معلومة

هل يوجد إنزيم يعمل دون أن يرتبط بمركب؟

هل يوجد إنزيم يعمل دون أن يرتبط بمركب؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

أنا أبحث عن إنزيم لا يعمل كجزء من مركب في حالته النشطة. ويفضل أيضًا ألا يكون جزءًا من كيناز أو أي نوع آخر من سلسلة التنشيط ، على الرغم من أنني سأقدر أي وجميع الأسماء التي ليست جزءًا من معقد في حالته النشطة. سيكون أيضًا أفضل إذا لم يتطلب تعديلات الترجمة اللاحقة. بالطبع ، التعديلات / التفاعلات السابقة للترجمة على مستوى rna أو dna كلها جيدة. في جينوم حقيقيات النوى لكن نقاط المكافأة الجينات البشرية! شكرا!!


أستيل كولينستراز.

تم اختياره لأن الإستريز يبدو وكأنه تفاعل منخفض الطاقة لذلك لن يحتاج إلى عوامل مشتركة نشطة.

https://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase

لست متأكدًا مما إذا كان يجب علي تقديم إجابة جديدة أم لا.


إنزيم

سيراجع محررونا ما قدمته ويحددون ما إذا كان ينبغي مراجعة المقالة أم لا.

إنزيم، مادة تعمل كمحفز في الكائنات الحية ، تنظم المعدل الذي تسير به التفاعلات الكيميائية دون أن تتغير نفسها في العملية.

ما هو الانزيم؟

  • الإنزيم هو مادة تعمل كمحفز في الكائنات الحية ، حيث تنظم المعدل الذي تسير به التفاعلات الكيميائية دون أن يتم تغيير نفسها في العملية.
  • العمليات البيولوجية التي تحدث داخل جميع الكائنات الحية هي تفاعلات كيميائية ، ويتم تنظيم معظمها بواسطة الإنزيمات.
  • بدون الإنزيمات ، لن تحدث العديد من هذه التفاعلات بمعدل محسوس.
  • تحفز الإنزيمات جميع جوانب التمثيل الغذائي للخلايا. يتضمن ذلك هضم الطعام ، حيث يتم تقسيم جزيئات المغذيات الكبيرة (مثل البروتينات والكربوهيدرات والدهون) إلى جزيئات أصغر مع الحفاظ على الطاقة الكيميائية وتحويلها وبناء الجزيئات الخلوية الكبيرة من السلائف الأصغر.
  • تنجم العديد من الأمراض البشرية الموروثة ، مثل المهق وبيلة ​​الفينيل كيتون ، عن نقص إنزيم معين.

مما تتكون الانزيمات؟

  • يتكون جزيء إنزيم البروتين الكبير من واحد أو أكثر من سلاسل الأحماض الأمينية تسمى سلاسل البولي ببتيد. يحدد تسلسل الأحماض الأمينية أنماط الطي المميزة لبنية البروتين ، وهو أمر ضروري لخصوصية الإنزيم.
  • إذا تعرض الإنزيم لتغيرات ، مثل التقلبات في درجة الحرارة أو درجة الحموضة ، فقد تفقد بنية البروتين سلامتها (تفسد) وقدرتها الأنزيمية.
  • يرتبط ببعض الإنزيمات مكون كيميائي إضافي يسمى العامل المساعد ، وهو مشارك مباشر في الحدث التحفيزي وبالتالي فهو مطلوب للنشاط الإنزيمي. قد يكون العامل المساعد إما أنزيم - جزيء عضوي ، مثل فيتامين - أو أيون فلز غير عضوي. تتطلب بعض الإنزيمات كليهما.
  • كان يُعتقد أن جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، ولكن منذ ثمانينيات القرن الماضي ، تم إثبات القدرة التحفيزية لبعض الأحماض النووية ، والتي تسمى الريبوزيمات (أو الحمض النووي الريبي التحفيزي) ، مما يدحض هذه البديهية.

ما هي أمثلة الانزيمات؟

  • عمليًا ، يتم تنظيم جميع التفاعلات الكيميائية الحيوية العديدة والمعقدة التي تحدث في الحيوانات والنباتات والكائنات الحية الدقيقة بواسطة الإنزيمات ، وبالتالي هناك العديد من الأمثلة. من بين بعض الإنزيمات المعروفة الإنزيمات الهاضمة للحيوانات. إن إنزيم البيبسين ، على سبيل المثال ، هو عنصر حاسم في عصارة المعدة ، مما يساعد على تكسير جزيئات الطعام في المعدة. وبالمثل ، فإن إنزيم الأميليز ، الموجود في اللعاب ، يحول النشا إلى سكر ، مما يساعد على بدء عملية الهضم.
  • في الطب ، يستخدم إنزيم الثرومبين لتعزيز التئام الجروح. تستخدم إنزيمات أخرى لتشخيص أمراض معينة. يستخدم إنزيم الليزوزيم ، الذي يدمر جدران الخلايا ، لقتل البكتيريا.
  • يؤدي إنزيم الكاتلاز إلى التفاعل الذي يتحلل بواسطته بيروكسيد الهيدروجين إلى الماء والأكسجين. يحمي الكاتلاز العضيات والأنسجة الخلوية من التلف الذي يسببه البيروكسيد ، والذي ينتج باستمرار عن طريق التفاعلات الأيضية.

ما هي العوامل التي تؤثر على نشاط الانزيم؟

  • يتأثر نشاط الإنزيم بعوامل مختلفة ، بما في ذلك تركيز الركيزة ووجود الجزيئات المثبطة.
  • يزداد معدل التفاعل الإنزيمي مع زيادة تركيز الركيزة ، ويصل إلى أقصى سرعة عند إشراك جميع المواقع النشطة لجزيئات الإنزيم. وبالتالي ، يتم تحديد معدل التفاعل الإنزيمي بالسرعة التي تحول بها المواقع النشطة الركيزة إلى منتج.
  • يحدث تثبيط نشاط الإنزيم بطرق مختلفة. يحدث التثبيط التنافسي عندما ترتبط جزيئات مشابهة لجزيئات الركيزة بالموقع النشط وتمنع ارتباط الركيزة الفعلية.
  • يحدث التثبيط غير التنافسي عندما يرتبط المثبط بالإنزيم في مكان آخر غير الموقع النشط.
  • عامل آخر يؤثر على نشاط الإنزيم هو التحكم الخيفي ، والذي يمكن أن يتضمن تحفيز عمل الإنزيم وكذلك تثبيطه. يسمح التحفيز والتثبيط الخيفي بإنتاج الطاقة والمواد بواسطة الخلية عند الحاجة إليها ويمنع الإنتاج عندما يكون الإمداد كافياً.

يتبع علاج موجز للإنزيمات. للعلاج الكامل ، ارى البروتين: الإنزيمات.

العمليات البيولوجية التي تحدث داخل جميع الكائنات الحية هي تفاعلات كيميائية ، ويتم تنظيم معظمها بواسطة الإنزيمات. بدون الإنزيمات ، لن تحدث العديد من هذه التفاعلات بمعدل محسوس. تحفز الإنزيمات جميع جوانب التمثيل الغذائي للخلايا. يتضمن ذلك هضم الطعام ، حيث يتم تقسيم جزيئات المغذيات الكبيرة (مثل البروتينات والكربوهيدرات والدهون) إلى جزيئات أصغر مع الحفاظ على الطاقة الكيميائية وتحويلها وبناء الجزيئات الخلوية الكبيرة من السلائف الأصغر. ينتج العديد من الأمراض البشرية الموروثة ، مثل المهق وبيلة ​​الفينيل كيتون ، عن نقص إنزيم معين.

للإنزيمات أيضًا تطبيقات صناعية وطبية قيمة. تمت ممارسة تخمير النبيذ وخميرة الخبز وتخمير الجبن وتخمير الجعة منذ العصور القديمة ، ولكن لم يتم فهم هذه التفاعلات حتى القرن التاسع عشر على أنها نتيجة النشاط التحفيزي للإنزيمات. منذ ذلك الحين ، اكتسبت الإنزيمات أهمية متزايدة في العمليات الصناعية التي تنطوي على تفاعلات كيميائية عضوية. تشمل استخدامات الإنزيمات في الطب قتل الكائنات الدقيقة المسببة للأمراض ، وتعزيز التئام الجروح ، وتشخيص أمراض معينة.


سلسلة نقل الإلكترون

سلسلة نقل الإلكترون هي المكون الأخير للتنفس الهوائي وهي الجزء الوحيد من أيض الجلوكوز الذي يستخدم الأكسجين الجوي. نقل الإلكترون عبارة عن سلسلة من تفاعلات الأكسدة والاختزال التي تشبه سباق التتابع. يتم تمرير الإلكترونات بسرعة من مكون إلى آخر لنقطة نهاية السلسلة ، حيث تقلل الإلكترونات الأكسجين الجزيئي ، وتنتج الماء. يمكن رؤية هذا الاحتياج من الأكسجين في المراحل النهائية من السلسلة في المعادلة الشاملة للتنفس الخلوي ، والتي تتطلب كلاً من الجلوكوز والأكسجين.

المركب هو بنية تتكون من ذرة مركزية أو جزيء أو بروتين مرتبط بشكل ضعيف بالذرات أو الجزيئات أو البروتينات المحيطة. سلسلة نقل الإلكترون عبارة عن تجميع لأربعة من هذه المجمعات (من I إلى IV) ، جنبًا إلى جنب مع ناقلات الإلكترون المتنقلة المرتبطة بها. توجد سلسلة نقل الإلكترون في نسخ متعددة في الغشاء الداخلي للميتوكوندريا لحقيقيات النوى والغشاء البلازمي لبدائيات النوى.

الشكل ( PageIndex <1> ): سلسلة نقل الإلكترون: سلسلة نقل الإلكترون عبارة عن سلسلة من ناقلات الإلكترون المدمجة في غشاء الميتوكوندريا الداخلي الذي ينقل الإلكترونات من NADH و FADH2 للأكسجين الجزيئي. في هذه العملية ، يتم ضخ البروتونات من مصفوفة الميتوكوندريا إلى الفضاء بين الغشاء ، ويتم تقليل الأكسجين لتكوين الماء.


أوجه القصور

هناك مجموعة متنوعة من الحالات الصحية التي يمكن أن تتداخل مع إفراز كميات كافية من إنزيمات الجهاز الهضمي لهضم الأطعمة بشكل كامل. بعضها عبارة عن حالات وراثية وراثية بينما يتطور البعض الآخر بمرور الوقت.

عدم تحمل اللاكتوز

عدم تحمل اللاكتوز هو عدم القدرة على هضم اللاكتوز بسبب عدم كفاية إنتاج اللاكتاز من الأمعاء الدقيقة. يتميز بأعراض مثل الانتفاخ والإسهال وآلام البطن والغازات الناتجة عن تناول الحليب ومنتجات الألبان الأخرى. هناك عدة أشكال من عدم تحمل اللاكتوز.

نقص اللاكتاز الخلقي

نقص اللاكتاز الخلقي (ويسمى أيضًا Alactasia الخلقي) هو شكل وراثي نادر من عدم تحمل اللاكتوز حيث لا يتمكن الأطفال من تكسير اللاكتوز في حليب الثدي أو الحليب الاصطناعي ويعانون من الإسهال الشديد إذا لم يتم إعطاؤهم بديلًا خالٍ من اللاكتوز.

ينتج نقص اللاكتيز الخلقي عن طفرات في جين LCT الذي يوفر تعليمات لصنع إنزيم اللاكتيز.

عدم ثبات اللاكتيز

يعد عدم ثبات اللاكتيز نوعًا شائعًا من عدم تحمل اللاكتوز عند البالغين ويؤثر على حوالي 65٪ من البالغين. وهو ناتج عن انخفاض التعبير (النشاط) لجين LCT. تبدأ الأعراض عادةً بعد 30 دقيقة إلى ساعتين من تناول منتجات الألبان.

يحتفظ معظم الأشخاص الذين يعانون من عدم ثبات اللاكتيز ببعض نشاط اللاكتيز ويمكنهم الاستمرار في تضمين بعض اللاكتوز في وجباتهم الغذائية ، مثل الجبن أو الزبادي الذي يميل إلى تحمله بشكل أفضل من الحليب الطازج.

عدم تحمل اللاكتوز الثانوي

يتطور عدم تحمل اللاكتوز الثانوي عندما ينخفض ​​إنتاج اللاكتاز بسبب الأمراض التي يمكن أن تسبب ضررًا للأمعاء الدقيقة ، مثل مرض الاضطرابات الهضمية أو مرض كرون ، أو من أمراض أو إصابات أخرى تؤثر على جدار الأمعاء.

عدم كفاية إفرازات البنكرياس

ينتج البنكرياس الإنزيمات الهضمية الرئيسية للأميلاز والبروتياز والليباز. يعاني الأشخاص المصابون بقصور البنكرياس الخارجي (EPI) من نقص في هذه الإنزيمات وبالتالي لا يستطيعون هضم الطعام بشكل صحيح ، وخاصة الدهون.

الحالات الصحية التي تؤثر على البنكرياس والمرتبطة بـ EPI هي:

  • التهاب البنكرياس المزمن: التهاب في البنكرياس يمكن أن يتلف العضو بشكل دائم مع مرور الوقت
  • التليف الكيسي: حالة وراثية وراثية تسبب أضرارًا بالغة للرئتين والجهاز الهضمي ، بما في ذلك البنكرياس
  • سرطان البنكرياس

الانتماءات

علم وظائف الأعضاء الخلوي والجزيئي ، معهد الطب التحويلي ، جامعة ليفربول ، ليفربول ، المملكة المتحدة

مايكل جيه كلاج وسيلفي أوربي

قسم إشارات Ubiquitin ، معهد والتر وإليزا هول للبحوث الطبية ، ملبورن ، أستراليا

قسم البيولوجيا الطبية ، جامعة ملبورن ، ملبورن ، VIC ، 3010 ، أستراليا

يمكنك أيضًا البحث عن هذا المؤلف في PubMed Google Scholar

يمكنك أيضًا البحث عن هذا المؤلف في PubMed Google Scholar

يمكنك أيضًا البحث عن هذا المؤلف في PubMed Google Scholar

مساهمات

إم جي سي كتب المخطوطة بمساهمة من د. و S.U. S.U. أعدت الشخصيات الأصلية. قرأ جميع المؤلفين وناقشوا المخطوطة وأجابوا على المراجعين.

المؤلفون المراسلون


الإنزيمات وجسم الإنسان

تمتلك الإنزيمات مجموعة كبيرة ومتنوعة من الوظائف التي تتراوح من تحويل الإشارة إلى تحفيز الحركات ، مثل الميوسين إلى التحلل المائي لـ ATP ، من أجل إنتاج تقلص العضلات في المرارة. كما أنها تساعد في تقسيم الجزيئات ، مثل ترانسفيراز ، وتنظيم بعض العمليات البيولوجية في الجسم.

ثلاث مجموعات كبيرة من الإنزيمات معروفة في جسم الإنسان وهي:

الإنزيمات الأيضية هي تلك الإنزيمات الموجودة في جميع أعضاء وأنظمة جسم الإنسان ، مما يجعل التفاعلات الكيميائية ممكنة في خلايا الجسم & # 8217s.

اثنان من أهم الإنزيمات أثناء العملية هما ديسموتاز ، الذي يعمل كمضاد للأكسدة والكتلاز ، وهو المسؤول عن تكسير بيروكسيد الهيدروجين.

ومع ذلك ، من المهم توضيح أن هناك العديد من الإنزيمات الأخرى التي لها وظائف خلوية.

إنزيمات الطعام أو الطعام هي كل تلك الإنزيمات الموجودة في الأطعمة من أصل حيواني أو نباتي ، مثل الليباز والسليولاز والبروتياز والأميلاز.

تحتوي هذه الأنواع من الإنزيمات على وحدات نشطة تفضل عملية تحلل البروتينات والدهون والكربوهيدرات في الجسم. وبالمثل ، فإنها تفضل الجهاز الهضمي وتحفز إنتاج الإنزيمات الأيضية في جسم الإنسان.

بعض الإنزيمات من أصل حيواني تعمل كمضاد للالتهابات ، وتحسن الهضم كما هو الحال مع البروميلين والبيبسين.

هناك إنزيمات مثل الرينين قادرة على تحضير الحليب لإدارة الليباز والبيبسين. أنت مسؤول عن جعل التفاعلات الكيميائية ممكنة في جسم الإنسان.

وهناك أنواع أخرى مثل التربسين يقيد الأرجينين أو اللايسين ، والذي يتم تنشيطه قبل درجة الحموضة القلوية.

تتلقى هذه الإنزيمات الهضمية مثل هذا الاسم لأنه بمجرد إفرازها من قبل الجسم ، فإنها تتمتع بالقدرة على المساعدة أثناء عملية هضم الطعام الذي نستهلكه يوميًا.

هذه هي حالة البروتياز المسؤول عن هضم البروتينات. توجد هذه الأنواع من الإنزيمات عادةً في عصارات البنكرياس والمعدة والأمعاء.

من الإنزيمات الأخرى المشاركة أثناء عملية الهضم الأميليز ، وهو المسؤول عن تكسير الكربوهيدرات. وعادة ما يأتي من البنكرياس واللعاب والأمعاء.

يتم إنتاج الليباز في المعدة وهو المسؤول عن هضم الدهون.

الأميليز ، الذي تنتجه الغدد اللعابية أثناء المضغ وعن طريق البنكرياس ، مسؤول عن تدمير الروابط بين جزيئات الكربوهيدرات ، وتوليد السكاريد والسكريات الثلاثية ، مع تحويل النشا إلى مالتوز.


مراجعة نشاط الإنزيم في 26 سؤال سهل

المحفزات هي مواد تقلل من طاقة التنشيط لتفاعل كيميائي ، وتسهله أو تجعله قابلاً للحياة. يزيد المحفز من سرعة التفاعل الكيميائي.

المزيد من الأسئلة والأجوبة ذات الحجم الصغير كما هو موضح أدناه

2. ما مقدار المحفز الذي يتم استهلاكه في التفاعل الذي يحفزه؟

لا يتم استهلاك المحفزات في التفاعلات التي تحفزها.

3. هل هناك فرق بين مستويات الطاقة الأولية والنهائية في التفاعلات المحفزة وغير المحفزة؟

لا يغير الحفز من حالة طاقة الكواشف ونواتج تفاعل كيميائي. يتم فقط تغيير الطاقة اللازمة لحدوث التفاعل ، أي طاقة التنشيط.

4. ما هي الانزيمات؟ ما هي أهمية الانزيمات للكائنات الحية؟

الإنزيمات عبارة عن بروتينات تعمل كمحفزات للتفاعلات الكيميائية. توضح لنا الكيمياء أن المحفزات عبارة عن مواد غير قابلة للاستهلاك تقلل من طاقة التنشيط اللازمة لحدوث تفاعل كيميائي.

الإنزيمات شديدة التحديد للتفاعلات التي تحفزها. إنها ذات أهمية حيوية للحياة لأن معظم التفاعلات الكيميائية في الخلايا والأنسجة يتم تحفيزها بواسطة الإنزيمات. بدون عمل إنزيم ، لن تحدث هذه التفاعلات أو لن تحدث بالسرعة المطلوبة للعمليات البيولوجية التي تشارك فيها.

مجمع الركيزة الإنزيم

5. ما هي ركائز التفاعلات الأنزيمية؟

الركائز عبارة عن جزيئات كاشف تعمل عليها الإنزيمات.

تحتوي الإنزيمات على مواقع ربط مكانية لتعلق على ركائزها. تسمى هذه المواقع بمراكز تنشيط الإنزيم. ترتبط الركائز بهذه المراكز ، وتشكل مركب الركيزة الإنزيمية.

6. ما هي النماذج النظرية الرئيسية التي تحاول تفسير تكوين مركب الركيزة الإنزيمية؟

هناك نموذجان رئيسيان يشرحان تكوين مركب الركيزة الإنزيمي: نموذج القفل والمفتاح ونموذج الملاءمة المستحث.

في نموذج القفل والمفتاح ، يحتوي الإنزيم على منطقة ذات شكل مكاني محدد لربط الركيزة. في نموذج الملاءمة المستحث ، يؤدي ارتباط الركيزة إلى إحداث تغيير في التكوين المكاني للإنزيم لجعل الركيزة مناسبة.

7. كيف يفسر تكوين مركب الركيزة الإنزيمية انخفاض طاقة التنشيط للتفاعلات الكيميائية؟

ربما يعمل الإنزيم مثل أنبوب اختبار تلتقي فيه الكواشف لتشكيل المنتجات. تسهل الإنزيمات هذا الاجتماع ، مما يجعل & # xa0it أسهل لحدوث التصادمات بين الكواشف ، ونتيجة لذلك ، يتم تقليل طاقة التنشيط للتفاعل الكيميائي. هذه فرضية محتملة.

8. على أي مستوى هيكلي للإنزيم (أولي ، ثانوي ، ثالث أو رباعي) يعتمد تفاعل الركيزة الإنزيمية؟

الركيزة ترتبط بالإنزيم في مراكز التنشيط. هذه مواقع ثلاثية الأبعاد محددة ، وبالتالي فهي تعتمد على الهياكل الثلاثية والرباعية للبروتين. ومع ذلك ، فإن الهياكل الأولية والثانوية تعمل على تكييف الهياكل الأخرى ، وبالتالي فهي على نفس القدر من الأهمية.

حدد أي سؤال لمشاركته على Facebook أو Twitter

ما عليك سوى تحديد (أو النقر المزدوج) سؤالاً لمشاركته. تحدى أصدقائك على Facebook و Twitter.

خصوصية العمل الأنزيمي

9. ما هو مركز تنشيط الانزيم؟ هل هو المفتاح أم القفل في القفل ونموذج المفتاح؟

مركز التنشيط هو منطقة من الإنزيم ينتج عن شكله المكاني الذي ترتبط به الركيزة. في نموذج القفل والمفتاح ، يكون مركز التنشيط هو القفل والركيزة هي المفتاح.

10. لماذا يعتبر عمل الإنزيم محددًا للغاية؟

يعتبر عمل الإنزيم محددًا للغاية لأن ركائز الإنزيم المحددة فقط هي التي ترتبط بمركز تنشيط هذا الإنزيم. يحفز كل إنزيم بشكل عام تفاعل كيميائي واحد فقط.

العوامل التي تغير نشاط الانزيم

11. ماذا يحدث لوظيفة الإنزيم المشوه؟ كيف يمكن تفسير هذه النتيجة بمساعدة القفل ونموذج المفتاح؟

وفقًا للقفل والمفتاح ، تعتمد وظيفة الإنزيم كليًا على سلامة مركز التنشيط ، وهي منطقة جزيئية ذات خصائص مكانية محددة. بعد التمسخ ، يتم تعديل التشكل المكاني للبروتين ، ويتم تدمير مركز التنشيط ويفقد الإنزيم نشاطه التحفيزي.

12. ما هي العوامل الرئيسية التي تغير سرعة التفاعلات الأنزيمية؟

العوامل الرئيسية التي تغير سرعة التفاعلات الأنزيمية هي درجة الحرارة ودرجة الحموضة وتركيز الركيزة (الكمية).

13. كيف يؤثر تركيز الركيزة على سرعة التفاعلات الأنزيمية؟

في البداية ، مع زيادة تركيز الركيزة ، تزداد سرعة التفاعل. يحدث هذا لأن مراكز التنشيط المجانية للإنزيم ترتبط بالركائز الحرة. بمجرد ربط جميع مراكز التنشيط للأنزيمات المتاحة بركائزها ، لن يكون للزيادات الجديدة في تركيز الركيزة أي تأثير على سرعة التفاعل.

14. كيف تؤثر درجة الحرارة على عمل الإنزيمات على ركائزها؟

هناك نطاقات درجة حرارة محددة تعمل الإنزيمات تحتها وهناك مستوى معين لدرجة الحرارة (درجة الحرارة المثلى) حيث تتمتع الإنزيمات بأقصى قدر من الكفاءة. لذلك ، تؤثر التغيرات في درجات الحرارة على نشاط الإنزيم وسرعة التفاعلات التي تحفزها.

بالإضافة إلى ذلك ، نظرًا لأنها بروتينات ، يمكن تغيير طبيعة الإنزيمات في درجات الحرارة القصوى.

15. فيما يتعلق بالتفاعلات الأنزيمية ، ما مدى اختلاف منحنيات الرسم البياني للتغير في سرعة التفاعل كدالة لتركيز الركيزة والرسم البياني للتغير في سرعة التفاعل كدالة لدرجة الحرارة؟

منحنى التباين في سرعة التفاعل الإنزيمي كدالة لزيادة تركيز الركيزة & # xa0 الزيادات في تكوين منحنى حتى الاقتراب من النقطة التي تستقر فيها بسبب تشبع التنشيط & # xa0 Centers من الإنزيمات.

منحنى التباين في سرعة التفاعل الإنزيمي كدالة لزيادة درجة الحرارة في البداية يزداد ثم يصل إلى الذروة (درجة الحرارة المثلى) ، وبعد ذلك ينخفض ​​إلى الصفر عند النقطة التي تصبح فيها الإنزيمات غير نشطة عن طريق تمسخ.

16. & # xa0 ما هي العلاقة بين & # xa0 & # xa0 تبريد الأعضاء والأنسجة من أجل عمليات الزرع الطبية وتأثير درجة الحرارة على التفاعلات الأنزيمية؟

يتم تحفيز التحلل الجزيئي أثناء تحلل الأعضاء والأنسجة بواسطة الإنزيمات. يؤدي التبريد إلى درجات حرارة مناسبة لبعض الأعضاء والأنسجة المخصصة للزرع إلى تقليل نشاط هذا الإنزيم وبالتالي تقليل عملية التحلل الطبيعي. بنفس الأساس المنطقي ، يقلل التبريد من عمل التمثيل الغذائي للخلايا ويمنع انهيار هياكلها للحصول على الطاقة. تؤدي الزيادة اللاحقة في درجة الحرارة إلى إعادة تمسخ الأنزيمات ، مما يسمح أيضًا بتطعيم الأعضاء والأنسجة المحفوظة بواسطة تقنيات محددة أخرى في المستقبلات.

17. هل يؤثر الرقم الهيدروجيني على نشاط الإنزيم؟

يؤثر تركيز أيونات الهيدروجين في المحلول على نشاط الإنزيم. كل إنزيم له أقصى قدر من الكفاءة في درجة الحموضة المثلى.

نظرًا لأن الأس الهيدروجيني هو أحد العوامل في تمسخ البروتينات ، إذا كان الإنزيم يخضع لمستوى الأس الهيدروجيني الذي يتم تحريفه ، فلن يكون هناك نشاط إنزيمي.

18. هل تعمل الإنزيمات بشكل أفضل في ظل الأس الهيدروجيني الحمضي أو القلوي؟

تعمل معظم الإنزيمات تحت الأس الهيدروجيني بين 6 و 8 ، وهو نطاق يتوافق مع المستوى الحمضي العام للخلايا والدم. ومع ذلك ، هناك إنزيمات تعمل فقط تحت درجة الحموضة شديدة الحمضية أو القلوية للغاية. لذلك ، يعتمد نشاط الإنزيم على نطاق الأس الهيدروجيني.

في المعدة ، على سبيل المثال ، يحتوي عصير المعدة على درجة حموضة منخفضة جدًا ، حوالي 2. ومع ذلك ، يعمل إنزيم البيبسين على هضم البروتينات بشكل مكثف. في الاثني عشر ، تزيد إفرازات البنكرياس من الرقم الهيدروجيني لعصير الأمعاء للسماح للإنزيمات الهضمية الأخرى ، مثل التربسين ، بالعمل.

19. بما أن البيبسين هو إنزيم معدي ، فهل له درجة حموضة أمثل حمضية أو قلوية؟ ماذا يحدث للببسين عندما يدخل الاثني عشر؟

يعمل البيبسين داخل المعدة لذلك يكون الرقم الهيدروجيني الأمثل له حوالي 2 ، وهو درجة الحموضة الحمضية. عندما يدخل الإنزيم الاثني عشر ، فإنه يتلامس مع درجة حموضة أعلى وينتهي نشاط إنزيمه.

العوامل المساعدة

20. ما هي العوامل المساعدة للإنزيم؟

تحتاج بعض الإنزيمات إلى جزيئات أخرى مرتبطة بالعمل. تسمى هذه الجزيئات بالعوامل المساعدة للإنزيم ويمكن أن تكون أيونات عضوية مثل الأملاح المعدنية أو الجزيئات العضوية لإعطاء بعض الأمثلة.

تسمى الإنزيمات غير النشطة التي لا ترتبط بعواملها المساعدة بالإنزيمات apoenzymes. تسمى الإنزيمات النشطة المرتبطة بعواملها المساعدة holoenzymes.

21. ما هي العلاقة بين الفيتامينات والعوامل المساعدة للإنزيم؟

العديد من الفيتامينات هي عوامل مساعدة إنزيمية لا يستطيع الجسم تصنيعها ، ونتيجة لذلك ، يجب الحصول عليها من النظام الغذائي.

مثبطات الإنزيم ، Allosterism و Zymogens

22. في التفاعل الأنزيمي ، ما هو تأثير مادة لها نفس التكوين المكاني مثل ركيزة الإنزيم؟ كيف يتم التعرف على هذا النوع من المواد؟

يمكن للمواد التي "تحاكي" الركائز أن ترتبط بمركز تنشيط الإنزيمات ، وبالتالي تمنع الركائز الحقيقية من الارتباط بهذه الإنزيمات وتشل التفاعل الإنزيمي. تسمى هذه "الركائز الزائفة" بمثبطات الإنزيم.

يمكن أن يكون ارتباط مثبطات الإنزيم بالإنزيمات قابلاً للعكس أو لا رجوع فيه.

العديد من الأدوية الطبية ، بما في ذلك بعض المضادات الحيوية ومضادات الفيروسات ومضادات الأورام ومضادات ارتفاع ضغط الدم وحتى السيلدينافيل (الاسم التجاري الفياجرا) ، هي مثبطات إنزيمية تمنع نشاط الإنزيم.

23. ما هي آلية عمل المضاد الحيوي بنسلين؟

البنسلين ، الذي اكتشفه الطبيب الاسكتلندي ألكسندر فليمنج في عام 1928 ، هو دواء يثبط الإنزيمات اللازمة لتخليق الببتيدوغليكان ، وهو أحد مكونات جدار الخلية البكتيرية. من خلال هذا ، يتوقف تثبيط البكتيريا عن النمو لأنه لا يوجد تكوين جدار خلوي جديد.

فاز فليمينغ بجائزة نوبل في الطب لاكتشافه البنسلين.

24. ما هي آلية عمل الأدوية المضادة للفيروسات القهقرية المسماة مثبطات الأنزيم البروتيني والتي تستخدم ضد الإصابة بفيروس نقص المناعة البشرية؟

مثبطات البروتياز هي بعض الأدوية المضادة للفيروسات القهقرية المستخدمة لعلاج عدوى فيروس نقص المناعة البشرية. البروتياز هو إنزيم ضروري لبناء & # xa0 فيروس نقص المناعة البشرية (HIV) & ​​# xa0 بعد تخليق البروتينات داخل الخلية المضيفة. يرتبط مثبط الأنزيم البروتيني بمركز تنشيط الإنزيم الذي يمنع تكوين مركب الركيزة الإنزيمية ونشاط الإنزيم ، وبالتالي يوقف تكاثر الفيروس.

25. ما هي الإنزيمات الخيفية؟

إنزيمات Allosteric هي إنزيمات لها أكثر من مركز تنشيط واحد والتي ترتبط بها مواد أخرى ، تسمى منظمات allosteric.

يمكن أن تكون المنظمات الخيفية مثبطات خيفية أو منشطات خيفية. التفاعل بين إنزيم خيفي ومثبط خيفي يمنع ارتباط الركيزة بالإنزيم. يسمح التفاعل بين الإنزيم الخيفي والمنشط الخيفي بربط الركيزة بالإنزيم وأحيانًا يزيد من تقارب الإنزيم مع الركيزة. تسمى هذه الظاهرة التنظيمية لنشاط الإنزيم allosterism.

26. ما هي Zymogens؟

Zymogens ، أو proenzymes ، هي إنزيمات تفرز في شكل غير نشط. في ظل ظروف معينة ، يتغير الزيموجين إلى الشكل النشط للإنزيم. بشكل عام ، تحدث إفرازات الزيموجين لأن نشاط الإنزيم يمكن أن يضر بالأنسجة الإفرازية.

على سبيل المثال ، الببسينوجين الذي تفرزه المعدة يصبح نشطًا تحت درجة الحموضة الحمضية ، ويتحول إلى إنزيم البيبسين. إنزيمات الزيموجين الأخرى المعروفة هي التربسينوجين والكيموتريبسينوجين ، وهما إنزيمات يفرزها البنكرياس الخارجي والتي تصبح التربسين وكيموتربسين على التوالي.


أساسيات الإنزيم

تسمح الإنزيمات بحدوث عدد كبير من التفاعلات في الجسم تحت ظروف التوازن، أو التوازن البيوكيميائي الكلي. على سبيل المثال ، تعمل العديد من الإنزيمات بشكل أفضل عند مستوى الأس الهيدروجيني (الحموضة) القريب من الرقم الهيدروجيني الذي يحافظ عليه الجسم عادةً ، والذي يقع في نطاق 7 (أي ليس قلويًا ولا حمضيًا). تعمل الإنزيمات الأخرى بشكل أفضل عند درجة الحموضة المنخفضة (الحموضة العالية) بسبب متطلبات بيئتها على سبيل المثال ، داخل المعدة ، حيث تعمل بعض الإنزيمات الهاضمة ، شديد الحموضة.

تشارك الإنزيمات في عمليات تتراوح من تخثر الدم إلى تخليق الحمض النووي إلى الهضم. تم العثور على بعضها فقط داخل الخلايا وتشارك في العمليات التي تنطوي على جزيئات صغيرة ، مثل تحلل السكر ، يتم إفراز البعض الآخر مباشرة في الأمعاء ويعمل على المواد السائبة مثل الطعام المبتلع.

نظرًا لأن الإنزيمات عبارة عن بروتينات ذات كتل جزيئية عالية نسبيًا ، فلكل منها شكل مميز ثلاثي الأبعاد. هذا يحدد الجزيئات المحددة التي تعمل عليها. بالإضافة إلى كونها تعتمد على الأس الهيدروجيني ، فإن شكل معظم الإنزيمات يعتمد على درجة الحرارة ، مما يعني أنها تعمل بشكل أفضل في نطاق درجة حرارة ضيق إلى حد ما.


البروتياز

تفرز المعدة والبنكرياس والأمعاء الدقيقة إنزيمات البروتياز وتتمثل مهمتها في هضم البروتينات. مثال على البروتياز بيبسين الذي يفرز في المعدة. البروتينات عبارة عن سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية ، وتقوم إنزيمات البروتياز بتفكيكها الببتيدات (سلاسل أصغر من جزيئات الأحماض الأمينية) وفي النهاية إلى الفرد أحماض أمينية، وهي صغيرة وسهلة الامتصاص في الأمعاء الدقيقة. معادلة الكلمة لتفاعل الأنزيم البروتيني هي:


مختبر عينات AP 2 التحفيز 2

الإنزيمات هي بروتينات تنتجها الخلايا الحية. إنها محفزات كيميائية حيوية مما يعني أنها تقلل من طاقة التنشيط اللازمة لحدوث تفاعل كيميائي حيوي. بسبب نشاط الإنزيم ، يمكن للخلايا القيام بأنشطة كيميائية معقدة في درجات حرارة منخفضة نسبيًا. الركيزة هي المادة التي يتم التصرف عليها في تفاعل محفز بالإنزيم ، ويمكن أن ترتبط بشكل عكسي بالموقع النشط للإنزيم. الموقع النشط هو جزء من الإنزيم يتفاعل مع الركيزة بحيث تؤثر أي ركيزة تحجب أو تغير شكل الجلوس النشط على نشاط الإنزيم. نتيجة هذا الاتحاد المؤقت هو انخفاض في كمية الطاقة المطلوبة لتنشيط تفاعل جزيء الركيزة بحيث يتم تكوين المنتجات. توضح المعادلة التالية هذه العملية: تتبع إنزيمات E + S ↔ ES ↔ E + P قانون التفاعل الجماعي. لذلك ، لا يتغير الإنزيم في التفاعل ويمكن إعادة تدويره لتفكيك جزيئات الركيزة الإضافية.

يمكن أن تؤثر عدة عوامل على عمل الإنزيم: تركيز الملح ، ودرجة الحموضة في البيئة ، ودرجة الحرارة ، والتنشيطات والمثبطات. إذا كان تركيز الملح قريبًا من الصفر ، فإن سلاسل الأحماض الأمينية الجانبية المتغيرة لجزيئات الإنزيم سوف تجذب بعضها البعض. سوف يفسد الإنزيم بعد ذلك ويشكل راسبًا غير نشط. يحدث التمسخ عندما تدمر الحرارة الزائدة البنية الثلاثية للبروتينات. يحدث هذا عادة عند 40 إلى 50 درجة مئوية. إذا كان تركيز الملح مرتفعًا ، فسيتم حظر التفاعل الطبيعي للمجموعات المشحونة. عادة ما يكون تركيز الملح المتوسط ​​هو الأمثل لنشاط الإنزيم. يعد تركيز الملح في الدم والسيتوبلازم أمثلة جيدة للتركيزات الوسيطة. مقياس الأس الهيدروجيني هو مقياس لوغاريتمي يقيس الحموضة أو تركيز H + في محلول ويمتد من 0 إلى 14 ، مع كون الصفر أعلى في الحموضة والأدنى 14. تحتوي سلاسل الأحماض الأمينية الجانبية على مجموعات مثل –COOH التي تكتسب أو تفقد أيونات H + بسهولة. مع انخفاض الرقم الهيدروجيني ، يميل الإنزيم إلى اكتساب أيونات H + ، مما يؤدي إلى تعطيل شكل الإنزيم. إذا ارتفع الرقم الهيدروجيني ، سيفقد الإنزيم أيونات H + ويفقد شكله النشط في النهاية. عادة ما تعمل ردود الفعل على النحو الأمثل في البيئات المحايدة. تتسارع التفاعلات الكيميائية بشكل عام مع ارتفاع درجة الحرارة. تحتوي المزيد من الجزيئات المتفاعلة على طاقة حركية كافية للخضوع للتفاعل مع زيادة درجة الحرارة. ومع ذلك ، إذا تجاوزت درجة الحرارة درجة الحرارة المثلى ، يتم تعطيل تشكيل جزيئات الإنزيم. المنشط هو أنزيم يساعد على زيادة معدل التفاعل ويمكن أن ينظم سرعة عمل الإنزيم. كما أنه يجعل الموقع النشط مناسبًا بشكل أفضل للركيزة. يمتلك المانع نفس قوة تنظيم المنشط ولكنه يقلل من معدل التفاعل. يقلل المانع أيضًا من عدد جسور S-S ويتفاعل مع السلاسل الجانبية بالقرب من مواقع التنشيط ، ويمنعها.

الإنزيم المستخدم في هذا المختبر هو الكاتلاز. يحتوي على أربع سلاسل متعددة الببتيد تتكون كل منها من أكثر من 500 حمض أميني. تتمثل إحدى وظائف الكاتلاز في منع تراكم المستويات السامة لبيروكسيد الهيدروجين المتكون كمنتج ثانوي لعمليات التمثيل الغذائي. العديد من تفاعلات الأكسدة التي تحدث في الخلايا تتضمن الكاتلاز. ما يلي هو التفاعل الأولي المحفز بواسطة الكاتلاز ، تحلل بيروكسيد الهيدروجين لتكوين الماء والأكسجين:

2 H2O2 → 2 H2O + O2 (غاز) بدون الكاتلاز يحدث هذا التفاعل تلقائيًا ولكن ببطء شديد. الكاتلاز يسرع التفاعل بشكل ملحوظ.

يعتمد اتجاه التفاعل المحفز بالإنزيم بشكل مباشر على تركيز الإنزيم والركيزة والمنتج. على سبيل المثال ، فإن الكثير من الركيزة التي تحتوي على القليل من المنتج تؤدي إلى إنتاج المزيد من المنتجات. مثال آخر هو أن الكثير من المنتجات التي تحتوي على القليل من الإنزيم تشكل ركيزة أكثر. يمكن تعلم الكثير عن الإنزيمات من خلال دراسة حركية التفاعل المحفز بالإنزيم. من الممكن قياس كمية المنتج المتكون ، أو كمية الركيزة المستخدمة ، من لحظة تجميع المواد المتفاعلة حتى توقف التفاعل.

إنزيم الكاتلاز ، عند العمل في ظل الظروف المثلى ، يزيد بشكل ملحوظ من معدل تحلل بيروكسيد الهيدروجين.

المواد اللازمة للتمرين 2 أ في المعمل هي: 30 مل من 1.5٪ (0.44 م) H2O2 ، دورق زجاجي سعة 50 مل ، 6 مل من محلول الكاتلاز الطازج ، أنبوب اختبار ، حمام مائي مغلي ، 1 سم مكعب من الكبد ، سكين للنقع ، ومناشف ورقية ، ونظارات واقية ، ومئزر مختبر ، وقلم رصاص ، وممحاة ، وورقة لتسجيل النتائج.

المواد اللازمة للتمرين 2B هي: 10 مل من 1.5٪ H2O2 ، كوبان من الزجاج النظيف ، 1 مل من H2O ، 10 مل من H2SO4 ، ورقة بيضاء ، حقنة 5 مل ، حوالي 5 مل من KMnO4 ، ورق ، قلم رصاص ، وممحاة ، ونظارات أمان ، ومآزر المختبر.

المواد اللازمة للتمرين 2C من المختبر هي: 20 مل من 1.5٪ H2O2 ، كوبان زجاجيان ، 1 مل من H2O ، 10 مل من H2SO4 ، ورقة بيضاء ، حقنة 5 مل ، حوالي 5 مل من KMnO4 ، ورقة وقلم رصاص وممحاة ونظارات أمان ومآزر معمل.

بالنسبة لهذا الجزء من التجربة ، فإن المواد المطلوبة هي 12 كوبًا مُسمى 10 ، 30 ، 60 ، 120 ، 180 ، و 360 على كوبين لكل منهما ، ستة أكواب مُعلمة بالحمض ، 60 مل من 1.5٪ H2O2 ، دورق نظيف سعة 50 مل ، 6 مل من مستخلص الكاتلاز ، محقنتان سعة 5 مل ، KMnO4 ، جهاز توقيت ، ورق ، قلم رصاص ، علامة سوداء ، ممحاة ، نظارات أمان ، ومآزر المختبر.

انقل 10 مل من 1.5٪ H2O2 إلى دورق زجاجي سعة 50 مل وأضف 1 مل من محلول الكاتلاز الطازج. تذكر الاحتفاظ بمحلول الكاتلاز على الجليد في جميع الأوقات. سجل النتائج. ثم انقل 5 مل من مستخلص الكاتلاز المنقى إلى أنبوب اختبار وضعه في حمام مائي مغلي لمدة خمس دقائق. انقل 10 مل من 1.5٪ H2O2 إلى دورق سعة 50 مل وأضف 1 مل من محلول الكاتلاز المبرد والمغلي. سجل النتائج مرة أخرى. لإثبات وجود الكاتلاز في الأنسجة الحية ، قطع 1 سم من الكبد ، ونقعه ، ونقله إلى دورق زجاجي سعة 50 مل يحتوي على 10 مل من 1.5٪ H2O2. سجل هذه النتائج.

ضع 10 مل من 1.5٪ H2O2 في دورق زجاجي نظيف. أضف 1 مل من H2O. أضف 10 مل من H2SO4 (1.0 م) بحذر شديد. امزج هذا الحل جيدا. قم بإزالة عينة 5 مل وضعها في دورق آخر. المقايسة لمقدار H2O2 على النحو التالي. ضع الدورق الذي يحتوي على العينة على ورق أبيض. استخدم حقنة 5 مل لإضافة KMnO4 قطرة في وقت واحد إلى المحلول حتى يتم الحصول على لون وردي أو بني ثابت. تذكر تحريك المحلول برفق بعد إضافة كل قطرة. سجل كل النتائج. تحقق مع مجموعة أخرى قبل المتابعة لترى أن النتائج متشابهة.

لتحديد معدل التحويل التلقائي لـ H2O2 إلى H2O و O2 في تفاعل غير محفز ، ضع حوالي 20 مل من 1.5٪ H2O2 في دورق. احفظه مكشوفًا في درجة حرارة الغرفة لمدة 24 ساعة تقريبًا. كرر الخطوات من التمرين 2 ب ، باستخدام H2O2 غير المحفز ، لتحديد الكمية المتناسبة من H2O2 المتبقية بعد 24 ساعة. سجل النتائج.

إذا مر يوم أو أكثر منذ إجراء التمرين "ب" ، فمن الضروري إعادة إنشاء خط الأساس. كرر الفحص وسجل النتائج. قارن مع المجموعات الأخرى للتحقق من أن النتائج متشابهة. لتحديد مسار التفاعل الأنزيمي ، يجب قياس مقدار الركيزة التي تختفي بمرور الوقت. أولاً ، قم بإعداد الكؤوس مع الأوقات والكلمة الحمضية. أضف 10 مل من H2SO4 إلى كل كوب من الكؤوس الحمضية. ثم ضع 10 مل من 1.5٪ H2O2 في الكوب المحدد لمدة 10 ثوانٍ. أضف 1 مل من مستخلص الكاتلاز إلى هذا الكوب. قم بالدوران برفق لمدة 10 ثوانٍ. (احسب الوقت باستخدام المؤقت للتأكد من دقتها.) بعد 10 ثوانٍ ، أضف محتويات أحد الكؤوس المملوءة بالحمض. قم بإزالة 5 مل وضعها في الكوب الثاني المحدد لمدة 10 ثوانٍ. قم بفحص العينة 5 مل عن طريق إضافة KMnO4 قطرة في كل مرة حتى يحصل المحلول على اللون الوردي أو البني. كرر الخطوات المذكورة أعلاه باستثناء السماح بمواصلة ردود الفعل لمدة 30 و 60 و 120 و 180 و 360 ثانية ، على التوالي. استخدم أكواب الأزمنة المقابلة والمعلمة. سجل كل النتائج والملاحظات.


شاهد الفيديو: ماذا لو توقفت عن تناول السكر لمدة 30 يوما (شهر فبراير 2023).