معلومة

لماذا لا ترتبط الأحماض الأمينية بالمجموعات الوظيفية للأحماض الأمينية الحمضية والأساسية؟

لماذا لا ترتبط الأحماض الأمينية بالمجموعات الوظيفية للأحماض الأمينية الحمضية والأساسية؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

هناك أحماض أمينية "حمضية" و "أساسية" مثل الأسبارتاتي والحامض الأميني.

عندما يتم تصنيع البروتين مع تلك الأحماض الأمينية ، ما الذي يضمن أن الأحماض الأمينية التي سيتم تجميعها لن ترتبط بالمجموعات الأمينية أو المجموعات الحمضية في المجموعات الوظيفية للأحماض الأمينية في عديد الببتيد؟


عندما يأتي الحمض الأميني إلى الريبوسوم يكون في شكل aminoacyl tRNA حيث يتم إسترة مجموعة الكربوكسيل من الأحماض الأمينية مع مجموعة 3 'OH من جزء الريبوز في نهاية 3' من الحمض الريبي النووي النقال.

يوجد بالفعل ببتيد متزايد مرتبط في موقع P للريبوسوم مع مجموعة COOH الحرة والتي ستتفاعل مع -NH2 مجموعة من الأحماض الأمينية الواردة في الموقع A لتشكيل رابطة الببتيد التالية. يحدث هذا التفاعل في سياق ما هو أساسًا موقع نشط إنزيمي. سيتم الاحتفاظ بالمواد المتفاعلة في المواضع الصحيحة لحدوث التحفيز (في هذه الحالة يتم إجراء التحفيز بواسطة نشاط الريبوزيم للحمض النووي الريبي الصغير RNA).

لذا فإن الجواب هو أن انتقائية هذا التفاعل هي مجرد مثال آخر على الطريقة التي تستطيع بها الإنزيمات تنفيذ تفاعلات محددة للغاية. لذلك ، على سبيل المثال ، إنزيم هكسوكيناز ، الذي يُفسفر الجلوكوز في الموضع السادس ، يحتمل أن يكون له أربع مجموعات أخرى من حمض الهيدروكلوريك ، والتي ، من الناحية الكيميائية ، يمكن أن تكون فسفرة.


أعتقد أنه يحدث بالفعل أن روابط الببتيد يمكن أن تحدث للسلاسل الجانبية. للأسباب التي حددها AlanBoyd ، لن يحدث هذا في تخليق الببتيد التقليدي وهو من حيث المبدأ الإجابة على السؤال هنا.

لإضافة ملاحظة على الرغم من:

يمكن أن تنتج تركيبات الببتيد غير الريبوسومية الببتيدات مع العديد من التعديلات غير التقليدية اللاحقة. إذا نظرت إلى بنية الباسيتراسين ، أعتقد أن الحلقة الكبيرة تغلق بالتكثيف بين ليسين أمين وكربوكسيلات الحمض الأميني على الطرف الآخر من الحلقة. يجب أن يكون هناك الكثير من الأمثلة الأخرى.

ينتج عن ما يسمى بمسارات التمثيل الغذائي الثانوية العديد من المركبات المتنوعة - يبدو أن أي شيء تقريبًا ممكن.


لماذا لا ترتبط الأحماض الأمينية بالمجموعات الوظيفية للأحماض الأمينية الحمضية والأساسية؟ - مادة الاحياء

البرولين تشترك في العديد من الخصائص مع المجموعة الأليفاتية.

البرولين ليس من الناحية الرسمية حمضًا أمينيًا ، ولكنه حمض الايمينو. ومع ذلك ، يطلق عليه اسم حمض أميني. يشكل الأمين الأساسي الموجود على & amp ؛ كربون ألفا في شبه ألدهيد الغلوتامات قاعدة شيف مع الألدهيد الذي يتم تقليله بعد ذلك ، مما ينتج عنه البرولين.

عندما يكون البرولين في رابطة ببتيدية ، فإنه لا يحتوي على هيدروجين في مجموعة & alpha amino ، لذلك لا يمكنه التبرع برابطة هيدروجينية لتثبيت حلزون ألفا أو صفائح بيتا. غالبًا ما يقال ، بشكل غير دقيق ، أن البرولين لا يمكن أن يوجد في & amp ؛ alpha helix. عندما يتم العثور على البرولين في & alpha helix ، سيكون للحلزون منحنى طفيف بسبب نقص رابطة الهيدروجين.

غالبًا ما يوجد Proline في نهاية & alpha helix أو في المنعطفات أو الحلقات. على عكس الأحماض الأمينية الأخرى الموجودة بشكل حصري تقريبًا في عبر- شكل في عديد الببتيدات ، يمكن أن يوجد البرولين في رابطة الدول المستقلة-التكوين في الببتيدات. ال رابطة الدول المستقلة و عبر الأشكال تكاد تكون متساوية الطاقة. ال رابطة الدول المستقلة / العابرة يمكن أن تلعب الأزمرة دورًا مهمًا في طي البروتينات وستتم مناقشتها أكثر في هذا السياق.


أكسدة السيستين

مجموعة السيستين (المحتوية على الكبريت) من ثيول شديدة التفاعل. التفاعل الأكثر شيوعًا لهذه المجموعة هو الأكسدة العكسية التي تشكل ثاني كبريتيد. تشكل أكسدة جزيئين من السيستين السيستين ، وهو جزيء يحتوي على رابطة ثاني كبريتيد. عندما تكون بقايا سيستين في بروتين مثل هذه الرابطة ، يشار إليها باسم جسر ثاني كبريتيد. جسور ثاني كبريتيد هي آلية شائعة تستخدم في الطبيعة لتثبيت العديد من البروتينات. غالبًا ما توجد جسور ثاني كبريتيد هذه بين البروتينات خارج الخلية التي تفرز من الخلايا. في الكائنات حقيقية النواة ، يحدث تكوين جسور ثاني كبريتيد داخل العضية تسمى الشبكة الإندوبلازمية.

في السوائل خارج الخلية (مثل الدم) ، تتأكسد مجموعات السلفهيدريل من السيستين بسرعة لتكوين السيستين. في اضطراب وراثي يعرف باسم cystinuria ، هناك خلل يؤدي إلى إفراز مفرط للسيستين في البول. لأن السيستين هو أقل الأحماض الأمينية قابلية للذوبان ، ينتج عن تبلور السيستين المفرز تكوين حصوات - تُعرف أكثر باسم "الحجارة" - في الكلى أو الحالب أو المثانة البولية. قد تسبب الحصوات ألمًا شديدًا وعدوى ودمًا في البول. غالبًا ما يتضمن التدخل الطبي إعطاء د-بنسيلامين. يعمل البنسيلامين عن طريق تكوين مركب مع السيستين ، هذا المركب قابل للذوبان في الماء أكثر بـ 50 مرة من السيستين وحده.

باختصار ، إن تسلسل الأحماض الأمينية هو الذي يحدد الشكل والوظيفة البيولوجية للبروتين بالإضافة إلى خصائصه الفيزيائية والكيميائية. وهكذا ، ينشأ التنوع الوظيفي للبروتينات لأن البروتينات عبارة عن بوليمرات من 20 نوعًا مختلفًا من الأحماض الأمينية. على سبيل المثال ، البروتين "البسيط" هو هرمون الأنسولين ، الذي يحتوي على 51 من الأحماض الأمينية. مع 20 من الأحماض الأمينية المختلفة للاختيار من بينها في كل من هذه المواقع الـ 51 ، ما مجموعه 20 51 ، أو حوالي 10 66 ، يمكن نظريًا صنع بروتينات مختلفة.


حمض أميني في شكل Zwitterion

نظرًا لأن مجموعة الكربوكسيل حمضية والمجموعة الأمينية الأساسية ، فسيكون الاثنان موجودان في شكل zwitterion في أشكالهما المشحونة المقترنة في درجة الحموضة الفسيولوجية. المزيد عن رسوم zwitterion والأحماض الأمينية في مقالتي التالية (الرابط للمتابعة).

مفهوم أخير قبل تفكيك الأحماض الأمينية الفردية ، وهو هيكل البروتين ثلاثي الأبعاد. في النظام البيولوجي يحدد الهيكل الوظيفة، لذا فإن فهم خصائص الأحماض الأمينية هو مفتاح فهم البنية ووظيفة البروتين في النهاية.

الهيكل الأساسي للبروتين ثلاثي الأبعاد
العامل الأول والأكثر أهمية في تحديد بنية البروتين هو تسلسل الأحماض الأمينية. إذا كانت سلسلة البولي ببتيد متصلة بترتيب مختلف ، فستحصل على هيكل عام مختلف تمامًا.

البنية الثانوية للبروتين ثلاثي الأبعاد
يأتي الهيكل الثانوي من تفاعلات رابطة الهيدروجين الأساسية. تحول رابطة الببتيد كل مجموعة كربوكسيل وأمينية سابقة إلى مجموعة أميد وظيفية. يأتي التركيب الثانوي للصفائح الحلزونية ألفا والصفائح المطوية بيتا من الرابطة الهيدروجينية بين الأكسجين السالب جزئيًا على الكربونيل والهيدروجين الموجب جزئيًا على النيتروجين.

البنية الثلاثية للبروتين ثلاثي الأبعاد
الهيكل الثلاثي هو المكان الذي يتم فيه تقديم الطي الحقيقي ثلاثي الأبعاد ، وهذه هي المرة الأولى التي ستلاحظ فيها تفاعلات السلسلة الجانبية. هذا هو المكان الذي تكون فيه معرفة وفهم السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية أمرًا بالغ الأهمية.

اسمحوا لي أن أكرر نفسي ، البنية الثلاثية هي المرة الأولى التي ترى فيها تفاعلات متغيرة من السلسلة الجانبية للمجموعة R على سلسلة البولي ببتيد. يخلط العديد من الطلاب بين هذا وبين البنية الثانوية ، والتي هي فقط تفاعلات العمود الفقري.

التركيب الرباعي لبروتين متعدد الببتيد ثلاثي الأبعاد
يشير الهيكل الرباعي إلى تفاعلات المجموعة المتغيرة بين عديد الببتيدات المختلفة لتشكيل بروتين واحد أكبر.

لا توجد الهياكل الرباعية في كل بروتين. إذا كان البروتين يحتوي على خيط أحماض أمينية واحد فقط ، فإن أعلى مستوى من الطي هو هيكله الثلاثي. ومع ذلك ، إذا كان البروتين يتكون من عدة وحدات فرعية متعددة الببتيد ، فإن الهيكل الرباعي هو ما يربط البولي ببتيدات المختلفة معًا.

الآن بعد أن فهمت أهمية خصائص السلسلة الجانبية ، دعنا نتعمق في الأحماض الأمينية. ضع في اعتبارك أنه نظرًا لأن مجموعات الأمينو والكربوكسيل الأصلية "مشغولة" بالهيكل الأساسي / الثانوي ، فلا يتم تحليلها عند دراسة خصائص وخصائص السلسلة الجانبية.
هذا يعني أنك تتجاهل أي قطبية محتملة في كل من مجموعات الكربوكسيل والأمينية وتنظر فقط إلى السلاسل الجانبية.


الحمض مقابل القاعدة: أساسيات الأحماض

في الكيمياء ، نتحدث عن الجزيئات (التي تتكون هي نفسها من الذرات). الجزيء الأساسي أو المركب هو عكس الحمض. الأحماض هي المركبات التي تتبرع بأيون الهيدروجين (H +) إلى القاعدة ، بينما المركب الأساسي هو الذي يمكنه إزالة البروتون (H + هو بروتون) من الحمض. يمكن لجزيء القاعدة القوي أن ينزع أو يأخذ البروتون من حمض أضعف مثل الماء.

الماء والأحماض والقلويات

جزيئات الهيدروجين هي السبب وراء قياس القواعد والأحماض في كثير من الأحيان في مستويات الأس الهيدروجيني (يشير الرقم الهيدروجيني إلى "إمكانات الهيدروجين") فيما يتعلق بالمياه النقية. يذهب مقياس الأس الهيدروجيني من 0-14. الرقم الهيدروجيني للمياه النقية هو 7 ، وتحديداً في المنتصف.

عندما يذوب حمض في الماء ، فإنه يصبح محلولًا ذا نشاط أيون هيدروجين أعلى من الماء ، مما يجعله أكثر حمضية ، مع قيمة pH أقل من 7. عندما تذوب قاعدة في الماء ، فإنها تخلق محلولًا به نشاط هيدروجين أقل من الماء ، مما يعطي قيمة pH أكبر من 7. تسمى القواعد التي تذوب في الماء القلويات. كي تختصر:

  • ماء نقي
    • مستوى الأس الهيدروجيني: 7
    • يمكن أن يبتلع الإنسان المياه النقية ، فهي ليست أكالة ولا كاوية ، ولن تحرق جلد الإنسان.
    • مستوى الأس الهيدروجيني: أقل من 7 (& lt7)
    • سميت من اللاتينية اسيدوس أو اسيري، بمعنى تعكر.
    • الأحماض أكالة.
    • تفقد الأحماض حموضتها عندما تقترن بالقلويات.
    • ومن الأمثلة على ذلك: حامض الستريك (عصير الليمون) وحمض الخليك (الخل) وحمض المعدة وحمض البطارية.
    • مستوى الأس الهيدروجيني: أكبر من (& GT7)
    • تُعرف القواعد التي يمكن أن تذوب في الماء أيضًا باسم القلويات أو المواد القلوية.
    • القلويات كاوية.
    • عندما تكون شديدة التركيز ، فإن المادة المسببة للتآكل سوف تسبب حرقًا كيميائيًا.
    • ومن الأمثلة على ذلك: مياه البحر ، وصودا الخبز ، والأمونيا ، وجير الحديقة ، والغسول القوي.

    للتلخيص: كلما حصلت على مزيد من المياه النقية على مقياس الأس الهيدروجيني ، كلما أصبحت المادة أكثر تآكلًا أو كاوية ، وبالتالي زادت ضررًا على جلد الإنسان (على سبيل المثال). في النهاية المنخفضة للأحماض ، يمكنك شرب عصير البرتقال ، وفي النهاية المنخفضة للقواعد ، يمكنك السباحة في مياه البحر. في النهاية العالية للأحماض ، لديك حمض بطارية ، وفي النهاية العالية للقواعد ، لديك مبيض ومنظف صرف وغسول ، وهو ما قد تتذكره من فيلم 1999 نادي القتال. حدث ذلك عندما قامت شخصية براد بيت بخلط اللعاب البشري مع الغسول على جلد شخصية إدوارد نورتون وذكر ، "هذا حرق كيميائي. & lt. & gt يمكنك استخدام الماء وجعله أسوأ ، أو استخدام الخل لتحييد الحرق." الخل هو 2 على مقياس الأس الهيدروجيني ، وهو حمض يمكنه بالفعل تحييد قاعدة قوية مثل الغسول (13 على مقياس الأس الهيدروجيني).


    3.2.1. البروتينات لها تسلسل فريد من الأحماض الأمينية التي تحددها الجينات

    في عام 1953 ، حدد فريدريك سانجر تسلسل الأحماض الأمينية للأنسولين ، وهو هرمون بروتيني (الشكل 3.22). يُعد هذا العمل علامة فارقة في الكيمياء الحيوية لأنه أظهر لأول مرة أن البروتين يحتوي على تسلسل أحماض أمينية محدد بدقة. علاوة على ذلك ، فقد أظهر أن الأنسولين يتكون فقط من l من الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط الببتيد بين مجموعات & # x003b1-amino و & # x003b1-carboxyl. حفز هذا الإنجاز علماء آخرين لإجراء دراسات تسلسلية لمجموعة متنوعة من البروتينات. في الواقع ، فإن تسلسل الأحماض الأمينية الكاملة لأكثر من 100000 بروتين معروفة الآن. الحقيقة المذهلة هي أن كل بروتين له تسلسل فريد من الأحماض الأمينية المحددة بدقة. غالبًا ما يشار إلى تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين باسمه الهيكل الأساسي.

    الشكل 3.22

    تسلسل الأحماض الأمينية للأنسولين البقري.

    كشفت سلسلة من الدراسات الثاقبة في أواخر الخمسينيات وأوائل الستينيات أن تسلسل الأحماض الأمينية للبروتينات يتم تحديده وراثيًا. يحدد تسلسل النيوكليوتيدات في الحمض النووي ، جزيء الوراثة ، تسلسلًا مكملًا للنيوكليوتيدات في الحمض النووي الريبي ، والذي بدوره يحدد تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين. على وجه الخصوص ، يتم ترميز كل من الأحماض الأمينية العشرين في المرجع بواسطة واحد أو أكثر من المتواليات المحددة من ثلاثة نيوكليوتيدات (القسم 5.5).

    معرفة تسلسل الأحماض الأمينية أمر مهم لعدة أسباب. أولاً ، عادةً ما تكون معرفة تسلسل البروتين أمرًا ضروريًا لتوضيح آلية عمله (على سبيل المثال ، الآلية التحفيزية للإنزيم). علاوة على ذلك ، يمكن إنشاء بروتينات ذات خصائص جديدة عن طريق تغيير تسلسل البروتينات المعروفة. ثانيًا ، تحدد تسلسلات الأحماض الأمينية الهياكل ثلاثية الأبعاد للبروتينات. تسلسل الأحماض الأمينية هو الرابط بين الرسالة الجينية في الحمض النووي والبنية ثلاثية الأبعاد التي تؤدي الوظيفة البيولوجية للبروتين. تكشف تحليلات العلاقات بين متواليات الأحماض الأمينية والبنى ثلاثية الأبعاد للبروتينات عن القواعد التي تحكم طي سلاسل البولي ببتيد. ثالثًا ، تحديد التسلسل هو أحد مكونات علم الأمراض الجزيئي ، وهو مجال سريع النمو في الطب. يمكن أن تؤدي التغييرات في تسلسل الأحماض الأمينية إلى حدوث أمراض ووظائف غير طبيعية. يمكن أن تنجم الأمراض الخطيرة والمميتة في بعض الأحيان ، مثل فقر الدم المنجلي والتليف الكيسي ، عن تغيير في حمض أميني واحد داخل البروتين. رابعًا ، يكشف تسلسل البروتين كثيرًا عن تاريخه التطوري (انظر الفصل السابع). تشبه البروتينات بعضها البعض في تسلسل الأحماض الأمينية فقط إذا كان لها سلف مشترك. وبالتالي ، يمكن تتبع الأحداث الجزيئية في التطور من تسلسل الأحماض الأمينية علم الأحافير الجزيئية هو مجال مزدهر للبحث.


    دليل موجز عن عشرين نوعًا من الأحماض الأمينية الشائعة

    اضغط للتكبير

    البروتينات التي تشكل الكائنات الحية هي جزيئات ضخمة ، لكنها تتكون من كتل بناء أصغر ، تُعرف باسم الأحماض الأمينية. يوجد أكثر من 500 من الأحماض الأمينية في الطبيعة ، ومع ذلك ، فإن الشفرة الوراثية البشرية ترمز مباشرة فقط لـ 20. كل بروتين في جسمك يتكون من مزيج مرتبط من هذه الأحماض الأمينية # 8211 يوضح هذا الرسم بنية بالإضافة إلى إعطاء القليل من المعلومات حول الترميز المستخدم لتمثيلها.

    بشكل عام ، يمكن تصنيف هذه الأحماض الأمينية العشرين إلى مجموعتين: أساسية وغير أساسية. الأحماض الأمينية غير الأساسية هي تلك التي يستطيع جسم الإنسان تصنيعها ، بينما يجب الحصول على الأحماض الأمينية الأساسية من النظام الغذائي. الأحماض الأمينية غير الأساسية هي الألانين ، الأرجينين ، الأسباراجين ، الأسبارتات ، السيستين ، حمض الجلوتاميك ، الجلوتامين ، الجلايسين ، البرولين ، السيرين والتيروزين ، ويمكن أيضًا تسمية بعض هذه الأحماض & # 8216 أساسية مشروطة & # 8217 ، مما يعني أنه قد تكون هناك حاجة إليها من النظام الغذائي أثناء المرض أو نتيجة مشاكل صحية. تشمل هذه الفئة الفرعية الأرجينين والجليسين والسيستين والتيروزين والبرولين والجلوتامين. الأحماض الأمينية الأساسية هي هيستيدين ، إيزولوسين ، ليسين ، ليسين ، ميثيونين ، فينيل ألانين ، ثريونين ، تريبتوفان وفالين.

    يمكن للجسم تخزين الأحماض الأمينية & # 8217t بنفس طريقة تخزين الدهون والنشا ، لذلك من المهم أن نحصل على الأحماض التي لا يمكننا تصنيعها من نظامنا الغذائي. يمكن أن يؤدي عدم القيام بذلك إلى تثبيط تخليق البروتين في الجسم ، والذي يمكن أن يكون له مجموعة واسعة من الآثار الصحية اللاحقة. يتم الحصول على الأحماض الأمينية من انهيار البروتين في النظام الغذائي ، لذلك يمكن أن يؤثر النظام الغذائي الناقص في البروتين على تناول الأحماض الأمينية الأساسية.

    نظرًا لأن البروتينات التي تتكون من الأحماض الأمينية يمكن أن تكون جزيئات كبيرة بشكل لا يصدق ، فإنه & # 8217d يستغرق وقتًا طويلاً ويصعب استخلاص التركيب الكيميائي لها بنفس الطريقة التي نستخدمها مع الجزيئات الأصغر. لهذا السبب ، تُعطى الأحماض الأمينية الشائعة التي تتكون منها البروتينات رموزًا يمكن استخدامها لتمثيلها عندما تحدث في الجزيئات ، لتسهيل وصف بنية البروتينات. توجد كل من الرموز المكونة من ثلاثة أحرف وحرف واحد ، وكان أصل الرموز المكونة من حرف واحد بسبب المطلب ، عندما كانت أجهزة الكمبيوتر أقدم وأكثر دقة ، لتقليل حجم الملفات المستخدمة لوصف تسلسل الأحماض الأمينية التي تتكون منها البروتينات. تم تطوير هذه الرموز المكونة من حرف واحد من قبل الدكتورة مارغريت أوكلي دايهوف ، التي تعتبر رائدة في مجال المعلوماتية الحيوية (باستخدام البرمجيات وأنظمة المعلومات لتخزين البيانات البيولوجية وتنظيمها وتفسيرها).

    على الرغم من أن هذا الرسم البياني يوضح الأحماض الأمينية العشرين التي يرمز إليها الشفرة الوراثية البشرية مباشرة ، فقد كان هناك بعض الجدل حول ما إذا كان ينبغي تصنيف حمض أميني آخر على أنه الحادي والعشرين أم لا. السيلينوستئين هو حمض أميني يوجد في عدد قليل من البروتينات البشرية على عكس الـ 20 المصورة هنا ، ومع ذلك ، فإنه ليس مشفرًا بشكل مباشر ، ولكن بطريقة خاصة. مع ذلك ، تم ترميز مادة أخرى ، وهي pyrrolysine ، بطريقة مماثلة ، وتعتبر الحمض الأميني الثاني والعشرين.

    (ملاحظة: الطريقة الأخرى التي يمكن بها تقسيم الأحماض الأمينية تعتمد على خصائصها الفيزيائية. يمكنك الاطلاع على ملخص لهذه الطريقة لتصنيف الأحماض الأمينية هنا.)

    يمكنك أيضًا تنزيل نسخة من الرسم الذي يعرض أكواد الحمض النووي لكل من الأحماض الأمينية ، بالإضافة إلى الهياكل في درجة الحموضة الفسيولوجية (الجسم).


    لماذا لا ترتبط الأحماض الأمينية بالمجموعات الوظيفية للأحماض الأمينية الحمضية والأساسية؟ - مادة الاحياء

    إدخال الأحماض الأمينية

    تشرح هذه الصفحة ماهية الأحماض الأمينية ، مع التركيز على الأحماض الأمينية 2 ذات الأهمية البيولوجية. يبحث بشيء من التفصيل في خصائصها الفيزيائية البسيطة مثل الذوبان ونقاط الانصهار.

    الأحماض الأمينية هي بالضبط كما يقولون! إنها مركبات تحتوي على مجموعة أمينية ، -NH2، ومجموعة حمض الكربوكسيل ، COOH.

    تحتوي الأحماض الأمينية المهمة بيولوجيًا على المجموعة الأمينية المرتبطة بذرة الكربون المجاورة لمجموعة COOH. هم معروفون ب 2- احماض امينية. وهي معروفة أيضًا (بشكل محير قليلاً) باسم أحماض ألفا أمينية. هذه هي الأشياء التي سنركز عليها.

    أبسط نوعين من هذه الأحماض الأمينية هما 2-aminoethanoic acid و 2-aminopropanoic acid.

    نظرًا للأهمية البيولوجية لجزيئات كهذه ، فإنها تُعرف عادةً بأسمائها الكيميائية الحيوية التقليدية.

    حمض 2-aminoethanoic ، على سبيل المثال ، يسمى عادة جليكاين، وعادة ما يعرف حمض 2-أمينوبروبانويك ألانين.

    الصيغة العامة للحمض الأميني 2 هي:

    . . . حيث يمكن أن تكون & quotR & quot مجموعة معقدة تحتوي على مجموعات نشطة أخرى مثل -OH و -SH ومجموعات أمين أو حمض الكربوكسيل الأخرى ، وما إلى ذلك. إنها بالتأكيد ليست بالضرورة مجموعة هيدروكربونية بسيطة!

    ملحوظة: من أجل الدقة الكاملة ، يحتوي أحد الأحماض الأمينية العشرين المهمة بيولوجيًا (البرولين) على بنية مختلفة قليلاً. تنحني مجموعة & quotR & quot في دائرة تلتصق بالنيتروجين مرة أخرى بدلاً من أحد الهيدروجين. هذا التعقيد لا يُحدث فرقًا كبيرًا في كيمياء المركب - فالنيتروجين لا يزال يتصرف بنفس الطريقة التي يتصرف بها في الأحماض الأمينية الأخرى. هذا ليس شيئًا يجب أن تقلق بشأنه لأغراض الكيمياء في هذا المستوى التمهيدي.

    الأحماض الأمينية هي مواد صلبة بلورية ذات نقاط انصهار عالية بشكل مدهش. من الصعب تثبيت نقاط الانصهار بالضبط لأن الأحماض الأمينية تميل إلى التحلل قبل أن تذوب. تميل التحلل والذوبان إلى أن يكون في نطاق 200 - 300 درجة مئوية.

    بالنسبة لحجم الجزيئات ، هذا مرتفع جدًا. يجب أن يحدث شيء غير عادي.

    إذا نظرت مرة أخرى إلى الهيكل العام للحمض الأميني ، فسترى أنه يحتوي على مجموعة أمين أساسية ومجموعة حمض الكربوكسيل الحمضي.

    يوجد انتقال داخلي لأيون الهيدروجين من مجموعة COOH إلى NH -NH2 المجموعة لتترك أيونًا بشحنة سالبة وشحنة موجبة.

    وهذا ما يسمى ب زويتيريون.

    Zwitterion هو مركب بدون شحنة كهربائية عامة ، ولكنه يحتوي على أجزاء منفصلة مشحونة سالبة وإيجابية.

    هذا هو الشكل الذي توجد به الأحماض الأمينية حتى في الحالة الصلبة. بدلاً من الروابط الهيدروجينية الأضعف والقوى الجزيئية الأخرى التي قد تتوقعها ، لديك بالفعل عوامل جذب أيونية أقوى بكثير بين أيون واحد وجيرانه.

    تتطلب عوامل الجذب الأيونية مزيدًا من الطاقة للكسر وبالتالي فإن الأحماض الأمينية لها نقاط انصهار عالية لحجم الجزيئات.

    الأحماض الأمينية قابلة للذوبان في الماء بشكل عام وغير قابلة للذوبان في المذيبات العضوية غير القطبية مثل الهيدروكربونات.

    هذا يعكس مرة أخرى وجود zwitterions. في الماء ، يتم استبدال عوامل الجذب الأيونية بين الأيونات الموجودة في الحمض الأميني الصلب بجاذبية قوية بين جزيئات الماء القطبي و zwitterions. هذا يشبه إلى حد كبير أي مادة أيونية أخرى تذوب في الماء.

    يختلف مدى قابلية الذوبان في الماء حسب حجم وطبيعة مجموعة & quotR & quot.

    ملحوظة: في هذه المرحلة ، عادةً ما أحاول ربط القيم الفعلية للذوبان في الأحماض الأمينية المختلفة بهياكلها. لسوء الحظ ، من قيم الذوبان التي حصلت عليها (ولست مقتنعًا أنها صحيحة بالضرورة) ، لا يمكنني العثور على أي أنماط واضحة - في الواقع ، هناك بعض الحالات الغريبة جدًا بالفعل.

    يرجع عدم قابلية الذوبان في المذيبات العضوية غير القطبية مثل الهيدروكربونات إلى عدم التجاذب بين جزيئات المذيب و zwitterions. بدون عوامل جذب قوية بين المذيب والأحماض الأمينية ، لن يتم إطلاق طاقة كافية لفصل الشبكة الأيونية عن بعضها.

    إذا نظرت مرة أخرى إلى الصيغة العامة للحمض الأميني ، فسترى أنه (بصرف النظر عن حمض الجلايسين ، 2-aminoethanoic acid) يحتوي الكربون في مركز الهيكل على أربع مجموعات مختلفة متصلة. في الجلايسين ، تعتبر مجموعة & quotR & quot ذرة هيدروجين أخرى.

    هذا صحيح أيضًا إذا قمت برسم هيكل zwitterion بدلاً من هذا الهيكل الأبسط.

    بسبب هذه المجموعات الأربع المختلفة المرتبطة بذرة الكربون نفسها ، فإن الأحماض الأمينية (بصرف النظر عن الجلايسين) هي غير متناظر.

    الأهمية: إذا كنت لا تعرف بالضبط ماذا يعني ذلك ، اتبع هذا الرابط لصفحة حول التماثل البصري. ستجد النشاط البصري للأحماض الأمينية الذي تمت مناقشته في أسفل تلك الصفحة ، ولكن اقرأ الصفحة بأكملها للتأكد من أنك تفهم ما يجري.

    استخدم الزر "رجوع" في المستعرض الخاص بك للعودة إلى هذه الصفحة.

    يعني عدم وجود مستوى تناظر أنه سيكون هناك نوعان من الأيزومرات الفراغية للحمض الأميني (بصرف النظر عن الجليسين) - أحدهما صورة المرآة غير القابلة للتركيب للآخر.

    بالنسبة للحمض الأميني العام 2 ، فإن الأيزومرات هي:

    ملحوظة: إذا كنت لا تعرف ما تعنيه رموز السندات المختلفة ، فلا يجب أن تكون قد وصلت إلى هذا الحد! اتبع الرابط المذكور أعلاه لصفحة حول التماثل البصري. اقرأ تلك الصفحة واتبع الرابط الإضافي في تلك الصفحة لرسم الجزيئات العضوية.

    استخدم الزر "رجوع" في المستعرض الخاص بك للعودة إلى هذه الصفحة.

    جميع الأحماض الأمينية التي تحدث بشكل طبيعي لها الهيكل الأيمن في هذا الرسم البياني. يُعرف هذا باسم التكوين & quotL- & quot. يُعرف الآخر باسم التكوين & quotD- & quot.

    من شبه المؤكد أنك لست بحاجة إلى معرفة ذلك لأغراض كيمياء المستوى الأول في المملكة المتحدة ، ولكن إذا كنت مهتمًا ، يمكنك التعرف على التكوين L من خلال تخيل أنك تنظر إلى الأسفل من أعلى على الهيكل الأيمن في الرسم البياني الأخير - بعبارة أخرى ، مع ذرة الهيدروجين الأقرب إليك. إذا كنت تقرأ حول المجموعات الأخرى في اتجاه عقارب الساعة ، فستحصل على كلمة CORN.

    تحذير: هناك العديد من الطرق الأخرى لحل هذه المشكلة أيضًا استنادًا إلى كلمة CORN ، ولكن بالنظر إلى الجزيء من وجهة نظر مختلفة ، مما قد يعني أنه يجب تطبيق CORN عكس اتجاه عقارب الساعة بدلاً من اتجاه عقارب الساعة للصيغة L.

    إذا كنت قد تعلمت بالفعل قاعدة مختلفة ، فالتزم بها. إذا كنت طالبًا في الكيمياء بالمستوى A (أو ما يعادله) ، فاكتشف ما (إذا كان هناك أي شيء) يتوقعه الممتحنون ، وتعلم ذلك. إذا كنت لا تحتاج إلى معرفة ذلك ، انس الأمر!

    لا يمكنك معرفة من خلال النظر إلى بنية ما إذا كان هذا الأيزومر سوف يقوم بتدوير مستوى استقطاب الضوء المستقطب في اتجاه عقارب الساعة أو عكس اتجاه عقارب الساعة. جميع الأحماض الأمينية التي تحدث بشكل طبيعي لها نفس التكوين L ، ولكنها تتضمن أمثلة تدور المستوى في اتجاه عقارب الساعة (+) وتلك التي تقوم بالعكس (-).

    من الشائع جدًا أن تعمل الأنظمة الطبيعية فقط مع أحد الأيزومرات الضوئية (متشابهة) لمادة نشطة بصريًا مثل الأحماض الأمينية. ليس من الصعب معرفة سبب ذلك. نظرًا لأن الجزيئات لها ترتيبات مكانية مختلفة لمجموعاتها المختلفة ، فمن المحتمل أن يتناسب واحد منها فقط بشكل صحيح مع المواقع النشطة على الإنزيمات التي تعمل معها.

    أسئلة لاختبار فهمك

    إذا كانت هذه هي المجموعة الأولى من الأسئلة التي أجريتها ، فيرجى قراءة الصفحة التمهيدية قبل البدء. ستحتاج إلى استخدام زر "BACK BUTTON" الموجود في متصفحك للعودة إلى هنا بعد ذلك.


    الأحماض الأمينية الأساسية الثمانية

    يجب أن يكون فهم الأساسيات ومحاولة تحسينها في نظامك الغذائي بمثابة معرفة أساسية لأي لاعب كمال أجسام.

    لا يمكن تقديم مجموعة كاملة من الأحماض الأمينية والصحة المثلى إلا من خلال زيادة تناول البروتين الخاص بك إلى هذه الأحماض الأمينية الثمانية. لذا ، حتى إذا كنت لا تفكر في استكمال النماذج المجانية ، على الأقل اطلع على هذه الفقرات الثمانية التالية وتعلم.

    الهيستيدين

    في جسم الإنسان ، هناك حاجة للهستيدين لنمو وإصلاح الأنسجة من جميع الأنواع. يلعب دورًا رئيسيًا في صيانة وتصنيع الخلايا العصبية الدبقية التي تسمى الخلايا المتغصنة oligo التي تلتف حول أعصابك لتشكيل غلاف واقي يسمى المايلين.

    هذا يمنع النبضات غير المقصودة التي يمكن أن تؤدي بوضوح إلى عيوب خطيرة في الدماغ والحبل الشوكي. كما لو أنه لم يكن لديه ما يكفي من العمل ، فإن الهيستيدين هو أيضًا مصنع لكريات الدم الحمراء والبيضاء.

    كما أنه يساعد في الحماية من الإشعاع وإزالة المعادن الثقيلة الزائدة (مثل الحديد) من الجسم. في المعدة ، ينتج العصارة المعدية التي قد تسرع وتحسن عملية الهضم ، لذا فهي أداة مفيدة في مكافحة عسر الهضم واضطرابات الجهاز الهضمي.

    إنه مقدمة للحمض الأميني غير الأساسي الهيستامين ، الذي يفرزه الجهاز المناعي كرد فعل على تفاعلات الحساسية. كما تم ربطه في الدراسات الحديثة بإطالة هزات الجماع والتمتع الجنسي بشكل أفضل لأولئك منكم الذين يواجهون مشكلة صغيرة في هذا المجال.

    ملخص كمال الاجسام

    استخدم لكمال الأجسام: الحد الأدنى ، فقط في تحسين الهضم

    الجرعة: 1000 مجم كحد أدنى يومياً لكن الموصي بها 8-10 مجم يومياً لكل كيلوجرام من وزن الجسم. من المحتمل أن تحصل على مرتين أو ثلاث مرات على الأقل في نظامك الغذائي.

    الجرعات الزائدة: قد يؤدي الإفراط في الهيستدين إلى الإجهاد وتفاقم الاضطرابات النفسية مثل القلق والفصام.

    الاستخدامات الطبية: يستخدم في علاج التهاب المفاصل وصمم الاعصاب.

    مصادر: توجد في منتجات الألبان واللحوم والدواجن والأسماك وكذلك الأرز والقمح والجاودار.

    نقص: مجهول.

    الاستخدامات: تحسين الهضم - المصادر: الألبان واللحوم والأسماك والأرز والقمح والجاودار

    ليسين

    L-Lysine هو أحد الأحماض الأمينية ذات الأهمية القصوى للنمو والتنمية. يتم استخدامه في الجسم لامتصاص الكالسيوم مما يؤدي إلى نمو العظام والعضلات وكذلك تعبئة الدهون لاستخدامات الطاقة.

    يحافظ على توازن النيتروجين ويساعد على الحفاظ على كتلة الجسم النحيل في فترات الإجهاد الشديد والتعب. هناك حاجة أيضًا إلى إنتاج الأجسام المضادة والهرمونات (GH ، التستوستيرون ، الأنسولين ، سمها ما شئت) ، والإنزيمات ، والكولاجين وإصلاح الأنسجة التالفة ، مثل الهيستيدين ومعظم الأحماض الأمينية الأساسية.

    بجانب الحفاظ عليه ، فإنه يساعد أيضًا في بناء بروتين عضلي جديد. وتشمل فوائد القلب والأوعية الدموية الحفاظ على صحة الأوعية الدموية.

    ملخص كمال الاجسام

    استخدم لكمال الأجسام: بجانب الحفاظ على البروتين العضلي وتصنيعه ، يلعب اللايسين دورًا في تنشيط الجسم لمحاربة التعب والإفراط في التدريب ويحافظ على توازن النيتروجين الإيجابي ، مما يخلق بيئة ابتنائية داخل الجسم.

    الجرعة: التوصية العادية هي 12 مجم لكل كيلوغرام من وزن الجسم ، ولكن المدخول اليومي يتجاوز ذلك ، وحتى عند تناول 1.5 جرام من البروتين لكل رطل من وزن الجسم ، فإن بضع مليجرام إضافية لن تؤذي. إنه حمض أميني ذو أولوية للرياضي. لكن احذر من الجرعات الزائدة.

    الجرعات الزائدة: يمكن أن يؤدي إلى ارتفاع نسبة الكوليسترول الضار ، والإسهال وحصى المرارة.

    الاستخدامات الطبية:علاج قروح البرد ونقص الطاقة.

    مصادر: الجبن والبيض والحليب واللحوم والخميرة والبطاطا والفاصوليا.

    نقص: قد يؤدي إلى اضطرابات الإنزيم ونقص الطاقة وتساقط الشعر (شائع لنقص البروتين) وفقدان الوزن وانعدام الشهية وفقدان التركيز.

    الاستخدامات: يحارب التعب والإفراط في التدريب - المصادر: الجبن والبيض والحليب واللحوم والخميرة والبطاطس والفاصوليا.

    فينيل ألانين

    كان فينيل ألانين موضوعًا ساخنًا أو بالأحرى كان كذلك. يبدو أن بعض الناس يتفاعلون معها بشكل سيئ ، وقد أثير الكثير من الناس حول استخدامها في المنتجات. هدأت الأمور وأظهرت الدراسات أنه لا ضرر من تناوله على الأصحاء.

    إنه يرفع الحالة المزاجية عن طريق تحفيز الجهاز العصبي ، وقد يكون مهمًا للبقاء متحمسًا لأي سبب من الأسباب. إنه يساعد الذاكرة ومع مشتقه ، الجلوتامين ، يعتبر فيتامين ذكي (على الرغم من أنها ليست فيتامينات).

    يزيد من مستويات الأدرينالين والنورادرينالين والدوبامين في الغدة النخامية الأمامية. الثلاثة كلها نواقل عصبية مهمة ضرورية للتشغيل الأمثل للجهاز العصبي. كما أنه يساعد على امتصاص الأشعة فوق البنفسجية في ضوء الشمس ، والذي بدوره يعطي نسبة أعلى من فيتامين د ، وهو هرمون قوي للجسم.

    المستقلب الرئيسي هو التيروزين الذي يزيد من مستويات الدوبامين والنورادرينالين ، كما هو مذكور أعلاه. إنها أيضًا إحدى الشركات المصنعة للجلوتامين ، وهو الأحماض الأمينية التي تشكل الجزء الأكبر من تجمع الأحماض الأمينية.

    غالبًا ما يحصل الفينيل ألانين على غلاف سيئ في الصحافة. يتم استخدامه كمُحلي غير كربوهيدراتي في العديد من المشروبات الغازية (مقترنًا بحمض الأسبارتيك والأسبارتام) وتصدر عناوين الصحف مؤخرًا عندما ادعى البعض أنه يشكل خطرًا على الدماغ ، ثم تم ربطه لاحقًا بمخاطر الإصابة بالسرطان.

    يمكن أن تكون المستويات السامة من فينيل ألانين قاتلة بالفعل ، لكن صدقني ، وكذلك أي شيء آخر. إذا وضعت مسدسًا على رأسك وجعلتك تشرب عشرين جالونًا من الماء النقي ، فستموت أيضًا. وهذا الماء. تخيل ما يمكن أن تفعله الفيتامينات أو المعادن؟

    ومع ذلك ، بطريقة ما أشك في أن أي شخص يشعر بأن الفيتامينات هي سم شرير ، يتم وضعها على الأرض لقتلك. حسنًا ، لا يوجد فينيل ألانين. إنه حمض أميني أساسي ، وسيخبرك معظم خبراء التغذية أنه من المرجح أن تكون ناقصًا أكثر من التعرض لخطر الجرعات الزائدة.

    تتجاوز الجرعات السامة 3 إلى 4 أضعاف الكمية التي ستحصل عليها في المتوسط ​​من نظام غذائي يحتوي على 250-300 جرام من البروتين يوميًا. لذلك لن يقتلك نظام الكولا الغذائي الإضافي.

    ملخص كمال الاجسام

    استخدم لكمال الأجسام: بصرف النظر عن التحفيز وزيادة فيتامين د ، فإن فينيل ألانين مفيد بسبب ترقية الأعصاب التي ستسمح بتقلص واسترخاء العضلات إلى أقصى حد. غالبًا ما يُستكمل نموذج DL كمُحسِّن للقدرة على التحمل. بسبب مستوى السمية ، فإن هذا لا يتم على المدى الطويل.

    الجرعة: الموصى به هو 14 ملغ لكل كيلوغرام من وزن الجسم. ستحصل على أكثر من ذلك بلا شك ، ولا أرى حاجة لزيادة ذلك. خاصة مع الآثار الجانبية المحتملة.

    الجرعات الزائدة: هذا ليس من الحكمة أن تأخذ من قبل النساء الحوامل ومرضى السكر. يؤدي إلى ارتفاع ضغط الدم والصداع والغثيان ومشاكل القلب وتلف الأعصاب.

    الاستخدامات الطبية: لعلاج التهاب المفاصل والاكتئاب.

    مصادر: جميع منتجات الألبان واللوز والأفوكادو والمكسرات والبذور.

    نقص: إنه نادر الحدوث ، ولكن إذا حدث فإنه يؤدي إلى الضعف والخمول وتلف الكبد وتوقف النمو.

    الاستخدامات: يساعد على تقلص العضلات واسترخاءها إلى أقصى حد - المصادر: منتجات الألبان واللوز والأفوكادو والمكسرات والبذور

    ميثيونين

    لا شك في أنني سأشير إلى الموضوع مرة أخرى عندما نناقش ZMA في مقال مستقبلي ، لكن الميثيونين يساعد في تكسير الدهون واستخدامها ، مما يؤدي بدوره إلى ارتفاع معدل هرمون التستوستيرون.

    جنبا إلى جنب مع الزنك ، هذه هي الطريقة التي تعمل بها ZMA. كما أنه يزيل الدهون الزائدة من مجرى الدم ، مما يؤدي إلى تقليل احتمال وجود أنسجة دهنية (دهنية). وهو مفتاح الهضم وإزالة المعادن الثقيلة من المعدة والكبد. إنه مضاد جيد للأكسدة لأنه يمد بسهولة الكبريت ، ويعطل الجذور الحرة ويساعد في استعادة الذاكرة.

    وهو مقدمة للسيستين ، وهو الأمينو الذي ينتج الجلوتاثيون لإزالة السموم من الكبد. إنه أيضًا أحد الأحماض الأمينية الثلاثة اللازمة لتصنيع الكرياتين أحادي الهيدرات داخل الجسم ، وهو مركب أساسي لإنتاج الطاقة ونمو العضلات.

    ملخص كمال الاجسام

    استخدامها لكمال الأجسام: التمثيل الغذائي للدهون ، الهضم الأفضل والخصائص المضادة للأكسدة تجعل هذا المركب قيماً.

    الجرعة: 12 مجم لكل كيلو من وزن الجسم. إذا كنت تعتقد أنه قد يكون من الجيد استكمال ذلك ، فيمكنك أيضًا الاستثمار في بعض ZMA. The supplement is cost-effective and yields higher results than just Methionine.

    Overdosing: None, except in case of a shortage of B-Vitamins, in which case you are an easy target for arteriosclerosis.

    Medical Uses: Used to treat depression, arthritis and liver disease.

    مصادر: Meat, fish, beans, eggs, garlic, lentils, onions, yogurt and seeds.

    نقص: Causes dementia, fatty liver, slow growth, weakness, skin lesions and edema.

    BCAAs

    Branched-chain amino acids are held in high regard in bodybuilding circles and justly so. They are the three most important amino acids in the manufacture, maintenance and repair of muscle-tissue. All three exert a strong synergistic effect.

    Using just Valine or Iso-leucine does little as far as anabolics is concerned but both, when dosed in the right amounts, enhance the effect of the all-important Leucine. As with certain other supplements, the relative dose is more important than the overall dose.

    It is believed that a 2-1-2 equilibrium in Leucine/Iso-leucine/Valine dosing yields the best results. The dosages listed are the FDA recommendations for taking the individual BCAA's. BCAAs are used medically to treat headaches, dizziness, fatigue, depression and irritability as a result of protein deficiency.

    BCAAs are always best used together. A little useful stack advice: BCAAs stack well with B-complex vitamins.

    يسين

    Leucine, the strongest of the BCAAs, is responsible for the regulation of blood-sugar levels, the growth and repair of tissues in skin, bones and of course skeletal muscle.

    It's a strong potentiator to Human Growth Hormone (HGH). It helps in healing wounds, regulating energy, and assists in the preventing the breakdown of muscle tissue.

    Bodybuilder Summary

    Use To Bodybuilders: Leucine may be one of the strongest natural anabolic agents in the world. It will not give you amazing results, however, simply because you are already taking in quite large amounts of it.

    الجرعة: 16 mg per kilo of bodyweight.

    Overdosing: Unknown, may increase ammonia.

    Medical Uses: Prevention of muscle-wasting in states of deprivation.

    مصادر: Found in nearly all protein sources, including brown rice, beans, nuts, and whole wheat.

    نقص: Unknown.

    Uses: Natural anabolic agent — Sources: All protein sources including brown rice, beans, nuts, and whole wheat

    إيسولوسين

    Very similar to leucine in most every way. Isoleucine promotes muscle recovery, regulates the blood-sugar levels and stimulates HGH release. But isoleucine holds its own in terms of wound healing.

    It helps in the formation of hemoglobin and is strongly involved in the formation of blood-clots, the body's primary defense against infection through open wounds.

    Bodybuilder Summary

    Use To Bodybuilders: Of similar importance as leucine, Very important as part of the BCAA stack.

    الجرعة: 10-12 mg per kilo of bodyweight.

    Overdosing: Causes elevated urination. No serious problems. May become serious if you have kidney or liver disease.

    Medical Uses: Wound healing.

    مصادر: Chicken, cashews, fish, almonds, eggs, lentils, liver, meat.

    نقص: Unknown.

    Promotes muscle recovery — Sources: Chicken, cashews, fish, almonds, eggs, lentils, liver, and meat

    فالين

    Valine helps the repair and growth of muscle tissue, as commonly attributed to BCAAs. It maintains the nitrogen balance and preserves the use of glucose.

    Bodybuilder Summary

    Use To Bodybuilders: In combination with Isoleucine and Leucine.

    الجرعة: 16 mg per kilo of bodyweight.

    Overdosing: Crawling sensation in the skin is common, hallucination, may be hazardous to people with kidney and liver disease.

    Medical Uses: None, not separately.

    مصادر: Dairy, meat, grain, mushrooms, soy, peanuts.

    نقص: Leads to MSUD.

    Uses: Promotes repair and growth of muscle tissue — Sources: Dairy, meat, mushrooms, soy, and peanuts

    ثريونين

    An essential amino acid that is not manufactured within the body, ever. Since its main sources are animal (dairy and meat) this doesn't bode well to vegans. It's found in heart, skeletal muscle and nerve tissue in the central nervous system.

    Threonine (reminds me of that chick on "Star Trek: Voyager") is used to form the body's two most important binding substances, collagen and elastin. It is also essential to maintain proper protein balance.

    Threonine is involved in liver functioning, lipotropic functions (when combined with aspartic acid and methionine) and in the maintenance of the immune system by helping in the production of antibodies and promoting growth and activity of the thymus.

    But perhaps its most useful property of all is that it allows better absorption of other nutrients, so protein sources containing threonine are more bio-available than others.

    Bodybuilder Summary

    Use To Bodybuilders: Absorption of protein, maintenance of muscle and important to good health.

    الجرعة: 8 mg per kilo of bodyweight, generally advised in amounts of 100-500 mg when supplemented.

    Overdosing: Not known.

    Medical Uses: Treatment for mental health.

    مصادر: Meat, dairy, and eggs.

    نقص: Irritability and being difficult, nothing severe. Less immunity against disease.

    Uses: Absorption of protein — Sources: Meat, dairy, and eggs


    The alphabet soup of life

    For many researchers, studying the chemical origins of life is a side project – it’s what they do in between their grant-funded work on the causes and cure of human disease. But understanding evolution at the chemical level is their passion, even when funding is sparse. How chemistry could have brought us to complex life poses many open questions. One fundamental question is why life is based on a set 20 amino acids. Why 20 and not 10 or 30? And why those particular 20? Over the last few decades, the passionate chemists and molecular biologists who can’t leave these questions alone have started piecing together some convincing explanations.

    From alanine (A) to tyrosine (Y), 20 ‘proteinogenic’ amino acids, each abbreviated to a different initial, make up the alphabet soup of life. They are the building blocks for proteins, biology’s workhorse macromolecules that provide structure and function in all organisms. But why amino acids? Bernd Moosmann, an expert in redox medicine at the Johannes Gutenberg University of Mainz in Germany suggests the first amino acids were used to anchor membranes to RNA structures: ‘You can see this even in modern life: DNA and RNA in bacteria and mitochondria are always attached from the inside to a membrane.’ Most researcher think this would have been occurring at least 4 billion years ago in an ‘RNA world’, where RNA molecules were the first self-replicators, as well as performing the catalytic role that proteins play today.

    Source: © Royal Society of Chemistry

    How the proteinogenic amino acids came to be on earth is another crucial question. The famous Miller–Urey experiment from 1952 showed that with electric sparks simulating lightning, simple compounds like water, methane, ammonia and hydrogen would form well over 20 different amino acids. 1 They are also found in meteorites: analysis of the Murichison meteorite, which landed in Australia in 1969, found at least 86 amino acids, substituent chains of up to nine carbon atoms and dicarboxyl and diamino functional groups. 2 Perhaps these generally simple and readily available amino acids were the first to be press-ganged into life?

    Andrew Doig, a chemical biologist at the University of Manchester in the UK, has been thinking about the chemistry of evolution, when not carrying out his research into Alzheimer’s disease. He has a different take on the question: ‘[The proteinogenic amino acids] were chosen in the RNA world, where there had been life and metabolism for millions of years, already generating a vast number of organic molecules.’ If amino acids were a product of RNA metabolism this would hugely increase their concentrations in the environment, he argues.

    But the selection of the 20 amino acids used in biology is clearly linked to the development of proteins. By polymerising amino acids in long polypeptide chains, proteins could fold into soluble structures with close-packed cores and ordered binding pockets. The arrival of proteins and the eventual adoption of the standard 20 amino acids was likely to have been a big evolutionary step.

    Source: Meteorite image (left) courtesy of Argonne National Lab

    Plenty of amino acids (right) were found on the Murchison meteorite (left)

    But according to Doig, this is all speculation. ‘We have no direct evidence at all.’ What we do know from comparing genomes of organisms today is that by 3.5–3.8 billion years ago our common ancestor – known as the last universal common ancestor – was using the 20 amino acids common to all living things.

    A frozen accident?

    So why that particular set of 20 amino acids rather than any other? ‘The obvious missing thing is the ability to do redox reactions,’ explains Doig. ‘They weren’t selected for ability to do catalysis directly.’ Today, proteins form enzymes for biological catalysis, but the first biological catalysts in the RNA world were probably what we now call co-factors – metal ions or non-protein organic molecules (coenzymes) that assist enzymes during the catalysis of reactions and are often made from vitamins.

    The 20 amino acids have a range of properties…

    There has been a tendency to see the choice of the 20 amino acids as arbitrary – as in the ‘frozen accident theory’ proposed by British molecular biologist Francis Crick in the 1960s, which suggested a different group of 20 would be just as good. ‘I kept on reading this and realising this wasn’t right,’ says Doig. This spurred him on to put down his thoughts in a recent paper where he argues there are reasons for the selection of every amino acid making them a near ideal group. 3 The factors he took into account included each amino acid’s component atoms, functional groups and biosynthetic cost.

    Forming soluble, stable protein structures with close‐packed cores and ordered binding pockets needed the variety of amino acids we see today, explains Doig. Multiple hydrophobic proteins are needed. ‘The core of a protein is a 3D jigsaw puzzle – if you have lots of different hydrophobic amino acids it gives you more options to build a core without any gaps.’

    The fact that the hydrophobic amino acids tend to have branched side chains can also be explained. Inside the protein core, the molecule is no longer able to rotate and loses some of its associated entropy. ‘If you have branched amino acids like valine, leucine and isoleucine, you lose less entropy when you bury them, so evolution has chosen hydrophobic amino acids not just because they are hydrophobic but also because they are branched,’ explains Doig. ‘If you want amino acids to go in the core of a protein you make it branched and hydrophobic, if you want it to be on the surface then you make it a straight chain and polar like arginine and glutamic acid.’

    Chemical space

    Stephen Freeland, an astrobiologist at the University of Maryland in the US, has come up with a method to show that the amino acids adopted by biology were not chosen randomly. He borrowed the idea of chemical space from drug discovery, where molecules are plotted in 3D space to help discover gaps that might reap novel drug molecules. The three parameters investigated by Freeland and his team were size, charge and hydrophobicity. ‘They are not perfect,’ admits Freeland, ‘but as rough proxies of what amino acids do and why they do it, those three are pretty good.’ Hydrophobicity obviously plays a pivotal role in how proteins fold, charge is important in reactions and active sites, and size was just intuitive, Freeland says.

    ‘We found that the set that is used by biology has a number of surprisingly non-random properties that stand out very clearly,’ says Freeland. The amino acids were widely distributed through their chemical space, but also showed an evenness within that distribution – as if trying to cover as many different property sets as possible. 4 ‘What we find with [proteinogenic] amino acids is the moment you build in both of those two factors [hydrophobicity and charge] , just about every test you can throw at them says they are non-random – not only do they cover a good range but they are not clumped to extremes.’

    So if this non-random set of amino acids was chosen for good reason, is it possible to create an order in which they were incorporated into biology? ‘There is a consensus now that they didn’t all arrive at once, which to my mind is overwhelming,’ says Freeland. An attempt to come up with a comprehensive order was made by Israeli molecular biophysicist Edward Trifonov, now at the Institute of Evolution at the University of Haifa. Trifonov discovered multiple novel codes in DNA and in the early 2000s turned his attention to amino acids.

    Placing the chemically simplest amino acids first might seem obvious, but Trifonov took this further. He looked at multiple criteria, including the energetic cost of their synthesis, the type of transfer-RNA molecules used to transport them and the number of codons (the sequence of three RNA nucleotides that corresponds with a specific amino acid) used in protein synthesis amino acids with multiple codons are probably older than those with one. He averaged the data and proposed a temporal order starting with alanine and glycine. 5

    Freeland also looked at how patterns might vary with amino acids assumed to be adopted earlier and later. Using the first 10 alone in chemical space, he found non-random properties in contrast to an examination of all the possible amino acids available on the prebiotic earth (from Miller–Urey or meteorites). Then he added in the complete set of 20. ‘The later ones expand the chemical space of the earlies in ways that maximise range and evenness, and for my money the most interesting single thing is they seem to plug the region of chemical space that was underpopulated, between where the earlies sit and where dimers of the earlies would sit,’ he says. ‘It just makes perfect sense, that this is where you would plug.’

    Oxygen expands the code

    We certainly know proteins can be made with a much smaller set of amino acids. A Japanese group headed by Satoshi Akanuma at Waseda University recently showed that a 13 amino acid alphabet can create folded, soluble, stable and catalytically active ‘proteins’, albeit not as active or stable as the parent proteins on which they were based. 6 So what might have prompted the addition of extra amino acids? According to Moosmann, molecular oxygen forced life to incorporate the last six novel amino acids.

    The presumed last six amino acids (histidine, phenylalanine, cysteine, methionine, tryptophan and tyrosine) are all chemically ‘softer’ – they are strongly polarizable and bond covalently. ‘It’s most likely adaptive and not a coincidence or a drift,’ says Moosmann. The idea came to Moosmann during studies on mouse brain tissue (his ‘day job’ involves research into neurodegenerative diseases). He noticed that some amino acids were much more prone to oxidative degradation – those thought to have been adopted later.

    The introduction of oxygen to the atmosphere meant new amino acids were needed

    If these amino acids were added to biology for their redox activity he had a hunch that these adaptations were linked to increases in molecular oxygen levels on earth. Oxygen is thought to have become part of the earth’s environment around 2.5 billion years ago in what is known as the ‘great oxidation event’, but Moosmann says that the basic first origin of local low-dose oxygen production is probably older. According to recent research on the evolution of the enzymes involved in photosynthesis, Tanai Cardona at Imperial College London in the UK has suggested the origin of oxygenic photosynthesis to have been 3.6 billion years ago. 7

    He decided to probe further by looking at the Homo–Lumo gaps for all biological amino acids. The energy gap between the highest occupied molecular orbital and the lowest unoccupied molecular orbital predicts the reactivity of a compound with respect to electron transfer. 8 ‘The Homo–Lumo gaps [of all 20 amino acids] had a pattern, just falling at the very point (number 14) when “adaptive” properties came in, and this coincidence is probably not a coincidence!’

    The substantially smaller gaps found for the later amino acids suggests their primary function was to undergo redox reactions and Moosmann argues this was needed in an environment where oxygen free-radicals could form, which are particularly destructive to lipids. The ‘softer’ and more redox-active amino acids were capable of protecting cells: ‘These [new amino acid] species could maintain the lipid bilayer integrity in the presence of the rising oxygen concentrations or in the presence of chemical influences which tend to attack or degrade unsaturated fatty acids,’ says Moosmann. ‘For the last three [methionine, tryptophan and tyrosine] there is overwhelming evidence for a response to oxygen.’

    One question this then raises is whether our last universal common ancestor contained the full suite of amino acids. A 2016 study identified a set of 355 genes inferred to have been present in the organism that has become known as Luca. 9 Moosman says the date for Luca has been placed between 3.7 and 2.9 billion years ago, so it is possible oxygen was available. ‘The consequence of this is indeed that Luca (if it ever existed) had fewer than 20 amino acids.’ He suggests that later genetic code additions could have been distributed laterally to all modern lines: ‘My best guess is that Luca had 17–18 AAs, lacking methionine and tryptophan and perhaps tyrosine.’

    Why stop at 20?

    Adaptation to an oxygenated world may explain the expansion of the code to 20 amino acids, but why stop there? ‘I would say, look what 20 can do,’ says Freeland. ‘Apparently 20 is good enough for almost every living organism to have adapted to an unimaginable number of habitats over the entire history of life.’

    In fact there are at least two additional amino acids used in organisms, although only one of these is found in human proteins – the selenium-containing selenocysteine. It is found in the active sites of 25 human proteins, but is incorporated by a more complex mechanism than normal protein synthesis. ‘This shows that the process had not stopped, it reached a point where incorporating new amino acids is extremely hard,’ says Lluis Ribas, a molecular biologist at the Institute for Research in Biomedicine, Barcelona, Spain. ‘If you want to do it then you need to find very original solutions.’

    The limitation is in the recognition of the tRNA

    To answer ‘Why 20?’, Riblas has taken a close look at the protein synthesis mechanism – translation. The process is carried out in the cell’s ribosome, a very large complex of RNA and protein molecules. Each amino acid is carried by a bespoke transfer RNA (tRNA) molecule, attached through a hydroxyl group to form an ester. This then reacts with the terminal amino acid of the growing protein chain. The correct amino acid sequence is translated from messenger RNA molecules through Watson–Crick base-pairing with the tRNA molecules. Each tRNA contains a sequences of three bases specific to one of the 20 amino acids – a codon.

    Given each amino acid is coded by a sequence of three bases, you might assume there would be 64 possible combinations (of the four possible bases). While three codons are used as instructions to stop protein synthesis, that still leaves 61 – so why stop at 20 unique amino acids? ‘The limitation is in the recognition of the tRNA.’ Ribas says. Each tRNA molecule has a well-defined tertiary structure that is recognized by the enzyme aminoacyl tRNA synthetase, which adds the correct amino acid. From studying tRNA structures, Ribas concluded the problem is finding ways to make new tRNA molecules that could recognise a new amino acid without picking up existing ones. 10 The possible structures are limited as they must also fit with the existing protein translation machinery.

    ‘It’s like if you have a very simple kind of lock where you could only change three or four pins, you come to a point where you wouldn’t be able to make new keys because a new key will open a lock you have already used and that defeats the purpose,’ he explains. The point where nature was unable to create new unique tRNAs that would not be mistaken for others seems to have been at 20 amino acids. In modern biology this allows most amino acids to be coded by more than one codon – the redundancy helping more accurate translation (amino-acid incorporation mistakes are estimated to occur once in 1000 to 10,000 codons).

    Expanding the amino acid code

    Ribas says his work also has implication for synthetic biologists who are trying to take the genetic code a step further by incorporating unnatural amino acids and perhaps one day improving on nature. In 2011 a team including Harvard synthetic biologist George Church removed one of the three stop codons from بكتريا قولونية bacteria so it could be replaced with an alternative non-proteinogenic amino acid, and other labs have incorporated such amino acids into proteins.

    Evolutionary theory tell us that the set that we have got is a microcosm of what’s possible

    But Ribas isn’t sure it will be that this will be a successful strategy for synthetic biologists. ‘If you try to develop a system in vivo for the generation of proteins with unnatural amino acids, it’s not very effective, the efficiency is low, and often you have specificity problems,’ he says. Ribas puts this down to the difficulty in creating new tRNA molecules within the current protein translation machinery. ‘I don’t think there is any way around it, [without] extensive remodelling of the whole machinery’ although, he adds, this is something currently being done.

    Even if it becomes possible, Freeland thinks there will be few advantages. ‘Everything in evolutionary theory tell us that the set that we have got is a microcosm of what’s possible.’ Whether expanding the amino acid repertoire of life will turn out to have useful applications remains to be seen, but there is now plenty of evidence that life’s 20 amino acids were well chosen and not a ’frozen accident’.

    But Freeland cautions against an understanding that looks to neatly order chemical evolution. The chances are it was once much messier, with many different types of molecules and mechanisms involved that may have now been replaced. ‘It’s so tempting to work your way up from nothing to something, because that’s what happens when a chemist sits down with a beaker of distilled water and tries to make a reaction happen – but that isn’t what’s happening in the universe, the universe is full of messy chemistry.’

    Rachel Brazil is a science writer based in London, UK

    مراجع

    1 A P Johnson وآخرون, علم, 2008, 322, 404 (DOI: 10.1126/science.1161527)

    2 T Koga and H Naraoka, علوم. اعادة عد., 2017, 7, 636 (DOI: 10.1038/s41598-017-00693-9)

    3 A Doig, FEBS J., 2016, 284, 1296 (DOI: 10.1111/febs.13982)

    4 M A Ilardo and S J Freeland, J. Syst. تشيم., 2014, 5, 1 (DOI: 10.1186/1759-2208-5-1)

    5 E N Trifonov, J. بيومول. هيكل. Dyn., 2004, 22, 1 (DOI: 10.1080/07391102.2004.10506975)

    6 R Shibue وآخرون, علوم. اعادة عد., 2018, 8, 1227 (DOI: 10.1038/s41598-018-19561-1)

    7 T Cardona, Heliyon, 2018, 4, e00548 (DOI: 10.1016/j.heliyon.2018.e00548)

    8 M Granold وآخرون, بروك. ناتل أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية, 2018, 115, 41 (DOI: 10.1073/pnas.1717100115)

    9 M C Weiss وآخرون, نات. ميكروبيول., 2016, 1, 16116 (DOI: 10.1038/nmicrobiol.2016.116)

    10 A Saint-Léger وآخرون, علوم. حال., 2016, 2, e1501860 (DOI: 10.1126/sciadv.1501860)


    شاهد الفيديو: Amino Acids Structure. شرح بنية الأحماض الأمينية #4 (شهر نوفمبر 2022).