معلومة

الناقلات المتنقلة للضوء في المصانع العليا

الناقلات المتنقلة للضوء في المصانع العليا


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

حامل الهيدروجين PQ وحامل الإلكترون الكمبيوتر هي الحاملات المتنقلة في تفاعل ضوئي يسهل نقل الإلكترون من PS II إلى PS I أثناء عملية غير دورية.

سؤالي هو -

  1. كيف ينتقلون في الغشاء ، من PS II إلى السيتوكروم لـ PQ والسيتوكروم إلى PS I للكمبيوتر الشخصي؟ أعرف أن الغشاء شبه سائل بطبيعته ، لذا سيكون من السهل على الناقلات التحرك فيه ولكن سؤالي هو كيف يصلون إلى وجهتهم؟ ما هي القوة الدافعة؟

    ربما هم فقط ترتيبها بهذه الطريقة على الغشاء وبعض التغيير مثل - بسبب التغيير في الكثافة (عندما يقبل PQ H ويتحول إلى PQH2 ؛ لست متأكدًا من جزء تغيير الكثافة) مما يؤدي إلى تغيير في الجانب الذي يوجد فيه أو تغيير في أي شيء آخر يصلون إلى هدفهم؟

هل تفكيري صحيح؟


الناقلات المتنقلة لتفاعل الضوء في النباتات العليا - علم الأحياء

حقوق النشر والنسخ بواسطة Govindjee و Rajni Govindjee 2000

عندما تكتسب الجزيئات طاقة الإلكترونات أو تفقدها ، فإنها تشارك في ذلك. مخطط Z هو مخطط طاقة لنقل الإلكترون في "تفاعلات الضوء" لعملية التمثيل الضوئي للنبات. إنه ينطبق بشكل جيد على التمثيل الضوئي بواسطة الطحالب والبكتيريا الزرقاء. يوضح مقياس الطاقة العمودي قدرة كل جزيء & # 146s على نقل الإلكترون إلى (أي تقليل) التالي من اليسار إلى اليمين. تلك الموجودة في الجزء العلوي تنقل الإلكترونات بسهولة إلى تلك الموجودة أسفلها لأنها تفاعل "منحدر" ، من حيث الطاقة. ومع ذلك ، بالنسبة لنقل الإلكترون من أولئك الموجودين في القاع إلى أولئك الذين فوقهم ، فهو رد فعل "شاق" ويتطلب مدخلات من طاقة خارجية. يُظهر مخطط Z مسار نقل الإلكترون من الماء إلى NADP +. باستخدام هذا المسار ، تقوم النباتات بتحويل الطاقة الضوئية إلى طاقة "كهربائية" (تدفق الإلكترون) وبالتالي إلى طاقة كيميائية على شكل NADPH و ATP مخفضين. في وقت لاحق في "التفاعلات المظلمة" لعملية التمثيل الضوئي ، تتحول هذه الطاقة الكيميائية إلى روابط كيميائية في جزيئات السكر. في العملية الكاملة ، يتم ربط ثاني أكسيد الكربون بجزيئات السكر ويتم إطلاق الأكسجين. على الرغم من أنه ليس مخططًا هيكليًا ، إلا أن المخطط Z يعطي تسلسل تدفق الإلكترون (الأكسدة والاختزال) مع منظور الطاقة. مصدر الإلكترونات هو الماء (H 2 O). تمثل الأسهم الحمراء العمودية الكبيرة إثارة جزيئات الكلوروفيل في مركز التفاعل (بواسطة الطاقة الضوئية) وتمثل الأسهم السوداء تدفق الإلكترون ، وهو منحدر من حيث الطاقة. تم تطوير هذه النسخة الخاصة من "مخطط Z" للرواية ، موسيقى ضوء الشمس بواسطة Sunlight Books بالتعاون مع مؤلفي هذا المقال.

Mn هو مركز المنغنيز ، وهو مركب يحتوي على 4 ذرات منجنيز ، والذي يقسم جزيئي ماء في وقت واحد إلى 4 بروتونات (4H +) ، و 4 إلكترونات (4e -) ، و 2 ذرات أكسجين ، كجزيء أكسجين (O 2). Tyr هو جزيء تيروزين خاص ، يُشار إليه أحيانًا باسم Yz أو ببساطة Z ، والذي ينقل الإلكترونات إلى "مركز التفاعل" للنظام الضوئي II (PSII). Chl P680 هو زوج مركز التفاعل من جزيئات الكلوروفيل أ من PSII. وصل متحمس Chl P680 * إلى هذه الحالة عن طريق امتصاص فوتون من الطاقة الضوئية. Pheo هو جزيء pheophytin ، وهو عبارة عن كلوروفيل مع أيون المغنيسيوم المركزي (Mg ++) الذي تم استبداله باثنين من الهيدروجين. إنه متقبل الإلكترون الأساسي لـ PSII ، في حين أن P680 هو المتبرع الأساسي للإلكترون. Q A هو جزيء بلاستوكينون ، وهو مرتبط بإحكام وغير متحرك. يُعرف في بعض الدوائر بأنه متقبل الإلكترون الأساسي المستقر لـ PSII ، ويقبل وينقل إلكترونًا واحدًا في كل مرة. Q B هو جزيء بلاستوكينون غير محكم الارتباط ، يقبل إلكترونين ثم يأخذ بروتونين ، قبل أن ينفصل ويصبح متحركًا ويسمى PQ. PQ هو جزيء البلاستوكينون المنفصل ، والذي يكون متحركًا داخل النواة الكارهة للماء لغشاء الثايلاكويد. FeS هو بروتين Rieske من الحديد والكبريت. Cyt f هو السيتوكروم f. Cyt b 6L و Cyt b 6H عبارة عن جزيئين سيتوكروم ب 6 جزيئات (ذات طاقة أقل وأعلى). الكمبيوتر الشخصي هو بلاستوسيانين ، وهو بروتين نحاسي عالي الحركة. Chl P700 و Excited Chl P700 * هما على التوالي حالة الطاقة الأرضية وحالة الطاقة المثارة لجزيء الكلوروفيل في "مركز التفاعل" للنظام الضوئي I. هو المانح الأساسي للإلكترون لـ PSI. أ 1 هو جزيء فيلوكينون (فيتامين ك). F X و F A و F B هي ثلاثة مراكز منفصلة لبروتين الحديد والكبريت. FD هو الفيروكسين ، وهو بروتين من الحديد والكبريت متنقل إلى حد ما. FNR هو إنزيم أوكسيريدوكسين فيروديوكسين- NADP ، والذي يحتوي على المجموعة النشطة ، المسماة FAD (فلافين أدينين ثنائي النوكليوتيد). NADP + هو الشكل المؤكسد لفوسفات النيكوتيناميد الأدينين ثنائي النوكليوتيد. NADPH هو شكله المصغر. .

2. مقدمة في التمثيل الضوئي

تعد الشمس مصدر كل الطاقة تقريبًا التي تدير الحياة على الأرض. في كل دقيقة تحول شمسنا 120 مليون طن من كتلتها إلى إشعاع كهرومغناطيسي وتلقي به في الفضاء. فقط واحد من المليار من ذلك يصل إلى الأرض. يستغرق هذا الإشعاع 8 دقائق فقط ليقطع مسافة 93 مليون ميل إلينا. يتم التقاط الجزء المرئي من هذا الإشعاع الكهرومغناطيسي (V I B G Y OR: البنفسجي والنيلي والأزرق والأخضر والأصفر والبرتقالي والأحمر - الألوان الموجودة في قوس قزح) بواسطة النباتات والطحالب والبكتيريا الزرقاء. النباتات خضراء لأن الكلوروفيل ، الصباغ الرئيسي الذي يلتقط الضوء ، يمتص اللون الأزرق والأحمر بكفاءة ، لكنه ينقل معظم الضوء الأخضر لأعيننا لتراه. ثم تستخدم كائنات التمثيل الضوئي الطاقة الضوئية الممتصة لصنع الطعام (الذي نحتاجه للأكل) والأكسجين (الذي نحتاجه للتنفس). بالإضافة إلى ذلك ، قدمت عملية التمثيل الضوئي السابقة "الوقود الأحفوري" الذي نحتاجه لقيادة سياراتنا.

تتضمن عملية التمثيل الضوئي في الكائنات الحية المنتجة للأكسجين تحويلًا هائلاً لأشعة الشمس إلى سكريات وأكسجين ، باستخدام ثاني أكسيد الكربون والماء وبعض المعادن كمكونات. تعتمد جميع أشكال الحياة تقريبًا (باستثناء تلك الموجودة في الفتحات الساخنة لقاع المحيط) على التمثيل الضوئي. تصنع النباتات الأوراق والجذور والسيقان والفواكه التي تأكلها الحيوانات العاشبة (مثل اليرقات). تأكل آكلات اللحوم آكلات العشب وتأكل آكلات اللحوم كلاهما. هناك "شبكة الحياة" هذه. التمثيل الضوئي هو أساس هذه الشبكة الغذائية التي تربط جميع الكائنات الحية على الأرض تقريبًا. في المحيطات ، تأكل الأسماك الصغيرة العوالق النباتية (الطحالب) ، وتأكل الأسماك الكبيرة الأسماك الصغيرة وتستمر "شبكة الحياة". تلتقط النباتات واحدًا من الألف من ضوء الشمس الذي يسقط على الأرض. ومع ذلك ، بدون هذه العملية ستتوقف الحياة كلها. في عام 1969 ، كتب إي. رابينوفيتش وجوفيندجي: "إن الكائن الحي يشبه الساعة الجارية. إذا لم ينتهي ، فسوف تنفد طاقته عاجلاً أم آجلاً وتتوقف. إذا تُركت ساعة الحياة على الأرض الجري دون التراجع ، سيستغرق الأمر أقل من مائة عام حتى تقترب الحياة على الكوكب من نهايتها. ستموت النباتات الخضراء الأولى من الجوع. يتبعها البشر والحيوانات الأخرى التي تتغذى على النباتات. وأخيرًا ، تتغذى البكتيريا والفطريات على أنسجة الحيوانات والنباتات الميتة تستنفد طعامها وتموت أيضًا ".

يربط التمثيل الضوئي أيضًا النباتات والحيوانات عبر الهواء ، حيث يتم استخدام الأكسجين الذي تطلقه النباتات للتنفس من قبل كل من النباتات والحيوانات. يؤدي التنفس بدوره إلى إطلاق ثاني أكسيد الكربون الذي تستخدمه النباتات لإجراء عملية التمثيل الضوئي. يضع البشر ثاني أكسيد الكربون الإضافي في الهواء عن طريق حرق الوقود الأحفوري. تؤدي هذه الزيادة في ثاني أكسيد الكربون إلى ارتفاع درجات الحرارة العالمية. قيل مؤخرًا أن درجات الحرارة في سلسلة جبال الهيمالايا قد تكون أعلى بكثير في المائة عام الماضية من أي وقت مضى. إن زيادة ثاني أكسيد الكربون وارتفاع درجات الحرارة لهما عواقب وخيمة على حياتنا المستقبلية ، وحياة أطفالنا وأحفادنا. يجب أن نتوقف ونفكر ونحاول فهم عملية التمثيل الضوئي.

يحدث التمثيل الضوئي في النباتات الخضراء تمامًا كما يحدث في الطحالب وفي بعض البكتيريا. في النباتات ، الأوراق هي التي تفعل ذلك ، ولكن فقط تلك الخلايا الورقية التي تحتوي على العضيات ، والتي تسمى البلاستيدات الخضراء ، يمكنها إجراء هذه العملية. يوجد داخل كل بلاستيدات خضراء "أغشية ثايلاكويد" ، والتي تشكل أكياسًا مفلطحة متصلة (تعني الثيلاكويد باليونانية تشبه الكيس). يتم ترتيب هذه الثايلاكويدات في أكوام من الأكياس تسمى جرانا. (تخيل أكوام من الخبز المجوف أو خبز البيتا.) تسمى المساحة المليئة بالمياه خارج الأكياس مصفوفة السدى والمساحة المليئة بالماء داخلها تسمى التجويف.

في النباتات (بالإضافة إلى الطحالب والبكتيريا الزرقاء) ، يتكون التمثيل الضوئي من مرحلتين رئيسيتين:

يمثل مخطط Z الخطوات في تفاعلات الضوء ، ويظهر مسار نقل الإلكترون من الماء إلى NADP + (فوسفات النيكوتيناميد الأدينين ثنائي النوكليوتيد). يؤدي هذا إلى إطلاق الأكسجين ، و "تقليل" NADP + إلى NADPH (عن طريق إضافة إلكترونين وبروتون واحد) ، وتراكم تركيز عالٍ من أيونات الهيدروجين داخل تجويف الثايلاكويد (ضروري لإنتاج ATP).

3. لماذا يسمى Z-Scheme؟

هذا ببساطة لأن الرسم البياني ، عند رسمه لأول مرة ، كان على شكل الحرف "Z". في الواقع ، يمكنك رؤية مثل هذا الرسم التخطيطي في الأدبيات القديمة. (انظر على سبيل المثال ، Govindjee & amp R. Govindjee (1975) in: Bioenergetics of Photosynthesis، Academic Press، P. 27: and Demeter، S. and Govindjee (1989) Physiologia Plantarum، Volume 75، Pages 121-130. يتم رسمها للتأكيد على مستويات الطاقة للمكونات ، وبذلك تم استدارة 90 درجة عكس اتجاه عقارب الساعة.

4. تشغيل مخطط Z

إثارة مراكز التفاعل يبدأ التمثيل الضوئي بالإثارة المتزامنة لأزواج من جزيئات الكلوروفيل (أ) الخاصة بمركز التفاعل ، المسمى P680 (في النظام الضوئي II أو PSII) و P700 (في النظام الضوئي الأول أو PSI). [انظر السهمين الرأسيين باللون الأحمر في الرسم التخطيطي]. تأتي طاقة الإثارة إما من الضوء الممتص مباشرة أو (في أغلب الأحيان) عن طريق نقل الطاقة من جزيئات الصبغة المجاورة في مجمعات بروتينية تسمى الهوائيات. تمتص جزيئات الصبغة "الهوائي" (الكلوروفيل والكاروتينات) الطاقة الضوئية ثم تنقلها بالرنين الاستقرائي من جزيء إلى آخر ، وأخيراً إلى مركز التفاعل. انتهى الإثارة في غضون بضع فيمتوثانية (10-15 ثانية). [تحتوي الثانية على عدد من الفيمتوثانية يساوي 31 مليون سنة بها ثواني.]

الخطوة الكيميائية الأولى عادةً ، يصف المرء المخطط Z من اليسار إلى اليمين كما لو أن الماء يسلم الإلكترونات أولاً. هذا ليس صحيحًا ، لكن من السهل وصف العملية بهذه الطريقة. وبالتالي ، فإن معظم الكتب تفعل ذلك فقط. ومع ذلك ، يجب أن نصف الخطوات كما تظهر في تسلسل زمني تقريبي فعلي (انظر http://www.life.uiuc.edu/govindjee/ ptime / للحصول على فيلم وبرنامج "التمثيل الضوئي والوقت"). تحدث الخطوة الكيميائية الأولى في غضون بضع بيكو ثانية فقط (10-12 ثانية) عندما يفقد P680 * المتحمس إلكترونًا إلى Pheo ، مما ينتج عنه P680 المؤكسد (P680 +) ويقلل Pheo (Pheo -) في PSII ، ويفقد P700 * المتحمس إلكترونًا إلى Ao ، ينتج P700 مؤكسد (P700 +) و Ao مخفض (Ao -). هذه هي الخطوة الوحيدة التي يتم فيها تحويل الطاقة الضوئية إلى طاقة كيميائية ، وهي طاقة تقليل الأكسدة على وجه التحديد. بقية الخطوات منحدرة من حيث الطاقة.

خطوات نقل الإلكترون يحتوي الجزيء الذي له شحنة موجبة (+) على إلكترون واحد أقل من نظيره ويقال إنه من الأنواع المؤكسدة ، حيث فقد إلكترونًا واحدًا. الأنواع التي تحتوي على إلكترون مضاف تسمى الأنواع المختزلة. الاختزال يعني إضافة الإلكترونات أو ذرات الهيدروجين ، والأكسدة تعني إزالة أي من H أو e -. عملية الأكسدة والاختزال هذه هي التي تحرك النشاط في تسلسل مخطط Z. الجزيئات الموجودة في أعلى الرسم البياني قادرة على تقليل (تمرير إلكترون إلى) الجزيء التالي لأسفل على مقياس الطاقة.

يحدث استرداد (تقليل) P680 + إلى P680 و P700 + إلى P700 في وقت واحد تقريبًا. يتعافى P700 + إلى P700 عن طريق تلقي إلكترون تم تمريره من Pheo المختزل إلى Q A (المرتبط بمركب بروتين مركز التفاعل) ، ثم إلى Q B (جزيء بلاستوكينون مرتبط آخر). عندما يقبل Q B إلكترونين من Q A ، فإنه يأخذ أيضًا بروتونين من السدى. ثم ينفصل عن موقع ارتباطه بالبروتين وينتشر عبر النواة الكارهة للماء لغشاء الثايلاكويد إلى مجمع Cyt bf (انظر أدناه) ، حيث يتم تمرير الإلكترونات إلى بروتين الحديد والكبريت (FeS ، بروتين Rieske) ثم إلى بروتين نحاسي متحرك (PC ، أو بلاستوسيانين) يحمل أخيرًا إلكترونًا واحدًا إلى P700 + المؤكسد. وهكذا يتم تمرير الإلكترون بطريقة "لواء دلو" من خلال "سلسلة بين الأنظمة من ناقلات الإلكترون (أو ذرة H)".

يوجد مركب بروتيني يسمى مجمع Cyt bf (يظهر كمستطيل رمادي في هذا الرسم البياني) والذي يحتوي على FeS و Cytochrome f واثنين من جزيئات السيتوكروم ب 6. "عنق الزجاجة" ، أو أبطأ خطوة في التسلسل بأكمله ، هو مرور جزيء PQ المختزل إلى مركب Cyt bf وأكسدة PQ & # 146s بواسطة FeS. يستغرق هذا عدة مللي ثانية (10 -3 ثوانٍ). ينشط السيتوكروم ب 6 في دورة Q (انظر أدناه).

في PSI ، يتم تمرير الإلكترون الموجود على AO - في النهاية إلى NADP + عبر عدة وسيطات أخرى: A 1 ، فيلوكينون (فيتامين K) FX ، FA ، و FB وهي بروتينات حديدية وكبريتية ثابتة (مقيدة) فيروكسين ، وهو متحرك إلى حد ما جزيء بروتين الحديد-الكبريت وإنزيم اختزال الفيروكسين- NADP (FNR) وهو في الواقع أحد اختزال الأكسيد ومجموعته النشطة هي FAD (اختصار لـ flavin adenine dinucleotide).

يتم استرداد الإلكترون المفقود على P680 + ، في النهاية ، من جزيئات الماء في الجزء السفلي الأيسر من الرسم البياني عبر حمض أميني تيروزين (واحد محدد في بروتين PSII ، يُشار إليه أيضًا باسم Yz في الأدبيات) ورباعي النواة كتلة المنغنيز (Mn). تتطلب ردود الفعل هذه أيضًا بضعة أجزاء من الألف من الثانية.

مطلوب ما مجموعه 8 كمات (فوتونات) من الضوء (4 في PSII و 4 في PSI) ، لنقل 4 إلكترونات من جزيئين من الماء إلى جزيئين من NADP +. ينتج عن هذا جزيئين من NADPH وجزيء واحد من O 2. هذا هو الأكسجين الذي تحتاجه كل من النباتات والحيوانات للتنفس والحياة.

يُظهر الجانب الأيسر من الرسم البياني مقياسًا للطاقة من حيث إمكانية تقليل الأكسدة (E · m) عند الرقم الهيدروجيني 7. المتوسطات التي تكون أعلى في الرسم البياني لها قيمة E م أقل (أكثر سلبية) ويمكن أن تقلل بسهولة (أي إضافة إلكترون إلى) أي وسيط أسفلها في الرسم التخطيطي من خلال عملية انحدار للطاقة. يحدث هذا في نقل الإلكترون:

الطاقة مطلوبة لنقل الإلكترونات من P680 إلى Pheo ومن P700 إلى A O ، وهذا هو المكان الذي تُستهلك فيه الطاقة "الخفيفة".

6. التدرج البروتوني وتوليف ATP

لا توفر تفاعلات الضوء طاقة الاختزال في NADPH فحسب ، بل توفر أيضًا طاقة ATP ، وكلاهما ضروري لإنتاج السكريات من CO 2. يتم إنتاج ATP من خلال إنزيم يسمى سينسيز ATP ، باستخدام ADP (ثنائي فوسفات الأدينوزين) ، والفوسفات غير العضوي (P i) والطاقة من القوة المحركة للبروتون (pmf) عبر غشاء الثايلاكويد. يتكون هذا pmf من مكونين: جهد كهربائي عبر غشاء الثايلاكويد وتدرج بروتون عبر غشاء الثايلاكويد. يأتي التدرج البروتوني من تخزين البروتونات (أيونات الهيدروجين) داخل التجويف ، مما يعطي درجة حموضة 6 داخل التجويف ودرجة حموضة 8 بالخارج ، في السدى. بعد ذلك ، بشكل أساسي ، تتسبب البروتونات التي تخرج من تجويف الثايلاكويد عبر لب مركزي من إنزيم ATP synthase (مضمن في الغشاء) في حدوث تغييرات توافقية (دورانية) في الإنزيم ، مما يحفز فسفرة ADP وإطلاق ATP على اللحمة. الجانب.


الملخص

قد يكون تطوير واستخدام "أشعة الشمس السائلة" أحد الحلول الرئيسية للتعامل مع قضايا استنفاد الوقود الأحفوري وزيادة ثاني أكسيد الكربون. البكتيريا الزرقاء هي بدائيات النوى الوحيدة القادرة على إجراء عملية التمثيل الضوئي الأكسجين ، وحسابات نشاطها

25٪ من إجمالي تثبيت الكربون على الأرض. الأهم من ذلك ، إلى جانب أدوارهم التقليدية كمنتجين أساسيين ، يمكن تعديل البكتيريا الزرقاء لتصبح "مصانع الخلايا الضوئية" لإنتاج الوقود المتجدد والمواد الكيميائية مباشرة من ثاني أكسيد الكربون2 مدفوعًا بالطاقة الشمسية ، بمساعدة أحدث تقنيات البيولوجيا التركيبية. نحو تطبيق التكنولوجيا الحيوية على نطاق واسع في المستقبل ، لا يزال يتعين معالجة العديد من التحديات بشكل صحيح ، من بينها مصانع الخلايا الزرقاء البكتيرية التي تعاني حتمًا من إجهاد الضوء العالي (HL) أثناء الزراعة في الهواء الطلق على نطاق واسع ، مما يؤدي إلى تلف ضوئي وحتى موت الخلايا ، الحد من إنتاجيتهم. في هذه المراجعة ، قمنا بتلخيص التقدم الأخير في فك رموز الآليات الجزيئية لـ HL وتطوير هيكل يتحمل HL في البكتيريا الزرقاء ، بهدف تسهيل بناء هيكل مقاوم لـ HL وتعزيز التطبيق المستقبلي للزراعة الخارجية على نطاق واسع لمصانع الخلايا الزرقاء. أخيرًا ، تمت مناقشة الاتجاهات المستقبلية لهندسة الشاسيه ذات البكتيريا الزرقاء.


امتصاص الضوء

تدخل الطاقة الضوئية في عملية التمثيل الضوئي عندما تمتص الأصباغ الضوء. في النباتات ، تمتص جزيئات الصباغ الضوء المرئي فقط من أجل التمثيل الضوئي. الضوء المرئي الذي يراه البشر على أنه ضوء أبيض موجود في الواقع في قوس قزح من الألوان. تقوم أجسام معينة ، مثل المنشور أو قطرة ماء ، بتشتيت الضوء الأبيض لتكشف عن هذه الألوان للعين البشرية. تنظر العين البشرية إلى جزء الضوء المرئي من الطيف الكهرومغناطيسي على أنه قوس قزح من الألوان ، مع البنفسجي والأزرق أطوال موجية أقصر ، وبالتالي طاقة أعلى. في الطرف الآخر من الطيف باتجاه اللون الأحمر ، تكون الأطوال الموجية أطول ولديها طاقة أقل.


تفاعل ضوئي لعملية التمثيل الضوئي

فيما يلي خطوات تفاعل الضوء لعملية التمثيل الضوئي:

نقل الإلكترون

1. تبدأ سلسلة نقل الإلكترون بالتمثيل الضوئي بامتصاص الطاقة الضوئية بواسطة النظام الضوئي- II.
2. بسبب الاستثارة الضوئية لمركز التفاعل ، فإن الإلكترون من (< rm> ) يخرج ويقبله متقبل الإلكترون.
3. ينتقل الإلكترون (الإلكترونات) إلى ناقلات الإلكترون الأخرى (مثل السيتوكرومات).
4. حركة الإلكترونات تنحدر وفقًا لمقياس جهد الأكسدة والاختزال.
5. لا يتم استخدام إلكترونات سلسلة نقل الإلكترون في السلسلة. بدلاً من ذلك ، يتم نقلهم إلى أصباغ PS-I.
6. في نفس الوقت ، تترك الإلكترونات المثارة من PS-I أيضًا الجزيء وتقبلها متقبلات الإلكترونات ذات إمكانات الأكسدة العالية.
7. الآن ، تتحمس الإلكترونات الموجودة في مركز تفاعل PS-I أيضًا عند تلقي الضوء الأحمر بطول الموجة (< rm <700>> ، < rm> ) ونقلها إلى متقبل إلكترون آخر بإمكانية أكسدة أعلى.
8. الآن ، تنتقل الإلكترونات إلى جزيء غني بالطاقة و (< rm> << rm

> ^ < rm <+ >>>، ) والذي يتم تقليله إلى (< rm> < rm <. >> << rm> ^ < rm <+ >>>. )
9. في (1960 ، ) اكتشف بيندال وهيل مخطط Z لنقل الإلكترون.

التين: سلسلة نقل الإلكترون

تقسيم الماء

الفسفرة الضوئية

1. الفسفرة هي العملية التي يتم من خلالها تصنيع ATP من ADP والفوسفات غير العضوي ( left (<<< rm)

> _ < rm>>> right) ) بواسطة عضيات الخلية مثل الميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء.
2. نظرًا لأن هذه العملية تحدث في وجود ضوء الشمس في البلاستيدات الخضراء ، فإنها تسمى الفسفرة الضوئية.
3. لا تعتمد الفسفرة في الميتوكوندريا على الضوء ، ولكنها تستخدم الطاقة عن طريق أكسدة العناصر الغذائية لإنتاج ATP. ومن ثم يطلق عليه اسم الفسفرة المؤكسدة.
4. عملية الفسفرة الضوئية من نوعين:
أ. الفسفرة الضوئية غير الدورية
ب. الفسفرة الضوئية الحلقية

التين: فسفرة ضوئية غير دورية

الفوسفور الدوريالفسفرة غير الدورية
يتم تنفيذه بواسطة نظام ضوئي- I بشكل مستقليتم تنفيذه من خلال تعاون كل من نظامي الصور II و I.
لا يلزم وجود مصدر خارجي للإلكترونات لأن نفس الإلكترونات يتم إعادة تدويرها.تتطلب هذه العملية مانحًا خارجيًا للإلكترون.
لا يرتبط بالتحلل الضوئي للماء. لذلك ، لا يتطور الأكسجين.وهو مرتبط بالتحليل الضوئي للماء وتحرير الأكسجين.
يصنع فقط ATP.لا يتعلق الأمر فقط بتوليف ATP ولكن أيضًا بإنتاج (< rm> < rm <. >> << rm>^ + >.)
تعمل في ظل كثافة إضاءة منخفضة أو عندما يكون توافر ثاني أكسيد الكربون ضعيفًا.يحدث في ظروف الإضاءة المثالية ، الهوائية وفي وجود ثاني أكسيد الكربون.
يحدث في الغالب في الثايلاكويدات اللحمية أو بين الخلايا.يحدث في الثايلاكويدات الحبيبية.

التين: الفسفرة الضوئية الحلقية

فرضية التناضح الكيميائي

1. هذه الفرضية قدمها بيتر ميتشل ( left (<1961> right) ) من أجل شرح تخليق ATP في التمثيل الضوئي (أيضًا في التنفس).
2. يرتبط تخليق ATP ارتباطًا مباشرًا بتطوير تدرج بروتون عبر أغشية الثايلاكويد للبلاستيدات الخضراء.
3. تطور نتائج التدرج البروتوني للأسباب الموضحة أدناه:
أ) عندما ينقسم جزيء الماء إلى الجانب الداخلي من الغشاء ، فإن البروتونات (أو أيونات الهيدروجين ( يسار (<<< rm> ^ + >> right) )) تتراكم في تجويف الثايلاكويد.
ب) يتم إثراء اللومن بـ (<< rm> ^ +> ) أيونات.
ج) تنقل مستقبلات الإلكترون الأولية ، التي تتجه نحو الجانب الخارجي من الغشاء ، إلكتروناتها إلى (< rm> ) - الناقل.
د) يزيل الناقل بروتونًا من المصفوفة أثناء نقل الإلكترونات إلى الجانب الداخلي من الغشاء.
ه) وهكذا ، يتم إطلاق البروتونات في التجويف ، بينما يتم تمرير الإلكترونات إلى الناقل التالي.
و) يوجد إنزيم اختزال NADP على السطح الخارجي لغشاء الثايلاكويد. يستقبل هذا الإلكترونات من PS-I والبروتونات من المصفوفة. هم مطلوبون لتقليل (< rm> << rm

> ^ < rm <+ >>> ) إلى (< rm> << rm

> ^ < rm <+ >>> + << rm>^ + >.)
ز) ومن ثم ، فإن البروتونات في السدى داخل البلاستيدات الخضراء تنخفض في العدد ، بينما يحدث تراكم البروتونات في اللومن. نتيجة لذلك ، يتم إنشاء تدرج بروتون عبر غشاء الثايلاكويد ، مما يؤدي إلى انخفاض درجة الحموضة في موقع التجويف.
ح) يتم تقسيم التدرج بسبب حركة البروتونات عبر الغشاء إلى السدى عبر قناة الغشاء في (<< rm> _0> ) جزء من إنزيم ATPase الذي ينتج عنه إطلاق الطاقة في شكل جزيئات ATP.
ط) يسمح ذلك لـ ATP synthase بتوليف عدة جزيئات من ADP من ADP والفوسفات غير العضوي.
ي) وبالتالي ، من أجل عمل الانقسام الكيميائي ، يلزم وجود غشاء ومضخة بروتون وتدرج بروتون وإنزيم ATPase.
ك) سيتم استخدام ATP ، الذي يتم إنتاجه على هذا النحو ، في وقت واحد في تفاعل التخليق الحيوي أو التفاعل الداكن في السدى ، وهو المسؤول عن تثبيت ثاني أكسيد الكربون وتخليق السكر.

التين: فرضية التناضح الكيميائي


الملخص

كونها متعددة الأشكال من كربونات الكالسيوم (CaCO3) والفيتريت والكالسيت قدرا كبيرا من الاهتمام كمواد حيوية واعدة لتطبيقات توصيل الأدوية وهندسة الأنسجة. علاوة على ذلك ، فهي معادن حيوية المنشأ مهمة ، تمكن الكائنات الحية من الوصول إلى وظائف محددة. في الطبيعة ، تشكل البلورات الأحادية للكالسيت والفايتريت عادةً جسيمات متناهية الصغر ومتناهية الصغر ذاتية التجميع من البولي بلورات ، والتي يشار إليها أيضًا باسم الكريات. هنا ، نوضح أن نباتات جبال الألب تنتمي إلى ساكسيفراجا يمكن للجنس تخصيص قنوات تشتت الضوء واستخدام تأثير التداخل متعدد الأقطاب لتحسين كفاءة جمع الضوء من خلال إنتاج كربونات الكالسيوم3 جسيمات نانوية متعددة البلورات على حواف أوراقها. لتوفير خلفية فيزيائية واضحة وراء هذا المفهوم ، نقوم بدراسة الخصائص الضوئية للنانوسفيوليت النانوي المصطنع المصطنع والكشف عن ظاهرة تشتت الضوء الاتجاهي. يتم دعم قياسات مطيافية المجال المظلم من خلال تحليل رقمي شامل ، وهو ما يمثل البنية الدقيقة المعقدة للجسيمات. نوضح ظهور حالة Kerker المعممة ، حيث تتداخل العديد من أقطاب الرتبة الأعلى بشكل بناء في الاتجاه الأمامي ، مما يحكم ظاهرة التفاعل. نتيجة لذلك ، لوحظ تشتت الضوء الأمامي التوجيهي للغاية من nanospherulites vaterite في النطاق المرئي بأكمله. بالإضافة إلى، خارج الجسم الحي دراسات البنية المجهرية والخصائص البصرية للأوراق لنباتات جبال الألب ساكسيفراجاشتلة ساوثسايد" و ساكسيفراجا بانيكولاتا ريا يتم إجراؤها والتأكيد على أهمية تأثير Kerker لهذه الكائنات الحية. تمهد نتائجنا الطريق لاستراتيجية مستوحاة بيولوجيًا لجمع الضوء بكفاءة بواسطة polycrystal CaCO المجمعة ذاتيًا3 الجسيمات النانوية عن طريق تكييف انتشار الضوء مباشرة إلى النسيج الضوئي مع الحد الأدنى من الخسائر لقنوات التشتت غير المرغوب فيها.


إعادة أسلاك التنفس الضوئي

2PG ، نتاج نشاط الأكسجة في Rubisco ، يتم إعادة تدويره إلى دورة Calvin في عملية تسمى التنفس الضوئي. يتطلب هذا المسار الطويل إلى حد ما نقل المستقلبات عبر عضيات متعددة ويعتبر غير فعال لأنه يبدد الطاقة عن طريق إطلاق الأمونيا واستخدام الأكسجين كمتقبل للإلكترون. علاوة على ذلك ، فإن التنفس الضوئي يطلق ثاني أكسيد الكربون2 الجزيء في إعادة تدوير جزيئين 2PG وبالتالي يتعارض بشكل مباشر مع تثبيت الكربون بواسطة دورة كالفين. لا يمكن منع أوجه القصور المرتبطة بإعادة تدوير 2PG ببساطة عن طريق منع التنفس الضوئي ، حيث يلعب هذا المسار دورًا أساسيًا في التمثيل الغذائي للنبات (Somerville and Ogren ، 1979) وقد تبين أن تقليل تدفقه يؤثر سلبًا على التمثيل الضوئي (Servaites and Ogren ، 1977) وينجلر وآخرون.، 1997 Heineke وآخرون.، 2001). يكمن أحد تفسيرات ذلك في التأثيرات المثبطة التي تمارسها العديد من الوسائط التنفسية الضوئية. على سبيل المثال ، ثبت أن 2PG يثبط إيزوميراز ثلاثي الفوسفات و sedoheptulose-1،7-bisphosphate phosphatase (Anderson، 1971 Flügel وآخرون.، 2017) ، يضعف الجليوكسيلات تنشيط Rubisco (Chastain and Ogren ، 1989 Campbell and Ogren ، 1990 Hausler وآخرون.، 1996 سافير وآخرون.، 2010) ، ويتداخل الجلايسين مع توافر Mg 2+ (Eisenhut وآخرون.، 2007). بناءً على هذه الملاحظات ، تم اقتراح أن زيادة التدفق الضوئي التنفسي يمكن أن تمنع تراكم الوسائط المثبطة وتعزز التمثيل الضوئي بالفعل ، وقد تم إثبات ذلك عند الإفراط في التعبير عن مكونات نظام انقسام الجليسين في A. thaliana (تيم وآخرون.، 2012 ، 2015) وفي ن. تاباكوم (لوبيز كالكاجنو وآخرون., 2019).

بينما لا يمكن تجنب التنفس الضوئي ، فقد يكون من الممكن استبدال المسار الطبيعي ببدائل أكثر كفاءة. تم استلهام التجاوز الأول المقترح في هذا الصدد من التنفس الضوئي للبكتيريا الزرقاء (Eisenhut وآخرون.، 2006) ، حيث يتم تكثيف الجليوكسيلات وتقليله لتوليد الغليسيرات الوسيطة التنفسية الضوئية الرئيسية مباشرة. تم تنفيذ هذا المسار في A. thaliana (كبيش وآخرون.، 2007) وما بعده كاميلينا ساتيفا (دلال وآخرون.، 2015) باستخدام نازعة هيدروجين الجليكولات ، و glyoxylate carboxyligase ، و tartronic semialdehyde reductase من الإشريكية القولونية. في كلتا الحالتين ، يؤدي هذا الالتفاف الأيضي إلى تبديد طاقة أقل وتحويل ثاني أكسيد الكربون2 التحرر من الميتوكوندريا إلى البلاستيدات الخضراء ، وقد تبين أنه يزيد من التمثيل الضوئي والكتلة الحيوية.

ومع ذلك ، فقد تبين أن التعبير عن أول إنزيم فقط للمسار ، جليكولات ديهيدروجينيز ، يكفي لتعزيز التمثيل الضوئي. دعم هذا ، التعبير البلاستيكي الأخضر عن نازعة هيدروجين الجليكولات في Solanum tuberosum تسبب في زيادة 2.3 ضعف في محصول الدرنات (Nölke وآخرون.، 2014). يشير هذا إلى أن فوائد مسار الجلسرات قد لا تنبع من إعادة التدوير الأكثر كفاءة لـ 2PG بل من أكسدة الجليكولات إلى الجليوكسيلات. في الواقع ، تبين أن الحضانة مع الجليوكسيلات تزيد من تثبيت الكربون - ربما بسبب تثبيط أكسجة روبيسكو - في كل من أقراص أوراق التبغ (أوليفر وزيليتش ، 1977) وخلايا فول الصويا المتوسطة (أوليفر ، 1980).

يتضمن المجاز التنفسي الضوئي الآخر ، الذي تم الإبلاغ عنه أنه يزيد الكتلة الحيوية والتمثيل الضوئي ، الأكسدة الكاملة لـ 2PG إلى CO.2 عبر مسار تقويضي يتكون من نازعة هيدروجين جليكولات ، سينثيز مالات ، إنزيم ماليك ، ونزعة هيدروجين البيروفات (ماير وآخرون.، 2012). أظهرت دراسة حديثة أن أحد أنواع هذا التجاوز يمكن أن يزيد من إنتاجية نباتات التبغ في الحقل بنسبة 40٪ (جنوب) وآخرون.، 2019). ومع ذلك ، فإن الآلية التي تكمن وراء الآثار المفيدة للمسار تظل غامضة حيث يتنبأ النموذج النظري بتأثير سلبي عندما يتأكسد 2PG تمامًا (شين وآخرون., 2015).


الناقلات المتنقلة لتفاعل الضوء في النباتات العليا - علم الأحياء

Universit & # 233 de Neuch & # 226tel، Laboratoire de biologie mol & # 233culaire et cellulaire
Rue Emile-Argand 11، CP 158، CH-2009 Neuchatel، Switzerland
peter.sch[email protected]

يوفر الضوء الطاقة اللازمة لامتصاص الكربون عن طريق التمثيل الضوئي. يتم تحويل الطاقة الضوئية التي تمتصها الأنظمة الضوئية إلى طاقة كيميائية على شكل ATP و NADPH ، والتي تعمل كركائز مشتركة في تقليل ثاني أكسيد الكربون 2 إلى مستوى الكربوهيدرات عن طريق تفاعلات الإنزيم لدورة فوسفات البنتوز المختزلة أو دورة كالفين بنسون. ومع ذلك ، فهذه ليست المهمة الوحيدة التي ينجزها الضوء في عملية التمثيل الضوئي. يعمل الضوء أيضًا كعنصر تنظيمي أساسي ، حيث يتحكم في نشاط الإنزيمات المشاركة في امتصاص الكربون والمسارات الأيضية ذات الصلة في البلاستيدات الخضراء. ينشط الضوء مسارات التمثيل الضوئي والابتنائية ، وفي الوقت نفسه ، يلغي تنشيط عمليات التقويض اللازمة لعملية التمثيل الغذائي الداكن في البلاستيدات الخضراء. يمنع هذا التحكم المزدوج تشغيل الدورات غير المجدية ، والتي قد تحدث إذا تم السماح لمسارات التفاعل المتعارضة هذه بالعمل في وقت واحد. بالإضافة إلى ذلك ، نظرًا لأن الضوء متغير من حيث الكمية والنوعية ، فقد طورت النباتات ، وخاصة النباتات الوعائية التي تعيش في مواقع ثابتة ، شبكات تنظيمية معقدة لضبط عملية التمثيل الغذائي للظروف البيئية المتغيرة من أجل تحسين تسخير الضوء. في هذه الوحدة ، سأصف الآليات المعتمدة على الضوء التي تنظم نشاط الإنزيمات الرئيسية في التمثيل الغذائي الضوئي ، وسأناقش بمزيد من التفصيل نظام الفيروكسين / الثيوريدوكسين ، وهو نظام فريد لخلايا التمثيل الضوئي الأكسجين. تناولت العديد من المراجعات الحديثة جوانب مختلفة من تنظيم إنزيمات التمثيل الضوئي وقدمت مزيدًا من المعلومات التفصيلية حول هذا الموضوع (Buchanan & Balmer، 2005 Gontero et al.، 2006 Mora-Garcia et al.، 2006 Sch & # 252rmann & Buchanan، 2008 Meyer et آل ، 2009). بدلاً من الاستشهاد بالعديد من المقالات الأصلية ، فضلت الإشارة إلى المراجعات حيث يمكن العثور على المراجع ذات الصلة.


التغييرات التي يسببها الضوء في البلاستيدات الخضراء

اقترحت التجارب المبكرة مع الخلايا الطحلبية أن الضوء يعمل كإشارة تنظيمية عن طريق تنشيط إنزيمات معينة لاستيعاب الكربون ، مما يمكّن الخلايا من التبديل بين التمثيل الغذائي للظلام والضوء. تم العثور على آليات مختلفة منذ ذلك الحين تعمل في هذا التنظيم المعتمد على الضوء ، وكلها تستند إلى التغيرات في الظروف المحيطة في سدى البلاستيدات الخضراء. معلمات مثل الرقم الهيدروجيني وتركيز المغنيسيوم 2+ والأيضات ، وإمكانات الأكسدة والاختزال تخضع للتغييرات التي يسببها الضوء والتي تؤثر على نشاط الإنزيمات الحساسة (بوكانان ، 1980).

إلى جانب نقل الإلكترون المدفوع بالضوء بين أنظمة الصور ، يتم نقل البروتونات من السدى عبر غشاء الثايلاكويد إلى تجويف الثايلاكويد (الشكل 1). يؤدي هذا إلى زيادة الرقم الهيدروجيني اللحمي من حوالي 7 درجة حموضة في الظلام إلى الرقم الهيدروجيني 8 في الضوء. تؤثر هذه القلوية بواسطة وحدة أس هيدروجيني واحدة على جميع الإنزيمات اللحمية التي يعتمد نشاطها بشدة على الرقم الهيدروجيني ، وبالتالي تعمل كعامل تنظيمي عام من خلال توفير درجة حموضة مواتية للنشاط.

ويرافق نقل البروتونات إلى تجويف الثايلاكويد إطلاق المغنيسيوم 2+ ، الأيون المضاد الرئيسي ، من غشاء الثايلاكويد إلى السدى. هذا يؤدي إلى زيادة 1-3 ملم من اللحمية المغنيسيوم 2+ التركيز ، وتحفيز نشاط العديد من الإنزيمات التي تعتمد على Mg 2+ للوظيفة المثلى. وبالتالي ، فإن التغيير في تركيز Mg-ion يمثل عنصرًا تنظيميًا عامًا آخر قادرًا على تعديل أنشطة الإنزيم استجابة للضوء.


المعلمة الثالثة المهمة التي تمر بتغيرات تعتمد على الضوء هي إمكانية الأكسدة والاختزال. في ضوء ذلك ، تصبح السدى أكثر انخفاضًا بسبب الإلكترونات التي يتم تسليمها إلى الفيروكسين عن طريق النقل الإلكتروني غير الدوري (الشكل 1). يتم استشعار هذا التغيير في الأكسدة والاختزال وينتقل إلى إنزيمات مختارة عن طريق شلال الأكسدة والاختزال المعروف باسم نظام ferroxin / thioredoxin. وهو يتألف من ثلاثة بروتينات ، الفيروكسين (Fdx) ، الفيروكسين: اختزال الثيوريدوكسين (FTR) ، والثيوردوكسين (Trx) ، ويسبب تغيرات هيكلية عكوسة في البروتينات المستهدفة التي تعدل نشاطها التحفيزي. هذا النظام التنظيمي أكثر تحديدًا من الأس الهيدروجيني والمغنيسيوم 2+ يتغير تركيز الأيونات ، لأنه يستلزم تفاعلات بروتينية محددة داخل سلسلة الأكسدة والاختزال ، ومع إنزيمات مستهدفة مختارة. وبالتالي ، فإن البروتينات التي طورت بنية "مستقبلية" حساسة للاختزال تتأثر فقط.


مكونات نظام فيروديوكسين / ثيوردوكسين

All components of the regulatory cascade are small, soluble stromal proteins containing either an iron-sulfur cluster, a redox-active disulfide bridge or both. They have been extensively studied, and their structures determined (Dai et al., 2000).

The first protein in the chain, receiving electrons from photosystem 1 (Figure 1), is ferredoxin. Plant-type Fdxs are 11 kDa acidic proteins that contain a single [2Fe-2S] cluster with a low redox potential of approximately -470 mV at pH 7.9, the pH of the stroma upon illumination. Fdx can carry one electron and deliver it to FTR in a non-covalent interaction between the two proteins. It is the first soluble electron carrier in the chloroplast, and distributes electrons to a number of enzymes in addition to FTR. The most important is Fdx:NADP reductase, the flavoprotein that produces NADPH needed for the reductive step in the Calvin-Benson cycle. Enzymes involved in N- and S-metabolism, i.e., nitrite reductase, glutamate synthase, and sulfite reductase, also obtain electrons from Fdx (Hase et al., 2006).

Ferredoxin:thioredoxin reductase, exclusively found in oxygenic photosynthetic cells, is the central enzyme of the regulatory cascade. إنه ل ß-heterodimer composed of a variable (7-13 kDa) and a catalytic (13 kDa) subunit. Size and primary structure of the variable subunit vary significantly from different species, whereas the catalytic subunit is highly conserved, including the arrangement of 6 Cys in two Cys-Pro-Cys, and one Cys-His-Cys motifs. This latter subunit contains the essential elements for catalysis, a [4Fe-4S] cluster and an adjacent redox-active disulfide. FTR is a flat, concave, disk-like molecule, well adapted to its function that necessitates simultaneous interaction with electron donor and acceptor (Figure 2).

Figure 2. Crystal structure of the FTR heterodimer seen from front (A) and from the side (B). The variable subunit (green) is a heart-shaped, open ß-barrel structure, and the catalytic subunit (blue) an entirely -helical structure sitting on top of the variable subunit. The catalytically essential elements are located in the center of the disk, where the protein is only about 10 Å thick (adapted from Dai et al., 2000).

The [4Fe-4S] cluster is close to the surface that carries some positive charges on one side. The redox-active disulfide is on the opposite side whose surface is more hydrophobic, thus permitting interaction with different types of Trxs. Both FTR surfaces are highly conserved, allowing simultaneous docking of negatively charged Fdx on the cluster side and Trx on the disulfide side (Figure 3) (Dai et al., 2007 Xu et al., 2009).


The third member of the regulatory cascade is ثيوردوكسين. Trxs are ubiquitous, low-molecular weight protein disulfide reductases with a large number of biological functions (Arner & Holmgren, 2000). They catalyze thiol-disulfide exchange reactions based on reversible oxidation of two cysteine thiol groups to a disulfide, accompanied by the transfer of two protons. Plants contain a large number of Trxs varying in primary structure, function and location (Meyer et al., 2008). Four different types are found in chloroplasts, Trx F, م, x و ذ, which all share the canonical active-site sequence -Trp-Cys-Gly-Pro-Cys-. However, only Trxs F و م are involved in enzyme regulation the other two appear to function in detoxification (removal of reactive oxygen species, ROS). Trx F, originally described as a specific activator protein for chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase, is of eukaryotic origin and present only in this group of organisms. Discovered as an activator protein for chloroplast NADP-dependent malate dehydrogenase in C3 and C4 plants Trx م is found in oxygenic prokaryotes, algae and land plants. All four chloroplast Trxs are reduced by FTR in the light, and reoxidized by O 2 or other oxidants in the dark. The chloroplast Trxs have the typical basic structure observed in all known Trxs (Figure 4).

الشكل 4. Crystal structures of spinach Trx F and Trx م. The two Trxs have the same overall 3-D structure (cartoon representations to the left), with a central five-stranded ß-sheet, surrounded by four -helices, as found in prokaryotic and human Trxs. Significant differences present in their primary sequences are reflected in the distribution of amino acids and charges on their surfaces, as seen in the corresponding representations to the right. Residue properties: blue is charged positive red is charged negative pale cyan is polar white is hydrophobic/aromatic and proline yellow is cysteine and A is the active site. (Figure courtesy of Guido Capitani and Martin Schaerer.)

The surface properties are probably responsible for specificity in the protein-protein interactions. Several targets are very selective, and are activated efficiently only by Trx F, whereas others are also activated by Trx م. Since experiments exploring Trx specificity have not always been performed under the same conditions or with proteins from the same species, certain results differ. In general, results favor Trx F as the primary activator protein. So far, a target specific for Trx م has not been identified.


The Mechanism of Reduction of Target Enzymes by Thioredoxin

On its way from the thylakoid membranes to target enzymes, the light signal is transformed from an electron signal to a dithiol signal that can be perceived by proteins possessing a regulatory disulfide bridge. This transformation is performed by FTR through a novel mechanism involving a [4Fe-4S] cluster, and an associated disulfide bridge (Walters et al., 2005, 2009). The proposed mechanism accommodates defined features of the participants: (i) the reduction of a disulfide bond requires two electrons (ii) Fdx is a one-electron donor and (iii) FTR has a single Fdx docking site. Hence, the two-step mechanism proposed involves two consecutive electron transfers from Fdx to FTR, with the concomitant formation of a transient one-electron-reduced intermediate stabilized by the [4Fe-4S] cluster (Figure 5).

The reduced Trx, in turn, reduces the regulatory disulfide of the target protein by a thiol-disulfide exchange reaction. Such reactions with Trx also proceed via the formation of a transient mixed disulfide between Trx and the target protein, shown in red in the scheme below.

Target Proteins of the Ferredoxin/Thioredoxin System

Most well studied light-regulated enzymes are members of the Calvin-Benson cycle. This cyclic pathway of CO 2 incorporation can be divided into three phases: carboxylation, reduction, and regeneration (Figure 6).


In the dark, light control mechanisms switch off the carboxylation and reduction phases, and disconnect the regeneration phase by turning off three enzymes catalyzing irreversible reactions, two positioned early in the regeneration phase (fructose-1,6-bisphosphatase and sedoheptulose-1,7-bisphosphatase), and a third at the end (phosphoribulokinase). Thus, the energy-demanding reactions of the cycle are turned off, while enzymes catalyzing reversible reactions of the regeneration phase that are needed for carbohydrate transformations in dark metabolism remain active. Further, in contrast to members of the Calvin-Benson cycle, the first enzyme of the oxidative pentose phosphate pathway, glucose 6-phosphate dehydrogenase, which provides reducing equivalents for dark metabolism, responds to light in an opposing manner, i.e., oxidative activation in the dark and reductive deactivation in the light.

ATP-synthase and NADP-malate dehydrogenase, two enzymes associated with CO 2 assimilation, are also light-controlled. Whereas ATP-synthase provides the ATP needed for the Calvin-Benson cycle, NADP-malate dehydrogenase of C3 plants participates in a shuttle system by exporting surplus reducing equivalents from the chloroplast to the cytoplasm, thereby maintaining a favorable redox equilibrium in the plastid. In certain C4 plants, NADP-malate dehydrogenase is a member of a CO 2 concentrating mechanism and is, therefore, directly involved in CO 2 assimilation. Enzymes involved in lipid biosynthesis, starch and nitrogen metabolism have also been found to be regulated by the Fdx/Trx system in chloroplasts (Schürmann & Buchanan, 2008). In the past decade, proteomic results have greatly expanded the list of putative targets in chloroplasts and other parts of the plant (Buchanan & Balmer, 2005). While a number of these candidates have been shown to be authentic targets, most still await confirmation.

All enzymes targeted by Trx have at least one regulatory disulfide bridge, which is absent in cytoplasmic counterparts. The regulatory Cys are not embedded in a conserved consensus motif, and are separated by a variable number of residues, sometimes located on a loop structure absent from non-light-regulated isoforms. The mechanisms by which the enzyme activities are light-modulated are as diverse as the regulatory disulfide motifs. These observations suggest that light regulation has evolved individually for each target enzyme.


Target Enzymes in the Calvin-Benson Cycle

Phosphoribulokinase (PRK) is the last enzyme of the regeneration phase and is unique to the Calvin-Benson cycle. In presence of Mg 2+ PRK catalyzes the ATP-dependent phosphorylation of ribulose 5-phosphate to ribulose-1,5-bisphosphate, the acceptor molecule for the carboxylation reaction. This homodimeric protein of

80 kDa contains a redox-sensitive disulfide bridge formed between two Cys separated by

40 residues, which are proposed to be located on a loop involved in binding ATP (Harrison et al., 1998) close to the N-terminus of each subunit. Neither of the two Cys is directly involved in binding ATP, but formation of the disulfide in the oxidized enzyme perturbs the ATP binding site, and inactivates the enzyme. PRK appears to be the only known Trx-dependent enzyme with a regulatory Cys as part of its active site.

Moreover, in the dark PRK is further deactivated by forming aggregates with glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and the small chloroplast protein CP12. In the light, the enzyme is released and activated most efficiently by reduced Trx F (see below) (Marri et al., 2009).

Ribulose-1,5-bisphosphate-carboxylase/oxygenase (RuBisCo), the sole enzyme of the carboxylation phase and also unique to the Calvin-Benson cycle, catalyzes the addition of CO 2 و ح 2 O to ribulose-1,5-bisphosphate to yield two molecules of 3-phosphoglycerate. In a side reaction, RuBisCo uses O 2 instead of CO 2 to produce one molecule each of 3-phosphoglycerate and 2-phosphoglycolate. This oxygenase activity drains carbon from the cycle that is partly recovered by photorespiration in peroxisomes and mitochondria. Oxygenation proceeds more slowly than carboxylation, and its magnitude depends on the relative amounts of O 2 and CO 2 in the environment. RuBisCo has long been known to be activated by light that is due in part to increasing Mg 2+ concentration and alkalization of the stroma. In certain plant species light activates additionally via the Fdx/Trx system, however, not directly the enzyme, but via RuBisCo activase, an enzyme that in most plants consists of two isoforms. Following reductive activation by Trx F, the activase dissociates and, in an ATP requiring reaction, removes a wide variety of inhibitory sugar phosphates from the active site of RuBisCo, thereby restoring full enzyme activity. The larger of the two isoforms contains in a C-terminal extension (CTE) two Cys separated by 18 residues that form a redox-active disulfide. Through reduction of this disulfide, the sensitivity of the activase to ADP inhibition is greatly diminished, and its activity is increased. The redox changes in the larger isoform, also alter the activity of the smaller isoform presumably through cooperative interactions (Figure 7).

Glyceraldehyde-3-phosphate-dehydrogenase (GAPDH) catalyzes the freely reversible reduction of 1,3-bisphosphoglycerate to glyceraldehyde 3-phosphate in the presence of NAD(P)H in the sole reductive step of the Calvin-Benson cycle. This enzyme, which is specific to photosynthetic tissue, exhibits dual cofactor specificity toward pyridine nucleotides with a kinetic preference for NADP(H). This activity is regulated by metabolites, reduction via Trxs, and reversible aggregate formation. The NADH-dependent activity of the enzyme, needed for chloroplast dark metabolism, is constitutive and insensitive to any kind of regulation.

GAPDH is found in two isoforms with different regulatory properties, a minor homotetrameric A 4 -isoform, known as the non-regulatory GAPDH, and a major heterotetrameric A 2 ب 2 -isoform, modulated by Trx and metabolites. The two types of subunits of the A 2 ب 2 -GAPDH are quite similar. The major difference is the presence of a flexible CTE of about 30 residues in the B-subunit containing two invariant Cys, and a large number of negatively charged residues. The CTE is highly homologous to the C-terminus of CP12, which participates in the aggregation of non-regulatory GAPDH with PRK.

Redox-dependent association-dissociation appears to be the main mechanism responsible for the light induced activity changes in GAPDH. In the dark both isoforms are found as large aggregates with strongly inhibited NADPH-dependent activity. Upon reduction by Trx F these aggregates dissociate and GAPDH regains full NADPH-linked activity (Figures 8 and 9).



18 residues, which form the regulatory disulfide (Figure 10).


In essence, light reduction of the regulatory disulfide has an allosteric effect on the distant active site by greatly decreasing the Mg 2+ requirement for efficient catalysis (Balmer et al., 2001). This, in concert with the alkalization and the increase of available Mg 2+ in the stroma, greatly boosts FBPase activity.

Sedoheptulose-1,7-bisphosphatase (SBPase) is the third of the three enzymes unique to the Calvin-Benson cycle. SBPase catalyzes the hydrolysis of sedoheptulose-1,7-bisphosphate, another irreversible step early in the regeneration phase of the cycle. Activity of the enzyme strictly depends on reduction by Trx F and is further regulated by stromal pH and Mg 2+ level as well as by substrate and the products of the reaction (Schürmann & Buchanan 2008). A homodimer of 70 kDa, SBPase contains a regulatory disulfide bridge in the N-terminal region with the two Cys separated by four residues. The active site is located in the C-terminal part of the primary sequence. Based on homology modeling the disulfide is situated in a loop, which might function similarly as observed for FBPase, i.e., by acting on nearby ß-strands that modify the conformation of the distant catalytic site (Chiadmi et al., 1999).


Additional Chloroplast Target Enzymes

ATP-synthase, the chloroplast coupling factor CF ا CF 1 , is not a member of the Calvin-Benson cycle, but provides ATP needed for the kinase reactions of the cycle. This enzyme is a membrane protein complex composed of the integral membrane portion CF ا and the hydrophilic CF 1 consisting of five subunits. It uses the proton-motive force across the thylakoid membrane to synthesize ATP from ADP and Pi. ATP synthase is a latent enzyme, and its activity is regulated في الجسم الحي by the transmembrane electrochemical proton gradient inducing conformational rearrangements (Ort & Oxborough, 1992). The potential gradient thus acts as a driving force for phosphorylation, and as an activator for the reversible conversion of the complex to catalytic competence.

In addition to this electrochemical activation, ATP synthase is subject to redox regulation by the Fdx/Trx system. The structural element allowing for thiol modulation is comprised of two Cys separated by five residues in the CF 1 -subunit, forming a disulfide bond in the oxidized enzyme. Reduction of CF 1 is very rapid, even in weak light, probably due to the positive redox potential of the disulfide, thus permitting a higher rate of ATP formation at limiting electrochemical potential. Trx-linked regulation also allows the enzyme to be switched off in the dark to avoid wasteful ATP hydrolysis (Samra et al., 2006 Wu et al., 2007). This is in line with the observation that in organisms such as cyanobacteria, CF 1 lacks the regulatory disulfide segment seen in the chloroplast counterpart. In these organisms, CF 1 is required for both photo- and oxidative-phosphorylation and, therefore, should not be turned off in the dark.

Glucose-6-phosphate-dehydrogenase catalyzes the first committed step of the oxidative pentose phosphate pathway, the oxidation of glucose 6-phosphate to 6-phosphogluconate with concomitant reduction of NADP. The chloroplast isoform is strictly light regulated by the Fdx/Trx system, but in contrast to enzymes of the Calvin-Benson cycle, is deactivated by reduction in the light, and activated by oxidation in the dark. This response is essential in providing for differential control of the two opposing carbon pathways in the chloroplast, minimizing the simultaneous occurrence of carbohydrate synthesis (via the Calvin-Benson cycle) and degradation (via the oxidative pentose phosphate pathway). In land plants the two Cys engaged in the regulatory disulfide bridge are found in a nine residue motif, located in the N-terminal half of the protein near the NADP-binding domain and active site. Based on homology modeling, the regulatory disulfide motif is part of an exposed loop, accessible to Trx. Whereas Trx م has been thought to be the unique regulatory protein, recent results show that reduced Trx F is equally efficient in deactivating the enzyme (Nee et al., 2009).

NADP-dependent malate dehydrogenase (NADP-MDH) is a chloroplast enzyme present in green algae and different types of land plants. The enzyme catalyzes the reduction of oxaloacetate to malate using NADPH as reductant in a reaction that strictly requires light-activation via the Fdx/Trx system. In C3 plants, NADP-MDH functions in a shuttle mechanism exporting surplus reducing equivalents in the form of malate from chloroplasts to the cytosol, thereby helping to maintain a favorable redox equilibrium in the stroma. In C4 plants of the NADP-malic enzyme type (maize, sugarcane or sorghum), NADP-MDH functions as a member of a carbon trapping and transport system of mesophyll cells. It reduces oxaloacetate, the first CO 2 fixation product that has been imported in the chloroplast after formation from phosphoenolpyruvate and CO 2 in the cytosol. The newly formed malate is then transported into chloroplasts of the bundle-sheath cells where it is decarboxylated by malic enzyme, thereby releasing CO 2 and generating NADPH. شركة CO 2 is fixed by RuBisCo, and the NADPH is used in the Calvin-Benson cycle, together with ATP generated by photophosphorylation.

A homodimer of 85 kDa, chloroplast NADP-MDH differs from its NAD-dependent cytosolic homolog by the presence of Cys-containing N- and C-terminal extensions. In the oxidized enzyme, these Cys form two disulfide bridges, one within the N-terminal extension, and one between a Cys on the C-terminal extension and a Cys in the core of the protein. Reduction of either disulfide has a differential effect on enzyme activity, but only a reduction of both disulfides provides maximal activity. This can be understood on the basis of the molecular structure (Figure 11).

Trxs F و م are both capable of activating NADP-MDH, but as Trx F is more efficient under certain في المختبر conditions, it may be the primary activator (Schürmann & Jacquot 2000 Schürmann & Buchanan, 2001).

Redox Potentials and Target Enzyme Activation

The redox potential difference between Fdx and Trxs indicates that Trx reduction is thermodynamically very favorable (Table 1).


A comparison of the redox potentials of the target enzymes further suggests an order in the action of Trxs on the targets upon illumination. The group of targets with the most positive redox potentials will be reduced very rapidly, thereby turning off the oxidative pentose phosphate pathway, and preparing acceptor molecules for carboxylation. This rapid-response group includes G6PDH, the aggregates of PRK and non-regulatory GAPDH linked by CP12 and ATP-synthase. Then the activation of RuBisCo via RuBisCo activase starts carboxylation, and, finally, the activation of the two phosphatases and GAPDH (regulatory form) enables regeneration of the CO 2 acceptor. Depending on the electron pressure, different redox equilibria can be reached, resulting in defined degrees of activation. These equilibria could be further modified by effector molecules that allow fine-tuning of the enzymes.

The redox potential of NADP-MDH is more negative than that of the Trxs, thus requiring an excess of reduced Trx for activation. This requirement is consistent with the role of the enzyme in C3 plants, where it transports excess reducing equivalents from the chloroplast to the cytosol (see Figure 6).

Experiments with algal cells and chloroplasts initiated in the 1960s provided evidence that light not only supplies energy for CO 2 assimilation, but also is perceived as a regulatory signal that modifies the activity of chloroplast enzymes (Buchanan et al., 2002 Bassham, 1971). This function enables chloroplasts to switch from dark to light metabolism and to adjust enzyme activities in response to changing light conditions. Research in subsequent decades has established the elements involved in transmitting the light signal to enzymes, leading to the discovery of Trxs in plants and to their involvement in enzyme regulation, work that has given birth to the field of redox biology. The redox-based mechanism by which this occurs in oxygenic photosynthesis has become known as the Fdx/Trx system of enzyme regulation. Research in recent years has added structural and mechanistic details, which have provided a better understanding of the mechanism of signal transfer via this mechanism. Future studies should explore the Trx-linked enzymes that have been identified in proteomic studies, and further elucidate details of the changes that proteins undergo when regulated by redox.

Arnér ESJ, Holmgren A (2000) Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase. Eur J Biochem 267: 6102-6109

Balmer Y, Stritt-Etter A-L, Hirasawa M, Jacquot J-P, Keryer E, Knaff DB, Schürmann P (2001) Oxidation-reduction and activation properties of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase with mutated regulatory site. Biochemistry 40: 15444-15450

Bassham JA (1971) Photosynthetic carbon metabolism. Proc Natl Acad Sci USA 68: 2877-2882

Buchanan BB (1980) Role of light in the regulation of chloroplast enzymes. Annu Rev Plant Physiol 31: 341-374

Buchanan BB, Schürmann P, Wolosiuk RA, Jacquot J-P (2002) The ferredoxin/thioredoxin system: from discovery to molecular structures and beyond. Photosynth Res 73: 215-222

Buchanan BB, Balmer Y (2005) REDOX REGULATION: A Broadening Horizon. Annu Rev Plant Biol 56: 187-220

Chiadmi M, Navaza A, Miginiac-Maslow M, Jacquot J-P, Cherfils J (1999) Redox signalling in the chloroplast: structure of oxidized pea fructose-1,6-bisphosphate phosphatase. EMBO J 18: 6809-6815

Dai S, Friemann R, Glauser DA, Bourquin F, Manieri W, Schürmann P, Eklund H (2007) Structural Snapshots along the Reaction Pathway of Ferredoxin-Thioredoxin Reductase. Nature 448: 92-96

Dai S, Schwendtmayer C, Johansson K, Ramaswamy S, Schürmann P, Eklund H (2000) How does light regulate chloroplast enzymes? Structure-function studies of the ferredoxin/thioredoxin system. Quart Rev Biophys 33: 67-108

Glauser DA, Bourquin F, Manieri W, Schürmann P (2004) Characterization of ferredoxin:thioredoxin reductase (FTR) modified by site-directed mutagenesis. J Biol Chem 279: 16662-16669

Gontero B, Avilan L, Lebreton S (2006) Control of carbon fixation in chloroplasts. Annual Plant Reviews 22: 187-218

Harrison DH, Runquist JA, Holub A, Miziorko HM (1998) The crystal structure of phosphoribulokinase from رودوباكتر سبيرويدس reveals a fold similar to that of adenylate kinase. Biochemistry 37: 5074-5085

Hase T, Schürmann P, Knaff DB (2006) Ferredoxin and ferredoxin-dependent enzymes. Advances in Photosynthesis and Respiration 24: 477-498

Marri L, Trost P, Trivelli X, Gonnelli L, Pupillo P, Sparla F (2008) Spontaneous assembly of photosynthetic supramolecular complexes as mediated by the intrinsically unstructured protein CP12. J Biol Chem 283: 1831-1838

Marri L, Zaffagnini M, Collin V, Issakidis-Bourguet E, Lemaire SD, Pupillo P, Sparla F, Miginiac-Maslow M, Trost P (2009) Prompt and Easy Activation by Specific Thioredoxins of Calvin Cycle Enzymes of Arabidopsis thaliana Associated in the GAPDH/CP12/PRK Supramolecular Complex. Mol Plant 2: 259-269

Meyer Y, Buchanan BB, Vignols F, Reichheld JP (2009) Thioredoxins and Glutaredoxins: Unifying Elements in Redox Biology. Annu Rev Genet 43: 335-367

Meyer Y, Siala W, Bashandy T, Riondet C, Vignols F, Reichheld JP (2008) Glutaredoxins and thioredoxins in plants. Biochim Biophys Acta 1783: 589-600

Miginiac-Maslow M, Lancelin J-M (2002) Intrasteric inhibition in redox signalling: Light activation of NADP-malate dehydrogenase. Photosynth Res 72: 1-12

Mora-Garcia S, Stolowicz FG, Wolosiuk RA (2006) Redox signal transduction in plant metabolism. Annual Plant Reviews 22: 150-186

Nee G, Zaffagnini M, Trost P, Issakidis-Bourguet E (2009) Redox regulation of chloroplastic glucose-6-phosphate dehydrogenase: a new role for f-type thioredoxin. FEBS Letters 583: 2827-2832

Ort DR, Oxborough K (1992) In situ regulation of chloroplast coupling factor activity. Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 43: 269-291

Ruelland E, Miginiac-Maslow M (1999) Regulation of chloroplast enzyme activities by thioredoxins: activation or relief from inhibition? Trends Plant Sci 4: 136-141

Samra HS, Gao F, He F, Hoang E, Chen Z, Gegenheimer PA, Berrie CL, Richter ML (2006) Structural analysis of the regulatory dithiol-containing domain of the chloroplast ATP synthase gamma subunit. J Biol Chem 281: 31041-31049

Schürmann P, Buchanan BB (2001) The structure and function of the ferredoxin/thioredoxin system in photosynthesis. Advances in Photosynthesis and Respiration 11: 331-361

Schürmann P, Buchanan BB (2008) The Ferredoxin/Thioredoxin System of Oxygenic Photosynthesis. Antioxid Redox Signal 10: 1235-1274 Schürmann P, Jacquot J-P (2000) Plant thioredoxin systems revisited. Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 51: 371-400

Sparla F, Pupillo P, Trost P (2002) The C-terminal extension of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase subunit B acts as an autoinhibitory domain regulated by thioredoxins and nicotinamide adenine dinucleotide. J Biol Chem 277: 44946-44952

Walters EM, Garcia-Serres R, Jameson GNL, Glauser DA, Bourquin F, Manieri W, Schürmann P, Johnson MK, Huynh BH (2005) Spectroscopic characterization of site-specific [Fe4-S4] cluster chemistry in ferredoxin:thioredoxin reductase : Implications for the catalytic mechanism. J Am Chem Soc 127: 9612-9624

Walters EM, Garcia-Serres R, Naik SG, Bourquin F, Glauser DA, Schürmann P, Huynh BH, Johnson MK (2009) Role of Histidine-86 in the Catalytic Mechanism of Ferredoxin:Thioredoxin Reductase. Biochemistry 48: 1016-1024

Wu G, Ortiz-Flores G, Ortiz-Lopez A, Ort DR (2007) A Point Mutation in atpC1 Raises the Redox Potential of the Arabidopsis Chloroplast ATP Synthase -Subunit Regulatory Disulfide above the Range of Thioredoxin Modulation. J Biol Chem 282: 36782-36789

Xu X, Schürmann P, Chung JS, Hass MAS, Kim SK, Hirasawa M, Tripathy JN, Knaff DB, Ubbink M (2009) Ternary Protein Complex of Ferredoxin, Ferredoxin:Thioredoxin Reductase, and Thioredoxin Studied by Paramagnetic NMR Spectroscopy. J Am Chem Soc 131: 17576-17582


د 8. Plant Protection

Plants have evolved a great ability to absorb light over the entire visible range of the spectra. Can they absorb to much energy? The answer is yes, so plants have developed many ways to protect themselves. IF too much light is absorbed, the pH gradient developed across the thylacoid membranes becomes greater. This is sensed by a protein, PsbS, and through subsequent conformational changes transmitted through the light-harvesting antennae, the excess light energy is dissipated as thermal energy. Mutants lacking PsbS showed decreased seed yield, a sign that it became less adaptable under conditions of stress (such as exposure to rapidly fluctuating light levels). Molecules called xanthophylls (synthesized from carotenes - vit A precursors) such as zeaxanthin are also important in excess energy dissipation. These molecules appear to cause excited state chlorophyll (a singlet like excited state dioxygen) to become deexcited. Without the xanthophylls, the excited state chlorophyll could deexcite by transfer of energy to ground state triplet dioxygen, promoting it to the singlet, reactive state, which through electron acquisition, could also be converted to superoxide. These reactive oxygen species (ROS) can lead to oxidative damage to proteins, lipids and nucleic acids, alteration in gene transcription, and even programmed cell death. Carotenoids can also acts as ROS scavengers. Hence both heat dissipation and inhibition of formation of ROS (by such molecules as vitamin E) are both mechanism of defense of excessive solar energy

Given that both plants and animals must be protected from ROS, antioxidant molecules made by plants may prove to protect humans from diseases such as cancer, cardiovascular disease, and general inflammatory diseases, all of which have been shown to involve oxidative damage to biological molecules. Humans, who can't synthesize the variety and amounts of antioxidants that are found in plants, appear to be healther when they consume large amounts of plant products. These phytomolecule also have other properties, including regulation of gene transcription which can also have a significant effect on disease propensity.


Mobility of photosynthetic proteins

The mobility of photosynthetic proteins represents an important factor that affects light-energy conversion in photosynthesis. The specific feature of photosynthetic proteins mobility can be currently measured in vivo using advanced microscopic methods, such as fluorescence recovery after photobleaching which allows the direct observation of photosynthetic proteins mobility on a single cell level. The heterogeneous organization of thylakoid membrane proteins results in heterogeneity in protein mobility. The thylakoid membrane contains both, protein-crowded compartments with immobile proteins and fluid areas (less crowded by proteins), allowing restricted diffusion of proteins. This heterogeneity represents an optimal balance as protein crowding is necessary for efficient light-energy conversion, and protein mobility plays an important role in the regulation of photosynthesis. The mobility is required for an optimal light-harvesting process (e.g., during state transitions), and also for transport of proteins during their synthesis or repair. Protein crowding is then a key limiting factor of thylakoid membrane protein mobility the less thylakoid membranes are crowded by proteins, the higher protein mobility is observed. Mobility of photosynthetic proteins outside the thylakoid membrane (lumen and stroma/cytosol) is less understood. Cyanobacterial phycobilisomes attached to the stromal side of the thylakoid can move relatively fast. Therefore, it seems that stroma with their active enzymes of the Calvin–Benson cycle, are a more fluid compartment in comparison to the rather rigid thylakoid lumen. In conclusion, photosynthetic protein diffusion is generally slower in comparison to similarly sized proteins from other eukaryotic membranes or organelles. Mobility of photosynthetic proteins resembles restricted protein diffusion in bacteria, and has been rationalized by high protein crowding similar to that of thylakoids.

هذه معاينة لمحتوى الاشتراك ، والوصول عبر مؤسستك.


شاهد الفيديو: ناقلة الغاز العملاقة (كانون الثاني 2023).