معلومة

خصائص الأحماض الأمينية التي تحدد خصائصها الكيميائية؟

خصائص الأحماض الأمينية التي تحدد خصائصها الكيميائية؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

ما هو الجانب الكيميائي للأحماض الأمينية التي ينتج عنها خصائص مختلفة مثل أن الخصائص الكيميائية والفيزيائية لعديد الببتيدات تختلف مع كل من محتوى الأحماض الأمينية وترتيب الأحماض الأمينية؟


يبدو جادًا وكأنه واجبك المنزلي ، لذا سيكون من الأفضل أن تقوم بالبحث. ومع ذلك ، كنقطة انطلاق ، يمكن أن تكون الأحماض الأمينية قطبية وغير قطبية. تتسبب هذه الخصائص في قوى جذب متفاوتة بين الأحماض الأمينية والبيئة المحيطة بها. الموقع يغير الطريقة التي يمكن أن يتفاعلوا بها. اسأل إذا كنت غير متأكد من شيء ما :)


الخصائص الفيزيائية والكيميائية للأحماض الأمينية

يتم تحديد الخصائص الفيزيائية والكيميائية للبروتين من خلال الخصائص المماثلة للأحماض الأمينية فيه.

ذرة α-carbon لجميع الأحماض الأمينية ، باستثناء الجلايسين ، غير متماثلة وهذا يعني أن أربع كيانات كيميائية مختلفة (ذرات أو مجموعات من الذرات) مرتبطة بها. نتيجة لذلك ، يمكن أن يوجد كل من الأحماض الأمينية ، باستثناء الجليسين ، في ترتيبين مختلفين مكانيًا أو هندسيًا (أي الأيزومرات) ، وهما صورتان متطابقتان تشبه اليدين اليمنى واليسرى.

تظهر هذه الايزومرات خاصية الدوران البصري. الدوران البصري هو دوران مستوى الضوء المستقطب ، والذي يتكون من موجات ضوئية تهتز في مستوى واحد أو اتجاه واحد فقط. يقال إن محاليل المواد التي تقوم بتدوير مستوى الاستقطاب تكون نشطة بصريًا ، وتسمى درجة الدوران الدوران البصري للمحلول. الاتجاه الذي يتم فيه تدوير الضوء مصمم بشكل عام على أنه موجب أو د، من أجل dextrorotatory (إلى اليمين) ، أو ناقص ، أو ل، من أجل المصعد (إلى اليسار). بعض الأحماض الأمينية هي من نوع dextrorotatory ، والبعض الآخر هو levorotatory. باستثناء عدد قليل من البروتينات الصغيرة (الببتيدات) التي تحدث في البكتيريا ، فإن الأحماض الأمينية التي تحدث في البروتينات هي أحماض أمينية.

في البكتيريا ، تم العثور على د-ألانين وبعض الأحماض الأمينية الأخرى كمكونات للجراميسيدين والباسيتراسين. هذه الببتيدات سامة للبكتيريا الأخرى وتستخدم في الطب كمضادات حيوية. تم العثور على d -alanine أيضًا في بعض ببتيدات الأغشية البكتيرية.

على عكس معظم الأحماض العضوية والأمينات ، فإن الأحماض الأمينية غير قابلة للذوبان في المذيبات العضوية. في المحاليل المائية ، تكون أيونات ثنائية القطب (zwitterions ، أو أيونات هجينة) تتفاعل مع الأحماض أو القواعد القوية بطريقة تؤدي إلى تحييد الأطراف السالبة أو الموجبة الشحنة ، على التوالي. بسبب تفاعلاتها مع الأحماض القوية والقواعد القوية ، تعمل الأحماض الأمينية كمثبطات لتركيزات أيون الهيدروجين (H +) أو أيون الهيدروكسيد (OH-). في الواقع ، كثيرًا ما يستخدم الجلايسين كمخزن مؤقت في نطاق الأس الهيدروجيني من 1 إلى 3 (المحاليل الحمضية) ومن 9 إلى 12 (المحاليل الأساسية). في المحاليل الحمضية ، يكون للجليسين شحنة موجبة وبالتالي ينتقل إلى الكاثود (القطب السالب لدائرة كهربائية ذات تيار مباشر مع أطراف في المحلول). ومع ذلك ، فإن شحنتها سالبة في المحاليل القلوية ، حيث تهاجر إلى القطب الموجب (القطب الموجب). عند الرقم الهيدروجيني 6.1 ، لا ينتقل الجلايسين ، لأن كل جزيء له شحنة موجبة وأخرى سالبة. يسمى الرقم الهيدروجيني الذي لا يهاجر عنده الأحماض الأمينية في مجال كهربائي بالنقطة المتساوية الكهربية. تحتوي معظم الأحماض الأحادية الأمينية (أي تلك التي تحتوي على مجموعة أمينية واحدة فقط) على نقاط متساوية كهربية مماثلة لتلك الموجودة في الجلايسين. ومع ذلك ، فإن النقاط المتساوية الكهربية لأحماض الأسبارتيك والغلوتاميك قريبة من الرقم الهيدروجيني 3 ، وتلك الخاصة بالهيستيدين والليسين والأرجينين عند الأس الهيدروجيني 7.6 و 9.7 و 10.8 على التوالي.


مقدمة

تكيفت الحياة على الأرض مع مجموعة واسعة بشكل مثير للإعجاب من البيئات في جزء كبير منها عن طريق بناء بوليمرات بروتينية متنوعة باستخدام مجموعة من 20 فقط من الأحماض الأمينية المشفرة وراثيًا. تشير سطور متعددة من الأدلة إلى أن مجموعة واسعة من الأحماض الأمينية ، بما في ذلك العديد من الأحماض الأمينية غير المستخدمة في البروتينات المشفرة بيولوجيًا ، كانت متاحة من التوليف اللاأحيائي قبل أصل الحياة 1،2،3،4. حتى بافتراض أن استخدام الحياة للأحماض الأمينية كان متحيزًا من خلال مصادر ماقبل حيوية معقولة ، والتي يوجد عدد كبير منها ، يبدو أن نصف الأحماض الأمينية المشفرة وراثيًا نشأت على أنها "اختراعات" لأنظمة الحياة المبكرة - اشتقاقات كيميائية جديدة لنظائر أبسط خلال وقت مبكر. التطور الأيضي 5. مجتمعة ، تشير هاتان النظرتان إلى أن مجموعة الأحماض الأمينية المدمجة في الترميز الجيني لا تمثل سوى جزء صغير من المجموعة الأوسع للبدائل التي ربما تم استخدامها 6،7. لذلك يمكن أن تمثل مجموعة الأحماض الأمينية المشفرة وراثيًا تكيفًا أساسيًا ، تم تشكيله عن طريق الانتقاء الطبيعي لإعطاء أقصى قدر من مزايا اللياقة. لقد أثبت هذا النموذج أنه متسق مع تنبؤات النمو التطوري لأبجدية الأحماض الأمينية 8 ويكشف التحليل الإحصائي البسيط أن الأحماض الأمينية المشفرة وراثيًا تظهر بالفعل بشكل جماعي خصائص فيزيائية غير عادية بالنسبة للمجموعات العشوائية من الأحماض الأمينية 9.

بينما وجدت الدراسات السابقة دعمًا قويًا لفكرة أن الأحماض الأمينية العشرين المشفرة وراثيًا تظهر خصائص غير عشوائية وتكيفية كمجموعة 9،10 ، فإن قوة هذه النتائج محدودة بنطاق الأحماض الأمينية البديلة التي تم النظر فيها. اعتبرت التحليلات السابقة ما مجموعه 76 حمضًا أمينيًا على الأكثر: 50 تم تحديدها في نيزك مورشيسون (يمثل الأحماض الأمينية المعقولة مسبقًا بما في ذلك الأحماض الأمينية المشفرة Gly و Ala و Val و Pro و Glu و Asp و Leu و Ile). الأحماض الأمينية المشفرة المتبقية غير موجودة في Murchison و 14 وسيطًا من المسارات الأيضية التي تصنع بها الكائنات الحية المعاصرة الأحماض الأمينية (التي تمثل الأحماض الأمينية المتاحة للكائنات الحية من خلال الابتكار التطوري). تشير الأعمال الحديثة التي طبقت المعلوماتية الكيميائية وتوليد البنية على مسألة مساحة الأيزومر المحيطة بالأحماض الأمينية المشفرة وراثيًا إلى احتمالات أكثر بكثير مما كان متصورًا سابقًا ، وترقيمها (اعتمادًا على معايير تكوين الهيكل) في نطاق يتراوح بين عدة آلاف إلى بضعة مليارات 11. يدعو هذا الاكتشاف إلى التشكيك في قوة الأدلة المتعلقة بالصفات التكيفية للأحماض الأمينية المشفرة بالنسبة إلى مجموعة الخلفية المكونة من 76 بديلًا فقط. هل الصفات الخاصة المتصورة للأحماض الأمينية المشفرة مجرد قطعة أثرية من الحجم الصغير لمجموعة المقارنة؟

نختبر هنا ما إذا كانت الخصائص التكيفية غير العشوائية المرصودة لمجموعة الأحماض الأمينية المشفرة وراثيًا تظل قوية عند مقارنتها بمجموعة أكبر بكثير وأكثر شمولاً من الاحتمالات الكيميائية مما كان متاحًا في السابق. نبدأ أيضًا في استكشاف بعض "المجموعات الأفضل" لأول مرة ، والتي ، نظرًا لصفاتها التكيفية ، قد تكون مرشحة معقولة للكيمياء الحيوية البديلة.


تصميم الببتيد

يمكن تصميم الببتيدات دي نوفو أو بناءً على تسلسل الببتيد من البروتينات الأصلية ، اعتمادًا على التطبيق المطلوب. يمكن تعديل الببتيدات الاصطناعية لتغيير خصائصها أو شكلها ، أو تمييزها للتنقية أو الكشف ، أو اقترانها بالمواد المناعية لإنتاج الأجسام المضادة أو تمييزها نظريًا لتقدير كمية البروتين. الببتيدات هي جزيئات حيوية معقدة لها خصائص كيميائية وفيزيائية فريدة نتيجة مباشرة لتركيبها من الأحماض الأمينية. تركز هذه الصفحة على العناصر الرئيسية لتصميم الببتيد التي تؤثر على التركيب والنقاء والاستقرار وكيف يمكن تعديلها.

يتعلم أكثر

حدد المنتجات

طول الببتيد متغير ويعتمد على التطبيق الذي يتم استخدامه من أجله. على سبيل المثال ، تعتبر الببتيدات 10-20 من الأحماض الأمينية في الطول مثالية لإعداد الجسم المضاد ، في حين أن الببتيدات المستخدمة في دراسات الهيكل / الوظيفة يمكن أن تكون أكثر تنوعًا. على الرغم من أن التطورات التكنولوجية قد مكنت استراتيجيات تخليق الببتيد الحالية من أن تكون أكثر فاعلية من أي وقت مضى ، إلا أن نقاء الببتيدات الخام المركبة محدود بطول الببتيد المقترح. مع زيادة طول الببتيد ، تزداد كمية الشوائب التي يجب إزالتها من الببتيدات المتنامية بعد كل دورة اقتران نزع الحماية. بالإضافة إلى ذلك ، تتطلب تسلسلات الببتيد الأطول مزيدًا من تفاعلات الاقتران بين الببتيد المتنامي والحمض الأميني التالي في التسلسل. مع كل دورة اقتران ، يفشل عدد صغير من تفاعلات الاقتران على الببتيدات الفردية في خليط التفاعل ، مما يؤدي إلى زيادة تركيز الببتيدات المقطوعة (عمليات الحذف) في التفاعل مع زيادة طول الببتيد الذي يتم تصنيعه. يرتبط تركيز الببتيد كامل الطول المُصنَّع في تفاعل عكسيًا بطول الببتيد المقترح ، لذلك ، مع زيادة طول الببتيد ، ينخفض ​​العائد بسبب الصعوبة المتزايدة في تنقية المنتج منخفض الوفرة من الخام. خليط بينما يمكن تصنيع الببتيدات 75 من الأحماض الأمينية في الطول ، فإن المحصول في تفاعل التوليف سيكون ضعيفًا مقارنة بالعائد عند تصنيع الببتيدات الأقصر.

تمثيل رسومي للعلاقة بين طول الببتيد وعائد الببتيد كامل الطول. نظرًا للطبيعة الدورية لطرق تخليق الببتيد ، فإن تركيز الببتيد كامل الطول المركب في تفاعل معين يرتبط عكسيًا بطول الببتيد المقترح.

يمكن تصميم الببتيدات دي نوفو أو بناءً على تسلسل الببتيد من البروتينات الأصلية ، اعتمادًا على التطبيق المطلوب. يمكن تعديل الببتيدات الاصطناعية لتغيير خصائصها أو شكلها ، أو تمييزها للتنقية أو الكشف ، أو اقترانها بالمواد المناعية لإنتاج الأجسام المضادة أو تمييزها نظريًا لتقدير كمية البروتين. الببتيدات هي جزيئات حيوية معقدة لها خصائص كيميائية وفيزيائية فريدة نتيجة مباشرة لتركيبها من الأحماض الأمينية. تركز هذه الصفحة على العناصر الرئيسية لتصميم الببتيد التي تؤثر على التركيب والنقاء والاستقرار وكيف يمكن تعديلها.

يتعلم أكثر

حدد المنتجات

يتم تجميع الأحماض الأمينية وفقًا لمعالجتها المائية ، ويؤثر تضمين أو استبعاد الأحماض الأمينية الكارهة للماء أو المحبة للماء في تسلسل الببتيد على القدرة على تصنيع الببتيد أو إذابة المنتج النهائي في المحاليل المائية.

تصنيفات الأحماض الأمينية.
مسعور (غير قطبي)Ala، Ile، Leu، Met، Phe، Trp، Val
غير مشحون (قطبي)Asn و Cys و Gly و Gln و Pro و Ser و Thr و Tyr
حمضي (قطبي)Asp ، Glu
أساسي (قطبي)صاحب ، ليس ، أرج

ستؤثر الببتيدات التي تحتوي على نسبة عالية من الأحماض الأمينية الكارهة للماء سلبًا على قابلية الذوبان في المحاليل المائية. القاعدة الأساسية في تصميم الببتيدات القابلة للذوبان هي التأكد من أن 1 من كل 5 أحماض أمينية مشحونة. إذا تعذر تحقيق ذلك ، فيمكن استبدال الأحماض الأمينية في تسلسل الببتيد غير الحرجة لوظيفة الببتيد بمخلفات مشحونة. هذا ، بالطبع ، قد يؤثر على طبيعة الببتيد ، لذلك يجب النظر بعناية في البدائل.

في حين أنه من الصعب تحديد قابلية الذوبان الدقيقة للببتيدات دون اختبار تجريبي ، إلا أن هناك إرشادات عامة يمكن استخدامها للتنبؤ بقابلية ذوبان الببتيد:

  • عادة ما تكون الببتيدات الأقصر من 5 بقايا قابلة للذوبان في المحاليل المائية ، إلا إذا كان التسلسل بأكمله يتكون من أحماض أمينية كارهة للماء.
  • عادة ما تكون الببتيدات المحبة للماء التي تحتوي على بقايا مشحونة بنسبة 25٪ و & lt25٪ من الأحماض الأمينية الكارهة للماء قابلة للذوبان في المحاليل المائية.
  • قد تكون الببتيدات الكارهة للماء المحتوية على 50٪ أو أكثر من البقايا الكارهة للماء غير قابلة للذوبان أو قابلة للذوبان جزئيًا فقط في المحاليل المائية. يجب أولاً إذابة هذه الببتيدات في مذيبات عضوية مثل ثنائي ميثيل سلفوكسيد (DMSO) ، ثنائي ميثيل فورماميد (DMF) أو أسيتونيتريل قبل التخفيف الدقيق في المحاليل المائية.
  • الببتيدات التي تحتوي على نسبة عالية جدًا (& gt 75٪) من D أو E أو H أو K أو N أو Q أو R أو S أو T أو Y قادرة على بناء روابط هيدروجينية بين الجزيئات (روابط متقاطعة) وبالتالي تشكل مواد هلامية في المحاليل المائية. يجب إما إذابة هذه الببتيدات في مذيبات عضوية أو يجب تعديل الرقم الهيدروجيني للعازل.

إلى جانب طول الببتيد ، يمكن لبعض الأحماض الأمينية أو مجموعات الأحماض الأمينية أن تؤثر سلبًا على تخليق الببتيد أو تنقيته أو قابليته للذوبان أو ثباته. يمكن استبدال هذه الأحماض الأمينية بالأحماض الأمينية المحافظة مثل الألانين أو الجلايسين ، أو حذفها أو استبدالها بنظيرها ، اعتمادًا على الحمض الأميني المحدد. اعتمادًا على التطبيق ، قد يعتمد الببتيد على البروتينات الأصلية ، وغالبًا ما تحتوي التسلسلات على كل من الأحماض الأمينية الضرورية لوظيفتها في اختبار معين وتلك التي ليست ضرورية وتعمل فقط في القدرة الهيكلية. مع هذه الأنواع من الببتيدات ، فإن القاعدة الأساسية هي إجراء أي تعديلات أو بدائل على المخلفات غير الأساسية. هناك طريقة أخرى لمعالجة الأحماض الأمينية الصعبة أو التوليفات غير المواتية في التسلسلات الأصلية وهي إما تغيير التسلسل المحاذي للتسلسل الأصلي بشكل طفيف لجعله أكثر ملاءمة أو تفكيك التوليفات غير المواتية.

تمثيل رسومي لتحويل تسلسل الببتيد لتجنب الأحماض الأمينية غير المواتية. إلى جانب استبدال الأحماض الأمينية المحافظة بتلك التي قد تتداخل مع تطبيق معين أو تؤثر سلبًا على التوليف أو التنقية ، يمكن أحيانًا تغيير التسلسلات القائمة على البروتينات الأصلية بشكل طفيف إما لاستبعاد الأحماض الأمينية (المشار إليها بالسهم الأحمر) أو تفكيك التسلسلات غير المواتية.

النقاط التالية هي إرشادات في تصميم de novo أو الببتيدات الأصلية التي لها تركيبة تفضل التوليف والتنقية والتخزين والذوبان.

سيستين و ميثيونين عرضة للأكسدة السريعة ، والتي يمكن أن تؤثر سلبًا على انقسام مجموعات الحماية أثناء التخليق وتنقية الببتيد اللاحقة. لتجنب ذلك ، يمكن استبدال السيستين بالسيرين والميثيونين بالنورليوسين (Nle). تكون السيستينات المتعددة الموجودة على الببتيد عرضة لتكوين روابط ثنائي كبريتيد ما لم يتم إضافة عامل اختزال مثل ديثيوثريتول (DTT) إلى المخزن المؤقت أو استبدال السيستين بمخلفات السيرين. يمكن أن تؤثر بقايا السيستين في الببتيدات المستخدمة لإنتاج الجسم المضاد على شغف الجسم المضاد ، لأن السيستين الحرة غير شائعة في الجسم الحي وبالتالي قد لا يتم التعرف عليها من خلال بنية الببتيد الأصلية.

N- طرفي الجلوتامين غير مستقر ، لأنه يشكل بيروجلوتامات دورية تحت ظروف حمضية أثناء حماية انقسام المجموعة. يمكن منع ذلك عن طريق أسيتيل الجلوتامين N-terminal أو عن طريق استبدال الجلوتامين بحمض بيروجلوتاميك مُشكل مسبقًا أو حمض أميني محافظ.

N- الهليون الطرفي يجب تجنب ذلك ، لأن مجموعة الحماية الطرفية N الهليون قد يكون من الصعب إزالتها أثناء الانقسام. لذلك ، قم بإزالة أو استبدال الحمض الأميني N- طرفي.

حمض الأسبارتيك يمكن أن يخضع للتحلل المائي ويسبب انقسام الببتيد في ظل الظروف الحمضية عندما يقترن بالجليسين أو البرولين أو السيرين. تجنب هذه المجموعات إذا أمكن عن طريق الاستبدال أو فصلها عن طريق تغيير التسلسل.

سيرين متعدد أو برولين يمكن أن تتسبب المخلفات في تسلسل في عمليات حذف كبيرة أثناء التخليق ، وخاصة مخلفات البرولين ، والتي يمكن أن تخضع لأزمرة رابطة الدول المستقلة / العابرة وتقليل نقاء الببتيد.

سلسلة من الجلوتامين ، الأيزولوسين ، الليوسين ، الفينيل ألانين ، الثريونين ، التيروزين أو فالين يمكن أن يسبب β صفائح ، والتي تسبب إذابة غير كاملة أثناء تخليق الببتيد ، مما يؤدي إلى الحذف. الاستبدال المحافظ للأسباراجين بالجلوتامين أو السيرين للثريونين ، إضافة برولين أو جلايسين كل حمض أميني ثالث أو تغيير التسلسل يمكن أن يتفكك β صفائح.


محتويات

تمتص الأحماض الأمينية العطرية الأشعة فوق البنفسجية بطول موجة يزيد عن 250 نانومتر وتنتج الفلورة. تُستخدم هذه الخاصية في التحليل الكمي ، لا سيما في تحديد تركيزات هذه الأحماض الأمينية في المحلول. [2] تحقق ذلك من خلال استخدام مطياف ضوئي للأشعة فوق البنفسجية ومعادلة قانون بير لامبرت. [3] معظم البروتينات سيكون لها أقصى امتصاص عند 280 نانومتر بسبب وجود الأحماض الأمينية العطرية في بنيتها الأولية. ومع ذلك ، نظرًا لوجود العديد من الأحماض الأمينية العطرية ، فإن هذه الطريقة منخفضة الدقة من أجل التخفيف من هذه المشكلة ، ويجب أن يكون البروتين المطلوب نقيًا ، وامتصاصه المولي معروف. بالإضافة إلى ذلك ، فإن البروتين الذي لا يحتوي على أحماض أمينية عطرية لن يكون له أقصى امتصاص عند حوالي 280 نانومتر. يمكن أن يؤدي وجود الأحماض النووية في البروتين إلى تقليل دقة الطريقة بشكل أكبر نظرًا لوجود حلقات البيورين والبيريميدين ، والتي لها أقصى امتصاص عند حوالي 260 نانومتر. يمتلك فينيل ألانين امتصاصًا ضعيفًا نسبيًا مقارنةً بالأحماض الأمينية العطرية القياسية الأخرى ، ولا يمكن اكتشاف وجوده في البروتين إلا في حالة عدم وجود التربتوفان والتيروزين. [4] الحد الأقصى لامتصاصه يحدث عند 257 نانومتر. [4] وبالتالي ، فهي ذات تألق ضعيف نسبيًا. يمتلك التربتوفان أعلى امتصاص نسبي بالمقارنة مع الأحماض الأمينية العطرية القياسية الأخرى ، حيث يحدث أقصى امتصاص عند 280 نانومتر. [4] لا تقوم السلسلة الجانبية للتربتوفان بالمعايرة. يحدث أقصى امتصاص للتيروزين عند 274 نانومتر. [4] في التفاعلات الكيميائية ، يمكن أن يعمل التيروزين كمحب للنيوكليوفيل. [5] تلعب الأحماض الأمينية العطرية أيضًا دورًا مهمًا في تفاعلات بروتين الجليكان.

تحرير مسارات التخليق الحيوي

Shikimate Pathway تحرير

في النباتات ، يؤدي مسار الشيكيمات أولاً إلى تكوين الكوريزمات ، وهي مقدمة للفينيل ألانين والتيروزين والتربتوفان. هذه الأحماض الأمينية العطرية هي مشتقات للعديد من المستقلبات الثانوية ، وكلها ضرورية للوظائف البيولوجية للنبات ، مثل هرمونات الساليسيلات والأوكسين. يحتوي هذا المسار على إنزيمات يمكن تنظيمها بواسطة مثبطات ، والتي يمكن أن توقف إنتاج الكوريزمات ، وفي النهاية الوظائف البيولوجية للكائن الحي. تعمل مبيدات الأعشاب والمضادات الحيوية عن طريق تثبيط هذه الإنزيمات المشاركة في التخليق الحيوي للأحماض الأمينية العطرية ، مما يجعلها سامة للنباتات. [6] يستخدم الجليفوسات ، وهو نوع من مبيدات الأعشاب ، للتحكم في تراكم الخضر الزائدة. بالإضافة إلى تدمير الخضر ، يمكن أن يؤثر الجليفوسات بسهولة على الحفاظ على ميكروبيوتا الأمعاء في الكائنات الحية المضيفة عن طريق تثبيط سينسيز 5-enolpyruvylshikinate-3-phosphate الذي يمنع التخليق الحيوي للأحماض الأمينية العطرية الأساسية. يؤدي تثبيط هذا الإنزيم إلى اضطرابات مثل أمراض الجهاز الهضمي وأمراض التمثيل الغذائي. [7]

تحرير الأحماض الأمينية العطرية

غالبًا ما تعمل الأحماض الأمينية العطرية كسلائف للجزيئات الأخرى. على سبيل المثال ، في إنتاج الأدرينالين ، فينيل ألانين هو جزيء البداية. رد الفعل موضح أدناه:

يعتبر التيروزين أيضًا مقدمة لتخليق الأوكتوبامين والميلانين في العديد من الكائنات الحية. [8] في إنتاج هرمون الغدة الدرقية ، يعمل فينيل ألانين أيضًا كمقدمة أولية:

في إنتاج السيروتونين ، التربتوفان هو جزيء البداية ، كما هو موضح أدناه:

بالإضافة إلى ذلك ، فإن الهيستدين هو مقدمة للهستامين. التربتوفان هو جزيء البداية في تركيب التربتامين والسيروتونين والأوكسين والكينورينين والميلاتونين. [8]

تحرير المتطلبات الغذائية

تحصل الحيوانات على الأحماض الأمينية العطرية من نظامها الغذائي ، ولكن يجب على جميع النباتات والكائنات الدقيقة أن تصنع أحماضها الأمينية العطرية من خلال مسار shikimate المكلف من الناحية الأيضية من أجل صنعها. فينيل ألانين ، تريبتوفان ، هيستيدين هي أحماض أمينية أساسية للحيوانات. نظرًا لعدم تصنيعها في جسم الإنسان ، يجب اشتقاقها من النظام الغذائي. يعتبر التيروزين شبه أساسي ، لذلك يمكن تصنيعه بواسطة الحيوان ، ولكن فقط من الفينيل ألانين. Phenylketonuria ، وهو اضطراب وراثي يحدث نتيجة عدم القدرة على تكسير فينيل ألانين ، ويرجع ذلك إلى نقص إنزيم فينيل ألانين هيدروكسيلاز. يمكن أن يتسبب نقص التربتوفان الغذائي في توقف نمو الهيكل العظمي. [9] الإفراط في تناول الأحماض الأمينية العطرية بما يتجاوز المستويات التي تم الحصول عليها من خلال الاستهلاك الطبيعي للبروتين قد يؤدي إلى ارتفاع ضغط الدم ، [10] وهو أمر قد لا يلاحظه أحد لفترة طويلة لدى الأفراد الأصحاء. يمكن أن يكون ناتجًا عن عوامل أخرى مثل استخدام الأعشاب والأطعمة المختلفة مثل الشوكولاتة التي تثبط إنزيمات أوكسيديز أحادي الأمين بدرجات متفاوتة ، وكذلك بعض الأدوية. يمكن للأمينات العطرية النادرة مثل التيرامين أن تحل محل النورإبينفرين من الحويصلات الطرفية أحادي الأمين ويحدث هذا في الأشخاص الذين يتناولون مثبطات أكسيداز أحادي الأمين إلى حد يهدد حياتهم. متلازمة الحفاض الأزرق هي مرض وراثي جسمي مقهور ينتج عن ضعف امتصاص التربتوفان في الجسم.


شرح: ما هي الأحماض والقواعد؟

غالبًا ما يستخدم الكيميائيون اختبارًا - اختبار يتغير فيه لون مادة كيميائية خاصة على بعض أشرطة الاختبار - لتحديد ما إذا كان بعض السائل (هنا ، عصير الليمون والماء والصابون) عبارة عن حمض أم قاعدة.

ozergok / iStock / Getty Images Plus

شارك هذا:

13 نوفمبر 2019 الساعة 9:32 صباحًا

إذا أخبرك الكيميائي أن الماء والصابون أساسي ، فهو لا يصفه بالبساطة. إنها تشير إلى هيدروكسيد الصوديوم المستخدم في صنع الصابون وهو مادة قلوية (AL-kuh-lin). أساسي - أو قلوي - يصف خصائص جزيئات معينة في محلول. هذه المواد هي عكس الأحماض - مثل أحماض الستريك والأسكوربيك والماليك التي تعطي عصير الليمون حموضة التجعيد.

تتكون ذرة الهيدروجين من بروتون (جسيم موجب الشحنة) ، يدور حوله إلكترون (جسيم سالب الشحنة). وفقًا لتعريف Brønsted-Lowry ، تتمتع الجزيئات الحمضية بالقدرة على التخلي عن هذا البروتون - التبرع به - لجزيء آخر. pikepicture / iStock / Getty Images Plus

على مر التاريخ ، ابتكر الكيميائيون تعريفات مختلفة للأحماض والقواعد. اليوم ، يستخدم الكثير من الناس نسخة Brønsted-Lowry. يصف الحمض على أنه جزيء يعطي البروتون - نوع من الجسيمات دون الذرية ، يسمى أحيانًا أيون الهيدروجين - من إحدى ذرات الهيدروجين. على الأقل ، يخبرنا ذلك أن جميع أحماض برونستيد-لوري يجب أن تحتوي على الهيدروجين كأحد اللبنات الأساسية الخاصة بهم.

يتكون الهيدروجين ، أبسط ذرة ، من بروتون وإلكترون واحد. عندما يعطي الحمض بروتونه ، فإنه يتمسك بإلكترون ذرة الهيدروجين. هذا هو السبب في أن العلماء يطلقون أحيانًا على الأحماض المتبرعين بالبروتون. سوف تتذوق الأحماض.

يُعرف النوع الموجود في الخل بحمض الخليك (Uh-SEE-tik). يمكن كتابة صيغته الكيميائية إما على شكل C2ح4ا2 أو CH3COOH. حمض الستريك (SIT-rik) هو ما يجعل عصير البرتقال حامضًا. صيغته الكيميائية أكثر تعقيدًا بعض الشيء ويتم كتابتها كـ C6ح8ا7 أو CH2COOH-C (OH) COOH-CH2COOH أو C.6ح5ا7(3−).

على النقيض من ذلك ، فإن قواعد برونستيد-لوري جيدة في سرقة البروتونات ، وسوف يأخذونها بكل سرور من الأحماض. أحد الأمثلة على القاعدة هو الأمونيا. صيغته الكيميائية هي NH3. يمكنك العثور عليه في العديد من منتجات تنظيف النوافذ.

لا يربكك ولكن. . .

يستخدم العلماء أحيانًا مخططًا آخر - نظام لويس - لتحديد الأحماض والقواعد. بدلاً من البروتونات ، يصف تعريف لويس هذا ما تفعله الجزيئات بإلكتروناتها. في الواقع ، لا يحتاج حمض لويس إلى احتواء أي ذرات هيدروجين على الإطلاق. تحتاج أحماض لويس فقط إلى أن تكون قادرة على قبول أزواج الإلكترونات.

توضح Jennifer Roizen أن التعريفات المختلفة مفيدة لمواقف مختلفة. هي كيميائية في جامعة ديوك في دورهام ، نورث كارولاينا ، يقول رويزن: "نستخدم كلا التعريفين في مختبري". "يستخدم معظم الناس كليهما. لكنها تقول إن تطبيقًا معينًا "قد يعتمد على واحد".

الماء (H.2O) محايد كيميائيا. هذا يعني أنه ليس حامضًا ولا أساسًا. لكن اخلط الحمض بالماء وستعمل جزيئات الماء كقواعد. سوف يقطعون بروتونات الهيدروجين من الحمض. تسمى جزيئات الماء المتغيرة الآن الهيدرونيوم (Hy-DROHN-ee-um).

امزج الماء بقاعدة وستلعب تلك المياه دور الحمض. الآن تتخلى جزيئات الماء عن البروتونات الخاصة بها في القاعدة وتصبح ما يعرف باسم جزيئات الهيدروكسيد (Hy-DROX-ID).

لتحديد الأحماض من القواعد ، والقوة النسبية لكل منها ، يميل الكيميائيون إلى استخدام مقياس الأس الهيدروجيني. سبعة محايد. أي شيء يحتوي على درجة حموضة أقل من 7 يكون حامضيًا. أي شيء يحتوي على درجة حموضة أعلى من 7 هو أمر أساسي. كان من أوائل الاختبارات لتحديد الأحماض من القواعد اختبار عباد الشمس. تحول التصحيح الكيميائي إلى الأحمر للأحماض والأزرق للقواعد. يمكن للكيميائيين اليوم أيضًا استخدام ورق مؤشر الأس الهيدروجيني ، والذي يحول كل لون من ألوان قوس قزح للإشارة إلى مدى قوة أو ضعف الحمض أو القاعدة.

كلمات القوة

حامض مصطلح كيميائي للمواد الحامضة التي تحتوي على درجة حموضة أقل من 7.0 (على مقياس مكون من 14 نقطة). غالبًا ما تكون الأحماض قادرة على التهام بعض المعادن مثل الكربونات أو منع تكوينها في المقام الأول. من الناحية الكيميائية ، تُعرف الأحماض بقدرتها على التبرع بالبروتون (أيون الهيدروجين) لمركب آخر أو قبول زوج من الإلكترونات. يُعرف الأول باسم حمض Brønsted-Lowry. يشير الكيميائيون إلى النوع الثاني باسم حمض لويس.

قلوي صفة تصف مادة كيميائية يمكنها قبول بروتون من جزيء آخر ، أو التبرع بزوج من الإلكترونات. يُشار أيضًا إلى المحاليل القلوية على أنها أساسية - كما هو الحال في عكس الحمضي - ولها درجة حموضة أعلى من 7.

الأمونيا غاز عديم اللون ذو رائحة كريهة. الأمونيا مركب مصنوع من عنصري النيتروجين والهيدروجين. يتم استخدامه لصنع الطعام ويتم استخدامه في الحقول الزراعية كسماد. تفرز الأمونيا عن طريق الكلى ، وتمنح البول رائحة مميزة. تحدث المادة الكيميائية أيضًا في الغلاف الجوي وفي جميع أنحاء الكون.

تطبيق استخدام أو وظيفة معينة لشيء ما.

ذرة الوحدة الأساسية للعنصر الكيميائي. تتكون الذرات من نواة كثيفة تحتوي على بروتونات موجبة الشحنة ونيوترونات غير مشحونة. تدور النواة حول سحابة من الإلكترونات سالبة الشحنة.

يتمركز (في الكيمياء) مادة كيميائية يمكنها قبول البروتونات من جزيئات الهيدروجين ، أو التبرع بزوج من الإلكترونات. يشار إلى الحلول الأساسية أيضًا باسم القلوية.

المواد الكيميائية مادة تتكون من ذرتين أو أكثر تتحدان (الرابطة) بنسب وبنية ثابتة. على سبيل المثال ، الماء مادة كيميائية تُصنع عندما ترتبط ذرتان من الهيدروجين بذرة أكسجين واحدة. صيغته الكيميائية هي H2يمكن أن تكون المادة الكيميائية أيضًا صفة لوصف خصائص المواد الناتجة عن تفاعلات مختلفة بين مركبات مختلفة.

إلكترون جسيم سالب الشحنة ، يوجد عادة يدور حول المناطق الخارجية للذرة أيضًا ، وهو حامل للكهرباء داخل المواد الصلبة.

هيدروجين أخف عنصر في الكون. وكغاز ، فهو عديم اللون والرائحة وقابل للاشتعال بدرجة كبيرة. إنه جزء لا يتجزأ من العديد من أنواع الوقود والدهون والمواد الكيميائية التي تشكل الأنسجة الحية. إنه مصنوع من بروتون واحد (يعمل كنواة له) يدور حوله إلكترون واحد.

أيون الهيدروجين نواة موجبة الشحنة لذرة الهيدروجين. يتكون من بروتون واحد.

الهيدرونيوم يرتبط أيون الهيدروجين (H +) بجزيء من الماء (H2س). يصبح H3O + ، وهو الشكل الذي توجد به أيونات الهيدروجين في الماء. يُعرف أيضًا باسم أيون الهيدروجين المائي.

هيدروكسيد يُعرف أيضًا باسم أيون الهيدروكسيد (OH -) ، وهو أيون سالب الشحنة. إنه مصنوع من ذرة هيدروجين مرتبطة بذرة أكسجين.

أيون (صفة مؤينة) ذرة أو جزيء بشحنة كهربائية بسبب فقدان أو اكتساب إلكترون واحد أو أكثر. الغاز المتأين ، أو البلازما ، هو المكان الذي يتم فيه فصل جميع الإلكترونات عن الذرات الأم.

اختبار عباد الشمس اختبار كيميائي بسيط يستخدم لتحديد ما إذا كان بعض المحلول حمضًا أم قاعدة. يتحول ورق عباد الشمس الأزرق إلى اللون الأحمر للأحماض ويتحول ورق عباد الشمس الأحمر إلى اللون الأزرق للقواعد. تم تطويره في البداية في القرن الثالث عشر الميلادي باستخدام مركبات معزولة عن الأشنات.

مركب مجموعة ذرات متعادلة كهربائيًا تمثل أصغر كمية ممكنة من مركب كيميائي. يمكن أن تتكون الجزيئات من أنواع مفردة من الذرات أو من أنواع مختلفة. على سبيل المثال ، يتكون الأكسجين الموجود في الهواء من ذرتين من الأكسجين (O2) يتكون الماء من ذرتين هيدروجين وذرة أكسجين واحدة (H2س).

الجسيم كمية دقيقة من شيء ما.

الرقم الهيدروجيني مقياس حموضة المحلول أو قلويته. الرقم الهيدروجيني 7 محايد تمامًا. الأحماض لها أس هيدروجيني أقل من 7 وكلما كان أبعد من 7 ، كلما كان الحمض أقوى. المحاليل القلوية ، التي تسمى أيضًا القواعد ، لها درجة حموضة أعلى من 7 وكلما كانت أعلى من 7 ، كلما كانت القاعدة أقوى.

بروتون جسيم دون ذري هو أحد اللبنات الأساسية للذرات التي تتكون منها المادة. تنتمي البروتونات إلى عائلة الجسيمات المعروفة باسم الهادرونات.

هيدروكسيد الصوديوم مادة كيميائية تستخدم في صناعة الورق والصابون. يتم استخدامه لجعل الحلول أكثر أساسية (أو قلوية).

دون الذري أي شيء أصغر من الذرة ، وهو أصغر جزء من المادة يحتوي على جميع خصائص أي عنصر كيميائي هو (مثل الهيدروجين أو الحديد أو الكالسيوم).

المذاق من الخصائص الأساسية التي يستخدمها الجسم لاستشعار بيئته ، وخاصة الأطعمة ، وذلك باستخدام مستقبلات (براعم التذوق) على اللسان (وبعض الأعضاء الأخرى).


مراجع

Anfinsen CB ، Redfield RR ، Choate WI ، Page J ، Carroll WR: دراسات حول الهيكل الإجمالي ، الروابط المتقاطعة ، والتسلسلات الطرفية في الريبونوكلياز. J بيول كيم. 1954 ، 207: 201-210.

Crooks GE ، Brenner SE: البنية الثانوية للبروتين: الانتروبيا والارتباطات والتنبؤ. المعلوماتية الحيوية. 2004 ، 20: 1603-1611. 10.1093 / المعلوماتية الحيوية / bth132.

Klepeis JL ، Floudas CA: ASTRO-FOLD: إطار تحسين اندماجي وعالمي للتنبؤ المبدئي للبروتينات ثلاثية الأبعاد من تسلسل الأحماض الأمينية. بيوفيس ج .2003 ، 85: 2119-2146.

Zuker M: خادم الويب Mfold لطي الحمض النووي والتنبؤ بالتهجين. الدقة الأحماض النووية. 2003 ، 31: 3406-3415. 10.1093 / nar / gkg595.http: //www.bioinfo.rpi.edu/applications/mfold/old/rna/form1.cgi

Berg J ، Tymoczko J ، Stryer L: التصميم الجزيئي للحياة. الكيمياء الحيوية. حرره: Stryer L. 2002 ، New York: W.H. فريمان 10: 5

Geserick C ، Meyer HA ، Haendler B: دور عناصر استجابة الحمض النووي كمعدلات خيفية لوظيفة مستقبلات الستيرويد. مول الخلية إندوكرينول. 2005 ، (2 مايو ، Epub قبل الطباعة) ،

Brandon N ، Jovanovic J ، Moss S: الأدوار المتعددة لأنازات البروتين في تعديل وظيفة مستقبلات حمض جاما أمينوبوتيريك (A) وتعبير سطح الخلية. فارماكول هناك. 2002 ، 94: 113-122. 10.1016 / S0163-7258 (02) 00175-4. (إعادة النظر)

Kumarevel TS ، Gromiha MM ، Selvaraj S ، Gayatri K ، Kumar PK: تأثير التفاعلات المتوسطة والطويلة المدى في أنواع مختلفة من البروتينات الكروية القابلة للطي. بيوفيس كيم. 2002 ، 99: 189-198. 10.1016 / S0301-4622 (02) 00183-7.

Gromiha MM ، Selvaraj S: مقارنة بين التفاعلات طويلة المدى وترتيب الاتصال في تحديد معدل الطي لبروتينات الدولتين: تطبيق الترتيب بعيد المدى للتنبؤ بمعدل الطي. J مول بيول. 2001 ، 310: 27-32. 10.1006 / جمبي.2001.4775.

Biro JC، Benyo B، Sansom C، Szlavecz A، Fordos G، Micsik T، Benyo Z: جدول دوري مشترك من الكودونات والأحماض الأمينية. Biochem Biophys Res Commun. 2003 ، 306: 408-415. 10.1016 / S0006-291X (03) 00974-4.

Woese CR: الكود الجيني: الأساس الجزيئي للتعبير الجيني. 1967 ، هاربر وأمبير رو ، نيويورك ، 156-160.

Biro JC ، Biro JMK: تكرار حدوث تسلسلات شبيهة بالموقع في نوكليازات التقييد. المعلوماتية الحيوية BMC. 2004، 5: 30-10.1186 / 1471-2105-5-30.

أيزنبرغ د ، وايس آر إم ، تيرويليجر تي سي ، ويلكوكس دبليو: لحظات كارهة للماء في بنية البروتين. فاراداي سيمب كيم سوسيتيه. 1982 ، 17: 109-120. 10.1039 / fs9821700109.

Biro JC، Fördös G: SeqX: أداة لاكتشاف وتحليل وتصور المواقع المشتركة للمخلفات في هياكل البروتين والحمض النووي. المعلوماتية الحيوية BMC. 2005، 6: 170-10.1186 / 1471-2105-6-170. http://www.janbiro.com/download

Berman HM و Westbrook J و Feng Z و Gilliland G و Bhat TN و Weissig H و Shindyalov IN و Bourne PE: بنك بيانات البروتين. الدقة الأحماض النووية. 2000 ، 28: 235-242. 10.1093 / nar / 28.1.235.http: //www.pdb.org/

Miyazawa S ، Jernigan L: تقدير الاتصال الفعال بين المقيم والمزود بالطاقة من تراكيب البروتين الكريستالية. الجزيئات الكبيرة. 1985 ، 18: 534-553. 10.1021 / ma00145a039.

Miyazawa S ، Jernigan RL: إمكانات بقايا المخلفات مع مصطلح زوج ملامس مفضل ومصطلح كثافة تعبئة عالية غير موات ، من أجل المحاكاة والتركيب. J مول بيول. 1996 ، 256: 623-44. 10.1006 / جمبي.1996.0114.

Junier T, Pagni M: Dotlet: diagonal plots in a web browser. المعلوماتية الحيوية. 2000, 16: 178-179. 10.1093/bioinformatics/16.2.178.http://www.isrec.isb-sib.ch/java/dotlet/Dotlet.html

Cootes AP, Curmi PM, Torda AE: Automated protein design and sequence optimisation: scoring functions and the search problem. علوم هضم البروتين بالعملة. 2000, 3: 255-271. 10.2174/1389203003381351. (review)

Li XQ, Luo LF, Liu CQ: The relation between translation speed and protein secondary structure. Sheng Wu Hua Xue Yu Sheng Wu Wu Li Xue Bao (Shanghai). 2003, 35: 193-196. (in Chinese)

Neher E: How frequent are correlated changes in families of protein sequences. Proc Natl Acad Sci USA. 1994, 91: 98-102.

Levinthal C: How to fold graciously. Mossbauer Spectroscopy in Biological Systems. Edited by: Debrunner P, Tsibris JCM, Munck E. 1969, Proceedings of a Meeting held at Allerton House, Monticello, IL, University of Illinois Press, Urbana, IL, 22-24.

Isogai Y, Ota M, Ishii A, Ishida M, Nishikawa K: Identification of amino acids involved in protein structural uniqueness: implication for de novo protein design. هندسة البروتين. 2002, 15: 555-560. 10.1093/protein/15.7.555.

Brunak S, Engelbrecht J: Protein structure and the sequential structure of mRNA: alpha-helix and beta-sheet signals at the nucleotide level. البروتينات. 1996, 25: 237-252. 10.1002/(SICI)1097-0134(199606)25:2<237::AID-PROT9>3.3.CO2-Y.

Gu W, Zhou T, Ma J, Sun X, Lu Z: Folding type specific secondary structure propensities of synonymous codons. IEEE Trans Nanobioscience. 2003, 2: 150-157. 10.1109/TNB.2003.817024.

Gupta SK, Majumdar S, Bhattacharya TK, Ghosh TC: Studies on the relationships between the synonymous codon usage and protein secondary structural units. Biochem Biophys Res Commun. 2000, 269: 692-696. 10.1006/bbrc.2000.2351.

Gokhale KC, Newnam GP, Sherman MY, YO Chernoff YO: Modulation of prion-dependent polyglutamine aggregation and toxicity by chaperone proteins in the yeast model. J بيول كيم. 2005, (14 Apr, Epub ahead of print),

Fan H, Mark AE: Mimicking the action of folding chaperones in molecular dynamics simulations: application to the refinement of homology-based protein structures. علوم البروتين. 2004, 13: 992-999. 10.1110/ps.03449904.

Walter S, Buchner J: Molecular chaperones-cellular machines for protein folding. Angew Chem Int إد إنجل. 2002, 41: 1098-1113. 10.1002/1521-3773(20020402)41:7<1098::AID-ANIE1098>3.0.CO2-9.


Amino acid characteristics that determine their chemical properties? - مادة الاحياء

الشروط حامض و يتمركز describe chemical characteristics of many substances that we use daily. Acidic things taste sour. Basic or alkaline things taste soapy. Strong acids are corrosive and strong bases are caustic both can cause severe skin damage that feels like a burn. However, mild acids and bases are common and relatively harmless to us. What makes a substance acidic or basic? The following equation is a good place to start:

We begin with two water molecules, and move some hydrogen atoms around. One water molecule gains a hydrogen and therefore takes on a positive charge, while the other water molecule loses a hydrogen atom and therefore becomes negatively charged. ح3O + is called a hydronium ion, and it makes things acidic. OH - is called a hydroxyl ion and it makes things basic. However, in water, there is a balance between hydroniums and hydroxyls so they cancel each others' charges. Pure water is neither acidic or basic it is neutral.

So how does something become acidic or basic? That happens when the hydroniums and the hydroxyls are out of balance. If there are more positively charged hydroniums than negatively charged hydroxyls, then the substance is acidic. If there are more negatively charged hydroxyls than positively charged hydroniums, then the substance becomes basic. pH actually stands for the "potential (or power) of hydrogen."

ملحوظة: Sometimes people write H + as a shorthand for H3O + and that can cause confusion, because sometimes when people write H + they really do mean only H + and not H3O + . Watch out for that, and ask for clarification!

When we dissolve acids in water, we create an excess of hydroniums. When we dissolve bases in water, we create an excess of hydroxyls. Here are two examples. Vinegar, a weak acid, has a chemical formula of CH3COOH. When dissolved in water, it becomes CH3COO - and H + . The H + ions combine with water molecules to form H3O + so the solution becomes acidic. Now let's look at lye, a strong base with the chemical formula NaOH (sodium hydroxide). If we add NaOH to water, it dissociates into Na + and OH - . The sodiums don't do anything important, but the hydroxyls make the solution more basic.

One last question: Why are strong acids and strong bases so nasty? It's because they are out of balance. They either have too many positive charges and are looking for negatives to get back into balance, or they have too many negative charges and are looking for positives to get back into balance. This makes them very reactive with anything they contact. When the positives and negatives are in equal number, they neutralize each other.

What is pH?: pH is the scale on which we measure the strength of acids and bases. pH stands for potential of Hydrogen, and is approximately the negative of the base 10 log of the molar concentration of hydrogen ions, so pH = -log10[H + ]

The pH scale is a measure of acidity on a 14 point scale, where 7 is the neutral midpoint. pH is a لوغاريتمي scale (like the Richter scale for earthquakes), so a pH of 4 is 10 times more acidic than a pH of 5 and 100x more acidic than a pH of 6. You can buy electronic pH meters or pH indicator paper from any biological or lab supply company, which can be used to give you an accurate measurement of the acidic or basic quality of substances you want to test. Try this simulation to determine the pH of some common substances.

Optional Mini-Experiment: Make your own pH indicator using red cabbage juice. Blend 2 cups of chopped red cabbage leaves and 1 cup water in a food processor or electric blender until pieces are tiny and uniform. Strain off the solids and keep the liquid. If you don't have a blender, you can also chop the cabbage coarsely and boil it in water for about 5 minutes until the liquid is dark purple. This purple liquid will change color according to the acidity or alkalinity of substances you want to test. Add about 10 drops of cabbage juice to approximately 1 tablespoon of a test substance. What color does the cabbage juice turn in an acid like white vinegar? What color does the cabbage juice turn in a base such as a baking soda and water solution?

Test the pH of various substances and develop a corresponding color-pH scale. Compare your results with the chart here.

You can also make indicator paper by dipping strips of white paper towel, coffee filters, or white construction paper into the cabbage juice until they are purple. When the purple strips are dry, use a toothpick, soda straw or eye dropper to place a drop of a test solution on the strips. How do the results compare to your pH chart?


الكربوهيدرات

The next of the four molecules of life are carbohydrates. Carbohydrates are an important source of energy. They also provide structural support for cells and help with communication between cells.

A carbohydrate molecule is made of atoms of carbon, hydrogen and oxygen. They are found in the form of either a sugar or many sugars linked together.

A single sugar molecule is known as a monosaccharide. Two sugar molecules bonded together is a disaccharide and many sugar molecules make a polysaccharide. The three different types of carbohydrates are all important for different reasons.

Carbohydrates are the most important sources of energy for many organisms. Plants use the sun’s energy to convert CO ₂ into carbohydrates. The energy of these carbohydrates later allows plants to grow and reproduce.

Many organisms have what is known as a cell wall that surrounds their cell. The cell walls of plants and fungi are made from carbohydrates. Cell walls provide important protection for the cells of plants and fungi.


Polar vs Nonpolar Amino Acids

الأحماض الأمينية هي اللبنات الأساسية للبروتينات. There are several different ways of grouping amino acids based on the structure and properties. Polar amino acids and nonpolar amino acids are categorized based on the polarity of the amino acid. The difference between polar and nonpolar amino acids is that polar amino acids have polarity whereas polarity is absent in nonpolar amino acids.

المرجعي:

1.“Polar Amino Acids.” Polar Amino Acids, Non Polar Amino Acids | [email protected] Available here
2.“Amino Acid.” Wikipedia, Wikimedia Foundation, 16 Mar. 2018. Available here
3.Gorga, Frank R. “Non-Polar Amino Acids.” Non-Polar R Groups, 1999. Available here


شاهد الفيديو: Memorize the 20 amino acids in 20 minutes Part 1 (ديسمبر 2022).