معلومة

ما هو الفرق بين بروتينات النقل والبروتينات المستجيبة في البكتيريا سالبة الجرام؟

ما هو الفرق بين بروتينات النقل والبروتينات المستجيبة في البكتيريا سالبة الجرام؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

عند التفكير في البكتيريا سالبة الجرام المسببة للأمراض ، هل هناك فرق بين وظيفة بروتينات النقل والبروتينات المستجيبة؟ أم أنهم من نفس الوظيفة؟ أي مرجع سيكون مفيدًا جدًا.


هل هناك فرق بين وظيفة بروتينات النقل والبروتينات المستجيبة؟

نعم فعلا. في هذا السياق ، يشير مصطلح "بروتينات المستجيب" إلى البروتينات التي يتم إدخالها في خلية مضيفة عند الإصابة لتعديل عمليات الخلية المضيفة. يتم إدخال بروتينات المستجيب في خلية مضيفة باستخدام نظام إفراز. البروتينات المشاركة في نظام الإفراز هي بروتينات نقل ، لكن بروتينات المستجيب نفسها لها مجموعة متنوعة من الوظائف. وهي تشمل الإنزيمات وعوامل النسخ وشركاء تفاعل البروتين والبروتين ، وقد ثبت أنها تنظم العديد من العمليات الخلوية المضيفة ، من الأيض إلى الاتجار الحويصلي والتصاق الخلايا وموت الخلايا المبرمج.

يمكنك القراءة أكثر عن هذا هنا. تحتوي هذه المراجعة على منظور مثير للاهتمام ، كما أن صفحة ويكيبيديا حول بروتينات المستجيب البكتيري ليست سيئة أيضًا.


مساهمة واحدة من 12 في قضية موضوع "غلاف الخلية البكتيرية".

نشرته الجمعية الملكية. كل الحقوق محفوظة.

مراجع

. 2008 التنظيم الجزيئي للببتيدوغليكان سالب الجرام. بروك. ناتل أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 105، 18953-18 957. (دوى: 10.1073 / pnas.0808035105) كروسريف ، الباحث العلمي من Google

. 2003 بروتين غشاء β-برميل متعدد الاستخدامات. بالعملة. رأي. هيكل. بيول. 13، 404-411. (دوى: 10.1016 / S0959-440X (03) 00099-X) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 2008 بروتيوم الإشريكية القولونية المغلف والتحديات التكنولوجية في تحليل بروتين الغشاء. بيوكيم. بيوفيز. أغشية اكتا الحيوية 1778، ١٦٩٨-١٧١٣. (دوى: 10.1016 / j.bbamem.2007.07.020) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Fairman JW ، Noinaj N ، Buchanan SK

. 2011 البيولوجيا الهيكلية لبروتينات غشاء البرميل: ملخص للتقارير الأخيرة. بالعملة. رأي. هيكل. بيول. 21، 523-531. (دوى: 10.1016 / j.sbi.2011.05.005) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Wu T، McCandlish AC، Gronenberg LS، Chng S-S، Silhavy TJ، Kahne D

. 2006 التعرف على مركب بروتيني يقوم بتجميع عديدات السكاريد الدهنية في الغشاء الخارجي لـ الإشريكية القولونية . بروك. ناتل أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 103، 11 754-11 759. (دوى: 10.1073 / pnas.0604744103) كروسريف ، الباحث العلمي من Google

Genevrois S، Steeghs L، Roholl P، Letesson JJ، van der Ley P

. 2003 بروتين Omp85 من النيسرية السحائية مطلوب لتصدير الدهون إلى الغشاء الخارجي. EMBO J. 22، 1780 - 1789. (دوى: 10.1093 / emboj / cdg174) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Noinaj N، Kuszak AJ، Gumbart JC، Lukacik P، Chang H، Easley NC، Lithgow T، Buchanan SK

. 2013 نظرة ثاقبة في التكوين الحيوي لبروتينات غشاء البرميل. طبيعة سجية 501، 385-390. (دوى: 10.1038 / nature12521) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Albrecht R، Schutz M، Oberhettinger P، Faulstich M، Bermejo I، Rudel T، Diederichs K، Zeth K

. 2014 هيكل BamA ، عامل أساسي في التكوّن الحيوي لبروتين الغشاء الخارجي. اكتا Crystallogr. الطائفة. د 70، 1779-1789. (دوى: 10.1107 / S1399004714007482) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

2014 التحليل الهيكلي والوظيفي لمجال برميل BamA من الإشريكية القولونية . FASEB J. 28، ٢٦٧٧ - ٢٦٨٥. (دوى: 10.1096 / fj.13-248450) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Wu T، Malinverni J، Ruiz N، Kim S، Silhavy TJ، Kahne D

. 2005 تحديد المركب متعدد المكونات المطلوب للتكوين الحيوي للغشاء الخارجي في الإشريكية القولونية . زنزانة 121، 235 - 245. (دوى: 10.1016 / j.cell.2005.02.015) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Sklar JG، Wu T، Gronenberg LS، Malinverni JC، Kahne D، Silhavy TJ

. 2007 البروتين الدهني SmpA هو أحد مكونات مركب YaeT الذي يجمع بروتينات الغشاء الخارجي فيه الإشريكية القولونية . بروك. ناتل أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 104، 6400-6405. (دوى: 10.1073 / pnas.0701579104) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

فولهوكس آر ، بوس إم بي ، جورتسن جيه ، مولز إم ، توماسين جيه

. 2003 دور بروتين بكتيري عالي الحفظ في تجميع بروتين الغشاء الخارجي. علم 299، 262 - 265. (دوى: 10.1126 / العلوم. 1078973) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Onufryk C ، Crouch M-L ، Fang FC ، إجمالي CA

. 2005 توصيف ستة بروتينات دهنية في σ E regulon. J. باكتيريول. 187، 4552-4561. (دوى: 10.1128 / jb.187.13.4552-4561.2005) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

سترويفي م ، مونز م ، توماسن ج

. 1991 Carboxy-terminal phenylalanine ضروري للتجميع الصحيح لبروتين الغشاء الخارجي البكتيري. جيه مول. بيول. 218، 141 - 148. (دوى: 10.1016 / 0022-2836 (91) 90880-F) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

بيرج بي في دي ، كليمونز دبليو إم ، كولينسون الأول ، موديس واي ، هارتمان إي ، هاريسون إس سي ، رابوبورت تا

. 2004 هيكل الأشعة السينية لقناة موصلة للبروتين. طبيعة سجية 427، 36-44. (دوى: 10.1038 / nature02218) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 1994 SecA يعزز نقل البروتين المسبق عن طريق الخضوع لدورات يحركها ATP لإدخال الغشاء وإزالته. زنزانة 78، ٨٣٥-٨٤٣. (دوى: 10.1016 / S0092-8674 (94) 90582-7) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

ماتلاك كيس ، موثيس دبليو ، رابوبورت تا

. 1998 إزفاء البروتين: رؤية نفقية. زنزانة 92، 381 - 390. (دوى: 10.1016 / S0092-8674 (00) 80930-7) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 2006 التعقيد المذهل لتسلسل الإشارات. اتجاهات Biochem. علوم. 31، 563-571. (دوى: 10.1016 / j.tibs.2006.08.004) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Noinaj N ، Kuszak AJ ، Balusek C ، Gumbart JC ، Buchanan SK

. 2014 الفتح الجانبي وتشكيل المسام للخروج مطلوب لوظيفة BamA. بنية 22، ١٠٥٥-١٠٦٢. (دوى: 10.1016 / j.str.2014.05.008) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 2004 تحفيز تكوين رابطة ثاني كبريتيد وأزمرة في الإشريكية القولونية بيريبلاسم. بيوكيم. بيوفيز. اكتا مول. دقة الخلية. 1694، 111-119. (دوى: 10.1016 / j.bbamcr.2004.02.012) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 2004 مراقبة الجودة في محيط البكتريا. بيوكيم. بيوفيز. اكتا مول. دقة الخلية. 1694، ١٢١ - ١٣٤. (دوى: 10.1016 / j.bbamcr.2004.04.012) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

بيرنس إس ، ماير آر ، دي كوك إتش ، شميد إف إكس ، جروس كاليفورنيا

. 2001 تفتقر SurA periplasmic PPIase إلى وظائف مجالات parvulin في الجسم الحي ولها نشاط مرافق. EMBO J . 20، 285 - 294. (دوى: 10.1093 / emboj / 20.1.285) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

سكلار جي جي ، وو تي ، كاهن دي ، سيلهافي تي جيه

. 2007 تحديد أدوار المرافقات المحيطة بـ SurA و Skp و DegP في الإشريكية القولونية . تطوير الجينات. 21، ٢٤٧٣-٢٤٨٤. (دوى: 10.1101 / gad.1581007) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 1996 بروتين Aperiplasmic (Skp) من الإشريكية القولونية يربط انتقائيًا فئة من بروتينات الغشاء الخارجي. مول. ميكروبيول. 19، ١٢٨٧-١٢٩٤. (دوى: 10.1111 / j.1365-2958.1996.tb02473.x) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Qu J، Mayer C، Behrens S، Holst O، Kleinschmidt JH

. 2007 المرافقة شبه الثلاثية Skp of الإشريكية القولونية تشكل مجمعات 1: 1 مع بروتينات غشاء خارجي عبر تفاعلات كارهة للماء والكهرباء الساكنة. جيه مول. بيول. 374، 91-105. (دوى: 10.1016 / j.jmb.2007.09.020) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 2004 التركيب البلوري لـ Skp ، وهو مرافق شبيه بريفولدين يحمي البروتينات القابلة للذوبان والغشاء من التجمع. مول. زنزانة 15، 367 - 374. (دوى: 10.1016 / j.molcel.2004.07.023) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 1997 عائلة HtrA من سيرين بروتياز. مول. ميكروبيول. 26، 209 - 221. (دوى: 10.1046 / j.1365-2958.1997.5601928.x) كروسريف ، PubMed ، ISI ، الباحث العلمي من Google

ستراوخ كوالالمبور ، جونسون ك ، بيكويث ي

. 1989 توصيف درجة، وهو جين مطلوب لتحلل البروتين في غلاف الخلية وضروري لنمو الإشريكية القولونية في درجة حرارة عالية. J. باكتيريول. 171، ٢٦٨٩-٢٦٩٦. كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

سبيس سي ، بيل أ ، إيرمان م

. 1999 مفتاح يعتمد على درجة الحرارة من المرافقة إلى البروتياز في بروتين الصدمة الحرارية المحفوظة على نطاق واسع. زنزانة 97، 339–347. (دوى: 10.1016 / S0092-8674 (00) 80743-6) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Ge X، Wang R، Ma J، Liu Y، Ezemaduka AN، Chen PR، Fu X، Chang Z

. 2014 DegP يعمل في المقام الأول كبروتياز للتكوين الحيوي لبروتينات الغشاء الخارجي بيتا في البكتيريا سالبة الجرام الإشريكية القولونية . FEBS J. 281، ١٢٢٦-١٢٤٠. (دوى: 10.1111 / febs.12701) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 1996 SurA ، وهو بروتين بيريبلازمي مع نشاط إيزوميراز ببتيدل-برولايل ، يشارك في تجميع صوانى الغشاء الخارجي. تطوير الجينات. 10، ٣١٧٠-٣١٨٢. (دوى: 10.1101 / gad.10.24.3170) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 1996 سورة يساعد في طي الإشريكية القولونية بروتينات الغشاء الخارجي. J. باكتيريول. 178، 1770-1773. كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Schäfer U، Beck K، Müller M

. 1999 Skp ، وهو مساعد جزيئي للبكتيريا سالبة الجرام ، مطلوب لتكوين وسيط بيريبلازميك قابل للذوبان من بروتينات الغشاء الخارجي. J. بيول. تشيم. 274، 24 567-24 574. (دوى: 10.1074 / jbc.274.35.24567) كروسريف ، الباحث العلمي من Google

Rizzitello AE ، Harper JR ، Silhavy TJ

. 2001 دليل وراثي للمسارات المتوازية لنشاط المرافقة في محيط الإشريكية القولونية . J. باكتيريول. 183، 6794-6800. (دوى: 10.1128 / jb.183.23.6794-6800.2001) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Rhodius VA، Suh WC، Nonaka G، West J، Gross CA

. 2005 وظائف محفوظة ومتغيرة ل σ استجابة الإجهاد E في الجينومات ذات الصلة. بلوس بيول. 4، e2. (دوى: 10.1371 / journal.pbio.0040002) كروسريف ، الباحث العلمي من Google

Mecsas J ، Rouviere PE ، Erickson JW ، Donohue TJ ، Gross CA

. 1993 نشاط Sigma E، an الإشريكية القولونية عامل سيغما المحرض بالحرارة ، يتم تعديله عن طريق التعبير عن بروتينات الغشاء الخارجي. تطوير الجينات. 7، ٢٦١٨-٢٦٢٨. (دوى: 10.1101 / gad.7.12b.2618) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Walsh NP، Alba BM، Bose B، Gross CA، Sauer RT

. تبدأ إشارات الببتيد OMP 2003 استجابة الإجهاد المغلف عن طريق تنشيط بروتين DegS عبر تخفيف التثبيط بوساطة مجال PDZ الخاص به. زنزانة 113، 61-71. (دوى: 10.1016 / S0092-8674 (03) 00203-4) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Vertommen D ، Ruiz N ، Leverrier P ، Silhavy TJ ، Collet JF

. 2009 توصيف دور الإشريكية القولونية سورة المرافقة المحيطة بالبروتينات باستخدام البروتينات التفاضلية. بروتيوميكس 9، ٢٤٣٢-٢٤٤٣. (دوى: 10.1002 / pmic.200800794) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

دينونسين K ، شوالم J ، Vertommen D ، Silhavy TJ ، Collet JF

. 2012 تشريح الإشريكية القولونية شبكة وصي periplasmic باستخدام البروتينات التفاضلية. بروتيوميكس 12، ١٣٩١-١٤٠١. (دوى: 10.1002 / pmic.201100633) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Purdy GE ، Fisher CR ، Payne SM

. 2007 عرض IcsA السطحي في شيغيلا فلكسنري يتطلب المرافقون periplasmic degP و Skp و SurA. J. باكتيريول. 189، 5566-5573. (دوى: 10.1128 / jb.00483-07) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

واغنر جي كيه ، هايندل جي إي ، جراي إيه إن ، جاين إس ، جولدبيرج إم بي

. 2009 مساهمة المرافق المحيطة Skp في العرض الفعال للناقل الآلي IcsA على سطح شيغيلا فلكسنري . J. باكتيريول. 191، ٨١٥-٨٢١. (دوى: 10.1128 / jb.00989-08) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Volokhina EB، Grijpstra J، Stork M، Schilders I، Tommassen J، Bos MP

. 2011 دور المرافق المحيطة بالبلازما Skp و SurA و DegQ في التكوّن الحيوي لبروتين الغشاء الخارجي في النيسرية السحائية . J. باكتيريول. 193، ١٦١٢-١٦٢١. (دوى: 10.1128 / jb.00532-10) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Ge X و Lyu Z-X و Liu Y و Wang R و Zhao XS و Fu X و Chang Z

. 2014 تحديد FkpA كعامل رئيسي لمراقبة الجودة للتكوين الحيوي لبروتينات الغشاء الخارجي في ظل ظروف الصدمة الحرارية. J. باكتيريول. 196، 672-680. (دوى: 10.1128 / jb.01069-13) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Schwalm J ، Mahoney TF ، Soltes GR ، Silhavy TJ

. 2013 دور Skp في تجميع LptD في الإشريكية القولونية . J. باكتيريول. 195، 3734–3742. (دوى: 10.1128 / jb.00431-13) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

ناريتا S-i ، Masui C ، Suzuki T ، Dohmae N ، Akiyama Y

. 2013 البروتياز homolog BepA (YfgC) يعزز تجميع وتدهور بروتينات غشاء البرميل في الإشريكية القولونية . بروك. ناتل أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 110، E3612 – E3621. (دوى: 10.1073 / pnas.1312012110) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 2009 طي البروتين بوساطة Chaperonin: استخدام تجويف مركزي للمساعدة الحركية في طي سلسلة polypeptide. س: القس بيوفيس. 42، 83-116. (دوى: 10.1017 / S0033583509004764) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 2002 التركيب البلوري لـ SurA ، مرافقة جزيئية تسهل طي خزانات الغشاء الخارجي. بنية 10، 1489-1498. (دوى: 10.1016 / S0969-2126 (02) 00877-8) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 1998 جين جديد للصدمة الحرارية ، نقطة في البوصة، يرمز إيزوميراز ببتيدل-برولايل المطلوب لطي بروتينات الغشاء الخارجي في الإشريكية القولونية . EMBO J. 17، 3968–3980. (دوى: 10.1093 / emboj / 17.14.3968) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 2003 يرتبط بروتين المرافِق الجزيئي سورا SurA بمظهر الببتيد المميز لبروتينات الغشاء الخارجي المتكاملة. J. بيول. تشيم. 278، 49316-49 322. (دوى: 10.1074 / jbc.M308853200) كروسريف ، الباحث العلمي من Google

روبرت V ، Volokhina EB ، Senf F ، Bos MP ، Gelder PV ، Tommassen J

. يتعرف عامل التجميع لعام 2006 Omp85 على ركائز بروتين الغشاء الخارجي من خلال نموذج C- طرفي خاص بالأنواع. بلوس بيول. 4، e377. (دوى: 10.1371 / journal.pbio.0040377) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Xu X و Wang S و Hu Y-X و McKay DB

. 2007 تكيفت المرافقة الجزيئية البكتيرية المحيطية SurA هيكلها لربط الببتيدات في تركيبات مختلفة لتأكيد تفضيل تسلسل للمخلفات العطرية. جيه مول. بيول. 373، 367-381. (دوى: 10.1016 / j.jmb.2007.07.069) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

McMorran LM ، Bartlett AI ، Huysmans GHM ، Radford SE ، Brockwell DJ

. 2013 تشريح آثار المرافقين periplasmic على في المختبر طي بروتين الغشاء الخارجي PagP. جيه مول. بيول. 425، ٣١٧٨-٣١٩١. (دوى: 10.1016 / j.jmb.2013.06.017) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 2010 إعادة تكوين تجمع بروتين الغشاء الخارجي من مكونات نقية. علم 328، ٨٩٠-٨٩٢. (دوى: 10.1126 / العلوم .1188919) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Korndorfer IP، Dommel MK، Skerra A

. 2004 يقترح هيكل المرافقة المحيطة بالبلازما Skp تشابهًا وظيفيًا مع مرافقي عصاري خلوي على الرغم من اختلاف الهندسة المعمارية. نات. هيكل. مول. بيول. 11، 1015-1020. (دوى: 10.1038 / nsmb828) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Martín-Benito J، Boskovic J، Gómez-Puertas P، Carrascosa JL، Simons CT، Lewis SA، Bartolini F، Cowan NJ، Valpuesta JM

. 2002 بنية بريفولدين حقيقية النواة ومجمعاتها مع الأكتين غير المطوي والمرافق العصاري الخلوي CCT. EMBO J. 21، 6377-6386. (دوى: 10.1093 / emboj / cdf640) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Qu J، Behrens-Kneip S، Holst O، Kleinschmidt JH

. 2009 مناطق ملزمة لبروتين الغشاء الخارجي A في مجمعات مع مرافقة periplasmic Skp. دراسة مضان موجهة من الموقع. الكيمياء الحيوية 48، 4926-4936. (دوى: 10.1021 / bi9004039) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Walton TA ، Sandoval CM ، Fowler CA ، Pardi A ، Sousa MC

. 2009 يحمي Skp-chaperone Skp الركيزة الخاصة به من التجميع ولكنه يسمح بالطي المستقل لنطاقات الركيزة. بروك. ناتل أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 106، 1772-1777. (دوى: 10.1073 / pnas.0809275106) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

بورمان بي إم ، وانج سي ، هيلر إس

. 2013 تشكيل وديناميكيات الغشاء المحيط بالبروتين - المجمعات المرافقة OmpX - Skp و tOmpA - Skp. نات. هيكل. مول. بيول. 20، ١٢٦٥-١٢٧٢. (دوى: 10.1038 / nsmb.2677) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

باتيل جي جي ، بيرينز كنيب إس ، هولست أو ، كلاينشميدت ج

. 2009 تسهل المرافقة المحيطة بالبلازما Skp استهداف وإدخال وطي OmpA في أغشية دهنية ذات إمكانات سالبة لسطح الغشاء. الكيمياء الحيوية 48، 10235-10245. (دوى: 10.1021 / bi901403c) كروسريف ، الباحث العلمي من Google

جاتزيفا-توبالوفا بي زد ، والتون تا ، سوزا إم سي

. 2008 الهيكل البلوري لـ YaeT: المرونة التوافقية والتعرف على الركيزة. بنية 16، 1873-1881. (دوى: 10.1016 / j.str.2008.09.014) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Kim S ، Malinverni JC ، Sliz P ، Silhavy TJ ، Harrison SC ، Kahne D

. 2007 هيكل ووظيفة المكون الأساسي لآلة تجميع بروتين الغشاء الخارجي. علم 317، 961-964. (دوى: 10.1126 / العلوم .1143993) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Jones CH ، Dexter P ، Evans AK ، Liu C ، Hultgren SJ ، Hruby DE

. 2002 الإشريكية القولونية ينشق بروتين DegP بين المخلفات الكارهة للماء في ركيزة طبيعية: PapA pilin. J. باكتيريول. 184، 5762-5771. (دوى: 10.1128 / jb.184.20.5762-5771.2002) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Krojer T، Garrido-Franco M، Huber R، Ehrmann M، Clausen T

. 2002 الهيكل البلوري لـ DegP (HtrA) يكشف عن آلة جديدة للبروتياز. طبيعة سجية 416، 455-459. (دوى: 10.1038 / 416455a) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Krojer T، Sawa J، Schafer E، Saibil HR، Ehrmann M، Clausen T

. 2008 الأساس الهيكلي لوظيفة البروتياز والمرافق المنظمة لـ DegP. طبيعة سجية 453، 885-890. (دوى: 10.1038 / nature07004) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

جيانغ ي ، تشانغ إكس ، تشن واي ، وو Y ، زهو زد إتش ، تشانغ زد ، سوي إس إف

. 2008 تنشيط DegP بروتياز chaperone عن طريق تكوين أوليغومرات كبيرة تشبه القفص عند الارتباط ببروتينات الركيزة. بروك. ناتل أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 10511 939-11944. (دوى: 10.1073 / pnas.0805464105) كروسريف ، الباحث العلمي من Google

. 2012 لا يلزم تجميع القفص لـ DegP protease للتنظيم المعتمد على الركيزة للنشاط التحلل للبروتين أو بقاء الخلية في درجة حرارة عالية. بروك. ناتل أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 109، 7263-7268. (دوى: 10.1073 / pnas.1204791109) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 2012 آلة بام: نحاس جزيئي. بيوكيم. بيوفيز. اكتا 1818، 1067-1084. (دوى: 10.1016 / j.bbamem.2011.08.020) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

هاجان سي إل ، سيلهافي تي جيه ، كاهن د

. 2011 تجميع بروتين غشاء بيتا-برميل بواسطة مجمع بام. Annu. القس Biochem. 80، 189-210. (دوى: 10.1146 / annurev-biochem-061408-144611) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Noinaj N ، Rollauer SE ، بوكانان SK

. 2015 آلة إدراج بروتين غشاء بيتا برميل من البكتيريا سالبة الجرام. بالعملة. رأي. هيكل. بيول. 31، 35-42. (دوى: 10.1016 / j.sbi.2015.02.012) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

مالينفيرني جي سي ، ويرنر جي ، كيم إس ، سكلار جي جي ، كاهني دي ، ميسرا آر ، سيلهافي تي جي

. 2006 YfiO يثبت مركب YaeT وهو ضروري لتجميع بروتين الغشاء الخارجي في الإشريكية القولونية . مول. ميكروبيول. 61، ١٥١-١٦٤. (دوى: 10.1111 / j.1365-2958.2006.05211.x) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

2010 مركب BAM معياري في الغشاء الخارجي لبروتين ألفا Caulobacter الهلال . بلوس واحد 5، e8619. (دوى: 10.1371 / journal.pone.0008619) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Volokhina EB، Beckers F، Tommassen J، Bos MP

. 2009 مجمع تجميع بروتين الغشاء الخارجي بيتا برميل من النيسرية السحائية . J. باكتيريول. 191، ٧٠٧٤-٧٠٨٥. (دوى: 10.1128 / JB.00737-09) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Noinaj N ، Fairman JW ، Buchanan SK

. 2011 يقترح التركيب البلوري لـ BamB تفاعلات مع BamA ودورها داخل مجمع BAM. جيه مول. بيول. 407، 248-260. (دوى: 10.1016 / j.jmb.2011.01.042) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

هيوك أ ، شليفير أ ، كلاوسن تي

. 2011 زيادة زيادة بيتا: الأساس الهيكلي لكيفية ربط BamB بـ BamA وقد يدعم طي بروتينات الغشاء الخارجي. جيه مول. بيول. 406، ٦٥٩-٦٦٦. (دوى: 10.1016 / j.jmb.2011.01.002) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

. 2011 هيكل بلوري الإشريكية القولونية BamB ، أحد مكونات البروتين الدهني في مجمع آلات تجميع الأسطوانات بيتا. جيه مول. بيول. 406، 667-678. (دوى: 10.1016 / j.jmb.2010.12.020) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Kim KH، Aulakh S، Paetzel M

. 2011 هيكل بلوري لآلات تجميع بيتا برميل مجمع البروتين BamCD. J. بيول. تشيم. 286، 39116-39121. (دوى: 10.1074 / jbc.M111.298166) كروسريف ، الباحث العلمي من Google

Kim KH، Aulakh S، Tan W، Paetzel M

. 2011 التحليل البلوري للمجال الطرفي C لـ الإشريكية القولونية البروتين الدهني BamC. اكتا Crystallogr. الطائفة. F الهيكل. بيول. كريست. كومون. 67، ١٣٥٠-١٣٥٨. (دوى: 10.1107 / S174430911103363X) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Dong C ، Hou HF ، Yang X ، Shen YQ ، Dong YH

. 2012 هيكل الإشريكية القولونية BamD وآثاره الوظيفية في تجميع بروتين الغشاء الخارجي. اكتا Crystallogr. د بيول. بلوريلوجر. 68، 95-101. (دوى: 10.1107 / S0907444911051031) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Sandoval CM ، Baker SL ، Jansen K ، Metzner SI ، Sousa MC

. 2011 هيكل بلوري من BamD: مكون أساسي لآلة تجميع برميل بيتا للبكتيريا سالبة الجرام. جيه مول. بيول. 409، 348–357. (دوى: 10.1016 / j.jmb.2011.03.035) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Kim KH، Kang HS، Okon M، Escobar-Cabrera E، McIntosh LP، Paetzel M

. 2011 التوصيف الهيكلي لـ الإشريكية القولونية BamE ، أحد مكونات البروتين الدهني في مجمع آلات تجميع الأسطوانات بيتا. الكيمياء الحيوية 50، 1081-1090. (دوى: 10.1021 / bi101659u) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

2011 هيكل ووظيفة BamE داخل الغشاء الخارجي وآلة تجميع برميل بيتا. ممثل EMBO. 12، 123 - 128. (دوى: 10.1038 / embor.2010.202) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

جاتزيفا-توبالوفا بي زد ، وارنر إل آر ، باردي إيه ، سوزا إم سي

. 2010 هيكل ومرونة المجال المحيطي الكامل لـ BamA: آلة إدخال البروتين للغشاء الخارجي. بنية 18، ١٤٩٢-١٥٠١. (دوى: 10.1016 / j.str.2010.08.012) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Vuong P ، Bennion D ، Mantei J ، Frost D ، Misra R

. 2008 تحليل تفاعلات YfgL و YaeT من خلال المعلوماتية الحيوية والطفرات والكيمياء الحيوية. J. باكتيريول. 190، 1507-1517. (دوى: 10.1128 / JB.01477-07) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

Ureta AR ، Endres RG ، Wingreen NS ، Silhavy TJ

. 2007 التحليل الحركي لتجميع بروتين الغشاء الخارجي LamB في الإشريكية القولونية طفرات يفتقر كل منها إلى عامل إفراز أو استهداف في حجرة خلوية مختلفة. J. باكتيريول. 189، 446-454. (دوى: 10.1128 / JB.01103-06) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

باراماسيفام إن ، هابيك إم ، لينك د

. 2012 هل إشارة الإدخال C- الطرفية في بروتينات الغشاء الخارجي الجرثومي سلبية الجرام خاصة بالأنواع أم لا؟ علم الجينوم BMC 13، 510. (دوى: 10.1186 / 1471-2164-13-510) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google

بورغيس إن كيه ، داو تي بي ، ستانلي إيه إم ، فليمينغ كغ

. 2008 بروتينات بيتا برميل الموجودة في الإشريكية القولونية الغشاء الخارجي في الجسم الحي إظهار سلوك طي متنوع في المختبر . J. بيول. تشيم. 283، 26748-26 758. (دوى: 10.1074 / jbc.M802754200) كروسريف ، الباحث العلمي من Google

Gessmann D، Chung YH، Danoff EJ، Plummer AM، Sandlin CW، Zaccai NR، Fleming KG

. 2014 يتم التحكم في غشاء بروتين بيتا البرميل الخارجي القابل للطي جسديًا عن طريق مجموعات رأس الدهون المحيطة بالبلازمية و BamA. بروك. ناتل أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 111، 5878-5883. (دوى: 10.1073 / pnas.1322473111) كروسريف ، PubMed ، الباحث العلمي من Google


محتويات

تتكون بورينات من صفائح بيتا (β صفائح) مكونة من خيوط بيتا (خيوط) والتي ترتبط ببعضها البعض بواسطة فتحات بيتا على الجانب السيتوبلازمي وحلقات طويلة من الأحماض الأمينية على الجانب الآخر. تقع الخيوط بطريقة عكسية وتشكل أنبوبًا أسطوانيًا يسمى برميل بيتا (β برميل). [2] تركيبة الأحماض الأمينية لخيوط البورن فريدة من نوعها في تلك البقايا القطبية وغير القطبية التي تتناوب على طولها. هذا يعني أن البقايا غير القطبية تواجه الخارج بحيث تتفاعل مع الدهون غير القطبية للغشاء الخارجي ، في حين أن البقايا القطبية تتجه نحو الداخل إلى مركز برميل بيتا لإنشاء القناة المائية. تحدد الأحماض الأمينية المحددة في القناة خصوصية البورين للجزيئات المختلفة.

تتكون البراميل التي تشكل الخزان من عدد قليل من ثمانية خيوط إلى ما يصل إلى 22 جدائل. يتم ربط الخيوط الفردية معًا بواسطة الحلقات والمنعطفات. [3] غالبية البورنات عبارة عن مونومرات ، ومع ذلك ، تم اكتشاف بعض البورينات الثنائيه ، وكذلك بورين ثماني الأوكتامير. [4] اعتمادًا على حجم البورين ، قد يتم ملء الجزء الداخلي من البروتين بالماء ، أو أن يكون به ما يصل إلى شقين من الخيوط المطوية مرة أخرى في الداخل ، أو يحتوي على جزء "سدادة" مكون من جدائل.

تشكل جميع البورنات متجانسات متجانسة في الغشاء الخارجي ، مما يعني أن ثلاث وحدات فرعية متطابقة من بورين ترتبط ببعضها البعض لتشكيل بنية عظمى بورين بثلاث قنوات. [5] الروابط الهيدروجينية والتفاعلات ثنائية القطب بين كل مونومر في homotrimer تضمن عدم انفصالهما ، والبقاء معًا في الغشاء الخارجي.

تم استخدام العديد من المعلمات لوصف بنية بروتين بورين. وهي تشمل زاوية الإمالة (α) ورقم القص (S) ورقم الخصلة (n) ونصف قطر البرميل (R). [6] تشير زاوية الميل إلى الزاوية بالنسبة للغشاء. رقم القص (S) هو عدد بقايا الأحماض الأمينية الموجودة في كل خيوط. رقم السلك (ن) هو مقدار الخيوط في البورين ، ويشير نصف قطر البرميل (R) إلى نصف قطر فتحة البورين. ترتبط هذه المعلمات عبر الصيغ التالية:

باستخدام هذه الصيغ ، يمكن تحديد هيكل بورين من خلال معرفة عدد قليل فقط من المعلمات المتاحة. بينما تم تحديد بنية العديد من البورنات باستخدام علم البلورات بالأشعة السينية ، يمكن أيضًا استخدام الطريقة البديلة لتسلسل البنية الأولية للبروتين بدلاً من ذلك.

البورينات عبارة عن مسام وقنوات مملوءة بالماء توجد في أغشية البكتيريا وحقيقيات النوى. كما تم اكتشاف قنوات شبيهة ببورين في العتائق. [7] لاحظ أن مصطلح "nucleoporin" يشير إلى بروتينات غير ذات صلة تسهل النقل عبر المسام النووية في الغلاف النووي.

تشارك بورين بشكل أساسي في النقل السلبي للجزيئات المحبة للماء ذات الأحجام والشحنات المختلفة عبر الغشاء. [8] للبقاء على قيد الحياة ، يجب نقل بعض العناصر الغذائية والركائز المطلوبة إلى الخلايا. وبالمثل ، يجب نقل السموم والنفايات لتجنب تراكم السموم. [9] بالإضافة إلى ذلك ، يمكن للبورينات تنظيم النفاذية ومنع التحلل عن طريق الحد من دخول المنظفات إلى الخلية. [8]

يوجد نوعان من الخزانات لنقل المواد المختلفة - عامة وانتقائية. لا تحتوي البورينات العامة على خصائص ركيزة ، على الرغم من أن بعضها يعرض تفضيلات طفيفة للأنيونات أو الكاتيونات. [8] البورنات الانتقائية أصغر من البورنات العامة ، ولها خصائص خاصة بالأنواع الكيميائية. يتم تحديد هذه الخصائص من خلال أحجام العتبة للبورينات ، وبقايا الأحماض الأمينية المبطنة لها. [5]

في البكتيريا سالبة الجرام ، الغشاء الداخلي هو حاجز النفاذية الرئيسي. [10] الغشاء الخارجي أكثر نفاذاً للمواد المحبة للماء ، بسبب وجود البورنات. [5] تتميز بورين بأحجام حدية من الجزيئات القابلة للنقل والتي تعتمد على نوع البكتيريا والبورين. بشكل عام ، يمكن فقط للمواد التي يقل حجمها عن 600 دالتون أن تنتشر من خلالها. [8]

تم اكتشاف البورنز لأول مرة في البكتيريا سالبة الجرام ، ولكن تم العثور على بكتيريا موجبة الجرام مع كلا النوعين من البورينز. [9] ويظهرون وظائف نقل متشابهة ولكن لديهم تنوع محدود أكثر من البورينات ، مقارنة بالتوزيع الموجود في البكتيريا سالبة الجرام. [9] تفتقر البكتيريا موجبة الجرام إلى الأغشية الخارجية ، لذلك ترتبط قنوات بورين هذه بدهون معينة داخل جدران الخلايا. [7]

توجد البورينات أيضًا في حقيقيات النوى ، وتحديداً في الأغشية الخارجية للميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء. [9] [10] تحتوي العضيات على خزانات عامة متشابهة من الناحية الهيكلية والوظيفية للبكتيريا. دعمت أوجه التشابه هذه نظرية التكافل الداخلي ، والتي من خلالها نشأت عضيات حقيقية النواة من بكتيريا سالبة الجرام. [10] ومع ذلك ، تظهر البورنات حقيقية النواة نفس التنوع المحدود مثل البورنات إيجابية الجرام ، كما أنها تعرض دورًا أكبر يعتمد على الجهد أثناء عملية التمثيل الغذائي. [9] [10]

تحتوي العتائق أيضًا على قنوات أيونية نشأت من بورينز عامة. [7] توجد القنوات في غلاف الخلية وتساعد على تسهيل نقل المادة المذابة. لديهم خصائص مماثلة للبورنز البكتيرية والميتوكوندريا ، مما يشير إلى التداخلات الفسيولوجية على جميع مجالات الحياة الثلاثة. [7]

العديد من porins أهداف للخلايا المناعية المضيفة ، مما يؤدي إلى مسارات إشارات تؤدي إلى تدهور البكتيريا. تُستخدم العلاجات العلاجية ، مثل اللقاحات والمضادات الحيوية ، لتكملة هذه الاستجابة المناعية. [5] صممت بعض المضادات الحيوية للسفر عبر البورنز من أجل منع العمليات الخلوية. [8]

ومع ذلك ، بسبب الضغط الانتقائي ، يمكن للبكتيريا تطوير مقاومة من خلال الطفرات في جين بورين. [5] قد تؤدي الطفرات إلى فقدان البورن ، مما يؤدي إلى انخفاض نفاذية المضادات الحيوية أو استبعادها تمامًا من النقل. ساهمت هذه التغييرات في ظهور مقاومة المضادات الحيوية عالمياً ، وزيادة معدلات الوفيات من العدوى. [5]

يُعزى اكتشاف البوران إلى هيروشي نيكايدو ، الملقب ب "عالم البورنو". [11]

وفقًا لـ TCDB ، هناك خمس عائلات فائقة مستقلة تطوريًا من porins. تشتمل عائلة بورين الفائقة I على 47 عائلة من البورنات مع مجموعة من أعداد خيوط β عبر الغشاء (β-TMS). وتشمل هذه العائلات الجنيه الاسترليني ، و SP و RPP. بينما يشمل PSF I 47 عائلة ، يحتوي كل PSF II-V على عائلتين فقط. في حين أن PSF I يشتق أعضاء من بكتيريا سالبة الجرام في المقام الأول عائلة واحدة من بورينات الميتوكوندريا حقيقية النواة ، فإن PSF II و V porins مشتقة من Actinobacteria. يتم اشتقاق PSF III و V من عضية حقيقية النواة. [12] [13]

عائلة بورين الفائقة أنا أحرر

1.B.1 - عائلة البورن البكتيرية العامة
1.B.2 - عائلة الكلاميديا ​​بورين (CP)
1.B.3 - عائلة Sugar porin (SP)
1.B.4 - إن بروسيلا-ريزوبيوم بورين (BRP) الأسرة
1.B.5 - إن الزائفة عائلة OprP Porin (POP)
1.B.6 - عائلة OmpA-OmpF porin (OOP)
1. ب 7 رودوباكتر عائلة بوركا بورين (RPP)
1.B.8 عائلة ميتوكوندريا وبورين بلاستيد (MPP)
1.B.9 FadL بروتين الغشاء الخارجي (FadL) عائلة
1.B.10 عائلة بورين (Tsx) المكونة للقناة الخاصة بالنيوكليوزيدات
1.B.11 الغشاء الخارجي fimbrial عائلة بورين (FUP)
1.B.12 Autotransporter-1 (AT-1) عائلة
1.B.13 عائلة بورين تصدير الألجينات (AEP)
1.B.14 عائلة مستقبلات الغشاء الخارجي (OMR)
1.B.15 عائلة رافينوز بورين (رافي)
1.B.16 عائلة الأميد قصيرة السلسلة واليوريا بورين (SAP)
1.B.17 عائلة عامل الغشاء الخارجي (OMF)
1.B.18 عائلة بروتين الغشاء الخارجي المساعد (OMA)
1.B.19 عائلة بورين OprB (OprB) الانتقائية للجلوكوز
1.B.20 عائلة إفراز الشريكين (TPS)
1.B.21 عائلة OmpG porin (OmpG)
1-ب -22 عائلة سيكريتن الغشاء البكتيري الخارجي
1.B.23 عائلة بورين (CBP)
1. ب 24 بورين المتفطرة
1.B.25 عائلة الغشاء الخارجي بورين (Opr)
1.B.26 عائلة سيكلوديكسترين بورين (CDP)
1 ب 31 العطيفة الصائمية عائلة بورين الغشاء الخارجي الرئيسية (MomP)
1-ب -32 عائلة بورين الغشاء الخارجي المغزلي (FomP)
1.B.33 بروتين الغشاء الخارجي لإدخال بروتين بورين (مجمع بام) (OmpIP)
1. ب 34 بورينات الوتدية
1.B.35 عائلة بورين Oligogalacturonate (KdgM)
1.B.39 بورين بكتيري ، عائلة OmpW (OmpW)
1.B.42 - عائلة بورين تصدير عديدات السكاريد الدهنية ذات الغشاء الخارجي (LPS-EP)
1. ب 43 - إن كوكسيلا عائلة بورين P1 (CPP1)
1. ب 44 - انتقال البروتين المحتمل البورفيروموناس اللثوية عائلة بورين (بورت)
1. ب 49 - إن أنابلازما P44 (A-P44) عائلة بورين
1.B.54 - Intimin / Invasin (Int / Inv) أو عائلة Autotransporter-3
1.B.55 - عائلة بولي أسيتيل جلوكوزامين بورين (PgaA)
1.B.57 - عائلة البروتين الغشائي الخارجي الكبير (LM-OMP)
1.B.60 - عائلة Omp50 Porin (Omp50 Porin)
1.B.61 - عائلة بورين دلتا البروتينية (دلتا بورين)
1.B.62 - عائلة بورين الجرثومية المفترضة (PBP)
1.B.66 - عائلة Beta-Barrel Porin-2 المفترضة (BBP2)
1.B.67 - عائلة Beta Barrel Porin-4 المفترضة (BBP4)
1.B.68 - عائلة بيتا باريل بورين 5 المفترضة (BBP5)
1.B.70 - عائلة قناة الغشاء الخارجي (OMC)
1.ب 71 - عائلة بورين البروتيوبكتيرية / الفيروسية الجرثومية (PVP)
1.B.72 - عائلة بورين الغشاء الخارجي البروتوكلاميدي (PomS / T)
1.B.73 - عائلة التكوّن الحيوي / التجميع (CBA)
1.B.78 - عائلة بورين (ETPorin) المرتبطة بنقل الإلكترون DUF3374

تحرير Porin Superfamily II (MspA Superfamily)

1. ب 24 - بورين المتفطرة
1.B.58 - قناة الجدار الخلوي Nocardial غير المتجانسة أوليجوميرية (NfpA / B)

تحرير بورين سوبر فاميلي الثالث

1.B.28 - المغلف الخارجي Plastid Porin من عائلة 24 كيلو دالتون (OEP24)
1.B.47 - المغلف الخارجي Plastid Porin بقدرة 37 كيلو دالتون (OEP37) من عائلة

Porin Superfamily IV (Tim17 / OEP16 / PxMPL (TOP) Superfamily) تحرير

تشتمل هذه العائلة الفائقة على البروتين الذي يشتمل على مسام في ترانزيلات البروتين متعددة المكونات على النحو التالي: 3.A.8 - [Tim17 (P39515) Tim22 (Q12328) Tim23 (P32897)] 1.B.69 - [PXMP4 (Q9Y6I8) PMP24 (A2R8R0)] 3.D.9 - [NDH 21.3 كيلو دالتون مكون (P25710)]

1.B.30 - المغلف الخارجي Plastid Porin بقدرة 16 كيلو دالتون (OEP16) من عائلة
1.B.69 - عائلة غشاء بيروكسيسومال بورين 4 (PxMP4)
3.A.8 - عائلة بروتين ميتوكوندريا Translocase (MPT)

Porin Superfamily V (Corynebacterial PorA / PorH Superfamily) تحرير

1.B.34 ​​- عائلة Porin A الوتدية (PorA) 1.B.59 - الغشاء الخارجي Porin ، PorH (PorH)


الملخص

البكتيريا سالبة الجرام محاطة بطبقتين غشائيتين مفصولة بمسافة تسمى periplasm. إن محيط البلازم عبارة عن حجرة متعددة الأغراض منفصلة عن السيتوبلازم ، حيث تسمح بيئتها المختزلة المتميزة بآليات أكثر كفاءة وتنوعًا لأكسدة البروتين ، والطي ، ومراقبة الجودة. تحتوي المنطقة المحيطة أيضًا على عناصر هيكلية ووحدات استشعار بيئية مهمة ، وتسمح للآلات النانوية المعقدة بتمديد غلاف الخلية. يشير العمل الأخير إلى أن الحجم أو المسافة بين الغشاء المحيط بالبريبلازم يتم التحكم فيها بواسطة البروتينات الدهنية المحيطة بالبلازما التي تثبت الغشاء الخارجي للبوليمر الببتيدوغليكان المحيط بالببتيدوغليكان. تعد المسافة بين الغشاء المحيطي ضرورية لاستشعار تلف الغشاء الخارجي وتحدد طول الجزء الدوار المحيطي الذي يتحكم في الحركة. These exciting results resolve longstanding debates about whether the periplasmic distance has a biological function and raise the possibility that the mechanisms for maintenance of periplasmic size could be exploited for antibiotic development.

الاقتباس: Miller SI, Salama NR (2018) The gram-negative bacterial periplasm: Size matters. PLoS Biol 16(1): e2004935. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.2004935

نشرت: January 17, 2018

حقوق النشر: © 2018 Miller, Salama. هذا مقال مفتوح الوصول يتم توزيعه بموجب شروط ترخيص Creative Commons Attribution License ، والذي يسمح بالاستخدام غير المقيد والتوزيع والاستنساخ في أي وسيط ، بشرط ذكر المؤلف والمصدر الأصليين.

التمويل: National Institutes of Health https://www.nih.gov (grant number R01AI054423). Received by NRS. لم يكن للممول أي دور في تصميم الدراسة أو جمع البيانات وتحليلها أو اتخاذ قرار النشر أو إعداد المخطوطة. National Institutes of Health https://www.nih.gov (grant number 5U19AI107775). Received by SIM. لم يكن للممول أي دور في تصميم الدراسة أو جمع البيانات وتحليلها أو اتخاذ قرار النشر أو إعداد المخطوطة.

تضارب المصالح: وقد أعلن الباحثون إلى أن لا المصالح المتنافسة موجودة.

الاختصارات: ABC, ATP-binding cassette IM, inner membrane Lpp, Braun’s lipoprotein LPS, lipopolysaccharide OM, outer membrane PG, peptidoglycan RcsF, Regulator of capsule synthesis F

الأصل: Commissioned externally peer reviewed.

Gram-negative bacteria, like the energy organelles of plants and animals (the chloroplast and mitochondria), have two membrane bilayers termed the outer and inner membranes. The space between these two membranes is termed the periplasm. Long before single-cell eukaryotes, the periplasm evolved as the first extracytoplasmic compartment to provide an important competitive adaption to gram-negative bacteria. Early knowledge and the discovery of the periplasm developed even before its morphological visualization. In the 1960s, scientists were trying to understand how toxic enzymes involved in degradation of important biological molecules, such as ribonucleases and phosphatases produced by the gram-negative bacteria الإشريكية القولونية, were not toxic to the cell. Biochemical extraction methods suggested a separate compartment, because such extraction preserved the inner membrane-bound cytoplasm, and these spheroplasts could grow again and synthesize more enzymes [1]. The development of electron microscopy led to the visualization of the two membrane bilayers separated by the periplasm [2].

The additional membrane allows for the creation of the periplasm as a separate cellular compartment whose novel functions likely provided a significant and perhaps even more important selective advantage than toxin exclusion (Table 1). These novel functions include protein transport, folding, oxidation, and quality control similar to the eukaryotic cell endoplasmic reticulum. The periplasm also allows for the sequestration of enzymes that may be toxic in the cytoplasm, important signaling functions, and cell division regulation. Additionally, it contributes to the ability of the cell to withstand turgor pressure by providing structural systems that work in concert with the outer membrane, such as peptidoglycan and lipoproteins, multidrug efflux systems, and specific solutes that contribute to a Donnan or ionic potential across the outer membrane. The periplasm also contains the assembly platforms involved in secretion of uniquely structured beta-barrel proteins, lipoproteins, and glycerolphospholipids to the outer membrane (Fig 1).

Shown is the asymmetric bilayer of lipopolysaccharide and glycerolphospholipids that comprise the outer membrane. The inner membrane is a symmetric bilayer of glycerolphospholipids. The periplasmic space is the region between these membranes that includes a variety of enzymes and functions, including the oxidation and quality control of proteins. Also within the periplasmic space is a layer of crosslinked sugars and amino acids termed peptidoglycan, which surrounds the cell. The peptidoglycan is linked to the outer membrane in enteric bacteria through covalent transpeptidase linkages between an abundant outer membrane lipoprotein Lpp. A variety of sensors sit in the inner membrane with periplasmic domains sensing environmental change and, in the case of the Rcs system, a change in location of the RcsF outer membrane lipoprotein. Multicomponent protein complexes such as the flagellar machine span the two membranes. IM, inner membrane Lpp, Braun’s lipoprotein LPS, lipopolysaccharide RcsF, Regulator of capsule synthesis F.

The outer membrane is a unique organelle connected to other parts of the cell envelope via the periplasm. Gram-positive bacteria lack an outer membrane but have a more extensive peptidoglycan polymer protecting their surface. In contrast to the bacterial inner membrane—which is a bilayer of glycerolphospholipids similar to that of most mammalian membranes and which has specific flow characterized by lateral diffusion—the outer membrane has restricted flow [3]. It is a unique bilayer, with the inner leaflet having a typical glycerolphospholipid content of phosphotidylethanolamine, phosphatidylglycerol, and cardiolipin and the outer leaflet largely composed of a unique glycolipid, lipopolysaccharide (LPS) [4]. The LPS phosphates confer a negative charge to the surface, and a specific Donnan potential is created across the outer membrane into the periplasm [5]. The outer membrane functions as a selective barrier that allows the transport of valuable nutrients while providing a barrier against toxic compounds, such as cationic antimicrobial compounds produced by all organisms, including many gram-positive bacteria [6]. Another component of this barrier are outer membrane proteins with a unique beta-barrel structure that are inserted into the outer membrane through a specific periplasmic chaperone system [7]. These proteins assemble into the outer membrane as specific puncta, indicating the outer membrane likely assembles into specific discrete patches containing protein and the unique asymmetric lipid bilayer [8]. Included among these outer membrane proteins are the porins, which can act as selective channels that allow hydrophilic substrates of a specific size entrance to the periplasm. Luckily for humans, these porins transport hydrophilic beta-lactam antibiotics, which allows their penetration into the periplasm, where they target the synthesis of the important structural element of the cell wall—the polymeric peptidoglycan. The outer membrane in some bacteria is anchored to the peptidoglycan polymer through abundant lipoproteins, which are inserted into the inner leaflet of the outer membrane through specific secretion systems [9]. A variety of important protein complexes function as nanomachines and utilize ATP hydrolysis to secrete macromolecules or turn a motility organelle termed the flagella [10,11,12]. Therefore, the outer membrane and the inner membrane are also connected across the periplasm by membrane-spanning protein complexes. Hence, the outer membrane is composed of distinctly assembled patches that comprise a complex organelle that can be attached to the peptidoglycan layer and the inner membrane through covalent and noncovalent protein linkages. The assembly of the outer membrane and its link to the peptidoglycan and cytoplasm creates a space between the inner membrane and the outer membrane, which is the periplasm.

Despite the important functions contained within the periplasmic space, for many years there has been debate about the intermembrane distance or size of this compartment and whether there is uniformity of spacing between the inner and outer membranes throughout the cell. There was concern that many of the visualizations of this space as being of a specific size were artifacts of fixation for imaging by electron microscopy and that, in fact, the space was actually only a potential space. The early electron microscopic studies of Bayer demonstrated adhesions between the outer and inner membrane that obliterated part of these spaces he suggested that points of adhesion were areas where the major outer leaflet lipid, LPS, was delivered to the outer membrane from its site of synthesis at the inner membrane [13]. However, his work was subsequently discredited as being derived from observation of potential fixation artifacts, though many experts today think that there may be real protein-based adhesions between the membranes because some efflux and transport systems do not contain components of sufficient dimensions to span the visualized space. The presence of specific areas in which the membranes are close together would explain how some of these ATP-binding cassette (ABC) transport and efflux pumps could work these systems have periplasmic protein components that are essential for efflux, LPS, or other glycolipid transport but lack an intrinsic size or polymeric nature large enough to reach the outer membrane and thus provide a mechanism to promote transport. Furthermore, the periplasm contains many other components that necessitate at least some volume for the periplasmic space, most prominently the peptidoglycan polymeric layer surrounding the cell. At present, it is unclear how these transporters get around this polymer and the width of the periplasm to contact the membrane, though recent work demonstrating that outer membrane lipoproteins can coordinate peptidoglycan synthesis through direct contact indicates that at least some proteins may fit through pores in peptidoglycan to accomplish important functions [14]

In contrast, a variety of organelles, including the flagellum and the virulence-associated Type III secretion system needle complex, require the assembly of polymers within the periplasm that span the two membranes. In the case of the flagellum, its rod or driveshaft spans the periplasm, and its length is determined by the polymer contacting the outer membrane. Elegant recent work by the group of Kelly Hughes has shown that the size of the periplasm, or the distance between the two membranes, is controlled largely in enteric bacteria by a specific lipoprotein termed Braun’s lipoprotein (or Lpp), which covalently links the outer membrane to the peptidoglycan layer [15]. This is quite remarkable because Lpp is the most abundant protein present in enteric bacteria, described by Braun 48 years ago, and until this point no specific function had been ascribed to it. This alpha-helical protein is inserted through its lipid anchor into the inner leaflet of the outer membrane and covalently linked to the peptidoglycan polymer by a family of transpeptidases [16]. Lengthening these lipoproteins that allow expansion of the periplasm leads to a longer flagellar rod and more efficient swimming behavior. These authors interpreted this result as indicating that there must be other evolutionarily selected functions that limited the periplasmic size, forcing a reduction in swimming efficiency. In this issue of علم الأحياء بلوس, one of those important functions is revealed: a signaling function of envelope damage controlled by another outer membrane lipoprotein, Regulator of capsule synthesis F (RcsF), which senses disorder or damage of the envelope.

Gram-negative bacteria have a variety of important functions that sense membrane damage and toxic compounds, such as antimicrobial peptides, which damage the outer membrane [17,18]. These sensing systems include those that allow remodeling of the bacterial surface to be more resistant to toxic compounds—analogous to spaceships energizing their shields in science fiction stories [19]. Some of these sensing systems are receptors that function as sensor kinases with domains in the periplasm to sense specific molecules or damage. However, one of the more unique sensor kinase systems, termed the Rcs system—which on membrane damage activates synthesis of extracellular polysaccharide to provide cellular protection and biofilm formation—has an outer membrane lipoprotein RcsF, which interacts with signaling proteins with specific periplasmic domains on envelope damage and peptidoglycan stress to activate the synthesis of extracellular polysaccharide production and other stress-related coping pathways [20]. Thus, envelope damage in some way brings the RcsF lipoprotein in greater proximity to the inner membrane-sensing system, and thus it evolved to sense disorder in the outer membrane and/or peptidoglycan (Fig 2). In this issue of علم الأحياء بلوس, the authors conclusively demonstrate that this sensing requires the periplasm to be a specific size because mutations that lengthen the highly abundant Lpp lipoprotein anchor from the outer membrane to the peptidoglycan (resulting in an increased size of the periplasm) abolished signaling unless the sensing lipoprotein (which on membrane damage must reach to the inner membrane sensor) is also lengthened [21]. This work also clearly shows a very specific order and size to the periplasm the size of the periplasm is clearly seen as it exists in association with the changes in lipoprotein anchoring or length by cryo-electron microscopy. This technology and electron tomography used in the work of the Hughes group in relation to the flagellar rotor [15] are revolutionizing our view of the bacterial cell envelope and the protein complexes that span the periplasm to perform important functions [22].


Molecular Recombination

In each of the cases of HGT, the process is only successful if the genes can be expressed by the altered cell. In conjugation, the genes are located on a plasmid, under the control of promoters on the plasmid. In transformation and transduction, where naked DNA is gaining access to the cell, the DNA could easily be broken down by the cell with no genetic expression occurring. In order for the genes to be expressed, the DNA must be recombined with the recipient’s chromosome.

The most common mechanism of molecular recombination is إعادة التركيب المتماثل, involving the RecA protein. In this process DNA from two sources are paired, based on similar nucleotide sequence in one area. An endonuclease nicks one strand, allowing RecA to pair up bases from different strands, a process known as strand invasion. The cross-over between DNA molecules is resolved with resolvase, which cuts and rejoins the DNA into two separate dsDNA molecules.

Recombination can also occur using site-specific recombination, a process often used by viruses to insert their genome into the chromosome of their host. This type of recombination is also used by transposable elements (see next section).


Membrane insertion

Historically, considerably more attention has been devoted to how proteins get across membranes than to how they insert into them. In part, this has been due to the experimental intractability of membrane insertion unlike protein translocation, one cannot simply look in a supernatant fraction to see how much protein has appeared there. The subject of membrane insertion was given a boost, however, with the discovery that bacteria possess an essential protein, YidC ( Samuelson وآخرون., 2000 ), that is similar to Oxa1, a protein involved in the insertion of mitochondrial inner membrane proteins. As explained by Ross Dalbey from Ohio State University, Columbus, YidC depletion turns out to have quite pleiotropic effects on protein traffic in bacteria. Some of these effects are direct, while others are due to defects in the insertion of YidC-dependent proteins involved in energy transduction and translocation ( Yi وآخرون., 2003 ). Interestingly, YidC seems to operate both in conjunction with ( Houben وآخرون., 2002 ) and without ( van der Laan وآخرون., 2004 ) the SRP-Sec system. Exactly how YidC operates remains a mystery.

The translocation role of the Sec machinery is now well established and the crystal structure of one such machinery has helped conceptualize models for how it works. Transmembrane segments of integral inner membrane proteins that use the Sec machinery in بكتريا قولونية must leave the translocon and slip laterally into the membrane. This process presumably occurs through sideways opening of the translocation channel to the lipid bilayer ( Osborne وآخرون، 2005). The orientation of successive transmembrane segments is determined by charged amino acids on either side of these hydrophobic anchors and, as explained by Mikhail Bogdanov from the University of Texas, Houston, by charged phospholipids. Incorrect topology results from phosphatidylethanolamine (PE) depletion في الجسم الحي (usually, one transmembrane segment loops out of the membrane and subsequent segments are in the wrong order). This can be mimicked by reconstituting membrane proteins into phospholipid vesicles في المختبر. Furthermore, the incorrect topology can be corrected by adding back the missing PE, implying that, contrary to established dogma, topology is not irrevocably fixed in time and space ( Zhang وآخرون., 2003 ).

Despite substantial effort by a number of groups, the mechanisms of outer membrane protein (OMP) insertion remained only vaguely understood until the breakthrough discovery of the role played by the essential Omp85/YaeT protein ( Voulhoux وآخرون., 2003 Wu وآخرون، 2005). In the talks by Tom Silhavy (Princeton University) and Jan Tommassen (University of Utrecht), we learned that Omp85/YaeT is required for the insertion of many, and possibly all β-barrel OMPs and, in بكتريا قولونية at least, is associated with several lipoproteins, some of which are also essential cell components ( Malinverni وآخرون., 2006 ). Jan Tommassen demonstrated that, in artificial lipid bilayers, بكتريا قولونية YaeT forms channels whose activity can be modulated by the C-terminal amphipathic β strand from an outer membrane porin. This is a very significant finding because Tommassen's previous work showed the critical importance of this segment of OMPs for their insertion ( Struyve وآخرون., 1991 ). Why YaeT should form a channel is not immediately clear, and neither is the way it promotes insertion. One intriguing possibility is that the POTRA repeat domains ( Sanchez-Pulido وآخرون., 2003 ), of which there are five in the large predicted periplasmic domain of YaeT, interact with successive amphipathic β strands as they arrive at the outer membrane. As all OMPs characterized to date have less than 20 transmembrane segments, there would have to be four YaeT monomers per complex to accommodate a single OMP. According to Tommassen, Omp85/YaeT does appear to be tetrameric, although the number of protomers per complex might vary to accommodate proteins with different numbers of transmembrane segments.

Thus, the POTRA domains could form a periplasmic cavity in which the OMP β strands are correctly organized (note that, in contrast to membrane proteins with α-helical transmembrane segments, which are often arranged in non-linear fashion, transmembrane segments in OMPs are organized in numerical order around the walls of the barrel) prior to insertion. Once the complete barrel has assembled, it might slide perpendicularly into the membrane within the Omp85/YaeT superstructure, which would then dissociate to release the OMP into the membrane, where multimerization could occur.


Biogenesis of ATs

Transport Across Membranes and β-Barrel Insertion

Like most OM proteins, ATs follow a conserved pathway in their biogenesis.

Autotransporters are translated in the cytosol where the polypeptide chain is kept in an unfolded state by the help of chaperones and translocated across the inner membrane (IM) into the periplasm by the SecYEG translocon (Sijbrandi et al., 2003 Tsirigotaki et al., 2017). An N-terminal signal sequence ensures proper recognition of the AT as a Sec target, and targeting and secretion through the IM and signal peptide cleavage after transport works in the same way as for other Sec-secreted proteins (Papanikou et al., 2007). Some ATs, like Hbp and AIDA-I, show an extended Sec signal sequence which might aid in slowing down IM translocation and thus in prevention of premature folding and aggregation of the AT within the periplasm (Henderson et al., 1998 Szabady et al., 2005 Jacob-Dubuisson et al., 2013). For type Vb systems, it has been shown that some TpsA passengers aggregate much faster than others and therefore retaining the AT bound to the Sec is beneficial Otp is a protein which is not prone to aggregation and therefore does not require fast transport to the OM (Choi and Bernstein, 2010). In other systems like FHA, quick secretion is of importance as degradation of unfolded FHA by DegP is more likely due to the length of the FHA precursor (Baud et al., 2009).

In the periplasm, ATs are kept unfolded but in a folding-competent state, shielded from aggregation by periplasmic chaperones like SurA, Skp and DegP (Baud et al., 2009 Ieva and Bernstein, 2009 Oberhettinger et al., 2012 Pavlova et al., 2013 Weirich et al., 2017). Insertion of the β-barrel domain of ATs is then facilitated by the β-barrel assembly machinery (BAM) complex (Jain and Goldberg, 2007 Leo et al., 2012). في بكتريا قولونية, it is composed of five subunits, BamA through BamE. This complex interacts with most if not all OM integral β-barrel proteins (Lee et al., 2018). The 16-stranded β-barrel integral membrane protein BamA helps in insertion of the substrate barrel into the OM by a not yet entirely understood mechanism (Schiffrin et al., 2017). For type Va ATs, it has been clearly shown by crosslinking experiments that the 12-stranded β-barrel membrane anchor folds and inserts into the OM aided directly by the BAM complex. The passenger of EspP, an بكتريا قولونية AT, for example, can be crosslinked to periplasmic chaperones, as well as to its β-barrel domain and to BamA (Ieva and Bernstein, 2009 Pavlova et al., 2013). Similarly, type Vc and Ve ATs interact with the Bam complex, as shown for YadA and Invasin (Roggenkamp et al., 2003 Oberhettinger et al., 2015).

Passenger Secretion

While most other bacterial secretion systems have access to energy sources like proton gradients across the IM or are directly energized by cytoplasmic ATP, ATs only span the OM, which is too leaky for ion gradients, and the periplasm is devoid of ATP (Nikaido and Vaara, 1985 Silhavy et al., 2006). Various models for how the secretion and folding process of passengers is energized have been proposed. One plausible explanation is that the energy for transport comes from the intrinsic folding capacity of the AT itself, either directly driving export or leading to a Brownian ratchet model where, once secreted, the passenger cannot slide back into the periplasm and is therefore driven to move outside the cell and fold (Henderson et al., 2004 Choi and Bernstein, 2010). Furthermore, asymmetric charge distribution within the passenger has been put forward as a possible driving factor for passenger secretion (Kang𠆞the and Bernstein, 2013).

Passenger transport and secretion differ slightly between the various AT subclasses due to differences in domain organization. In type Va ATs, the passenger is transported via a C-terminus-first mechanism. According to the widely accepted hairpin-loop model of secretion, a hairpin-loop is formed at the C-terminus of the passenger in the interior of the β-barrel, followed by sequential folding of the passenger on the cell surface starting from the C-terminus (Junker et al., 2006). This was shown for multiple members of the type Va AT subclass, including Pertactin, Hbp and EspP (Junker et al., 2009 Peterson et al., 2010 Soprova et al., 2010).

For type Vb secretion, models are somewhat different since in the TPSSs the β-barrel domain is separated from the passenger domain. After the TpsB transporter is properly inserted into the OM by the BAM complex, recognition of TpsA by TpsB is provided by interaction of the TpsB POTRAs and the N-terminal TPS signal of TpsA (Baud et al., 2009). The TPS signal is a conserved stretch with an amphipathic character that remains unfolded in the periplasm. Association and dissociation rates of the TPS signal with the TpsB POTRA domains are high based on surface plasmon resonance experiments, making the interaction transient, and helping in later release of the TpsA substrate from its transporter (Delattre et al., 2010 Guérin et al., 2017). NMR experiments have shown similar highly dynamic interactions (Garnett et al., 2015). Crosslinking experiments have further shown that the TPS signal interacts with the TpsB POTRA domains, as well as some central amino acids within the barrel lumen (Baud et al., 2014). Similarly to all other Type V secretion systems, it is assumed that during transport, TpsA is unfolded as it passes through the central pore of the TpsB barrel and that folding of the substrate occurs during exit from the transporter barrel.

There are two different models for how the export of the TpsA is initiated: one is that, like in other ATs, a hairpin is formed within the barrel pore driving folding of the secreted substrate in a C-to-N direction. Release of the TpsB-bound TPS domain would then occur at the end of secretion, after major parts of TpsA have already folded (Pavlova et al., 2013 Norell et al., 2014). In this case, the high on/off rate between the PORTA domains and the TPS signal domain would facilitate the release that is based on the pulling forces generated by the folding process itself (Guérin et al., 2017). According to the second model, the N-terminal TPS domain nucleates folding, i.e., the TPS domain is exported first and the rest of the protein folds N-to-C (Hodak and Jacob-Dubuisson, 2007). The fact that the TpsA proteins’ N-terminal domain can also fold independently bolsters this argument (Clantin et al., 2004, 2007).

In type Vc ATs, passenger secretion is more intricate due to the trimeric nature of the proteins. Three passenger polypeptide chains have to be orchestrated through a comparatively narrow β-barrel domain. After formation of the 12-stranded β-barrel, the passenger is transported to the exterior of the cell starting with the formation of a hairpin loop of each of the three passenger domains followed by folding of the coiled coil stalk (Linke et al., 2006 Szczesny and Lupas, 2008 Mikula et al., 2012 Chauhan et al., 2019). Transport of three distinct polypeptide chains in a hairpin loop conformation across a comparably small barrel might be sterically challenging. The interior of type Vc β-barrels contains many glycine and alanine residues which have small side chains, and it has been suggested that this facilitates passage of multiple chains though the barrel interior (Mikula et al., 2012). Additionally, β-barrel proteins are not necessarily fully rigid pores. The capacity of 𠇋reathing” movement without breakage of the hydrogen bonding has already been shown for the usher protein FimD, which in its apo-structure is more narrow than when bound to a transport substrate (Phan et al., 2011). Similar breathing behavior would be necessary in type Vc autotransport to accommodate all chains simultaneously. An additional problem comes with the highly intertwined passenger structure in type Vc systems. Sequential folding after initial hairpin formation would build up mechanical strain. It has been shown for some examples that an YxD/RxD motif toward the C-terminus of the passenger helps in initiation of passenger folding and folding outside the membrane anchor, potentially by releasing mechanical strain. YxD motifs furthermore stabilize right-handed coiled-coils whereas RxD motifs support left-handed coiled-coils (Alvarez et al., 2010). In addition, while the core residues of coiled-coil proteins are generally hydrophobic, some trimeric AT passengers contain hydrophilic residues in these positions. These residues can coordinate anions, which might allow sequences that are otherwise not easily folded to interact and stabilize (Hartmann et al., 2009 Leo et al., 2011).

It is not yet entirely clear how passenger secretion works in type Vd systems, and what role the POTRA domain plays in this (Salacha et al., 2010). It might function either as a chaperone for the passenger, aiding in secretion, or aiding in the recruitment of proteases for passenger cleavage. In some strains of F. النواة the passenger domain of FplA seems to be cleaved off while in other strains this could not be shown (Casasanta et al., 2017). It is unclear whether proteolytic cleavage of the passenger of type Vd ATs is achieved via autoproteolysis, like in some type Va ATs, or via an independent protease, like in the example of the NalP cleaving the type Va AT IgA protease for release from its β-barrel domain (Salacha et al., 2010 Casasanta et al., 2017). However, the fact that type Vd passengers remain uncleaved in some strains and when heterologously expressed in بكتريا قولونية supports the latter interpretation (Salacha et al., 2010).

The biogenesis of type Ve ATs is similar to the one of type Va ATs. Although the topology of type Ve ATs is inverted, the β-barrel functions as a transport pore in an analogous way via formation of a hairpin-loop, and the passenger is secreted in a very similar fashion to the passenger secretion of classical ATs, but in the opposite direction (N-to-C rather than C-to-N) (Oberhettinger et al., 2012, 2015). Folding is energized by sequential folding of the extracellular Ig-like domains, as shown for the example of Intimin (Leo et al., 2016).


Exotoxin

Exotoxins are discharged from bacterial cells and known as the most poisonous substance able to cause disease. These are heat-sensitive proteins. Gram-positive and Gram-negative bacteria both have the ability to produce exotoxin. The exotoxin production is diversified in a few strains of bacterial species while mostly it is the same in all. In a few species, toxin production is associated with the lysogenic phase. There is a diverse range of exotoxin which are classified according to their site of action namely they are cytotoxin, a neurotoxin, enterotoxin, leukotoxin.


الاختصارات

DMEM, Dulbecco’s Modified Eagle Medium DSS, dextran sulfate sodium DTT, dithiothreitol EcN, الإشريكية القولونية Nissle 1917 FBS, fetal bovine serum LB, Luria-Bertani broth LPS, lipopolysaccharide MAMPs, microbial-associated molecular patterns NLR, NOD-like receptor NOD, nucleotide oligomerization domain OMVs, outer membrane vesicles PAGE, polyacrylamide gel electrophoresis PBS, phosphate buffer saline PG, peptidoglycan PRR, pattern recognition receptor RIP2, receptor-interacting protein 2 RT-qPCR, quantitative reverse transcription PCR SDS, sodium dodecyl sulfate TLR, Toll-like receptor ZOs, zonula occludens.


Abstract: The objective of these series of experiments was to identify two unknown bacteria’s. Broth culture #20 was selected and subjected to qualitative te.

The subunits are produced separately in the nucleolus, released by the nuclear envelope out into the cytosol, and then synthesized. They are made of rRNA, or.

Cell wall- Prokaryotic cells have a cell wall whereas eukaryotic cells don’t. The cell wall is what provides shape and protects the cell components. Nucleus-.

The terms prokaryotes and eukaryotes are in reference to where the DNA is actually housed. Eukaryotic cells are found within organism which are single-celled.

In prokaryotes, the DNA is in the cytoplasm, but specifically it is concentrated in the nucleoid region. In eukaryotes, the DNA is all contained and stored i.

Scheme 2: β-lactam antibiotic mechanism with DD-transpeptidase STAND IN. Therefore, the covalent bond between the β-lactam antibiotic and the DD-transpeptida.

The cell wall is composed of several layers of peptidoglycan which are held together by teichoic acids, which gives the cell wall a negative charge. Teichoic.

It 's often called the “protein factories” for the cell. Ribosomes join together with with amino acids and those two together is what makes proteins. They’re.

This test is done to determine whether a zone of inhibition is seen. The size of the zone of inhibition will be dependent on how effective the antibiotic is .

Gene expression by definition is involved with protein synthesis and RNA originates from DNA, and then along with ribosomes are able to transcribe and transl.


شاهد الفيديو: Bloedgroepen (شهر فبراير 2023).