيوانات ، ولكن هذا ليس هو الحال عادة للأرانب. على الرغم من أنه يمكننا الحصول على بضعة مليمترات من الدم من أوردة أذن الأرانب ، فإننا نحتاج عادةً إلى كميات أكبر ، مما يؤدي إلى موت الحيوانات.

كما نستخدم الحيوانات لدراسة المرض. الطريقة الوحيدة للنمو اللولبية الشاحبة لدراسة مرض الزهري في الحيوانات الحية. يمكن زراعة العديد من الفيروسات في زراعة الخلايا ، لكن النمو في زراعة الخلايا لا يخبرنا كثيرًا عن كيفية استجابة الجهاز المناعي للفيروس. عند العمل على مرض تم اكتشافه حديثًا ، ما زلنا نستخدم افتراضات كوخ ، التي تتطلب التسبب في المرض في حيوانات المختبر باستخدام مسببات الأمراض من الثقافة النقية كخطوة حاسمة في إثبات أن كائنًا دقيقًا معينًا هو سبب المرض. كانت دراسة انتشار البكتيريا والفيروسات في مضيفات الحيوانات ، وكيفية استجابة الجهاز المناعي للمضيف ، أمرًا محوريًا لأبحاث علم الأحياء الدقيقة لأكثر من 100 عام.

في حين أن ممارسة استخدام حيوانات المختبر أمر ضروري للبحث العلمي والتشخيص الطبي ، يعترض الكثير من الناس بشدة على استغلال الحيوانات لمنفعة الإنسان. هذه الحجة الأخلاقية ليست حجة جديدة - في الواقع ، كانت إحدى بنات تشارلز داروين & # 8217s ناشطة في مكافحة التشريح (تشريح الحيوانات الحية هو ممارسة قطع أو تشريح حيوان حي لدراسته). يقر معظم العلماء بضرورة وجود قيود على المدى الذي يمكن فيه استغلال الحيوانات لأغراض البحث. أدت الاعتبارات الأخلاقية إلى قيام المعاهد الوطنية للصحة (NIH) بوضع لوائح صارمة بشأن أنواع الأبحاث التي يمكن إجراؤها. تتضمن هذه اللوائح أيضًا إرشادات للمعاملة الإنسانية لحيوانات المختبر ، ووضع معايير لإسكانها ورعايتها والقتل الرحيم. The NIH document “Guide for the Care and Use of Laboratory Animals” makes it clear that the use of animals in research is a privilege granted by society to researchers.

The NIH guidelines are based on the principle of the three R’s: replace, refine, and reduce. Researchers should strive to يحل محل animal models with nonliving models, يحل محل vertebrates with invertebrates whenever possible, or use computer-models when applicable. يجب عليهم refine husbandry and experimental procedures to reduce pain and suffering, and use experimental designs and procedures that خفض the number of animals needed to obtain the desired information. To obtain funding, researchers must satisfy NIH reviewers that the research justifies the use of animals and that their use is in accordance with the guidelines.

At the local level, any facility that uses animals and receives federal funding must have an Institutional Animal Care and Use Committee (IACUC) that ensures that the NIH guidelines are being followed. The IACUC must include researchers, administrators, a veterinarian, and at least one person with no ties to the institution, that is, a concerned citizen. This committee also performs inspections of laboratories and protocols. For research involving human subjects, an Institutional Review Board (IRB) ensures that proper guidelines are followed.


Detection of Alkaline Phosphatase by Time-Resolved Fluorescence

2 DNA Dot Blot Hybridization Assay Protocol

A dot blot DNA hybridization assay can be performed on nylon membranes in a manner similar to that described for Southern blotting above, omitting the Southern transfer procedure. All solution volumes should be scaled as described previously, except for sample DNA. Typical results of a dot blot analysis are presented in Fig. 5 .

Fig. 5 . Dot blot هند Ill-digested pBR322 DNA. Samples contain (from left) 250, 125, 63, 31, 16, 8, 4, 2, 1,0 pg pBR322. REALL-M substrate was incubated for 2 hr.

Prepare dilutions of sample DNA in DNA dilution buffer. Denature the sample at 100 °C for 10 min and place on ice. Spot samples in 2–5 ميكرومترl volumes on Nytran nylon membrane (0.45 μm) and allow to dry. Irradiate the membrane with 254 nm UV light for 3 min or alternately place in a vacuum oven at 80 °C for 1 to 2 hr. 2–5.

These are performed exactly as described for Southern blot protocol.


Purpose and function of blocking steps

The membrane supports used in western blotting have a high affinity for proteins. Therefore, after the transfer of the proteins from the gel, it is important to block the remaining surface of the membrane to prevent nonspecific binding of the detection antibodies during subsequent steps. A variety of blocking buffers ranging from milk or normal serum to highly purified proteins have been used to block free sites on a membrane. The blocking buffer should improve the sensitivity of the assay by reducing background interference and improving the signal-to-noise ratio. The ideal blocking buffer will bind to all potential sites of nonspecific interaction, eliminating background altogether without altering or obscuring the epitope for antibody binding.

The proper choice of blocker for a given blot depends on the antigen itself and on the type of detection label used. For example, in applications where AP conjugates are used, a blocking buffer in TBS should be selected because PBS interferes with alkaline phosphatase. For true optimization of the blocking step for a particular immunoassay, empirical testing is essential. Many factors, including various protein-protein interactions unique to a given set of immunoassay reagents, can influence nonspecific binding. The most important parameter when selecting a blocker is the signal-to-noise ratio, measured as the signal obtained with a sample containing the target analyte, as compared to that obtained with a sample without the target analyte. Using inadequate amounts of blocker will result in excessive background staining and a reduced signal-to-noise ratio. Using excessive concentrations of blocker may mask antibody-antigen interactions or inhibit the marker enzyme, again causing a reduction of the signal-to-noise ratio. When developing any new immunoassay, it is important to test several different blockers for the highest signal-to-noise ratio in the assay. No single blocking agent is ideal for every occasion since each antibody-antigen pair has unique characteristics.

Protein Detection Technical Handbook

This 84-page handbook provides a deep dive into the last step in the western blot workflow—protein detection. With a variety of detection techniques to choose from (chemiluminescence, fluorescence or chromogenic), you can select a technology to match your experimental requirements and the instruments you have available. Whether for quick visualization or precise quantitation, single-probe detection or multiplexing—Thermo Fisher Scientific offers a range of reagents and kits for western blot detection and subsequent analysis.


xCT, also called SLC7A11, is the light chain component of the cysteine/glutamate amino acid exchange transporter system Xc (1,2). System Xc is composed of two subunits, the light chain (xCT) and the heavy chain (CD98hc, SLC3A2) and functions by cellular uptake of cysteine in exchange for glutamate in a 1:1 ratio (1,2). The human xCT gene is located on chromosome 4q28.3 and is synthesized as a 12-pass transmembrane protein with both the N- and C-terminals located intracellularly (2, 3). xCT is a 501 amino acids (aa) protein with a theoretical molecular weight of 55.4 kDa (3, 4). xCT expression serves many functional purposes in cells including redox balance, ferroptosis, and chemotherapy or cancer drug resistance (1-3, 5-7). Import of cysteine by xCT plays a role in promoting oxidative stress response as cysteine is a precursor for glutathione synthesis (2, 3, 5-7). Glutathione is a cofactor for ROS-detoxifying enzymes, including glutathione peroxidase (GPX), which help defend from cellular ROS-induced damage (2, 3, 5-7). In addition to its antioxidant role, xCT also utilizes glutathione and GPX to inhibit ferroptosis, which is iron-dependent, non-apoptotic cell-death that occurs with overproduction of lipid hydroperoxides (1-3, 5-7). As cancer cells often experience high oxidative stress, it is understandable that xCT is overexpressed in a variety of cancer types, such as acute myeloid leukemia and breast cancer, and affects cancer growth, invasion, metastasis, and prognosis (1-3, 5-7). xCT expression has also been shown to play a role in glutathione-mediated drug resistance during cancer treatment (1,5,7). However, studies have shown that xCT knockdown results in increased tumor cell death, highlighting its suitability as a druggable target (1,5,7). Specifically, the xCT inhibitors Sulfasalazine, an approved anti-inflammatory drug, and Erastin, a small molecule inhibitor, are potential therapeutic modalities for treating a variety of cancers when used in combination with radiotherapy or immunotherapy (1-3, 5-7).

1. Liu, J., Xia, X., & Huang, P. (2020). xCT: A Critical Molecule That Links Cancer Metabolism to Redox Signaling. Molecular therapy : the journal of the American Society of Gene Therapy. https://doi.org/10.1016/j.ymthe.2020.08.021

2. Koppula, P., Zhang, Y., Zhuang, L., & Gan, B. (2018). Amino acid transporter SLC7A11/xCT at the crossroads of regulating redox homeostasis and nutrient dependency of cancer. Cancer communications. https://doi.org/10.1186/s40880-018-0288-x

3. Lin, W., Wang, C., Liu, G., Bi, C., Wang, X., Zhou, Q., & Jin, H. (2020). SLC7A11/xCT in cancer: biological functions and therapeutic implications. American journal of cancer research.


شاهد الفيديو: Λεωνίδας Μαράκης - Πέτα τη Φριτέζα. Το Πρωινό - ANT1 HD (ديسمبر 2022).