معلومة

تصنيف رقم EC لل synthase؟

تصنيف رقم EC لل synthase؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

يقتبس في ويكيبيديا ما يلي:

بعد تصنيف رقم EC ، ينتمون إلى مجموعة ligases ، حيث تحفز lyases التفاعل العكسي.

ونعلم جميعًا أن الإنزيمات عبارة عن محفزات حيوية تحفز التفاعل في الاتجاهين الأمامي والخلفي.

لذا فإن سؤالي هو كيف يمكن أن يتم تحفيز التفاعل في اتجاه واحد بواسطة إنزيم وفي اتجاه عكسي بواسطة إنزيم آخر؟ إذا افترضنا أنهم يخبرون أن سينثاس اتجاه واحد يعمل مثل ligase وفي اتجاه آخر يعمل مثل lyase ، فكيف يمكن أن يحتوي lyases على أكثر من ركيزة واحدة للتفاعل؟ لأن المنتجات (أكثر من منتج) من الليجاز تعمل الركيزة للتفاعل العكسي.

وهي مقتبسة أيضًا من ويكيبيديا

تختلف Lyases عن الإنزيمات الأخرى من حيث أنها تتطلب ركيزة واحدة فقط للتفاعل في اتجاه واحد ، ولكن ركيزتين للتفاعل العكسي.


سؤال معقول ، لكنه يحتوي على مغالطة. هذا لأن ما يشار إليه بالتفاعلات الأمامية والعكسية التي يتم تحفيزها بواسطة إنزيمات مختلفة بشكل عام ليس، في الواقع ، نفس رد الفعل العام.

ضع في اعتبارك العلاقة بين الحمض النووي ومكوناته (أو RNA أو البروتين أو الأحماض الدهنية). قد تفكر في هذا على أنه:

مكونات الحمض النووي DNA

ولكن في الواقع ، نظرًا لأن التحلل المائي (في الواقع تفاعل هيدرولاز) مفضل ديناميكيًا حراريًا ، يجب أن يقترن تخليق الحمض النووي (تفاعل ليجاز) بالتحلل المائي لثلاثي فوسفات ديوكسينوكليوتيد `` عالي النقل للمجموعة '' من أجل تحويل التوازن في اتجاهه. لذا فإن التفاعلين هما (بشكل مبسط إلى حد ما):

DNA → ن dNMP (محفز بواسطة DNases)

و

ن dNTP → DNA + ن بيروفوسفات (محفزًا بواسطة بوليميراز الحمض النووي)

على الرغم من أنه في ظروف معينة يمكنك إجبار ردود فعل من هذا النوع على عكس اتجاهها ، فإنها تميل إلى أن تكون أحادية الاتجاه في الخلية ، ويتم تصنيفها وفقًا لذلك.

(في هذا النوع من تفاعل الليجاز في الخلية ، هناك عامل آخر يؤثر على الاتجاه المرصود. وهذا هو وجود بيروفوسفاتازات التي تحفز التحلل المائي الديناميكي الحراري للبيروفوسفات إلى أورثوفوسفات ، وإزالة الأول.)

Coda: هل يتم تحفيز التفاعل في الاتجاه العكسي من ligase بالضرورة بواسطة لياز؟

على الرغم من عدم تأثيره على المبدأ الوارد في إجابتي ، إلا أنني أعتقد أن الجزء الأخير من البيان المقتبس من صفحة ويكيبيديا "(synthases) ... ينتمي إلى مجموعة ligases ، مع lyases تحفز رد الفعل العكسي"ليس صحيحًا بشكل عام. كما ذكر أعلاه ، فإن الإنزيمات التي تحفز التفاعلات في الاتجاه العكسي من ligases المتضمنة في "البلمرة" هي بشكل عام هيدرولازات (EC 3.1 ...) ، وليست ليات (EC 4 ...). لم أتمكن على الفور من العثور على مثال على لياز يناسب هذا الوصف. يمكنك الاطلاع على الروابط الموجودة على هذه الصفحة الموثوقة إذا كنت ترغب في متابعة هذا الأمر.


تسمية الإنزيم

إصدار World Wide Web من إعداد G.P. طحلب
كلية العلوم البيولوجية والكيميائية ، جامعة كوين ماري في لندن ،
طريق مايل إند ، لندن ، E1 4NS ، المملكة المتحدة
[email protected]

للبحث عن معلومات حول الإنزيمات في قاعدة البيانات ، انقر هنا.

تحتوي هذه الصفحة على معلومات عامة عن تسمية الإنزيم. يتضمن روابط لوثائق فردية ، وسيزداد عددها كلما تمت مراجعة المزيد من أقسام قائمة الإنزيمات. يتم توفير روابط لقواعد البيانات الأخرى ذات الصلة. كما يقدم نصائح حول كيفية اقتراح إنزيمات جديدة لإدراجها في القائمة ، أو تصحيح الإدخالات الموجودة. توجد قائمة بالاختصارات المستخدمة في قاعدة البيانات.

مقدمة تاريخية

في تسمية الإنزيم عام 1992 كان هناك مقدمة تاريخية. تم تحرير نسخة الويب هذه قليلاً عن تلك الموجودة في الكتاب.

نشرت في تسمية الإنزيم 1992 [المطبعة الأكاديمية ، سان دييغو ، كاليفورنيا ، ISBN 0-12-227164-5 (مقوى) ، 0-12-227165-3 (غلاف عادي)] مع الملحق 1 (1993) ، الملحق 2 (1994) ، الملحق 3 (1995) ، الملحق 4 (1997) والملحق 5 (بتنسيق يورو. J. Biochem. 1994, 223, 1-5 يورو. J. Biochem. 1995, 232, 1-6 يورو. J. Biochem. 1996, 237, 1-5 يورو. J. Biochem. 1997, 250 1-6 و يورو. J. Biochem. 1999, 264، 610-650 على التوالي) [حقوق النشر IUBMB].

سجل كل إنزيم في النهاية تفاصيل وقت نشره لأول مرة في Enzyme Nomenclature أو عند إضافته إلى قاعدة البيانات وتاريخها اللاحق.

نسخة الويب من تسمية الإنزيم

المحتويات الكاملة لـ تسمية الإنزيم ، 1992 (بالإضافة إلى المكملات اللاحقة والتغييرات الأخرى) مذكورة أدناه بترتيب رقم الإنزيم الذي يعطي فقط الاسم الموصى به. يوفر كل إدخال رابطًا لتفاصيل هذا الإنزيم. بدلاً من ذلك ، إذا كنت تبحث عن تفاعل معين مستخدم في تصنيف الإنزيمات ، فإن المخطط العام المحدد بواسطة أول رقمين مذكور أدناه. كل من إدخالات الفئة الفرعية هذه مرتبطة بموقع حيث يتم تقسيم الفئة إلى فئات فرعية فرعية. وترتبط هذه بدورها بقائمة من الأسماء الموصى بها لكل إنزيم في الفئة الفرعية.

يتم سرد الأسماء الشائعة لجميع الإنزيمات المدرجة أدناه ، جنبًا إلى جنب مع أرقام EC الخاصة بهم. في حالة حذف الإنزيم أو نقله إلى رقم EC آخر ، تتم الإشارة إلى هذه المعلومات أيضًا. كل قائمة مرتبطة بأي منهما منفصل إدخالات لكل إدخال أو ملفات ذات ما يصل إلى 50 الانزيمات في كل ملف.

المسرد ومسارات التفاعل والروابط بقواعد البيانات الأخرى

لقد تم البدء في إظهار المسارات التي تشارك فيها الإنزيمات. وهكذا ، على سبيل المثال ، يؤدي الارتباط بموجب EC 5.3.3.2 (أيزوميراز إيزوبنتنيل ثنائي الفوسفات) إلى المسار من الميفالونات إلى التربين ، وتؤدي الروابط تحت EC 1.14.99.7 (سكوالين أحادي أوكسجيناز) و EC 5.4.99.7 (سينثيز لانوستيرول) إلى مسارات لتكوين الستيرويد. بالنسبة إلى الإنزيمات الأخرى ، تمت إضافة إدخال معجم والذي قد يكون مجرد اسم منهجي أو رابط لتمثيل رسومي. المسرد من تسمية الإنزيم ، يمكن أيضا استشارة عام 1992. تم تحديث هذا مع إدخالات المسرد اللاحقة. يحتوي كل إدخال إنزيم على روابط لقواعد بيانات أخرى. بالنسبة للإدخالات الأخيرة ، ربما لم يتم تنفيذ هذه في قاعدة التاريخ الأخرى. للحصول على تفاصيل حول المعلومات المقدمة انقر هنا.

ملحق إنزيم 6 إلى 24 (إلكتروني فقط)

تمت الموافقة في عام 2000 على ست وثائق تسرد الإضافات والتصويبات على الإدخالات السابقة. وتشكل هذه الوثائق مجتمعة الملحق 6.

تمت الموافقة على خمس وثائق في عام 2001 وشكل الملحق 7.

تمت الموافقة على ثلاث وثائق (ستة ملفات) في عام 2002 وشكل الملحق 8.

تمت الموافقة على ثلاث وثائق (خمسة ملفات) في عام 2003 وشكل الملحق 9.

تمت الموافقة على ثلاث وثائق في عام 2004 وشكل الملحق 10.

تمت الموافقة على ست وثائق في عام 2005 وشكل الملحق 11.

تمت الموافقة على أربعة ملفات في عام 2006 وشكل الملحق 12.

تمت الموافقة على ملفين في عام 2007 وشكل الملحق 13.

تمت الموافقة على أحد عشر ملفًا في عام 2008 وشكل الملحق 14.

تمت الموافقة على سبعة ملفات في عام 2009 وشكل الملحق 15.

تمت الموافقة على سبعة ملفات في عام 2010 وشكل الملحق 16.

تمت الموافقة على ثمانية ملفات في عام 2011 وشكل الملحق 17.

تمت الموافقة على خمسة ملفات في عام 2012 وشكل الملحق 18.

تمت الموافقة على ثلاثة ملفات في عام 2013 وشكل الملحق 19.

تمت الموافقة على أربعة ملفات في عام 2014 وشكل الملحق 20.

تمت الموافقة على ثلاثة ملفات في عام 2015 وشكل الملحق 21.

تمت الموافقة على أربعة ملفات في عام 2016 وشكل الملحق 22.

تمت الموافقة على أربعة ملفات في عام 2017 وشكل الملحق 23.

تمت الموافقة على خمسة ملفات في عام 2018 وشكل الملحق 24.

تمت الموافقة على أربعة ملفات في عام 2019 وشكل الملحق 25.

الإدخالات &ينسخ حقوق النشر للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية.

الإدخالات الجديدة المقترحة والإدخالات المنقحة

الاقتراحات الخاصة بإدخالات جديدة إلى قائمة الإنزيمات ومراجعات الإدخالات المنشورة سابقًا متاحة من الملف التالي:

معايير التضمين

قبل إدراج الإنزيم في القائمة ، يلزم وجود دليل تجريبي مباشر على أن الإنزيم المقترح يحفز التفاعل المزعوم بالفعل. لا يعد تشابه التسلسل القريب كافيًا بدون دليل على تحفيز التفاعل ، لأن تغييرًا بسيطًا فقط في التسلسل يكفي لتغيير نشاط أو خصوصية الإنزيم. علاوة على ذلك ، نظرًا لأن التصنيف يعتمد فقط على التفاعل المحفز ، فهناك حالات تحفز فيها البروتينات ذات التسلسلات المختلفة جدًا نفس التفاعل. إن وجود فجوة واضحة في مسار كيميائي حيوي ، لا يكفي ، في حد ذاته ، لأغراض التصنيف.

كيفية اقتراح إدخالات جديدة وتصحيح الإدخالات الموجودة

قد يتم الإبلاغ عن معلومات حول الإنزيمات الجديدة أو التصحيحات للإدخالات الموجودة مباشرةً من صفحات الويب هذه أو باستخدام النموذج المطبوع في الجزء الخلفي من تسمية الإنزيم. تتوفر النصائح حول كيفية اقتراح إنزيمات جديدة لإدراجها في القائمة ، أو تصحيح الإدخالات الموجودة. يمكن أيضًا إرسال التعليقات والاقتراحات حول تصنيف الإنزيمات والتسميات إلى الدكتور أندرو ماكدونالد (قسم الكيمياء الحيوية ، كلية ترينيتي ، دبلن ، دبلن 2 ، أيرلندا)

قواعد تصنيف وتسمية الإنزيمات

في تسمية الإنزيم 1992 كان هناك قسم على المبادئ العامة الموصى بها ونظام الأسماء المنهجية لتصنيف وترقيم الإنزيمات وقواعد التصنيف والتسمية. تم تحرير نسخة الويب هذه قليلاً عن تلك الموجودة في الكتاب.

الروابط لقائمة الفئات الفرعية الفرعية والتي بدورها تسرد الإنزيمات المرتبطة بملفات منفصلة لكل إنزيم ، أو إلى قائمة كجزء من ملف بامتداد ما يصل إلى 50 الانزيمات لكل ملف.


  • المختزل هو المتبرع بالإلكترون.
  • المؤكسد هو متقبل الإلكترون.
  • عادة ما تستخدم هذه المجموعة من الإنزيمات NADP أو NAD + كعوامل مساعدة.
  • أوكسيدوروكتاز: أي إنزيم يحفز تفاعل الأكسدة والاختزال.
  • إنزيم: بروتين كروي يحفز تفاعل كيميائي بيولوجي.
  • يحفز: التحفيز هو التغير في معدل تفاعل كيميائي نتيجة مشاركة مادة تسمى المحفز. على عكس الكواشف الأخرى التي تشارك في التفاعل الكيميائي ، لا يستهلك التفاعل نفسه المحفز.

في الكيمياء الحيوية ، إنزيم أوكسيريدوكتاز هو إنزيم يحفز نقل الإلكترونات من جزيء ، يسمى أيضًا مانح الإلكترون ، إلى مادة مؤكسدة أخرى ، تسمى أيضًا متقبل الإلكترون. عادة ما تستخدم هذه المجموعة من الإنزيمات NADP أو NAD + كعوامل مساعدة.

على سبيل المثال ، سيكون الإنزيم الذي يحفز هذا التفاعل هو أوكسيدوروكتاز: A & ndash + B & rarr A + B & ndash. في هذا المثال ، A هو المختزل (المتبرع للإلكترون) و B هو المؤكسد (متقبل الإلكترون).

في التفاعلات الكيميائية الحيوية ، يصعب أحيانًا رؤية تفاعلات الأكسدة والاختزال ، مثل هذا التفاعل الناتج عن تحلل السكر: Pi + glyceraldehyde-3-phosphate + NAD + & rarr NADH + H + + 1،3-bisphosphoglycerate. في هذا التفاعل ، NAD + هو المؤكسد (متقبل الإلكترون) و glyceraldehyde-3-phosphate هو المختزل (المتبرع بالإلكترون).

شكل: رسم توضيحي لتفاعل الأكسدة والاختزال: رسم توضيحي لتفاعل الأكسدة والاختزال

تصنف أوكسيدوروكتازات على أنها EC 1 في تصنيف الإنزيمات برقم EC. يمكن تصنيف Oxidoreductases إلى 22 فئة فرعية:


آليات الإنزيمات والإنزيمات

أولغا خيرسونكي ، دان س. توفيق ، في المنتجات الطبيعية الشاملة 2 ، 2010

8.03.4.2 تقييم درجة الاختلاط بأرقام EC

هنا نقترح طريقة بسيطة وموضوعية نسبيًا لتقييم درجة الاختلاط باستخدام مقارنة بين أرقام لجنة الإنزيم (EC) للأنشطة الأصلية وغير المختلطة. في الإنزيمات التي تظهر التعددية النوعية ، أو الغموض في الركيزة ، يجب أن تكون أرقام EC لمختلف الركائز هي نفسها ، أو تختلف فقط من خلال الرقم الرابع الذي يميز عمومًا بين الإنزيمات من نفس الفئة. يجب أن يشير الاختلاط التحفيزي إلى الحالات التي تختلف فيها أرقام EC لمختلف الركائز والتفاعلات المحفزة بواسطة نفس الإنزيم في الأرقام الثانية أو الثالثة التي تشير إلى كيمياء مختلفة وفئات مختلفة من الركائز ، أو حتى من خلال الرقم الأول يشير إلى فئة تفاعل مختلفة تمامًا.

الجدول 1 يسرد العديد من الأمثلة على غموض الركيزة والاختلاط التحفيزي. يشير الجدول إلى أرقام المجموعة الأوروبية للأنشطة الأصلية وغير المختلطة ، وبالتالي يصنف اختلاطها وفقًا للاختلافات في أرقام المجموعة الأوروبية. أمثلة نموذجية حيث تعكس الاختلافات في أرقام EC درجة الاختلاط ، والحالات التي قد لا تتم مناقشتها أدناه.

الجدول 1 . أمثلة لتصنيف درجة الاختلاط بناءً على الاختلافات في أرقام EC

إنزيمالنشاط الأصلي (رقم EC)نشاط منحل (رقم EC)نوع الاختلاطمراجع)
1نقلات السلفو الخلوية البشرية (hSULTs)إنزيمات واسعة الخصوصية ، مجموعة السلفونات تنتقل من PAPS إلى الركائز المختلفة EC 2.8.2.X.نقل مجموعة السلفونات من PAPS إلى الركائز المختلفة EC 2.8.2.X.تعدد الأنواع 70
2ترانسفيراز الجلوتاثيونخصوصية الركيزة العريضة GST من الدرجة A 2.5.1.18.اقتران الجلوتاثيون مع مختلف الروابط EC 2.5.1.18.تعدد الأنواع 57
3ن-اسيتيل- د -مانوزامين كيناز (نان ك)فسفرة ن-الاسيتيل- د -مانوزامين اي سي 2.7.1.60فسفرة الجلوكوز EC 2.7.1.2.غموض الركيزة 71, 72
كيناز الفركتوز (YajK)فسفرة الفركتوز EC 2.7.1.4فسفرة الجلوكوز EC 2.7.1.2.
Allose kinase (AlsK)فسفرة ألوز EC 2.7.1.55فسفرة الجلوكوز EC 2.7.1.2.
4أسبارتات أمينو ترانسفيراز (AATase)نقل ركائز ثنائي الكربوكسيل EC 2.6.1.1.نقل التيروزين والفينيل ألانين EC 2.6.1.X.غموض الركيزة) 73
5بيتا جلوكورونيداز (جوس)التحلل المائي لبيتا جلوكورونيدات EC 3.2.1.31التحلل المائي لـ pNP-galactoside EC 3.2.1.23غموض الركيزة 74, 75
6هايييي ميثيل ترانسفيرازمثيلة مواقع GGCC EC 2.1.1.X.مثيلة مواقع AGCC EC 2.1.1.X.غموض الركيزة 76
7ليبازالتحلل المائي للدهون الثلاثية EC 3.1.1.3.التحلل المائي لاسترات أريل لمختلف الأحماض الكربوكسيلية 3.1.1.X.غموض الركيزة 62, 63
أميد بوند التحلل المائي EC 3.4.X.X.الاختلاط الحفاز 77
تفاعل Aldol (تكوين رابطة C-C) EC 4.1.X.X.الاختلاط الحفاز 78
إضافات مايكل من النوع EC 2.5.1.18. (كما في GST) EC 4.4.X.X. (مثل كلمة lyases)الاختلاط الحفاز 79, 80
قلة قلة السيلوكسانات: تفاعل غير طبيعي لا يعرف عنه إنزيم محليالاختلاط الحفاز 81
8الفوسفاتيز القلويةالتحلل المائي لاسترات أحادية الفوسفات EC 3.1.3.1.فسفودايستراز إي سي 3.1.4.X.الاختلاط الحفاز 82
استرات الكبريتات التحلل المائي EC 3.1.6.X.الاختلاط الحفاز 83, 84
نازعة الهيدروجين المعتمد على الفوسفيت EC 1.1 / 2.X.Xالاختلاط الحفاز 47
9إنزيم Muconate lactonizing (MLE)حلقي الأيزومري زاتيون EC 5.5.1.1.OSBS (استبعاد β) EC 4.2.1.113الاختلاط الحفاز 85
10Phosphotri-esterase من P. ديمينوتا (PTE)التحلل المائي Phosphotriester EC 3.1.8.1.فوسفوديستراز EC 3.1.4.X.Esterase EC 3.1.1.X.Lactonase EC 3.1.1.X.الاختلاط الحفاز 19, 86, 87
11PLLs (lactonases تشبه PTE)التحلل المائي لاكتونات استشعار النصاب EC 3.1.1.X.التحلل المائي Phosphotriester EC 3.1.8.1.الاختلاط الحفاز 88
12AiiA من عند ب. تورينجينسيسالتحلل المائي لاكتونات استشعار النصاب EC 3.1.1.X.التحلل المائي Phosphotriester EC 3.1.8.1الاختلاط الحفاز 88 ، 89 هـ- س. كيم ، التواصل الشخصي
13PONs (باروكسونات المصل)لاكتونازات الثدييات EC 3.1.1.X.Phosphotriesterase EC 3.1.8.X.الاختلاط الحفاز 90–92
أريل إستراز إي سي 3.1.1.X.غموض الركيزة
14زلال المصلالبروتينات غير الأنزيميةEsterase EC 3.1.1.X.الاختلاط الحفاز 93
التحلل المائي بالكربامات EC 3.1.1.X.الاختلاط الحفاز 94
إزالة كيمب (تفاعل غير طبيعي ، لا يعرف عنه إنزيم محلي).الاختلاط الحفاز 95
15الأنهيدراز الكربونيترطيب ثاني أكسيد الكربون2 EC 4.2.1.1.Esterase EC 3.1.1.X.غموض الركيزة 2, 96
إيبوكسيد سينثيز (ستيرين إيبوكسيد ، عن طريق التبادل المعدني) EC 1.14.X.X.الاختلاط التحفيزي ، أو غموض العامل المساعد 97

تتجلى جميع حالات غموض الركيزة وتعدد الخصوصية تقريبًا (على النحو المحدد في القسم 8.03.3) في الاختلافات في الرقم الرابع. تشمل الأمثلة على الإنزيمات متعددة الأنواع أو واسعة الخصوصية ، مركبات السلفوترانسفيراز و GSTs ( الجدول 1 ، إدخالات 1 ، 2).

تشمل الأمثلة على غموض الركيزة الإنزيمات مثل كينازات السكر ، وتحويلات الأحماض الأمينية ، والجليكوزيداز ، و methyltransferases ، والتي يمكن أن تؤدي نفس التحول الكيميائي على ركائز بخلاف ركائزها الأصلية ( الجدول 1 ، الإدخالات 3-6).

الليباز (EC 3.1.1.3 الجدول 1 ، المدخل 7) يشتمل على مثال واضح حيث يبدو أن أرقام EC تعكس الاختلافات في درجة الاختلاط لمجموعة كاملة من الأنشطة المختلطة. ركائزها الأصلية هي الدهون الثلاثية (EC 3.1.1.3) ، وتتجلى قدرتها على التحلل المائي بطريقة غير مشروعة لإسترات أريل لمختلف الأحماض الكربوكسيلية من خلال اختلاف في الرقم الرابع فقط (3.1.1.X) وبالتالي يتم تعريفها بشكل صحيح على أنها غموض الركيزة. يتعلق التحلل المائي للأميد المختلط بانقسام رابطة مختلفة (C – N مقابل C – O) ويتجلى من خلال الاختلافات في الرقم الثاني (EC 3.4.X.X). كما تم إثبات أن الليباز يحفز بشكل غير مائي التفاعلات غير المائية مثل تكاثف ألدول وإضافات مايكل ، 78-80 وهذه تنتمي إلى فئة EC الرابعة (EC 4.X.X.X). في هذه الحالات ، تختلف الآليات والروابط التي يتم تكوينها أو كسرها ، وتتجلى هذه الاختلافات في الرقم الأول.

الفوسفاتيز القلوي (EC 3.1.3.1. الجدول 1 ، الإدخال 8) يمتلك أيضًا مجموعة واسعة من الأنشطة المختلطة. يختلف بعضها عن التحلل المائي الأحادي الفوسفات الأصلي في الرقم الثالث (سلفاتاز ، فسفودايستراز) ، لكن البعض الآخر (نزع هدرجة الفوسفيت) يختلف في الرقم الأول ، ويمثل درجة أعلى من الاختلاط.

تشمل الحالات الأخرى التي تختلف فيها الأنشطة المحلية وغير المختلطة في الرقم الأول إنزيم الميكونات اللاكتوني (MLE الجدول 1 ، الإدخال 9) ، الذي يكون نشاطه الأصلي هو الأزلمة الحلقية (EC 5.5.1.1) ويمتلك نشاط OSBS مختلط (استبعاد β) (EC 4.2.1.113).

من الواضح أن الأمثلة على درجة عالية من الاختلاط تشمل البروتينات غير الأنزيمية مثل زلال الدم التي تظهر أنشطة تحفيزية مختلطة 93-95 ( الجدول 1 ، الإدخال 14). قد تشمل الحالات الأخرى تحفيز التفاعلات غير الطبيعية ، مما يعني ردود الفعل التي ، على حد علمنا ، لم يتطور أي إنزيم طبيعي (على سبيل المثال ، إزالة كيمب التي يؤديها ألبومين المصل ( الجدول 1 ، الإدخال 14 ، أو التحلل المائي siloxane بواسطة الليباز ( الجدول 1 ، الدخول 7)).

مثال آخر حيث يبدو أن أرقام EC تعكس الاختلافات في درجة الاختلاط يتعلق باللاكتونازات. تم عرض جميع هذه الإنزيمات التي تنتمي إلى ثلاث عائلات فائق مختلفة لإظهار نشاط phosphotriesterase (PTE) المختلط ( الجدول 1 ، إدخالات 11-13). يتضمن نشاط اللاكتوناز الانقسام المائي لرابطة C – O ويوصف بأنه EC 3.1.1.X (حيث يشير X إلى ركيزة معينة من اللاكتون). يتم وصف الانقسام المائي لرابطة P – O الخاصة بالمستقبلات الفوسفورية بواسطة رقم EC 3.1.8.X. يعكس الاختلاف في الرقم الثالث الاختلاف في الرابطة المكسورة (C – O مقابل P – O) ، مع تطبيق نفس الآلية بشكل أساسي. للمقارنة ، فإن العديد من هذه اللاكتونازات (ولكن ليس كلها) تظهر أيضًا نشاط إستراز مع إسترات أريل على وجه الخصوص. 88 يوصف هذا النشاط بـ EC 3.1.1.X ، كما هو الحال مع نشاط اللاكتوناز. نظرًا لأن كلا التفاعلين يشتملان على انشقاق روابط C – O ، وتتجلى اختلافات اللاكتوناز والإستراز في الرقم الرابع ، فمن الأفضل وصف هذه الحالة بأنها غموض الركيزة.

ومع ذلك ، تجدر الإشارة إلى أن أرقام المجموعة الأوروبية يمكن أن تكون مضللة أيضًا. هناك حالات ملحوظة حيث ، على الرغم من التشابه الكبير في كيمياء الحفز ، تختلف أرقام EC ، وحتى بالرقم الأول. هذا في المقام الأول لأن تعريفات EC لا تتعلق فقط بالكيمياء ، ولكن أيضًا بالسياق الفسيولوجي. مثال واضح هو أنهيدراز الكربونيك ( الجدول 1 ، الإدخال 15 EC 4.2.1.1) الذي يُظهر نشاط أريل إستراز مختلط (3.1.1.X). تشير أرقام EC إلى كيمياء مختلفة تمامًا. ولكن على الرغم من اختلاف الركائز بشكل كبير ، في المقام الأول في الحجم ، فإن كلا التفاعلين ينطويان على هجوم أيون الهيدروكسيد على الكربونيل ( شكل 1 ). نشاط هيدروجينيز المعتمد على الفوسفيت (EC 1.1 / 2.X.X) للفوسفاتيز القلوي ( الجدول 1 ، الإدخال 8 EC 3.1.3.1) يمثل أيضًا حالة حدية. تستخدم الأنشطة المحلية والمختلفة تمامًا (كما يتجلى في فئات EC المختلفة) آلية مماثلة (انظر القسم 8.03.6.1.2).

شكل 1 . التفاعل الأصلي للأنهيدراز الكربوني (CO2 ترطيب أعلى) وتفاعل أريل إستراز المختلط ، المتمثل في أسيتات النفثيل (قاع). يستمر كلا التفاعلين بنفس آلية هجوم أيون الهيدروكسيد على الكربونيل ، متبوعًا بتثبيت وسيط أوكسانيون بواسطة الموقع النشط Zn 2+. على الرغم من هذا التشابه الواضح ، تختلف أرقام EC لهذه التفاعلات في الرقم الأول ( الجدول 1 ، الإدخال 15).


تسمية وتصنيف الانزيمات

في الأيام الأولى اللاحقة - ase تمت إضافته إلى الركيزة لتسمية الإنزيمات.

مثال : ليباز يعمل على الدهون.

تُعرف هذه الأسماء بأسماء تافهة. لا ينقلون معلومات كاملة عن التفاعل الأنزيمي.

قام الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (IUBMB) بتعيين تسمية منهجية للأنزيمات. الاسم المنهجي من جزأين.

· الجزء الأول يمثل الركيزة. في التفاعلات المحفزة بالإنزيم ، تُعرف المتفاعلات بالركائز.

· الجزء الثاني وينتهي بـ -ase، يشير إلى نوع التفاعل المحفز.

يتم تعيين رقم كود مكون من أربعة أرقام لكل إنزيم يسمى رقم لجنة الإنزيم (EC).

· يمثل الرقم الأول الفئة الرئيسية التي ينتمي إليها الإنزيم.

· يشير الرقم الثاني إلى الفئة الفرعية.

· يشير الرقم الثالث إلى الفئة الفرعية للإنزيم داخل الفئة الرئيسية.

· يمثل الرقم الرابع الرقم التسلسلي للإنزيم ضمن الصنف الفرعي الفرعي.

مثال: Hexokinase (EC 2.7.1.1) و Glutamine synthetase (EC 6.3.1.2)

وفقًا للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية ، يتم تصنيف الإنزيمات إلى ست فئات رئيسية على أساس التفاعل الذي تحفزه. الفئات الست الرئيسية من الإنزيمات هي ،


1) أوكسيدوروكتازات:

هذه هي الإنزيمات التي تحفز تفاعلات الأكسدة والاختزال بين ركيزتين.

أ) ديهيدروجينيز (الكحول ديهيدروجينيز)

ب) أوكسيديز (سيتوكروم أوكسيديز)

ج) بيروكسيداز (الجلوتاثيون بيروكسيديز)

نازعة هيدروجين الكحول (EC 1.1.1.1):

يؤكسد هذا الإنزيم الإيثانول إلى أسيتالديهيد. يتطلب أنزيم NAD + (Niacinamide Adenine Dinucleotide) الذي يتم اختزاله إلى NADH.


2) المحولات:

هذه هي الإنزيمات التي تحفز نقل مجموعات معينة مثل مجموعات الفوسفات والأمينو أو الأسيتيل من ركيزة إلى أخرى.

أمثلة:

· Transaminase (عمليات نقل مجموعة أمينية مثال Aspartate amino transferase)

· Transacylase (ينقل مجموعة acyle مثال Malonyl Transacylase)

· فسفوريلاز (ينقل مجموعة فوسفات مثال جليكوجين فوسفوريلاز)

ناقلة أمين:

أنها تحفز نقل المجموعة الأمينية من الأحماض الأمينية إلى حمض الكيتو. مثال: إنزيم ناقلة أمين الجلوتامات أوكسالو أسيتات (GOT) أو ناقلة أمين الأسبارتات (AST EC 2.6.1.1). يحفز هذا الإنزيم نقل المجموعة الأمينية من حمض الجلوتاميك إلى حمض الأكسالاسيتيك. يتطلب فوسفات البيريدوكسال (PLP) كنزيم مساعد لنشاطه.


3) هيدرولاز:

هذه هي الإنزيمات التي تحفز التحلل المائي للركائز. تحدث التحلل المائي عن طريق إضافة الماء.

مثال: أ) ليباز ب) يوريس ج) جليكوسيداز.


هذه هي الإنزيمات التي تحلل ارتباط الإستر. على سبيل المثال ، يقسم الليباز ثلاثي الجلسرين (EC 3.1.1.3) ارتباط الإستر بين الجلسرين والأحماض الدهنية.


4) Lyases:

تحفز هذه الإنزيمات إضافة أو إزالة مجموعات مثل H 2 O و CO 2 و NH 3 إلخ. مثال: Aldolase و decarboxylase


أ. ألدولاز ثنائي فوسفات الفركتوز (EC 4.1.2.13):

إنه يحفز التحويل العكسي للفركتوز -1،6-ثنائي الفوسفات إلى جليسيرالديهيد -3 فوسفات وثنائي هيدروكسي أسيتون عن طريق انقسام الألدول لرابطة C3-C4.


5) الايزوميراز:

تحفز هذه الإنزيمات التحويل البيني للأيزومرات مثل الأيزومرات البصرية أو الهندسية أو الموضعية.

أ) قاعدة سباق ألانين (EC 5.1.1.1)


ب) إيزوميراز ثلاثي فوسفات (EC 5.3.1.1):

يحفز هذا الإنزيم أزمرة جليسيرالديهيد -3 فوسفات إلى ثنائي هيدروكسي أسيتون فوسفات.


6) Ligases:

هذه الإنزيمات تحفز التفاعلات التركيبية. يربطون ركيزتين مع استخدام ATP أو GTP.

مثال: إنزيم الجلوتامين.

إنزيم الجلوتامين المركب (EC 6.3.1.2):

هذا هو ligase الذي يحفز تخليق الجلوتامين من الجلوتامات و NH 3.


& ltp> يوفر هذا القسم أي معلومات مفيدة حول البروتين ، ومعظمها معلومات بيولوجية. & ltp> & lta href = '/ help / function_section' target = '_ top'> المزيد. & lt / a> & lt / p> الوظيفة i

يحفز إضافة السكريات الأحادية GlcNAc أو GlcUA إلى بوليمر الهيالورونان الناشئ. لذلك ، من الضروري أن يكون تخليق الهيالورونان مكونًا رئيسيًا لمعظم المصفوفات خارج الخلية التي لها دور هيكلي في هياكل الأنسجة وينظم التصاق الخلية والهجرة والتمايز. هذا هو أحد الإنزيمات التي تحفز هذا التفاعل. قادر أيضًا على تحفيز تخليق شيتو قليل السكاريد اعتمادًا على الركيزة (عن طريق التشابه).


& ltp> يوفر هذا القسم أي معلومات مفيدة حول البروتين ، ومعظمها معلومات بيولوجية. & ltp> & lta href = '/ help / function_section' target = '_ top'> المزيد. & lt / a> & lt / p> الوظيفة i

يحفز تفكيك جزيئين من 6،7-ثنائي ميثيل-8-ريبيتيلومازين ، مما يؤدي إلى تكوين ريبوفلافين و 5-أمينو-6- (D-ribitylamino) uracil.

& # xd & ltp> معلومات منظمة يدويًا والتي يوجد لها أدلة تجريبية منشورة. & lt / p> & # xd & # xd & ltp> & lta href = "/ manual / Evidences # ECO: 0000269"> المزيد. & lt / a> & lt / p> & # xd تأكيد يدوي استنادًا إلى التجربة في i


تسمية الإنزيم

إصدار World Wide Web من إعداد G.P. طحلب
كلية العلوم البيولوجية والكيميائية ، جامعة كوين ماري في لندن ،
طريق مايل إند ، لندن ، E1 4NS ، المملكة المتحدة
[email protected]

للبحث عن معلومات حول الإنزيمات في قاعدة البيانات ، انقر هنا.

تحتوي هذه الصفحة على معلومات عامة عن تسمية الإنزيم. يتضمن روابط لوثائق فردية ، وسيزداد عددها كلما تمت مراجعة المزيد من أقسام قائمة الإنزيمات. يتم توفير روابط لقواعد البيانات الأخرى ذات الصلة. كما يقدم نصائح حول كيفية اقتراح إنزيمات جديدة لإدراجها في القائمة ، أو تصحيح الإدخالات الموجودة. توجد قائمة بالاختصارات المستخدمة في قاعدة البيانات.

مقدمة تاريخية

في تسمية الإنزيم عام 1992 كان هناك مقدمة تاريخية. تم تحرير نسخة الويب هذه قليلاً عن تلك الموجودة في الكتاب.

نشرت في تسمية الإنزيم 1992 [المطبعة الأكاديمية ، سان دييغو ، كاليفورنيا ، ISBN 0-12-227164-5 (مقوى) ، 0-12-227165-3 (غلاف عادي)] مع الملحق 1 (1993) ، الملحق 2 (1994) ، الملحق 3 (1995) ، الملحق 4 (1997) والملحق 5 (بتنسيق يورو. J. Biochem. 1994, 223, 1-5 يورو. J. Biochem. 1995, 232, 1-6 يورو. J. Biochem. 1996, 237, 1-5 يورو. J. Biochem. 1997, 250 1-6 و يورو. J. Biochem. 1999, 264، 610-650 على التوالي) [حقوق النشر IUBMB].

سجل كل إنزيم في النهاية تفاصيل وقت نشره لأول مرة في Enzyme Nomenclature أو عند إضافته إلى قاعدة البيانات وتاريخها اللاحق.

نسخة الويب من تسمية الإنزيم

المحتويات الكاملة لـ تسمية الإنزيم ، 1992 (بالإضافة إلى المكملات اللاحقة والتغييرات الأخرى) مذكورة أدناه بترتيب رقم الإنزيم الذي يعطي فقط الاسم الموصى به. يوفر كل إدخال رابطًا لتفاصيل هذا الإنزيم. بدلاً من ذلك ، إذا كنت تبحث عن تفاعل معين مستخدم في تصنيف الإنزيمات ، فإن المخطط العام المحدد بواسطة أول رقمين مذكور أدناه. كل من إدخالات الفئة الفرعية هذه مرتبطة بموقع حيث يتم تقسيم الفئة إلى فئات فرعية فرعية. وترتبط هذه بدورها بقائمة من الأسماء الموصى بها لكل إنزيم في الفئة الفرعية.

يتم سرد الأسماء الشائعة لجميع الإنزيمات المدرجة أدناه ، جنبًا إلى جنب مع أرقام EC الخاصة بهم. في حالة حذف الإنزيم أو نقله إلى رقم EC آخر ، تتم الإشارة إلى هذه المعلومات أيضًا. كل قائمة مرتبطة بأي منهما منفصل إدخالات لكل إدخال أو ملفات ذات ما يصل إلى 50 الانزيمات في كل ملف.

المسرد ومسارات التفاعل والروابط بقواعد البيانات الأخرى

لقد تم البدء في إظهار المسارات التي تشارك فيها الإنزيمات. وهكذا ، على سبيل المثال ، يؤدي الارتباط بموجب EC 5.3.3.2 (isopentenyl-diphosphate isomerase) إلى المسار من الميفالونات إلى التربين ، وتؤدي الروابط تحت EC 1.14.99.7 (سكوالين أحادي أوكسجيناز) و EC 5.4.99.7 (سينثيز لانوستيرول) إلى مسارات لتكوين الستيرويد. بالنسبة إلى الإنزيمات الأخرى ، تمت إضافة إدخال معجم والذي قد يكون مجرد اسم منهجي أو رابط لتمثيل رسومي. المسرد من تسمية الإنزيم ، يمكن أيضا استشارة عام 1992. تم تحديث هذا مع إدخالات المسرد اللاحقة. يحتوي كل إدخال إنزيم على روابط لقواعد بيانات أخرى. بالنسبة للإدخالات الأخيرة ، ربما لم يتم تنفيذ هذه في قاعدة التاريخ الأخرى. للحصول على تفاصيل حول المعلومات المقدمة انقر هنا.

ملحق إنزيم 6 إلى 24 (إلكتروني فقط)

تمت الموافقة في عام 2000 على ست وثائق تسرد الإضافات والتصويبات على الإدخالات السابقة. وتشكل هذه الوثائق مجتمعة الملحق 6.

تمت الموافقة على خمس وثائق في عام 2001 وشكل الملحق 7.

تمت الموافقة على ثلاث وثائق (ستة ملفات) في عام 2002 وشكل الملحق 8.

تمت الموافقة على ثلاث وثائق (خمسة ملفات) في عام 2003 وشكل الملحق 9.

تمت الموافقة على ثلاث وثائق في عام 2004 وشكل الملحق 10.

تمت الموافقة على ست وثائق في عام 2005 وشكل الملحق 11.

تمت الموافقة على أربعة ملفات في عام 2006 وشكل الملحق 12.

تمت الموافقة على ملفين في عام 2007 وشكل الملحق 13.

تمت الموافقة على أحد عشر ملفًا في عام 2008 وشكل الملحق 14.

تمت الموافقة على سبعة ملفات في عام 2009 وشكل الملحق 15.

تمت الموافقة على سبعة ملفات في عام 2010 وشكل الملحق 16.

تمت الموافقة على ثمانية ملفات في عام 2011 وشكل الملحق 17.

تمت الموافقة على خمسة ملفات في عام 2012 وشكل الملحق 18.

تمت الموافقة على ثلاثة ملفات في عام 2013 وشكل الملحق 19.

تمت الموافقة على أربعة ملفات في عام 2014 وشكل الملحق 20.

تمت الموافقة على ثلاثة ملفات في عام 2015 وشكل الملحق 21.

تمت الموافقة على أربعة ملفات في عام 2016 وشكل الملحق 22.

تمت الموافقة على أربعة ملفات في عام 2017 وشكل الملحق 23.

تمت الموافقة على خمسة ملفات في عام 2018 وشكل الملحق 24.

تمت الموافقة على أربعة ملفات في عام 2019 وشكل الملحق 25.

الإدخالات &ينسخ حقوق النشر للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية.

الإدخالات الجديدة المقترحة والإدخالات المنقحة

الاقتراحات الخاصة بإدخالات جديدة إلى قائمة الإنزيمات ومراجعات الإدخالات المنشورة سابقًا متاحة من الملف التالي:

معايير التضمين

قبل إدراج الإنزيم في القائمة ، يلزم وجود دليل تجريبي مباشر على أن الإنزيم المقترح يحفز التفاعل المزعوم بالفعل. لا يعد تشابه التسلسل القريب كافيًا بدون دليل على تحفيز التفاعل ، لأن تغييرًا بسيطًا فقط في التسلسل يكفي لتغيير نشاط أو خصوصية الإنزيم. علاوة على ذلك ، نظرًا لأن التصنيف يعتمد فقط على التفاعل المحفز ، فهناك حالات تحفز فيها البروتينات ذات التسلسلات المختلفة جدًا نفس التفاعل. إن وجود فجوة واضحة في مسار كيميائي حيوي ، لا يكفي ، في حد ذاته ، لأغراض التصنيف.

كيفية اقتراح إدخالات جديدة وتصحيح الإدخالات الموجودة

قد يتم الإبلاغ عن معلومات حول الإنزيمات الجديدة أو التصحيحات للإدخالات الموجودة مباشرةً من صفحات الويب هذه أو باستخدام النموذج المطبوع في الجزء الخلفي من تسمية الإنزيم. تتوفر النصائح حول كيفية اقتراح إنزيمات جديدة لإدراجها في القائمة ، أو تصحيح الإدخالات الموجودة. يمكن أيضًا إرسال التعليقات والاقتراحات حول تصنيف الإنزيمات والتسميات إلى الدكتور أندرو ماكدونالد (قسم الكيمياء الحيوية ، كلية ترينيتي ، دبلن ، دبلن 2 ، أيرلندا)

قواعد تصنيف وتسمية الإنزيمات

في تسمية الإنزيم 1992 كان هناك قسم على المبادئ العامة الموصى بها ومخطط الأسماء المنهجية لتصنيف وترقيم الإنزيمات وقواعد التصنيف والتسمية. تم تعديل نسخة الويب هذه قليلاً عن تلك الموجودة في الكتاب.

الروابط لقائمة الفئات الفرعية الفرعية which in turn list the enzymes linked to separate files for each enzyme, أو to a list as part of a file with up to 50 enzymes per file.


<p>This section provides any useful information about the protein, mostly biological knowledge.<p><a href='/help/function_section' target='_top'>More. </a></p> Function i

Bifunctional enzyme which catalyzes the formation of UMP from orotate in the de novo pathway of pyrimidine biosynthesis (PubMed:19645718).

May also form UMP from uracil (PubMed:19645718).

Regulates the size of gut granules during embryonic development (PubMed:20148972).

Involved in resistance to DNA damaging agents including UV-C and X-ray radiation (PubMed:24262006).

<p>Manually curated information for which there is published experimental evidence.</p> <p><a href="/manual/evidences#ECO:0000269">More. </a></p> Manual assertion based on experiment in i


معلومات اكثر

Additional information is available from Genetics Home Reference 13 and from the Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM®) 14 :

Condition Name and Abbreviation — curated by the NLM and selected from among the names used by the Advisory Committee on Heritable Disorders in Newborns and Children (Committee), National Newborn Screening Information System (NNSIS), the American College of Medical Genetics (ACMG), the HHS Office of the National Coordinator for Health Information Technology (ONC)/American Health Information Community (AHIC) Personalized Health Care Work Group, and input from the newborn screening community.

Category — based on the U.S. Department of Health and Human Services (HHS) Recommended Uniform Screening Panel. Conditions designated as "core" should be included in every newborn screening program, and "secondary" conditions are some of the disorders that may be detected during screening for a core disorder. Conditions classified as "other" are those that are screened for by some states but are not part of the Recommended Uniform Screening Panel.

SNOMED CT® Code — Systematized Nomenclature of Medicine — Clinical Terms code is assigned by the International Health Terminology Standards Development Organisation (IHTSDO). SNOMED CT is a concept-oriented clinical terminology that has been designated as a U.S. standard for electronic health information exchange. The Newborn Screening Coding and Terminology Guide uses some codes from the US Extension to SNOMED CT.

UMLS CUI — a concept unique identifier (CUI) assigned to every concept in the Unified Medical Language System (UMLS®).

ICD-9-CM Code — International Classification of Diseases, Ninth Revision, Clinical Modification code is assigned to diagnoses associated with hospital utilization in the U.S. It is a current US standard for use in administrative healthcare transactions. Although ICD-9-CM codes are fairly specific, in certain cases, the same ICD-9-CM code might apply to several disorders in the same group (e.g. amino acid disorders).

ICD-10-CM Code — International Classification of Diseases, Tenth Revision, Clinical Modification code. Although ICD-10-CM codes are fairly specific, in certain cases, the same ICD-10-CM code might apply to multiple related disorders.

Enzyme Commission (EC) Number — a unique identifier for the affected enzyme (if the affected protein is an enzyme) the EC number is assigned by the Recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse.

UniProt Number — a unique identifier assigned to all proteins, including enzymes, hemoglobin subunits, and immunoglobulin chains. The UniProt database is maintained by the Universal Protein Resource, an international collaboration.

LOINC Long Common Name — derived by the Logical Observation Identifiers Names and Codes (LOINC®) Committee from the measurement's formal name by using conventional names for analytes and procedures. The long common name eliminates the parts of the formal name that are not needed to distinguish the test from related tests.

Analyte Short Name — an abbreviation for the analyte.

LOINC Number — the unique and permanent code assigned by the Logical Observation Identifiers Names and Codes (LOINC®) Committee to identify the test measurement. LOINC codes are unique for different test methods and different units of reporting to enable interoperability and comparison of results from different labs. LOINC is a U.S. government standard for electronic health information exchange of laboratory tests and other measurements in Interoperability Specifications produced by the Healthcare Information Technology Standards Panel (HITSP).

Units — what is being counted or measured, using the Unified Code for Units of Measure (UCUM). Ratios whose units fully cancel each other are indicated by . UCUM is the US standard for reporting units in laboratory messages. Results that are not quantitative have either a link to the specific LOINC answer list for that analyte or appropriate text (such as "Pos or Neg" or "Specific alleles").

Genetics Home Reference — the National Library of Medicine's Web site for consumer-friendly information about genetic conditions and the genes or chromosomes related to those conditions. Visit Genetics Home Reference at http://ghr.nlm.nih.gov/.

OMIM — Online Mendelian Inheritance in Man® is a comprehensive resource about human genes and genetic diseases. It focuses primarily on the relationship between genotype and phenotype. It is currently maintained by Johns Hopkins University.


Phytochelatin synthase is required for tolerating metal toxicity in a basidiomycete yeast and is a conserved factor involved in metal homeostasis in fungi

خلفية: Phytochelatin synthase (PCS) is an enzyme that catalyzes the biosynthesis of phytochelatin from glutathione. Phytochelatins protect cells against the toxic effects of non-essential heavy metals, such as cadmium, and hence growth is restricted in the presence of these metals in mutants in PCS-encoding genes. PCS genes from fungi have been characterized in only two species in the Ascomycota, and these genes are considered sparsely distributed in the fungal kingdom.

نتائج: A gene encoding a putative PCS was identified in Sporobolomyces ص. strain IAM 13481, a fungus that is a member of the Pucciniomycotina subphylum of the Basidiomycota. The function of this PCS1 gene was assessed by heterologous expression in the Ascomycota yeasts خميرة الخميرة و شيزوساكارومايس بومب, and by mutating the gene in Sporobolomyces. The gene is required for tolerance to toxic concentrations of non-essential cadmium as well as the essential metal copper. Pcs1 homologs in fungi and other eukaryotes have putative targeting sequences for mitochondrial localization: the S. بومبي homolog was fused to green fluorescent protein and it co-localized with a mitochondrial dye. Evaluation of the presence or absence of PCS and PCS-like homologs in the genome sequences of fungi indicates that they have a wide distribution, and the absence in most Ascomycota and Basidiomycota (the Dikarya) species can be explained by a small number of gene losses.

الاستنتاجات: The ecology of the species within the fungi carrying putative PCS genes, the phenotypes of phytochelatin synthase mutants in two major fungal lineages, and the presence of homologs in many non-Dikarya lineages parallel what is seen in the plant and animal kingdoms. That is, PCS is a protein present early during the evolution of the fungi and whose role is not solely dedicated to combating toxic concentrations of non-essential metals.

الكلمات الدالة: EC 2.3.2.15 Glutathione gamma-glutamylcysteinyltransferase Heavy metal Red yeast Sporidiobolales.


شاهد الفيديو: ATP synthase (ديسمبر 2022).